Формулы аминокислот, входящих в состав белков. 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Формулы аминокислот, входящих в состав белков.



Химические основы жизни

 

Методические указания

 

 

Рекомендовано Научно-методическим советом университета для студентов направлений «Химия» и «Прикладная информатика в химии»

 

Ярославль 2011

УДК 577

ББК Е 072я73

 

Рекомендовано

редакционно-издательским советом университета

в качестве учебного издания. План 2011года.

 

 

Рецензент

кафедра органической и биологической химии Ярославского государственного университета им. П.Г.Демидова

 

 

Составители: Г.А. Урванцева, Е.Л. Грачева.

Химические основы жизни: Метод. указания /Сост. Г.А.Урванцева, Е.Л.Грачева; Яросл. гос. ун-т.- Ярославль: ЯрГУ, 2011.- с.

 

Методические указания предназначены для студентов, обучающихся по направлениям «Химия» и «Прикладная информатика в химии».

 

 

УДК 577

ББК Е 072я73

 

© Ярославский государственный университет, 2011.

© Г.А.Урванцева, Е.Л.Грачева. 2011.

 

ВВЕДЕНИЕ

 

Химические основы жизни – одна из ведущих, быстро развивающихся химических дисциплин. Это наука изучает химический состав, строение, функции веществ, входящих в состав живых организмов, обмен веществ (метаболизм) и его регуляцию, энергообеспечение процессов жизнедеятельности.

Список рекомендуемой литературы:

1. Румянцев Е.В. и др. Химические основы жизни/ Е.В.Румянцев, Е.В. Антина, Ю.В.Чистяков.- М.: Химия, Колос С, 2007.- 560 с.

2. Комов В.П., Шведова В.Н. Биохимия. – М.: Дрофа, 2004. – 639 с.

3. Кнорре Д.С., Мызина С.Д. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 2000. – 479 с.

4. Ленинджер А. Основа биохимии: В 3-х т. – М.: Мир, 1985. – 367 с.(переиздан в 2009 г.).

 

 


СЛОВАРЬ ТЕРМИНОВ

АДЕНОЗИНТРИФОСФАТ (АТФ)- нуклеотид, образованный аденозином и тремя остатками фосфорной кислоты; выполняет роль универсального аккумулятора биохимической энергии.

АКТИВАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ – увеличение активности ферментов под действием активаторов (ионы металлов, коферменты, субстраты и др).

АЛЛОСТЕРИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТИ- изменение конформации активного центра фермента в результате взаимодействия с активатором или ингибитором, усиливающим или затрудняющим превращение субстрата.

АЛЬБУМИНЫ -это белки, хорошо растворимые в воде и растворах солей. Они выпадают в осадок в насыщенном растворе сульфата аммония.

АНАЭРОБНЫЕ ОРГАНИЗМЫ – организмы, не использующие кислород в качестве акцептора электронов для окисления органических веществ.

АНАЭРОБНЫЕ ПРЕВРАЩЕНИЯ – процессы, идущие при недостатке или отсутствии кислорода.

АЭРОБНЫЕ ОРГАНИЗМЫ – организмы, использующие в качестве акцептора электронов для окисления органических веществ молекулярный кислород.

БЕЛКИ – природные высокомолекулярные органические соединения, состоящие из ά-аминокислот, соединенных пептидными связями.

БИОСИНТЕЗ БЕЛКОВ включает транскрипцию, активирование аминокислот и трансляцию, протекает на рибосоме.

БИОХИМИЯ – наука о молекулярной логике живого. Изучает качественный состав, количественное содержание компонентов живого, обмен веществ (метаболизм), энергообеспечение процессов жизнедеятельности, регуляцию процессов метаболизма.

БИОЭНЕРГЕТИКА – это наука, изучающая механизмы энергообеспечения живых организмов (субстратное, окислительное, фотосинтетическое фосфорилирования).

БРОЖЕНИЕ – анаэробное образование энергии из углеводов.

ВИТАМИНЫ – низкомолекулярные органические вещества, которые в очень низкой концентрации оказывают огромное и разнообразное биологическое действие. Главная функция витаминов состоит в том, что они входят в состав коферментов многих ферментов.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ – конформация отдельных (соседних) участков полипептидной цепи. Удерживается за счет водородных связей пептидных групп.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ – это конформация полинуклеотидных цепей (ДНК) или цепи (РНК). Удерживается за счет водородных и гидрофобных взаимодействий между комплементарными азотистыми основаниями.

ГЕМОГЛОБИН – сложный тетрамерный белок крови, простетической группой которого является гем; переносит кислород от органов дыхания к тканям и диоксид углерода от тканей к дыхательным органам.

ГЕН – участок молекулы ДНК, кодирующий структуру РНК и белков.

ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД (КОДОН) – триплет нуклеотидов, кодирующий одну аминокислоту в молекуле белка.

ГЕНОМ – совокупность всех генов на всех хромосомах.

ГЕТЕРОТРОФЫ – организмы, использующие в качестве источника питания уже готовые органические соединения.

ГИСТОНЫ – небольшие по размеру белки, они образуют сердцевину, на которую спирально наматывается ДНК в хроматине.

ГЛОБУЛИНЫ - это белки, не растворимые в воде, но растворимые в растворах солей. Их можно осадить 50%-ным раствором сульфата аммония, в котором альбумины растворимы.

ДЕНАТУРАЦИЯ – потеря белком (или ДНК) своих нативных свойств из-за нарушения упорядоченной пространственной структуры цепи.

ДНК – дезоксирибонуклеиновая кислота, в состав которой входят аденин, гуанин, цитозин, тимин, дезоксирибоза и фосфорная кислота. ДНК – главный носитель генетической информации.

ДОМЕН – это обособленная область белковой молекулы, обладающая структурной и функциональной автономией.

ДЫХАНИЕ – поглощение кислорода живыми клетками. Исходным веществом обычно является глюкоза. Продуктами дыхания являются углекислый газ и эндогенная вода.

ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ ФЕРМЕНТОВ – направленный, упорядоченный поток протонов и электронов от восстановленного субстрата к кислороду. Локализована во внутренней мембране митохондрий. Конечным продуктом является эндогенная вода.

ЖИРЫ – это сложные эфиры глицерина и высших жирных кислот. Они бывают простыми, если в их состав входят одинаковые высшие жирные кислоты и смешанными, если они разные.

ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА БЕЛКА – значение рН, при котором белок не имеет суммарного электрического заряда.

и-РНК (информационная РНК) – переносит генетическую информацию от ДНК на рибосому, к месту синтеза белка.

КЛАССИФИКАЦИЯ ά - аминокислот: 1. По характеру радикалов 20 аминокислот делятся на 9 групп. 2. По взаимодействию радикалов аминокислот с водой при pH=7 они делятся на гидрофобные (8 аминокислот: ала, вал, лей, иле, мет, про, три, фен) и гидрофильные - 12 аминокислот, которые подразделяются на положительно заряженые (арг, лиз, гис), отрицательно заряженые (асп, глу), полярные не заряженые (гли, сер, тре, асн, глн, цис, тир). 3. По способности синтезироваться в организме их делят на заменимые и незаменимые (у большинства животныхНК незаменимыми являются вал, лей, иле, фен, три, мет, лиз, тре, гис).

КОДОН (ТРИПЛЕТ) – три нуклеотида ДНК или и-РНК, которые кодируют определенную аминокислоту в белке.

КОМПЛЕМЕНТАРНЫЕ азотистые основания дополняют друг друга по структуре. А и Т (У) образуют друг с другом 2 водородные связи, а Г и Ц – 3 водородные связи. Принцип комплементарности обеспечивает хранение генетической информации, ее воспроизведение (репликацию) и реализацию (транскрипция и трансляция).

ЛИПИДЫ – это сложные эфиры жирных кислот и какого-либо спирта.Основными представителями липидов являются жиры.

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ состоит в снижении энергии активации реакции, которую они ускоряют.

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ – это природныевысокомолекулярные органические соединения, состоящие из нуклеотидов. При полном гидролизе они распадаются на пуриновые и пиримидиновые азотистые основания, пентозу (рибозу или дезоксирибозу) и фосфорную кислоту.

ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ – основной путь превращения аммиака в мочевину. Открыт Г. Кребсом и К. Хенселайтом в 1932 году.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ – порядок чередования аминокислотных остатков в молекуле белка. Удерживается за счет прочных ковалентных пептидных связей.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ – это порядок чередования нуклеотидов в полинуклеотидных цепях. Удерживается за счет прочных ковалентных сложноэфирных связей.

ПРАЙМЕР - небольшая цепь из рибонуклеотидов. Служит затравкой при инициации репликации ДНК.

ПРОМОТОР - участок ДНК, который обычно предшествует гену и регулирует его активную работу.

ПРОТЕОЛИЗ – гидролиз белков. Может быть частичным (до пептидов) или полным (до аминокислот). Частичный гидролиз ускоряется пепсином, трипсином, химотрипсином, а полный – карбоксипептидазой, лейцинаминопептидазой.

РЕПЛИКАЦИЯ ДНК – удвоение ДНК или синтез дочерних цепей на исходной матрице ДНК. Обеспечивает передачу генетической информации материнской клетки дочерним.

РЕНАТУРАЦИЯ – возвращение белку или ДНК их природных свойств.

РЕПРЕССИЯ ГЕНА – подавление его активности, чаще всего на стадии транскрипции с помощью белка- репрессора.

РЕСТРИКТАЗЫ – ферменты класса гидролаз, обладающие высокой специфичностью. В генетической инженерии используются как «молекулярные ножницы», позволяющие вырезать определенный фрагмент ДНК.

РЕТРОВИРУСЫ – РНК-содержащие вирусы. Имеют в своем составе фермент ревертазу для обратного синтеза ДНК на матрице РНК.

РИБОСОМА – молекулярная машина для синтеза белка.

РНК – рибонуклеиновая кислота. Состоит из аденина, гуанина, цитозина, урацила, рибозы, фосфорной кислоты. В клетках живых организмов существует три вида РНК: транспортные (т-РНК), информационные (и-РНК) и рибосомальные (р-РНК).

р – РНК – рибосомальные РНК, основа структуры рибосом.

САЙТ – небольшой участок ДНК (например, промотор).

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ: специфичность, наличие температурного оптимума и оптимума рН, а также влияние на ферменты активаторов и ингибиторов.

СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ. Различают специфичность ферментов по отношению к субстрату и специфичность действия.

СУБСТРАТ – это химическое соединение, на которое действует фермент.

ТКАНЕВОЕ ДЫХАНИЕ – окисление органических веществ кислородом. Основная функция – запасание энергии. Аэробные клетки получают большую часть энергии за счет дыхания. Включает 4 этапа: аэробный гликолиз, окислительное декарбоксилирование пирувата, цикл Кребса и дыхательную цепь ферментов.

ТРАНСКРИПЦИЯ – синтез РНК на матрице ДНК.

Т-РНК – транспортная РНК. Переносит аминокислоту к месту белкового синтеза и, имея антикодон, участвует в трансляции.

ТРАНСЛЯЦИЯ – сборка полипептидной цепи на рибосоме.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ - это конформация полипептидной цепа в трехмерном пространстве. Она обусловлена взаимодействием радикалов аминокислот с водой и друг с другом. Удерживается в основном за счет водородных, ионных связей и гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислот.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ – это конформация в трехмерном пространстве цепей ДНК или цепи РНК.

ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ЭФФЕКТ: анаэробного гликолиза - 2 АТФ; гликогенолиза – 3 АТФ; спиртового брожения – 2 АТФ; дыхания – 38 АТФ; цикла Кребса - 12 АТФ; окисления глицерина - 22 АТФ; одного акта β - окисления – 5 АТФ.

ФАГ – вирус бактерий. Как правило, содержит только одну нуклеиновую кислоту (ДНК или РНК), упакованную в белковую оболочку.

