E. Коэффициентом фосфорилирования

163. Укажите термин, который используется для названия липофильного вещества, препятствующего образованию градиента протонов на внутренней мембране митохондрии путем включения Н⁺ в свою структуру:

A. Ингибитор тканевого дыхания или протонофор разобщитель

164. Укажите гормон, который при условии накопления в клетке-мишени может выполнить функцию разобщителя:

C. Тироксин

165. Укажите вещество, способное блокировать фактор F_o структуры АТФ-синтетазы:

D. Карбоксин или олигомицин

166. Укажите название трансмембранного белка внутренней мембраны митохондрий, функция которого обеспечивает поставку в матрикс митохондрии одного из субстратов АТФ-синтетазы:

C. АТФ / АДФ-транслоказа

167. Укажите вещество, способное привести к накоплению НАДН при нормально функционирующем цикле Кребса:

B. Валиномицин или барбитурат

167. Укажите лекарственный препарат, ингибирующий тканевое дыхание:

A. Фенобарбитал

168. Укажите количество макроэргических субстратов, синтезируемых благодаря субстратному фосфорилированию за 1 цикл Кребса:

A. 1

168. В одном цикле β-окисления высших жирных кислот образуется 1 НАДН и 1 ФАДН₂ формы. Укажите суммарный энергоэффект (в молекулах АТФ) этого процесса за счет окислительного фосфорилирования:

C. 5 АТФ

169. При окислительном дезаминировании 1 моля глутаминовой кислоты в матриксе митохондрий образуется 1 моль НАДН. Укажите энергетический эффект для данной реакции за счет окислительного фосфорилирования:

A. 3 АТФ

170. Укажите вещество, способное полностью блокировать тканевое дыхание:

D. Синильная кислота

171. Выберите белок, выполняющий в организме человека защитную функцию:

D. Фибриноген

172. Укажите белки сыворотки крови, подвергающиеся высаливанию при 50%-ном насыщении сульфатом аммония:

E. Глобулины

173. Укажите белки сыворотки крови, подвергающиеся высаливанию при 100%-ном насыщении сульфатом аммония:

C. Альбумины

174. Укажите метод очистки белка от низкомолекулярных примесей:

A. Высаливание

175. Укажите подготовительную операцию, используемую для изучения аминокислотного состава очищенного от примесей белка:

C. Денатурация или гидролиз

176. Укажите качественную реакцию на пептидную связь:

C. Пиотровского

177. Выберите качественную реакцию на α-аминогруппу аминокислот, входящих в состав белковой молекулы:

E. Нингидриновая

178. Выберите качественную реакцию для идентификации цистина и цистеина:

D. Нитропруссидная

179. Укажите качественную реакцию на тирозин:

C. Миллона

180. Укажите аминокислоту, у которой отсутствует асимметрический атом углерода:

E. Глицин

181. Выберите из приведенного списка незаменимую аминокислоту:

B. Лизин

182. Выберите из приведенных аминокислот заменимую:

E. Глутаминовая

183. Укажите аминокислоту, входящую в большом количестве (60-85%) в состав протаминов:

D. Аспартат

184. Укажите аминокислоты, входящие в большом количестве (до20-30%) в состав гистонов:

B. Лизин + аргинин

185. Укажите аминокислоту, содержащую прочно связанную серу:

E. Метионин

186. Укажите аминокислоту, обладающую лабильной метильной группой:

B. Аланин или метионин

187. Выберите из приведенного списка положительно заряженную аминокислоту:

B. Лизин

188. Выберите из приведенного списка отрицательно заряженную аминокислоту:

C. Глутаминовая

189. Назовите гетероциклическую аминокислоту:

E. Триптофан

190. Укажите аминокислоту, дающую с нингидрином желтое окрашивание:

E. Пролин

191. Укажите аминокислоту, относящуюся к циклическим амидам:

B. Пролин

192. Выберите аминокислоту, содержащую гидроксильную группу:

C. Тирозин

 

193. Укажите пару условно незаменимых аминокислот:

C. Гистидин + аргинин

194. Назовите пару глобулярных белков сыворотки крови:

A. Альбумины + глобулины

195. Назовите белки, входящие в состав дезоксирибонуклеопротеинов:

E. Гистоны

196. Укажите уровень структурной организации белковой молекулы, который сохраняется после действия денатурирующих агентов:

B. Первичный

197. Выберите показатель, который не влияет на величину изоэлектрической точки белка:

C. Концентрация белка

198. Укажите основные типы связей, характерные для первичной структуры белковой молекулы:

E. Пептидные

199. Укажите основные типы связей, характерные для вторичной структуры белковой молекулы:

D. Водородные

200. Укажите наиболее современный и более точный метод определения трехмерной конфигурации белка: