Раздел 3. Ферменты: структура, свойства,

РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ.

3.1. На рисунке изображены графики зависимости скорости реакции от концентрации лактата для трех изоферментов лактатдегидрогеназы. Расположите ферменты в порядке увеличения сродства к субстрату.

ЛДГ3→ЛДГ2→ЛДГ1

 

3.2Выберите и запишите последовательность событий (номеров), происходящих при аллостерическом ингибировании (например 6-5-1-…): 6→2→7→5→1

1. снижается скорость реакции;

2. изменяется конформация фермента;

3. эффектор присоединяется в активном центре;

4. изменяется конформация аллостерического центра;

5. нарушается комплементарность активного центра субстрату;

6. эффектор присоединяется в аллостерическом центре;

7. изменяется конформация активного центра.

 

3.3 Фермент креатинфосфокиназа, катализирующий превращение креатинфосфата в креатин, существует в трех изоформах, которые имеют следующие значения К_м:

КК 1 – 0,05 мкмоль/л

КК 2 – 0,1 мкмоль/л

КК 3 – 0,2 мкмоль/л.

Расположите ферменты в порядке убывания сродства фермента к субстрату. КК1→КК2→КК3

 

3.4 Оптимальные условия действия фермента – рН=7, Т=37⁰С. При изменении рН до 5,5 активность фермента заметно снизилась, так как … Происходит изменение степени ионизации молекулы субстрата и фермента, приводящее к изменению конформации активного центра и снижению сродства фермента к субстрату.

3.5 Большинство ферментов организма проявляют максимальную активность при Т=37⁰С. При увеличении температуры до 60⁰С активность ферментов значительно снижается, так как … Повышение температуры приводит к повышению колебательных движений молекул и атомов, входящих в состав фермента. Это ведет к изменению конформации активного центра и снижению активности фермента

 

3.6 Фермент в количестве 2 мг за 30с катализировал превращение 50 мкмоль субстрата. Удельная активность этого фермента составила … 50 мкмоль субстрата/мин х мг

 

 

3.7 Фермент поджелудочной железы трипсиноген (неактивный фермент) имеет молекулярную массу 56000 Д. В кишечном соке трипсиноген превращается в трипсин (активный фермент) с молекулярной массой 45000 Д. Активация фермента происходит за счет изменения его …, такой способ регуляции называется … Изменение первичной структуры вследствие отщепления полипептида с N-конца профермента, приводящее к формированию активного центра; ограниченный протеолиз.

3.8 В медицинской практике количественное определение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях организма используется для … Диагностика заболеваний и контроль эффективности лечения

3.9 Сравните взаимодействие фермента с субстратом и эффектором:

	1. Связывание вызывает конформационные изменения фермента.
А – субстрат. 1,4	2. Связывается с регуляторным центром.
Б – аллостерический эффектор. 1,2	3. Всегда является низкомолекулярным соединением.
	4. Претерпевает структурные изменения в ходе катализа.

 

3.10 Сравните действие аллопуринола (конкурентный ингибитор) и PbSO₄ (неконкурентный ингибитор) на фермент ксантиноксидазу:

	1. Снижают активность фермента.
	2. Конкурируют с субстратом за место в активном центре.
А – только аллопуринол; 1,2,4	3. Действие необратимо.
Б – только PbSO4. 1,3,5	4. Ингибитрование устраняется избытком субстрата.
	5. Образует с ферментом ковалентные связи.

 

3.11 Определите, какой класс ферментов может катализировать следующие реакции:

А – оксидоредуктазы; 3	1. NH3 + CO2 + 2ATP = Карбомоилфосфат + 2ATP + Pi
Б – трансферазы; 2	2. аланин + α-кетоглутарат = пируват + глутамат
В – гидролазы; 5	3. сукцинат + ФАД^+ = фумарат + ФАДН2
Г – лиазы; 6	4. глюкозо-6-фосфат = глюкозо-1-фосфат
Д – изомеразы; 4	5. сахароза + Н2О = глюкоза + фруктоза
Е – лигазы. 1	6. фруктозо-1,6-дифосфат = глицеральдегид-3-фосфат + диоксиацетонфосфат

 

 

3.12 Подберите к каждому из перечисленных классов ферментов витамины, производные которых могут быть кофакторами данного класса ферментов:

А – оксидоредуктазы; 2	1. В1, В6
Б – трансферазы;3	2. В2, В3
В – изомеразы;4	3. В5, В6
Г – лиазы;1	4. В12
Д – лигазы.5	5. Н, К

 

3.13 Сравните ферменты с неорганическими катализаторами:

	1. Способны к регуляции активности.
2. Ускоряют только термодинамически возможные реакции.
А – сходство с неорганическими катализаторами; 2,3,5	3. Не расходуются в ходе реакции.
4. Обладают высокой каталитической активностью.
Б – отличия от неорганических катализаторов. 1,4,6,7	5. Не смещают равновесие химической реакции.
6. Действуют в мягких условиях (Т, рН).
	7. Обладают высокой специфичностью действия.

 

 

3.14 Выберите, какие воздействия могут:

А – активировать фермент. 1,2,3,5	1. Присоединение к ферменту остатка фосфорной кислоты.
2. Образование полиферментного комплекса.
Б – ингибировать фермент.1,4,5,6	3. Присоединение к ферменту щелочноземельного металла.
4. Присоединение к ферменту квазисубстрата.
	5. Присоединение к ферменту эффектора.
6. Присоединение к ферменту тяжелого металла.

3.15 Определите, какие из перечисленных воздействий являются:

А – обратимым способом регуляции.1,3,4	1. Химическая модификация.
2. Ограниченный протеолиз.
Б – необратимым способом регуляции.2	3. Конкурентное ингибирование.
4. Аллостерическая регуляция.

 

3.16 Сравните конкурентное и неконкурентное виды ингибирования:

А – конкурентное ингибирование; 1,5,7	1. Ингибитор присоединяется в активном центре.
2. Ингибитор не имеет структурного сходства с субстратом.
3. Ингибитор связывается чаще вне активного центра фермента.
Б – неконкурентное ингибирование. 2,3,6	4. Ингибитор связывается в аллостерическом центре.
5. Кm увеличивается, Vmax не изменяется.
6. Кm не изменяется, Vmax уменьшается.
7. Снимается избытком субстрата.

 

3.17 Проводилось измерение активности сукцинатдегидрогеназы в оптимальных условиях. Как изменится активность фермента, если:

А – к инкубационной среде добавили малоновую кислоту. 2	1. Увеличится.
2. Уменьшится.
Б – в присутствии малоновой кислоты увеличили концентрацию сукцината.3	3. Сначала уменьшится, а затем восстановится до исходного значения.
4. Не изменится.

 

3.18 Проводилось измерение активности амилазы (фермента, расщепляющего крахмал) в оптимальных условиях. Как изменится активность фермента, если:

А – к инкубационной среде добавили сульфат свинца. 2	1. Увеличится.
2. Уменьшится.
Б – в присутствии сульфата свинца увеличили концентрацию крахмала. 4	3. Сначала уменьшится, а затем восстановится до исходного значения.
4. Не изменится.

 

 

3.19 Подберите способ регуляции для каждого из перечисленных ферментов:

 

А – Аллостерическая регуляция. 2	1. Гликогенсинтаза –Н2РО4(неактивная) + Н2О = гликогенсинтетаза (активная) + Н3РО4.
Б – Химическая модификация. 1,4	2. Протеинкиназа (неактивная) + цАМФ = протеинкиназа (активная).
В – Ограниченный протеолиз. 3	3. Пепсиноген + НСl + Н2О = пепсин + полипептид.
	4. 2 Фосфорилазы В (неактивная) + 4 АТФ = фосорилаза А-Н3РО4 (активная) + 4 АДФ

 

 

3.20 Что называется активным центром фермента?

1. участок фермента, обеспечивающий присоединение субстрата и его превращение;

2. место присоединения апофермента к коферменту;

3. часть молекулы фермента, которая легко отщепляется от апофермента;

4. место присоединения аллостерического эффектора.

 

 

3.21 Аминокислоты, входящие в активный центр фермента, располагаются:

1. в разных участках полипептидной цепи;

2. в середине полипептидной цепи;

3. на С-конце полипептидной цепи;

4. непрерывно друг за другом в одном участке полипептидной цепи.

 

3.22 Какие связи преимущественно образуются между ферментом и субстратом при формировании субстрат-энзимного комплекса?

1. водородные;

2. пептидные;

3. ионные;

4. дисульфидные.

 

3.23 Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент?

1. апофермент;

2. кофермент;

3. изоэнзим;

4. субстрат;

5. холофермент.

 

3.24 С белковой частью фермента непрочно связан:

1. простетическая группа;

2. кофермент;

3. апофермент;

4. изофермент.

 

3.25 Какая часть фермента определяет специфичность его действия?

1. апофермент;

2. кофермент;

3. простетическая группа;

4. профермент.

 

3.26 Как называется участок фермента, обеспечивающий химическое превращение субстрата?

1. адсорбционный центр;

2. регуляторный центр;

3. каталитический центр.

 

3.27 Аллостерический центр – это участок фермента, к которому присоединяется:

1. квази-субстрат;

2. кофермент;

3. эффектор;

4. субстрат.

 

3.28 Сущность теории Фишера:

1. активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии;

2. активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса;

3. активный центр присоединяет группу родственных субстратов;

4. активный центр может взаимодействовать только с одним субстратом.

 

3.29 Сущность теории Кошланда:

1. активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии;

2. активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса;

3. активный центр присоединяет группу родственных субстратов;

4. активный центр может взаимодействовать только с одним субстратом.

 

3.30 Какова возможная причина активирующего действия на фермент ионов щелочно-земельных металлов?

1. способствуют образованию субстрат-энзимного комплекса;

2. усиливают диссоциацию субстрат-энзимного комплекса;

3. вызывают денатурацию апофермента;

4. изменяют конформацию субстрата.

 

3.31 Какие связи разрушаются под действием амилазы?

1. пептидные;

2. эфирные;

3. гликозидные;

4. водородные.

 

3.32 Ферменты, участвующие в разрыве –С-С-связей без участия воды, относятся к классу:

1. лиаз;

2. лигаз;

3. трансфераз;

4. гидролаз;

5. изомераз.

 

3.33 Какой фермент осуществляет гидролитический распад дисахарида?

1. липаза;

2. амилаза;

3. лактаза;

4. пептидаза.

 

3.34 К классу оксидоредуктаз относятся:

1. цитохромоксидаза;

2. глюкокиназа;

3. каталаза;

4. эндопептидаза.

 

 

3.35 Энзимопатии – заболевания, связанные с недостаточной функцией:

1. белков;

2. белков-ферментов;

3. углеводов;

4. углеводно-белковых комплексов;

5. гормонов.

 

3.36 Энергия активации – это:

1. средняя кинетическая энергия молекул в системе;

2. минимальное количество энергии, которое нужно сообщить системе, чтобы перевести 1 моль вещества в реакционноспособное состояние;

3. минимальная энергия реакционноспособных молекул.

 

3.37 При изменении концентрации субстрата активность фермента:

1. не изменяется;

2. активность фермента постоянно повышается с увеличением концентрации субстрата;

3. с увеличением концентрации субстрата активность фермента повышается до определенного предела.

 

3.38 Константа Михаэлиса численно равна:

1. концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной;

2. концентрации субстрата, при которой скорость реакции является максимальной;

3. концентрации субстрата, при которой скорость реакции минимальна;

4. половине максимальной скорости реакции.

 

3.39 При превращении профермента в фермент происходит:

1. изменение активного центра;

2. стабилизация структуры белка;

3. отщепление части полипептидной цепи, изменение структуры фермента, формирование активного центра;

4. образование субстрат-энзимного комплекса.

 

3.40 В физиологических условиях не наблюдается:

1. необратимое ингибирование, вызванное денатурацией фермента;

2. конкурентное ингибирование;

3. неконкурентное ингибирование;

4. ретроингибирование.

 

3.41 Эффект положительной кооперативности олигомерных ферментов - это:

1. эффект усиления первоначального действия ферментов;

2. эффект ослабления первоначального действия ферментов;

3. обратимое ингибирование;

4. необратимое ингибирование.

 

3.42 Обратимое ингибирование активности фермента возможно:

1. при врожденном нарушении первичной структуры фермента;

2. при действии солей тяжелых металлов;

3. при действии высокой температуры;

4. при избытке субстрата.