ФЕРМЕНТЫ – это биокатализаторы, имеют белковую природу, характеризуются исключительной специфичностью, обладают высокой каталитической активностью, универсальностью для биохимических реакций.

Ферменты, как и неорганические катализаторы, не создают реакции, а ускоряют существующие, возможные по термодинамическим законам. Ферменты одинаково ускоряют обратимые реакции в обоих направлениях, но не смещают равновесие. Добавление фермента ускоряет достижение равновесия

ФОТОСИНТЕЗ – процесс, идущий с использованием световой энергии. Конечными продуктами фотосинтеза у высших растений являются крахмал, целлюлоза и сахароза. При фотосинтезе у растений выделяется кислород в космических масштабах, поглощается энергия солнца, на световой стадии образуется АТФ, а потом в темновой стадии она преобразуется в энергию химических связей углеводов.

ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ -синтез АТФ из АДФ и Ф. Бывает: субстратное фосфорилирование (в основном в анаэробных условиях); окислительное фосфорилирование (в процессе дыхания); фотосинтетическое фосфорилирование (в процессе фотосинтеза).

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ: каталитическая (белки-ферменты), транспортная (гемоглобин), регуляторная (гормон инсулин), защитная (иммуноглобулины), двигательная (актин и миозин обеспечивают работу мышц), структурная (кератины волос, ногтей), рецепторная (родопсин) и др.

ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ: структурная (компоненты биологических мембран), энергетическая («клеточное топливо»), запасающая (жировая ткань), защитная (жир – термоизоляция, механическая защита, воск на листьях, плодах – защита от инфекций, потери влаги).

ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ЦЕНТРЫ ФЕРМЕНТОВ. Различают активный и аллостерический центры ферментов. Активный центр, в свою очередь, состоит из каталитического (например, кофермента) и субстратного центров. Субстратный центр является местом связывания субстрата. Аллостерический центр – это участок фермента, к которому присодиняются вещества, изменяющие его конформацию.

ХИМИЧЕСКАЯ ПРИРОДА ФЕРМЕНТОВ. Подавляющее число ферментов – белки. Это обычные глобулярные белки, молекулярная масса которых колеблется от 10-12 тысяч до 1 млн. дальтон. Многие ферменты имеют четвертичную структуру, то есть состоят из нескольких субъединиц. По строению ферменты могут быть простыми белками (состоят только из аминокислот) и сложными белками, когда с белковой частью связаны низкомолекулярные соединения (добавочная группа или кофактор). При этом кофактор, прочно связанный с белком и не способный к самостоятельному называется простетической группой. Пример простетической группы – гем у цитохромов. Когда с белковой частью связана добавочная группа, способная к самостоятельному существованию, то ее называют коферментом. Коферментами могут быть витамины и их производные, металлы и металлсодержащие компоненты, липоевая кислота, глутатион и некоторые другие вещества.

ЦИКЛ КРЕБСА – 8 ферментативных реакций, замкнутых в цикл. Локализован в матриксе митохондрий. Главная функция состоит в образовании двух молекул углекислого газа и четырех пар атомов водорода в виде 3 НАДН·Н+ и 1 ФАД·Н 2.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ – это способ соединения и пространственной укладки относительно друг друга отдельных полипептидных цепей. Удерживается за счет слабых взаимодействий между радикалами аминокислот в контактных участках полипептидных цепей.

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНА - активная работа гена, то есть реализация генетической информации. Состоит из двух процессов: транскрипции и трансляции.

 

Справочные материалы.

АМИНОКИСЛОТЫ

1.3.

 


НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ

 

2.1. Компоненты: 1. азотистые основания (5),

2. углевод (рибоза или дезоксирибоза),

3. фосфорная кислота

 

Азотистые основания

 

Пиримидиновые азотистые основания:

 

Урацил (У) Тимин (Т) Цитозин (Ц)

 

Пуриновые азотистые основания:

 

Аденин (А) Гуанин (Г)

 

Для каждого из азотистых оснований (за исключением аденина) характерна лактим-лактамная таутомерия. В состав нуклеозидов, нуклеотидов, нуклеионовых кислот они входят в лактамной форме.

