Зв’язування аміноацил-тРНК (А- центр)



Мы поможем в написании ваших работ!


Мы поможем в написании ваших работ!



Мы поможем в написании ваших работ!


ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Зв’язування аміноацил-тРНК (А- центр)



Коли Р- центр заповнений пептидил-тРНК, то рибосома може приєднувати ще одну аа-тРНК. Це зв’язування аміноацил-тРНК проходить з А- центром і стимулюється мРНК, є кодонспецифічне, бо проходить по тому кодону мРНК, що є на цей час в А- центрі. При цьому утворюється коротка подвійна спіраль, з малим жолобком якої взаємодіють комплементарно А1492, А1493,G530 16S рРНК, утворюючи водневі зв’язки з 2′-ОН- групами рибоз кодона і антикодона. Саме певне вип'ячування наведених залишків аденозину приводить до конформаційних перебудов як малої, так і великої субодиниць, переводячи їх у закритий стан перед початком транспептидації.

Треба відмітити, що в процесі трансляції зв’язування аміноацил-тРНК значно підсилюється за участю фактора елонгації – білка EF-Tu (1), на цьому етапі активізується гідроліз ГТФ, втрата спорідненості фактора до рибосоми з подальшим його вивільненням.

А- центр формується двома рибосомними субодиницями, оскільки антикодон аа-тРНК повинен взаємодіяти з кодоном мРНК на малій субодиниці, а її акцепторний кінець повинен взаємодіяти з пептидил-трансферазним центром великої субодиниці. Насьогодні постулюється, що антикодони обох тРНК знаходяться у борозні між головкою і тілом 30 S субодиниці, у процесі задіяний білок S 19, а акцепторні кінці потрапляють в район пептидилтрансферазного центру на 50 S субодиниці рибосоми.

 

Ехіt site - Е-сайт рибосоми

Розщеплення ГТФ – та вихід EFTu·ГДФ з рибосоми знімає напружену конформацію і сприяє заангажуванню А/А сайту (негібридного) в рибосомі.

Після транслокації деаміноцильована тРНК виштовхується з Р-сайту, але це не означає, що вона відразу покидає рибосому: ця тРНК тимчасово утримується в Е -сайті рибосоми. Його розміщення на великої субодиниці , а саме її ПТЦ-центру пояснюється можливістю знаходження там 3'кінця цієї деацильованої тРНК, щодо участі малої субодиниці – ці дані уточнюються, але на сьогодні вже стверджують знаходження в обох субодиницях.

Згідно з твердженням лауреатів Нобелівської премії 2009 року (огляд Стейтца) нуклеотидні залишки ССА кінця тРНК взаємодіють з консервативними послідовностями нуклеотидів рРНК Е-сайту рибосоми з утворенням водневих зв’язків. Так А76 бере активну участь у цьому процесі, в той час як С74 і С75 інтенсивно взаємодіють з білком L44 великої субодиниці. Існування в Е -сайті виключно деаміноцильованої тРНК на сьогодні пояснюється так : 3' -гідроксильна група А76 знаходиться в кишені, що має невеликий (обмежений) об’єм, і навіть приєднання такої малої амінокислоти як гліцин буде стеричною перепоною (препятствием) у взаємодії з рРНК. Вважають, що тРНК спонтанно направляє свій 3'кінець в Е-сайт, що сприяє вивільненню завдяки можливості D -стебла підлаштуватись до енергетично більш вигідної незв’язаної конформації, що по суті сприяє утворенню настільки стабільного з’єднання цієї тРНК з Е-сайтом, що не дає доступу туди аміноацильованій тРНК.

 

 

Еntry sіtе рибосоми

R –сайт або (T- сайт ) – entry site.

 

R- recognition -розпізнавання, T- від назви фактора елонгації прокаріотів EF-Tu.

 

При входженні до рибосоми аміноацил-тРНК з’єднана з EFTu або еЕF1А (не 100% певність). Не дивлячись на кодон-антикодонову взаємодію у декодуючому сайті рибосоми, аміноацил-тРНК не може ввійти в транспептидацію до вивільнення EFTu·ГДФ з рибосоми і мабуть очікування відбувається в Т-сайті рибосоми. Останні дослідження стверджують, що це не є виокремлена ділянка зв’язування тРНК, а є проміжною позицією для аміноацил-тРНК, коли вона вже зв’язалась з А-сайтом рибосоми на 30S суб одиниці, але ще немає зв’язку з пептидилтрансферазним центром.

Тут відбувається утворення напруженої конформації з подальшою фіксацією гібридного А/Т сайту. Розщеплення ГТФ і вихід EFTu·ГДФ з рибосоми знімає напружену конформацію і сприяє за ангажуванню негібридного А/А сайту на рибосомі.

 



Последнее изменение этой страницы: 2016-12-12; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 100.25.42.117 (0.004 с.)