 

3.43 Субстратное ингибирование активности ферментов возникает вследствие:

1. недостаточной концентрации субстрата;

2. оптимальной концентрации субстрата;

3. высокой концентрации субстрата.

 

3.44 При действии ингибитора, обладающего структурным сходством с субстратом, наблюдается следующий вид торможения:

1. неконкурентное;

2. конкурентное;

3. аллостерическое;

4. неспецифическое.

 

3.45 Необратимые ингибиторы ферментов:

1. гормоны;

2. соли тяжелых металлов в высоких концентрациях;

3. соли щелочно-земельных металлов;

4. избыток субстрата.

 

3.46 К специфической регуляции активности ферментов относится:

1. влияние температуры;

2. влияние рН;

3. влияние гормонов;

4. влияние ионной силы.

 

3.47 Механизм действия конкурентных ингибиторов, заключается в том, что ингибитор:

1. вызывают денатурацию фермента;

2. изменяют пространственную конформацию активного центра;

3. блокируют активный центр;

4. окисляют сульфгидрильные группы фермента.

 

3.48 Часть молекулы фермента, обеспечивающая присоединение к нему отрицательного эффектора, называется:

1. активный центр;

2. аллостерический центр;

3. каталитический участок.

 

3.49 Ингибирование фермента по типу обратной связи называется:

1. конкурентным ингибированием;

2. бесконкурентным ингибированием;

3. ретроингибированием;

4. смешанным ингибированием.

 

3.50 Изоферменты – это:

1. ферменты, отличающиеся по физико-химическим свойствам, катализирующие одну и ту же реакцию;

2. мультимеры, обладающие одинаковыми физико-химическими свойствами;

3. ферменты, катализирующие разные химические реакции;

4. ферменты, способные катализировать несколько химических реакций.

 

3.51 Неактивной формой протеолитических ферментов является:

1. апофермент;

2. профермент;

3. кофермент;

4. изофермент.

 

3.52 Квази-субстрат присоединяется к:

1. активному центру;

2. аллостерическому центру;

3. апоферменту;

4. коферменту.

 

3.53 Отрицательный эффектор:

1. влияет на активный центр фермента и ускоряет ход реакции;

2. вызывает деформацию активного центра фермента и замедляет ход реакции;

3. вызывает обратимую денатурацию белка-фермента;

4. вызывает необратимую денатурацию фермента.

 

3.54 Положительный эффектор:

1. изменяет конформацию активного центра фермента и ускоряет ход реакции;

2. вызывает деформацию активного центра фермента и замедляет ход реакции;

3. вызывает обратимую денатурацию фермента.

 

3.55 Механизм действия аллостерических ингибиторов заключается в том, что они:

1. вызывают денатурацию апофермента;

2. блокируют активный центр фермента;

3. нарушают пространственную конфигурацию активного центра фермента.

 

3.56 К модификации фермента не относится:

1. денатурация апофермента;

2. ограниченный протеолиз;

3. присоединение химических группировок;

4. аллостерический эффект.

 

3.57 Малоновая кислота тормозит активность сукцинатдегидрогеназы в результате:

1. аллостерического ингибирования;

2. субстратного ингибирования;

3. конкурентного ингибирования;

4. ретроингибирования.

 

3.58 В основе обнаружения ферментов лежит следующее их свойство:

1. специфичность действия и каталитическая активность;

2. термолабильность;

3. зависимость от рН среды;

4. способность к электрофорезу.

 

3.59 К факторам, влияющим на активность фермента посредством изменения степени ионизации субстрата и активногоцентра фермента, относятся:

1. температура;

2. рН среды;

3. соли тяжелых металлов;

4. соли щелочноземельных металлов.

 

3.60 При действии низкой температуры с ферментом происходит:

1. денатурация;

2. необратимая инактивация;

3. обратимая инактивация.

 

3.61 Механизм активации проферментов:

1. изменение первичной структуры;

2. изменение третичной структуры;

3. формирование активного центра;

4. присоединение металла.

 

3.62 Увеличение активности ферментов при повышении температуры до 45 С связано с:

1. денатурацией белковой части фермента;

2. изменением первичной структуры;

3. обратимым изменением третичной структуры;

4. снижением энергии активации.

