Цистеин образуется из метионина 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Цистеин образуется из метионина



Хотя цистеин и относится к группе заменимых аминокислот он образуется в клетке из метионина – незаменимой аминокислоты. У микроорганизмов синтез цистеина – двухступенчатая реакция.и происходит с участие серина и ацетил-КoA, которые соединяясь, образуют O- ацетилсерин, и после присоединения серы образуется цистеина.

Метионин незаменимая аминокислота для человека, у микроорганизмов синтезируется из оксалоацетата. В процессе участвует сукцинил-КоА и цистеин в качестве донора серы. Оксалоацетат сначала преобразуется в гомосерин (см синтез треонина). Гомосерин затем присоединяет серу в два этапа и метилирование завершает образование метионина.

Синтез метионина. Донор метильной группы (R), N5,N10-метилен тетрагидроптероил.

 

Основной член семейства a-кетоглутаровой кислоты – глутаминовая кислота

Глутаминовая кислота занимает важное место в промежуточном обмене нескольких аминокислот. К ним относятся глутамин, пролин, аргинин и гистидин.

Реакция превращения глутамина в глутаминовую кислоту напоминает превращение аспарагина в аспарагиновую и катализируется глутаминазой. Учитывая, что глутамин - главная транспортная форма аммиака глутаминаза

 
 

играет важную роль в органах, активно использующих аммиа и прежде всего в печени и почках.

Пролин синтезируется из глутаминовой кислоты

Синтез пролина включает четырехэтапный процесс, начинающийся с глютамата и представляет реакции обратные его распаду. Одна молекула АТФ и два НАДФH + Н+ используются на моль пролина.

Синтез пролина.

Гистидин – «полузаменимая» аминокислота.

Взрослый человек может поддерживать азотистое равновесие на диете, лишенной гистидина. Но растущие организмы и длительное пребывание на безгистидиновой диете вызывают нарушения роста. Ничего не известно о механизме синтеза гистидина у людей и животных, но у микроорганизмов этот путь изучен подробно. Путь синтеза гистидина переплетается с биосинтезом нуклеотидов (в частности пурина), довольно сложен и, по-видимому, универсален для всех организмов, способных синтезировать гистидин. Первые пять этапов пути используют рибозу от фосфорибозилпирофосфата (ФРПФ) и превращают ее в имидазолилглицеролфосфат. После формирования имидазольного кольца, глутамат поставляет аминогруппу и образовавшийся амин окисляется в гистидин на последнем этапе пути. Энергия используется в форме АТФ (в этом случае элементы молекулы АТФ, фактически становится частью аминокислоты) и пирофосфата, который отщепляется от ФРПФ, и помогает АТФ проводить реакцию.

 

Самое маленькое семейство у оксалацета

В оксалоацетат превращаются 2 аминокислоты аспарагин и аспарагиновая кислота. Два фермента катализируют это превращение. Аспарагиназа катализирует гидролитическое дезаминирование амидной группы аспарагина и образование аспарагиновой кислоты, а последняя под влиянием аспартатаминотрансферазы (АСТ) теряет аминогруппу и становится оксалоацетатом. Эта реакция обеспечивает цикл трикарбоновых кислот оксалоаце
 
 

татом (анаплеротическая реакция.)

АСТ активна в сердечной мышце, что послужило основанием для применения препаратов, содержащих аспарагиновую кислоту в кардиологической клинике. Аспарагиназа используется при лечении некоторых форм аспарагина и образование аспарагиновой кислоты, а последняя под влиянием аспартатаминотрансферазы (АСТ) теряет аминогруппу и становится оксалоацетатом. Эта реакция обеспечивает цикл трикарбоновых кислот оксалоацетатом (анаплеротическая реакция). АСТ активна в сердечной мышце, что послужило основанием для применения препаратов, содержащих аспарагиновую кислоту в кардиологической клинике. Аспарагиназа используется при лечении некоторых форм лейкозов для разрушения аспарагина, который является незаменимой аминокислотой для отдельных форм предшественников лейкоцитов.

 



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2016-09-20; просмотров: 260; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.136.97.64 (0.004 с.)