 

Углеводы (пентозы)

 

b-рибоза b-дезоксирибоза

 

 


 

Нуклеозид = азотистое основание + пентоза

 

Номенклатура нуклеозидов  
Азотистое Основание Название Нуклеотида
Урацил Уридин
Тимин Тимидин
Цитозин Цитидин
Аденин Аденозин
Гуанин Гуанозин

Цитидин

 

Приставка «дезокси» обозначает, что вместо рибозы в нуклеозиде (нуклеотиде) содержится дезоксирибоза (если в составе нуклеозида - тимин, приставка «дезокси» не требуется, поскольку с тимином всегда соединена дезоксирибоза)

 

Нуклеотид = азотистое основание + пентоза + фосфат

Аденозинмонофосфат (АМФ)

 

Состав нуклеиновых кислот

 

  ДНК РНК
Азотистые основания А, Г, Ц, Т А, Г, Ц, У
Углевод (пентоза) дезоксирибоза Рибоза
Фосфат + +

 

Нуклеиновые кислоты состоят из нуклеозидмонофосфатов, соединенных 3’-5’-фосфодиэфирными связями. Ниже представлена формула фрагмента РНК -У-Г-Ц-.

 

Ферменты.

Определение ферментов.

ФЕРМЕНТЫ – это биокатализаторы, имеют белковую природу, характеризуются исключительной специфичностью, обладают высокой каталитической активностью, универсальностью для биохимических реакций.

Табл.1. Номенклатура и классификация ферментов

 


 

Название Класса Тип реакции и ее схема Систематическое название фермента Пример реакции, название фермента
    Лиазы   Реакция распада А-В=А+В с образованием или разрывом двойной связи     Субстрат: отщепляемая группа – лиаза     L–малат – гидролиаза  
    Лигазы   Реакция синтеза органических соединений за счет распада АТФ А+В+АТФ= А-В+АДФ+Ф или А+В+АТФ= А-В+АМФ+Ф-Ф     Субстрат 1: субстрат 2 – лигаза (АДФ) или (АМФ)   L-глутамат: NH3 – лигаза (АДФ)
    Трансферазы   Реакция переноса функциональной группы от одного вещества к другому АХ+В=А+ВХ Х – переносимая группа.     Донор: акцептор – переносимая группа- трансфераза     L-аспартат: a-кетоглутарат – аминотрансфераза

 

 


Углеводы

Классификация углеводов

           
 
 
     

 

 


 


4.2. Структура моносахаридов.

Формулы Фишера. Гексозы:

D-фруктоза Многоатомный кетоноспирт (кетоза)  
D-глюкоза Многоатомный альдегидоспирт (альдоза)  
D-галактоза Многоатомный альдегидоспирт (альдоза) оптический изомер глюкозы (диастереоизомер)  

 

 

 


Пентозы:

D-рибоза  
D-дезоксирибоза  

 

Полуацетальный, или гликозидный гидроксил
Формулы Хеуорса:

α-форма D-глюкозы α-D-глюкопираноза
β-форма D-глюкозы β-D-глюкопираноза

β-D- фруктофураноза

 

β-D-рибофураноза
β-D-дезоксирибофураноза

 

Дисахариды.

1. Мальтоза

р-р
водн
полуацетальный гидроксил

α-D-глюкопиранозил (1→4)- α-D-глюкопираноза; α-1,4-гликозидная связь

Обладает восстанавливающими свойствами.

2. Лактоза

водный
р-р
β-D-галактопиранозил (1→4)- α-D-глюкопираноза; β-1,4-гликозидная связь

Обладает восстанавливающими свойствами.

 

3. Сахароза

α-D-глюкопиранозил (1→2)- β-D-фруктофуранозид; α-1,2-гликозидная связь .
или

 

Не обладает восстанавливающими свойствами.

Полисахариды

1. Крахмал. Построен из α-глюкозы. Состоит из полисахаридов двух типов: амилозы (имеет линейное строение), на ее долю приходится 10-20 %; амилопектина (имеет разветвленное строение), 80-90 %.