 

3.63 Укажите свойства ферментов, обусловленные их белковой природой:

1. ускорение как прямой, так и обратной реакции;

2. термолабильность;

3. рН зависимость;

4. не изменяемость в ходе реакции;

5. изменяют активность под действием активаторов и ингибиторов;

6. специфичность.

 

3.64 Укажите класс ферментов, представители которого требуют затрат энергии для осуществления катализа:

1. оксидоредуктазы;

2. трансферазы;

3. гидролазы;

4. лиазы;

5. изомеразы;

6. лигазы.

 

3.65 Ферменты, расщепляющие молекулу субстрата на два фрагмента с присоединением молекулы воды по месту разрыва, относятся к классу:

1. лигазы;

2. изомеразы;

3. гидролазы;

4. лиазы;

5. трансферазы;

6. оксидоредуктазы.

 

3.66 Ферменты, перемещающие группу атомов внутри молекулы субстрата, относятся к классу:

1. трансферазы;

2. лиазы;

3. лигазы;

4. гидролазы;

5. изомеразы;

6. оксидоредуктазы.

 

3.67 Ферменты, отщепляющие молекулу воды от субстрата с образованием двойной связи, относятся к классу:

1. оксидоредуктазы;

2. трансферазы;

3. гидролазы;

4. лиазы;

5. изомеразы;

6. лигазы.

 

3.68 Ферменты, транспортирующие электроны, относятся к классу:

1. трансферазы;

2. оксидоредуктазы;

3. гидролазы;

4. лигазы;

5. лиазы;

6. изомеразы.

 

3.69 При конкурентном ингибировании происходит:

1. необратимое ингибирование;

2. изменение третичной структуры фермента;

3. ингибирование продуктами реакции;

4. обратимое ингибирование;

5. угнетение активности, зависящее от концентрации ингибитора.

 

3.70 Изоферменты отличаются между собой по:

1. первичной структуре;

2. электрофоретической подвижности;

3. оптимуму рН;

4. иммунологическим особенностям;

5. отношению к ингибиторам;

6. механизму действия.

 

3.71 Биологическое значение витаминов заключается в том, что они:

1. являются источником энергии;

2. входят в состав гормонов;

3. являются структурными компонентами клеток;

4. входят в состав белков соединительной ткани;

5. входят в состав ферментов в виде коферментов.

 

3.72 Витамины-кофакторы:

1. связываются с ферментом только слабыми связями;

2. связываются с ферментом только ковалентно;

3. связываются с активным центром фермента всеми типами связей;

4. связываются с апоферментом;

5. встраиваются в активный центр фермента.

 

 

3.73 Функции витаминов:

1. ингибиторная, транспортная;

2. кофакторная, косубстратная;

3. рецепторная, антиоксидантная;

4. регуляторная, ингибиторная;

5. регуляторная, структурная.

 

3.74 Основная функция витамина В₃(РР или никотинамида):

1. дегидрирование;

2. декарбоксилирование;

3. ацетилирование;

4. окислительное декарбоксилирование.

 

3.75 Основная функция витамина В6:

1. перенос ацильных групп;

2. перенос аминогрупп, декарбоксилирование аминокислот;

3. перенос карбоксильных групп;

4. перенос метильных групп.

 

3.76 Основная функция витамина В2:

1. карбоксилирование субстрата;

2. декарбоксилирование субстрата;

3. перенос ацильных групп;

4. перенос метильных групп;

5. дегидрирование субстрата.

 

3.77 Основная функция витамина Н (биотина):

1. включение карбоксила в молекулу субстрата;

2. перенос аминогрупп;

3. перенос метильных групп;

4. перенос ацильных групп.

 

3.78 Основная функция витамина В1:

1. участие в процессах дезаминирования;

2. участие в процессах окисления;

3. перенос ацильных групп;

4. участие в процессе окислительного декарбоксилирования кетокислот.

 

3.79 Витамин С принимает участие:

1. в структуре редокс-цепи митохондрий.

2. в регуляции водно-солевого обмена.

3. в реакциях дегидрирования и декарбоксилирования.

4. в окислительно-восстановительных процессах, гидроксилировании аминокислот и стероидных гормонов.

 

 

3.80 Витамин В2является составной частью кофермента:

1. флавинадениндинуклеотида.

2. никотинамидадениндинуклеотида.

3. биотина.

4. пиридоксальфосфата.

