Функціональні центри рибосом 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Функціональні центри рибосом



ФУНКЦІОНАЛЬНІ ЦЕНТРИ РИБОСОМ

1-мРНК-зв′язуюча ділянка (декодуючий сайт рибосоми),

2- пептидилтрансферазний центр рибосоми,

3- сайт зв’язування білкових факторів і ГТФ.

тРНК-зв'язуючі сайти рибосоми:

4- приєднання пептидил-т-РНК (Р-сайт)- донорний або пептидильний

5-зв’язування аміноацил-тРНК (А-сайт )- акцепторний або аміноацильний

6- Е-сайт (exit) сайт рибосоми

7-R –сайт або (T- сайт) – entry site рибосоми. R - recognition -розпізнавання, T - від назви фактора елонгації прокаріотів EF-Tu.

8- гібридні сайти рибосоми

 

ФУНКЦІЇ РИБОСОМИ

Каталітичні функції рибосоми

 

1. ГТФазна: Насьогодні постулюється, що приєднання ГТФ до факторів трансляції і потім до рибосоми приводить до гідролізу молекули з утворенням ГДФ і ортофосфату. Можливість участі рибосоми в формуванні ГТФазного центру досі під питанням.

2. Пептидилтрансферазна: головна каталітична функція рибосоми- утворення пептидного зв”язку. Реакція протікає між пептидил-тРНК(доноромним субстратом) і аміноацил-тРНК(акцепторним субстратом).

Петидилтрансферазний центр розміщений виключно на великих субодиницях 50 і 60 S.

 

Механічна функція рибосом (транслокація)

Ця функція є виключно пререргативою роботи повного комплексу рибосоми. Одним із пояснень переміщення лігандів в ході трансляції є доведена можливість розмикання і змикання субодиниць і легкого їх зсуву.

Певна роль в транслокації відведена і білковим комплексам 50 S субодиниці L7/L12, які разом з 23 S каталізують транслокацію.

 

Figure AP1

Role of the Ribosome in Peptidyl Transfer. (A) The peptidyl transferase center in the structure of the 50S subunit from Haloarcula marismortuii. The P loop and A loop of 23S RNA are shown in red and blue. The coordinates of the Yarus inhibitor (C-C-dA-phosphoramide-puromycin, yellow) have been combined with those of an A-site substrate to show the CCA ends of P- and A-site tRNAs in red and blue, respectively. There are no ribosomal proteins within 18 Å of this site. (B) Details of the interaction of key bases of 23S RNA with the Yarus inhibitor. In the structure, the N3 of A2451 was found to be 3 Å away from, and presumably hydrogen-bonded to, one of the non-bridging phosphoramide oxygens of the inhibitor.

Mechanism for peptide bond formation within the ribosome (peptidyl transferase activity). The aa-tRNA is present initially in its protonated form. The ribosomal base (adenosine 2451) then removes a proton from this ammonium group to generate the free amino group. The pKa values for the base and the ammonium group are expected to be nearly matched, so deprotonation should be quite feasible thermodynamically. The reaction products are the aa-tRNA with a free amino group and the protonated adenosine 2451 base. The amino group is a strong enough nucleophile to attack the ester linkage of the peptidyl-tRNA. This reaction generates a tetrahedral intermediate that collapses to release the tRNA previously linked to the polypeptide chain. The protonated adenosine 2451 can act as a general acid to facilitate this reaction. This generates the product with the new peptide bond formed, but in an N-protonated form. The pKa of this product is expected to be very low, so that it would readily give up a proton to generate the final product.

 

ФУНКЦІОНАЛЬНІ ЦЕНТРИ РИБОСОМ

1-мРНК-зв′язуюча ділянка (декодуючий сайт рибосоми),

2- пептидилтрансферазний центр рибосоми,

3- сайт зв’язування білкових факторів і ГТФ.

тРНК-зв'язуючі сайти рибосоми:

4- приєднання пептидил-т-РНК (Р-сайт)- донорний або пептидильний

5-зв’язування аміноацил-тРНК (А-сайт )- акцепторний або аміноацильний

6- Е-сайт (exit) сайт рибосоми

7-R –сайт або (T- сайт) – entry site рибосоми. R - recognition -розпізнавання, T - від назви фактора елонгації прокаріотів EF-Tu.

8- гібридні сайти рибосоми

 

ФУНКЦІЇ РИБОСОМИ



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2016-12-12; просмотров: 449; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 44.197.116.176 (0.004 с.)