Амилоза

Молекулы глюкозы соединены α-1,4-гликозидной связью. Растворима в теплой воде и не образует крахмального клейстера. С раствором йода дает синее окрашивание.

Амилопектин

Наряду с α-1,4-гликозидными связями в местах разветвления α-1,6-гликозидная связь. Между точками разветвления 20-25 глюкозных остатков. Йодом окрашивается в фиолетовый цвет.

2. Целлюлоза (клетчатка)

Построена из β-глюкозы.

Имеет линейное, нитевидное строение, с йодом не взаимодействует.

3. Гликоген

Является структурным и функциональным аналогом амилопектина крахмала, но в отличие от амилопектина имеет более разветвленные цепи. Между точками разветвления 8-10 остатков D-глюкозы. С раствором йода дает красно-фиолетовую окраску.

4. Хитин – структурный полисахарид растений (грибов) и беспозвоночных. Состоит из остатков N-ацетил-D-глюкозамина, связанных между собой β-1,4-гликозидными связями в неразветвленную полисахаридную цепь:


Липиды

Липиды – это сложные эфиры жирных кислот и какого-либо спирта (Н. Грин).

 

Классификация липидов

Четкой и однозначной классификации не существует. Их несколько. Приведем одну из них.

 

 


Простые омыляемые липиды

Это нейтральные жиры и воски. Жиры – наиболее распространенные в природе липиды. По химическому строению – это триацилглицерины (-олы) – сложные эфиры трехатомного спирта глицерина и высших монокарбоновых (жирных) кислот:

R1, R2, R3 – радикалы жирных кислот

Во всех природных жирах один и тот же спирт – глицерин, а отличаются они остатками высших жирных кислот. Для обозначения структуры жирных кислот принято использовать упрощенные числовые символы. Первое число – это число углеродных атомов в молекуле жирной кислоты; число после двоеточия – это число двойных связей, а числа в скобках указывают на атомы углерода, при которых располагается двойная связь. Например, числовой код олеиновой кислоты (С Н СООН) – 18:1 (9) означает, что в ее состав входит 18 атомов углерода и имеется одна двойная связь, расположенная между 8 и 9-ым атомами углерода.

Примеры насыщенных жирных кислот:

С Н СООН пальмитиновая 16:0

С Н СООН стеариновая 18:0

С Н СООН арахиновая 20:0

Примеры ненасыщенных жирных кислот:

С Н СООН олеиновая 18:1 (9)

С Н СООН линолевая 18:2 (9,12)

С Н СООН линоленовая 18:3 (9,12,15)

С Н СООН арахидоновая 20:4 (5,8,11,14)

В животных жирах преобладают насыщенные жирные кислоты, а в растительных – ненасыщенные. Триацилглицерины могут содержать остатки высших жирных кислот (простые триацилглицерины) и разные (смешанные триацилглицерины). Например:


Воски – сложные эфиры высших насыщенных и ненасыщенных монокарбоновых кислот и высших одно- или двухатомных спиртов. Спирты и кислоты содержат обычно четное число углеродных атомов (16-36). Например, пчелиный воск имеет формулу:

О

Мирицилпальмиат, мирициловый эфир пальмитиновой кислоты
Н С– (СН ) – С – ОСН – (СН ) – СН

 

1.1 глицерофосфолипиды
Сложные омыляемые липиды

1.
1.2 сфинголипиды
Фосфолипиды

 

1.1. Глицерофосфолипиды. Общим структурным компонентом является фосфатидная кислота:

Примеры глицерофосфолипидов:

фосфатидилхолин
фосфатидилэтаноламин

 

фосфатидилинозит(ол)
фосфатидилсерин

 

Фосфатидилэтаноламин и фосфатидилхолин – главные липидные компоненты мембран клеток. Фосфатидилсерин является предшественником в синтезе этих соединений. Фосфатидилинозит(ол) входит в состав клеточных мембран животных, высших растений, различных микроорганизмов; особенно велико его содержание в миелиновых оболочках нервных волокон.

