Раздел 2. Белки: структура, свойства, функции.

2.1 Сравните растворимость трех пентапептидов при рН=7. Расположите их в порядке возрастания гидрофильных свойств:

1) лей – фен – иле – гли – вал;

2) глу – асп – сер – фен – иле.

3) арг – лиз – тре – гис – цис.

Гидрофильность возрастает в направлении 1→2→3

 

2.2 Расположите элементы структуры белковой молекулы в той последовательности, в которой они возникают при синтезе белка и формировании его нативной конформации.

1. Объединение протомеров в олигомерный белок.

2. Формирование α-спиралей и β-складчатых участков.

3. Образование пептидных связей.

4. Образование гидрофобных, водородных и ионных связей между радикалами аминокислот.

3→2→4→1

 

 

2.3 Напишите структурную формулу пентапептида следующего строения:

Гис – Глу - Про – Фен – Сер.

2.4 Взаимодействие субъединиц в олигомерном белке и белков с лигандами обусловлено принципом комплиментарности

 

2.5 Аминокислоты серин, тирозин и треонин, согласно классификации по химической природе радикала, относятся к полярным незаряженным аминокислотам и при формировании третичной структуры могут образовывать водородные связи.

 

2.6 Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, согласно классификации по химической природе радикала, относятся к отрицательнозаряженным аминокислотам и при формировании третичной структуры могут образовывать ионные связи с радикалами следующих аминокислот лизин,аргинин,гистидин.

 

2.7 Разделение белков методом электрофореза основано на их различии по заряду и молекулярной массе.

 

2.8 В основе метода гемодиализа лежит разделение высокомолекулярных соединений от низкомолекулярных примесей с помощью полупроницаемой мембраны

 

2.9 Назовите данный трипептид:

Глицил-аланил-лизин.

 

 

2.10Назовите данный трипептид: Тирозил-лейцил-аспарагиновая кислота.

2.11Назовите данный трипептид: Аспарагинил-треонил-валин.

 

2.12

1.Триптофан.	A-Гидрофильный,
2.Аспарагиновая кислота.	положительно заряженный.
3.Цистеин.	Б-Гидрофильный,
4.Лейцин.	отрицательно заряженный.
5.Аргинин.	В-Гидрофильный, незаряженный.
6.Серин.	Г-Гидрофобный.

Подберите к каждой из аминокислот соответствующее свойство радикала (подберите к буквам соответствующие цифры): А-5, Б-2, В-3,6, Г-1,4

 

 

2.13 Разные уровни структурной организации белков стабилизированы определёнными типами связей. Подберите к каждому пронумерованному типу связи буквенный ответ:

А-2, Б-3,4, В-1,3,5,6

1.Ковалентные связи между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот.
2.Связь между α- амино- и α-карбокси-группировками аминокислот.	A-Первичная структура.
3.Связь между радикалами цистеина.
4.Водородные связи между пептидными группировками.	Б-Вторичная структура.
5.Водородные связи между радикалами аминокислот.	В-Третичная структура.
6.Гидрофобные взаимодействия радикалов аминокислот.

2.14 Дан фрагмент пентапептидной цепи: серил-лизил-лейцил-цистеил-валин.

Выберите аминокислоты, которые могут участвовать в образовании: А-1,2,4, Б-2, В-3,5

 

	1. Серин.
А – Водородной связи.	2. Лизин.
Б – Ионной связи.	3. Лейцин.
В – Гидрофобного взаимодействия.	4. Цистеин.
	5. Валин.

 

2.15 Определите, как будут вести себя при электрофорезе в нейтральной среде следующие аминокислоты: А-3,4, Б-1,6, В-2,5

1. Лизин.	А – Двигается к аноду.
2. Триптофан.	Б – Двигается к катоду.
3. Аспартат.	В – Останутся на линии старта.
4. Глутамат.
5. Фенилаланин.
6. Гистидин.

 

 

2.16 Какие из перечисленных факторов могут изменять конформацию белковой молекулы: А-1,3,5, Б-2,4

А – регулировать биологическую активность белков;	1. Изменение температуры от 0^0до 40^0С.
2. Повышение температуры от 50^0 до 100^0С.
Б – вызывать денатурацию белка.	3. Взаимодействие с природными лигандами.
4. Действие солей тяжелых металлов.
5. Действие солей щелочно-земельных металлов.

 

2.17 Какие свойства белка обусловлены наличием в их структуре карбоксильных и аминогрупп?

1. гидрофильность и агрегативная неустойчивость;

2. термолабильность и растворимость;

3. способность к электрофорезу и реакциям осаждения;

4. амфотерность и способность к электрофорезу.

 

2.18 Для изучения первичной структуы белка применяется метод:

1. секвенирования;

2. рентгеноструктурного анализа;

3. определение коэффициента поступательного трения;

4. определение характеристической вязкости.

 

2.19 Какова особенность кислых белков?

1. преобладание дикарбоновых аминокислот;

2. равное соотношение диаминомонокарбоновых и моноаминодикарбоновых аминокислот;

3. преобладание диаминомонокарбоновых кислот;

4. белок состоит из моноамино- и монокарбоновых кислот.

