ТОП 10:

Классификация двигательных единиц



По морфофункциональным свойствам двигательные единицы делятся на 3 типа:

1. Медленные неутомляемые ДЕ. Мотонейроны имеют наиболее низкий порог активации, способны поддерживать устойчивую частоту разрядов в течение десятков минут (т.е. неутомляемы). Аксоны обладают небольшой толщиной, низкой скоростью проведения возбуждения, иннервируют небольшую группу мышечных волокон. Мышечные волокна развивают небольшую силу при сокращении в связи с наличием в них наименьшего количества сократительных белков – миофибрилл. Это так называемые «красные волокна» (цвет обусловлен хорошим развитием капиллярной сети и небольшим количеством миофибрилл). Скорость сокращения этих волокон в 1,5 – 2 раза меньше, чем быстрых. Они неутомляемы благодаря хорошо развитой капиллярной сети, большому количеству митохондрий и высокой активности окислительных ферментов.

2. Быстрые, легко утомляемые ДЕ. Имеют наиболее крупный мотонейрон, обладающий наиболее высоким порогом возбуждения, не способны в течение длительного времени поддерживать устойчивую частоту разрядов (утомляемые). Аксоны толстые, с большой скоростью проведения нервных импульсов, иннервирует много мышечных волокон. Мышечные волокна содержат большое число миофибрилл, поэтому при сокращении развивают большую силу. Благодаря высокой активности ферментов скорость сокращения высокая. Эти волокна быстро утомляются, т.к. содержат меньше, по сравнению с медленными, митохондрий и окружены меньшим количеством капилляров.

3. Быстрые, устойчивые к утомлению. Сильные, быстро сокращающиеся волокна, обладающие большой выносливостью благодаря возможности использования аэробных и анаэробных процессов получения энергии. Волокна 2 и 3 типов называются «белыми волокнами» из-за большого содержания миофибрилл и низкого – миоглобина.

 

Сравнение медленных и быстрых мышечных волокон

 

Скелетная мышца человека состоит из волокон 3 типов, однако их соотношение может значительно отличаться в зависимости от функции мышцы, а также врожденной и приобретенной индивидуальности. Чем больше в мышцах белых волокон, тем лучше человек приспособлен к выполнению работы, требующей большой скорости и силы. Преобладание красных волокон обеспечивает выносливость при выполнении длительной работы.

 

Строение скелетной мышцы

 

Скелетная мышца состоит из множества мышечных волокон, которые расположены пучками в общем соединительнотканном футляре и крепятся к сухожилиям, связанным со скелетом. Каждое мышечное волокно – это тонкое (от 10 до 100 мкм) вытянутое в длину (от 5 до 400мм) многоядерное образование – симпласт.

Мембраны мышечного волокна сходна по строению с нервной, но она дает регулярные Т-образные впячивания. Внутри мышечного волокна параллельно мембране располагается разветвленная замкнутая система трубочек – саркоплазматический ретикулум – внутриклеточное депо Ca2+. Т-система и прилегающий к ней СР – аппарат передачи возбуждения с мембраны мышечного волокна на сократительные структуры (миофибриллы). В саркоплазме мышечного волокна можно увидеть поперечные чередующиеся светлые и темные участки – соответственно, J- (изотропные) и А-(анизотропные) диски. В соседних миофибриллах одноименные диски расположены на одном уровне, что придает волокну поперечную исчерченность.Комплекс из одного темного и двух прилежащих к нему половин светлых дисков, ограниченных поперечными Z-пластинками, называют саркомером.

Каждая миофибрилла состоит их множества параллельно лежащих толстых (миозиновых) и тонких (актиновых) белковых нитей – миофиламентов. По сечению волокна толстые и тонкие нити располагаются высокоорганизованно в узлах гексагональной решетки. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, каждая из тонких нитей частично входит в окружение трех соседних толстых. Миозиновые нити имеют отходящие от них поперечные выступы с головками, состоящими примерно из 150 молекул миозина. Актиновая нить состоит из двух закрученных одна вокруг другой цепочек (подобно скрученным ниткам бус) молекул актина. На нитях актина расположены молекулы тропонина, а в желобках между двумя нитями актина лежат нити тропомиозина.