 

3.81 Витамин В₃ является кофактором:

1. ФАД-зависимых дегидрогеназ.

2. НАД-зависимых дегидрогеназ.

3. трансаминаз.

4. декарбоксилаз.

 

3.82 К водорастворимым витаминам относятся:

1. РР, Н, В6;

2. А, В, С, Д;

3. С, Р, К, Е;

4. В1, В2, В12.

 

3.83 К жирорастворимым витаминам относятся:

1. А, В, С, Д;

2. А, Д, Е, К;

3. РР, Н, В, Вс;

4. С, Р, К, Е.

 

3.84 Антивитамины – это:

1. вещества, вызывающие конкурентное торможение химических реакций

2. это модификаторы витаминов химической природы

3. вещества, введение которых вызывает гипо– и авитаминоз

4. это соединения повышающие активность витаминов.

 

3.85 Ферменты – это:

1. вещества, которые используются в ходе реакции;

2. вещества, которые в ходе реакции претерпевают изменения, но по ее завершении возвращаются в исходное состояние;

3. белковые катализаторы;

4. вещества, которые образуют комплекс с субстратом и разрушаются в ходе реакции;

5. вещества, ускоряющие химическую реакцию.

 

3.86 Центр регуляции- это:

1. место связывания фермента с субстратом;

2. место присоединения эффектора;

3. место присоединения кофактора;

4. часть фермента, обеспечивающая химические превращения субстрата.

 

3.87 Химическое превращение субстрата обеспечивается:

1. аллостерическим центром;

2. регуляторным центром;

3. адсорбционным центром;

4. каталитическим центром.

 

 

3.88 Функция активного центра:

1. ориентация субстрата относительно активного центра;

2. строгая пространственная ориентация фермента и субстрата;

3. присоединение субстрата;

4. взаимосвязь с регулятором фермента;

5. акт катализа.

 

3.89 Какая функциональная группа лизина может входить в активный центр фермента?

1. Карбоксильная группа.

2. α-аминогруппа.

3. ε-аминогруппа.

4. Углеводородная цепь.

 

3.90 Какая функциональная группа аспарагиновой кислоты может входить в активный центрфермента?

1. γ-карбоксильная.

2. α-аминогруппа.

3. α-карбоксильная.

4. α-аминогруппа.

3.91 В активном центре различают:

1. контактный участок;

2. каталитический участок;

3. регуляторный участок;

4. апофермент, определяющий специфичность фермента.

 

3.92 Аллостерический центр – это:

1. место присоединения субстрата;

2. место присоединения кофактора;

3. центр регуляции;

4. участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов.

 

3.93 Простетическая группа ферментов – это:

1. прочно связанные с активным центром небелковые компоненты;

2. кофакторы, легко вступающие в реакцию и не связанные с активным центром фермента;

3. белковая часть фермента.

 

3.94 Апофермент – это:

1. белковая часть фермента, не влияющая на ход химических реакций;

2. небелковая часть фермента;

3. часть фермента, обеспечивающая связывание “своего” субстрата;

4. белковая часть фермента.

 

3.95 Коферменты – это:

1. нуклеотиды, непосредственно участвующие в химической реакции;

2. прочно связанные с активным центром соединения;

3. производные витаминов, участвующие в химческой реакции.

 

 

3.96 Для образования фермент-субстратного комплекса необходимо:

1. соответствие конфигураций субстрата и активного центра фермента;

2. комплементарность контактного участка активного центра с кофактором;

3. соответствие апофермента и кофермента;

4. изменение конфигурации субстрата относительно активного центра.

 

3.97 Могут ли ферменты катализировать реакции, которые термодинамически невозможны вотсутствие фермента?

1. не могут;

2. могут;

3. могут, если эти реакции экзотермические;

4. могут, если эти реакции эндотермические.

 

3.98 Скорость ферментативной реакции измеряют:

1. по количеству исчезающего субстрата в единицу времени;

2. по изменению количества кофактора фермента;

3. по количеству фермента в пробе;

4. по количеству продукта, образовавшемуся под действием фермента в единицу времени.

 

3.99 Выберите особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:

1. являются лимитирующими ферментами метаболических путей;

2. являются мономерными белками;

3. имеют пространственно разделенный активный и регуляторный центры;

4. при взаимодействии с лигандами не проявляют кооперативный эффект;

5. не проявляют регуляторные свойства при диссоциации молекулы на протомеры.