1.2 Сфингофосфолипиды. Они отличаются от глицерофосфолипидов тем, что содержат вместо глицерина ненасыщенный двухатомный спирт сфингозин:

Самыми распространенными сфингофосфолипидами являются сфингомиелины. Их характеризует наличие фосфохолина или фосфоэтаноламина в полярной голове. Сфингомиелины присутствуют в большинстве мембран животных клеток, особенно много их в миелиновых оболочках определенного типа.

Пример сфингомиелина:

жирная кислота
фосфохолин (полярная голова)

 
 

 


2.
2.2 сфингогликолипиды
Гликолипиды

 

 

2.1 Глицерогликолипиды (гликозилдиацилглицерины). В качестве углеводного компонента чаще всего встречается D-галактоза или D-глюкоза.

Гликозилдиацилглицерины содержат один или два остатка моносахарида, связанного с ОН-группой глицерина β-гликозидной связью.

β
Например:

Моногалактозилдиацилглицерин (MГDГ), где R и R1 – остатки высших жирных кислот

 

Дигалактозилдиацилглицерин (DГDГ)  

 

Глицерогликолипиды были выделены из листьев растений. В животных тканях не обнаружены.

2.2 Сфингогликолипиды. Содержат в своем составе сфингозин, остаток высшей жирной кислоты и один или несколько остатков углеводов. В зависимости от их числа различают цереброзиды и ганглиозиды. Например, галактоцереброзид имеет формулу:

два гидрофобных хвоста
жирная кислота с длинной цепью
D-галактоза (полярная голова)

 

Галактоцереброзиды содержатся главным образом в мембранах клеток мозга, а глюкоцереброзиды, полярная голова которых представлена D-глюкозой, присутствуют в мембранах других (не нервных) клеток.

Наиболее сложные сфингогликолипиды – ганглиозиды. Их очень крупные полярные головы образованы несолькими остатками сахаров: D-глюкозы, D-галактозы, N-ацетилглюкозамина, N-ацетилнейраминовой кислоты.

Пример ганглиозида:

D-глюкоза
Гидрофобные хвосты
Стеариновая кислота
сфингозин
D-галактоза
D-галактоза
N-ацетил-D-галактозамин
N-ацетилнейраминат

 

Из-за наличия N-ацетилнейраминовой кислоты все ганглиозиды являются кислыми соединениями. Ганглиозиды в больших количествах находятся в нервной ткани. В сером веществе мозга ганглиозиды составляют ~6% мембранных липидов. Они активно участвуют в контроле и регуляции межклеточных контактов рецепции ряда пептидных гормонов и некоторых токсинов.

Неомыляемые липиды

1. Стероиды – жирорастворимые вещества, молекулы которых содержат 4 конденсированных кольца (стеран или циклопентанпергидрофенантрен):

 

A, B, C – конденсированные циклогексановые кольца (пергидрофенантрен), D-циклопентан

Наиболее распространенными стероидами являются стеролы, т.е. стероидные спирты. Основной стерол в животных тканях – холестерин (ол). (С Н О):

Полярная голова

Холестерин и его эфиры с высшими жирными кислотами являются важными компонентами наружных клеточных мембран животных организмов и липопротеинов плазмы крови.

В мембранах растений содержится стигмастерин (ол), который отличается от холестерина 22 и 23 углеродными атомами.

 

Классификация нуклеаз

  1. По виду нуклеиновой кислоты, служащей субстратом. Различают рибонуклеазы (РНК-азы) и дезоксирибонуклеазы (ДНК-азы).
  2. По тому, концевые (экзо-) или внутренние (эндо-) фосфоэфирные связи распадаются, выделяют экзо- и эндонуклеазы.
  3. По тому, какая связь фосфорного остатка с пентозой атакуется – с 5’- или 3’-углеродными атомами.

Примеры нуклеаз:

I. Эндонуклеазы

1) ДНК-аза-I. Ускоряет гидролиз внутренних фосфоэфирных связей между остатком фосфата и 3’-углеродным атомом дезоксирибозы.

                   
 
А
 
Г
 
Ц
 
Т
 
А



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2016-12-15; просмотров: 388; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 34.205.246.61 (0.305 с.)