 

Механизм сокращения мышечного волокна

 

В 1954 г. Г.Хаксли и Н.Хэнсон обнаружили, что актиновые и миозиновые филаменты не изменяют своей длины при укорочении или удлинении саркомера и вывели теорию скольжения нитей: мышечное сокращение происходит при последовательном связывании нескольких центров миозиновой головки поперечного мостика с определенными участками на актиновых филаментах.

В покоящихся мышечных волокнах молекулы тропомиозина в покое располагаются так, что предотвращают прикрепление поперечных мостиков миозина к актиновым нитям (мышца расслаблена).

Возникающий в области аксо-соматического синапса ПД распространяется по системе Т-трубочек вглубь волокна, вызывая деполяризацию цистерн саркоплазматического ретикулума (депо Са2+). При активации мембраны СР происходит открытие Са-каналов и выход Са2+ по концентрационному градиенту.

При повышении в миоплазме концентрации ионов Са2+ он соединяется с тропонином, последний конформируется и отодвигает нить тропомиозина, открывая для миозиновой головки возможность соединения с актином. Соединение головки приводит к резкому «сгибанию» мостика и перемещению нити актина на 1 шаг (20 нм или 1% длины актина) к середине саркомера с последующим разрывом мостика.

При отсутствии повторного возбуждения концентрация Са2+ благодаря работе Са-насоса падает. Поэтому Са2+ отсоединяется от тропонина и тропомиозин снова блокирует актин. При этом на одно рабочее движение одного мостика тратится энергия 1 молекулы АТФ, еще одной – на возврат 2 ионов Са2+ в цистерны.

Все это приводит к расслаблению мышцы вплоть до момента прихода очередного потока нервных импульсов, когда описанный выше процесс повторяется.

 

Совокупность процессов, обуславливающих распределение ПД вглубь мышечного волокна, выход ионов Са2+ из саркоплазматического ретикулума, взаимодействие сократительных белков и укорочение мышечного волокна называется электромеханическим сопряжением.

 

Механика мышцы. Физические свойства и режимы мышечных сокращений

Физические свойства скелетных мышц

1. Растяжимость- способность мышцы изменять свою длину под действием растягивающей ее силы.

2. Эластичность - способность мышцы принимать свою первоначальную длину после прекращения действия растягивающей или деформирующей силы.

3. Сила мышцы. Она определяется максимальным грузом, который мышца в состоянии поднять. Удельная сила - максимальный груз, который мышца в состоянии поднять, делят на число квадратных сантиметров ее физиологического поперечного сечения.

4. Способность мышцы совершать работу. Работа мышцы определяется произведением величины поднятого груза на высоту подъема. Работа мышцы постепенно увеличивается с увеличением груза, но до определенного предела, после которого увеличение груза приводит к уменьшению работы, т. к. снижается высота подъема груза. Следовательно, максимальная работа мышцей производится при средних величинах нагрузок (закон средних нагрузок).

 

Режимы мышечных сокращений

Различают изотонический, изометрический и смешанный режимы сокращения мышц.

При изотоническом сокращении мышцы происходит изменение ее длины, а напряжение остается постоянным. Такое сокращение происходит в том случае, когда мышца не перемещает груз. В естественных условиях близкими к изотоническому типу сокращений являются сокращения мышц языка.

При изометрическомсокращении длина мышечных волокон остается постоянной, меняется напряжение мышцы. Такое сокращение мышцы можно получить при попытке поднять непосильный груз.

В целом организме сокращения мышц никогда не бывают чисто изотоническим или изометрическим, они всегда имеют смешанный характер, т. е. происходит изменение и длины, и напряжения мышцы. Такой режим сокращения называется ауксотоническим если преобладает напряжение мышцы, или ауксометрическим если преобладает укорочение.

 







Последнее изменение этой страницы: 2016-08-26; Нарушение авторского права страницы

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.223.3.101 (0.007 с.)