 

3.100 Для снятия действия неконкурентного ингибитора используют:

1. увеличесние концентрации субстрата;

2. реактиваторы;

3. SH-содержащие комплексоны;

4. аналоги субстрата.

 

3.101 Липаза в жировой ткани может находиться в двух формах – в виде простого белка и фосфопротеина. Объясните механизм изменения активности фермента:

1. аллостерическая регуляция;

2. кооперативный эффект;

3. химическая модификация фермента;

4. ограниченный протеолиз.

 

3.102 При аллостерическом ингибировании активности ферментов:

1. уменьшается скорость реакции;

2. изменяется конформация фермента;

3. эффектор присоединяется в активном центре фермента;

4. нарушается комплиментарность активного центра субстрату;

5. эффектор присоединяется в аллостерическом центре;

6. изменяется конформация активного центра.

 

3.103 Участок фермента, стереохимически комплементарный субстрату - это:

1. аллостерический центр;

2. регуляторный центр;

3. активный центр;

4. адсорбционный центр.

 

 

3.104 Оптическая специфичность – это:

1. способность фермента действовать на определенные связи в большом количестве субстратов;

2. способность фермента воздействовать на определенный участок субстрата;

3. способность фермента катализировать превращение одного изомера субстрата;

4. способность фермента катализировать реакции одного типа.

 

3.105 Трансферазы -это:

1. ферменты, катализирующие перенос групп с субстрата на субстрат;

2. ферменты, катализирующие перенос одноуглеродных фрагментов;

3. ферменты, катализирующие перенос групп внутри субстратов;

4. ферменты, катализирующие перенос альдегидных и кетонных группировок.

 

3.106 В состав активного центра входят:

1. аминокислоты с функциональными группировками;

2. все аминокислоты;

3. определенные аминокислоты, расположенные в полипептидной цепи вдали друг от друга и приближенные друг к другу;

4. несколько аминокислот, расположенных в полипептидной цепи непосредственно друг около друга.

 

3.107 К особенностям ферментативного катализа относятся:

1. исходная активность при низкой температуре;

2. высокие кинетические параметры;

3. специфичность действия;

4. высокая скорость реакции;

5. разнообразие реакций при отсутствии специфичности.

 

3.108 Абсолютная специфичность - это:

1. способность фермента воздействовать на определенную часть молекулы субстрата;

2. способность фермента катализировать только одну реакцию;

3. способность фермента катализировать превращение одного субстрата.

 

3.109 Групповая специфичность – это:

1. способность фермента воздействовать на определенную часть молекулы субстрата;

2. способность фермента катализировать превращения одного субстрата;

3. способность фермента действовать на определенные связи в большом числе субстратов;

4. способность фермента катализировать реакции одного типа.

 

3.110

По графику зависимости скорости реакции от концентрации субстрата определите Км этого фермента:

1. 0,5

2. 1

3. 1,5

4. 2,5

5. 3

 

3.111 На рисунке изображен график зависимости скорости реакции от концентрации субстрата.

Определите тип ингибирования:

1. Конкурентное.

2. Неконкурентное.

3. Бесконкурентное.

4. Субстратное.

 

3.112. На рисунке изображены графики зависимости скорости реакции от концентрации субстрата. А – без действия ингибитора; Б – с добавлением ингибитора.

Определите тип ингибирования:

1. Конкурентное.

2. Неконкурентное.

3. Бесконкурентное.

4. Субстратное.

3.113. На рисунке изображены графики зависимости скорости реакции от концентрации субстрата. А – без действия ингибитора; Б – с добавлением ингибитора.

 

Определите тип ингибирования:

5. Конкурентное.

6. Неконкурентное.

7. Бесконкурентное.

8. Субстратное.

Раздел 4. СИНТЕЗ БЕЛКА.

4.1 Укажите последовательность стадий синтеза белка:

1. инициация рибосомального цикла;

2. посттрансляционный процессинг;

3. транскрипция;

4. элонгация рибосомального цикла;

5. терминация рибосомального цикла;

6. посттранскрипционный процессинг.

