Низкомолекулярные (олигопептиды) пептиды содержат не более 10

Аминокислотных остатков.

Полипептиды: в их составе от 10 до 100 аминокислотных остатка.

аланилцистеиниллизин Ala – Cys – Lis

 

СТРОЕНИЕ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ

 

Длина связи С – N = 0,132 нм

Плоское строение, транс-конфигурация

СВОЙСТВА

Олигопептиды – кристаллические вещества, разлагаются при

нагревании до 200 – 300⁰С.

Хорошо растворимы в воде, разбавленных

Кислотах и щелочах, не растворяются в

Органических растворителях.

Олигопептиды – амфолиты:

 

 

 

Основное свойство олигопептидов – способность к гидролизу –

Полному или частичному расщеплению пептидной связи.

Гидролиз может быть кислотным, щелочным, ферментативным.

 

Олигопептиды – эффективные комплексоны.

Олигопептиды характеризуются

Окислительно-восстановительными свойствами

Глутатион GSH (Glu – Cys – Glu):

2 GSH 2 GS – SG + 2H⁺ + 2e

Качественные реакции:

Биуретовая, нингидринная, ксантопротеиновая, сульфгидрильная.

Биологические и физиологические функции

Пептиды – гормоны (напр, нейропептиды): вазопрессин, инсулин, гастрин, окситоцин.

Пептиды – регуляторы иммунитета.

Пептиды – яды высокой токсичности.

4. Некоторые пептиды обладают выраженными вкусовыми качествами (представленный дипептид слаще сахара в 33000 раза)

 

 

БЕЛКИ

- это ВМС с молярной массой от 10 тыс. до десятков миллионов

 

ПРОСТЫЕ БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ):

- альбумины (растворимые);

- глобулины (нерастворимы, растворяются в разбавленных

Растворах солей).

СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ (ПРОТЕИДЫ)

Классификация в зависимости от небелковой части:

- нуклеопротеиды

(гидролизуются на белок и нуклеиновую кислоту);

- фосфопротеиды

(гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту);

- гликопротеиды

(гидролизуются на простой белок и углевод).

В соответствии с формой белки делятся на

- глобулярные (глобулы сферической или эллипсоидной

Формы): миоглобин, гемоглобин.

- фибриллярные (длинные асимметричные волокна –

Фибриллы): кератин волос, кожи, ногтей; миозин мышечной

Ткани, коллаген сухожилий и костной ткани.

 

Уровня пространственной организации белковых молекул.

I. Первичная структура белка;

Определяется составом и последовательностью

Аминокислотных остатков его цепи.

Стабильность конформаций обусловлена возникновением дополнительных связей:

• ион – ионные взаимодействия;

• водородные связи;

• гидратация полярных групп;

• дисульфидные связи;

• ванн-дер-ваальсовы взаимодействия между неполярными

заместителями;

• гидрофобные взаимодействия.

II. Вторичная структура белка