3,6,1,4,5,2

 

4.2 Укажите последовательность процессов, идущих на начальной стадии элонгации рибосомального цикла:

1. образование пептидной связи между метионином и аминокислотным радикалом в А-сайте при участии пептидилтрансферазы;

2. в Р-сайте находится метионил-тРНК;

3. в А-сайт присоединяется первая аминоацил-тРНК, соединенная с фактором элонгации и ГТФ;

4. тРНК покидает Р-сайт;

5. пептидилтранслоказа, фактор элонгации и энергия ГТФ участвуют в перемещении рибосомы на 1 триплет;

6. в А-сайт присоединяется вторая аминоацил-тРНК;

7. А-сайт становится свободным.

2,3,1,4,5,7,6

 

4.3 Подберите к каждой группе (А, Б, В) соответствующие им соединения (а, б, в, …):

 

А. Нуклеозид. 3,5,6	1. аденин;
2. цитидин 5’-монофосфат;
Б. Азотистое основание. 1,4	3. гуанозин;
4. цитозин;
В. Нуклеотид. 2,7	5. аденозин;
6. уридин; 7. тимидин 5’-монофосфат.

 

 

4.4 Укажите, какие источники энергии используются на отдельных этапах трансляции:

 

А Образование пептидных связей. 2	1. Энергия АТФ.
Б. Присоединение мРНК к малой субъединице рибосомы. 4	2. Энергия ГТФ.
В. Присоединение метионил-тРНК к мРНК и субчастице рибосомы.2	3. Энергия субстратов.
Г. Перемещение рибосомы на мРНК на один кодон.2	4. Без энергии.
Д. Освобождение белка с рибосомы.4
Е. Присоединение аминоацил-тРНК к аминоацильному участку рибосомы.2

 

4.5 Укажите необходимые условия для процесса репликации:

А. Субстраты:

1. азотистые основания;

2. дезоксинуклеозидтрифосфаты;

3. дезоксинуклеозидмонофосфаты.

 

Б. Матрица:

1. иРНК;

2. ДНК

3. пептид

 

В. Ферменты:

1. РНК-полимераза;

2. ДНК – полимераза;

3. ДНК-зависимая РНК-полимераза;

4. праймаза;

5. АРС-аза.

 

Г. Источники энергии:

1. нет;

2. ГТФ;

3. дезоксинуклеозидтрифосфаты;

4. дезоксинуклеозидмонофосфаты.

 

 

4.6 Укажите условия, необходимые для процесса транскрипции:

А. Матрица:

1. рРНК;

2. тРНК;

3. иРНК;

4. ДНК;

5. аминокислоты;

6. полипептид.

 

Б. Субстраты:

1. мононуклеотиды;

2. азотистые основания;

3. нуклеозидтрифосфаты;

4. дезоксинуклеозидтрифосфаты.

 

В. Источники энергии:

1. энергия гидролиза АТФ;

2. энергия гидролиза ГТФ;

3. энергия субстратов.

 

Г. Ферменты:

1. ДНК-полимераза;

2. ДНК-праймаза;

3. ДНК-зависимая РНК-полимераза.

 

Д. Место синтеза:

1. ядро;

2. митохондрии;

3. цитозоль.

 

 

4.7 Укажите условия, необходимые для процесса репарации:

А. Матрица:

1. нить неповрежденной иРНК;

2. неповрежденная нить ДНК.

 

Б. Субстраты:

1. нуклеозидтрифосфаты;

2. дезоксинуклеозидтрифосфаты;

3. азотистые основания.

 

В. Ферменты:

1. эндонуклеазы, экзонуклеазы;

2. ДНК-полимеразы;

3. ДНК-лигазы;

4. праймаза;

 

Г. Источники энергии:

1. ГТФ;

2. субстраты - дезоксинуклеотидтрифосфаты;

3. не нужно;

4. АТФ.

 

Д. Локализация в клетке:

1. ядро;

2. цитоплазма.

 

4.8 Ген – это:

1. отрезок ДНК, состоящий из экзонов и интронов;

2. отрезок ДНК, где хранится информация о первичной структуре полипептида;

3. отрезок РНК, соответствующий информации об одном белке на ДНК;

4. отрезок ДНК, где хранится информация о первичной структуре полисахаридов.

4.9 Функциями ДНК являются:

1. хранение генетической информации;

2. передача генетической информации по наследству дочерним клеткам;

3. матр