 

2.20 Белки характеризуются:

1. амфотерными свойствами;

2. отсутствием специфической молекулярной организации;

3. сохранением структуры молекулы при кипячении;

4. неспособностью кристаллизоваться.

 

2.21 Первичная структура белка – это:

1. конфигурация полипептидной цепи;

2. способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме;

3. порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;

4. количественный состав аминокислот в полипептидной цепи.

 

2.22 Вторичная структура – это:

1. альфа-спираль, бета-складчатость и аморфные участки;

2. конфигурация полипептидной цепи;

3. образование протомера;

4. способ взаимодействия нескольких протомеров в пространстве.

 

2.23 Третичная структура белка – это высшая ступень организации для:

1. олигомерных белков;

2. мономерных белков;

3. доменных белков.

 

 

2.24 Связи, стабилизирующие α-спираль:

1. водородные;

2. гидрофобные;

3. пептидные;

4. ионные.

 

2.25 Что такое лиганд?

1. мономер четвертичного белка;

2. часть молекулы протомера, выполняющая определенную функцию;

3. скопление гидрофобных аминокислот на поверхности белка;

4. молекула или ион, которые связываются с белком.

 

2.26 Что такое кластер?

1. скопление радикалов на поверхности белка, выполняющих функцию связывания;

2. мономер четвертичного белка;

3. небелковая часть сложного белка;

4. часть молекулы протомера, выполняющая определенную функцию.

 

2.27 Домен – это:

1. часть протомера, участвующая в функции связывания;

2. мономер четвертичного белка;

3. часть протомера, выпоняющая сходные функции в разных белках;

4. небелковая часть сложного белка.

 

2.28 Четвертичная структура – это:

1. пространственная укладка протомера;

2. пространственная укладка нескольких протомеров;

3. α-спираль и β-структура;

4. образование доменов.

 

2.29 Нативные свойства олигомерных белков проявляются при формировании:

1. α-спирали;

2. четвертичной ступени организации;

3. β-структуры;

4. третичной ступени организации.

 

2.30 Взаимодействие субъединиц в олигомерном белке осуществляется за счет:

1. всех типов слабых связей;

2. только ковалентных связей;

3. только гидрофобных связей;

4. ионов металлов.

 

2.31 Нативные свойства мономерных белков проявляются при формировании:

1. α-спирали;

2. третичной структуры;

3. полипептидной цепи;

4. четвертичной структуры;

5. вторичной структуры.

 

2.32 Скорость седиментации белка зависит от:

1. числа растворенных молекул;

2. формы молекулы белка;

3. ионной силы раствора;

4. величины молекулы и ее массы.

 

2.33 Изоэлектрическая точка гемоглобина равна 6,8. Куда мигрирует данный белок в среде с рН=3,0 при электрофорезе?

1. мигрирует к катоду;

2. остается на линии старта;

3. образует биполярный ион;

4. мигрирует к аноду.

 

2.34 Обратимая денатурация белка происходит при:

1. длительном нагревании;

2. действии сильных кислот;

3. кратковременном воздействии спирта;

4. добавлении солей тяжелых металлов.

 

2.35 При денатурации белка происходит:

1. изменение пространственной организации молекулы;

2. связывание ионогенных групп;

3. сохранение конформации белка.

 

2.36 Необратимая денатурация происходит при:

1. высаливании;

2. кратковременном воздействии спирта;

3. действии сильных кислот;

4. воздействии постоянного электрического поля.

 

2.37 Представителями хромопротеинов являются:

1. цитохромы;

2. каталаза;

3. гемоглобин;

4. миоглобин;

5. хлорофилл;

6. рибофлавин.

 

2.38 Какой заряд имеет белок в ИЭТ?

1. положительный;

2. отрицательный;

3. электрически нейтрален;

4. любой.

 

2.39 Как будет мигрировать белок при проведении электрофореза в условиях, когда pH раствора имеет более щелочное значение, чем ИЭТ?

1. к аноду;

2. к катоду;

3. остаётся на месте старта;

4. образует биполярный ион.

 

2.40 Что является простетической группой гемоглобина?

1. четыре пиррольных кольца, соединённых с железом;

2. протопорфирин;

3. железосодержащий протопорфирин.

 

2.41 Какой метод можно применить для фракционирования белков?

1. кристаллизацию;

2. осаждение кислотами и щелочами;

3. электрофорез;

4. высаливание.

 

2.42 Укажите суммарный заряд в нейтральной среде для тетрапептида

глицил-аспарагил-лизил-гистидин:

1. положительный;

2. отрицательный;

3. нейтральный.

 

2.43 Укажите направление движения пептида лиз-гли-ала-лей в процессе электрофореза на бумаге при pH=7.0:

1. к катоду;

2. к аноду;

3. останется на старте.

 

2.44 Какой процесс сопровождается потерей белком гидрофильных и приобретением гидрофобных свойств:

1. гидролиз;

2. денатурация;

3. диссоциация;

4. седиментация.

 

2.45 Специфичность белков обусловлена:

1. аминокислотным составом, их чередованием;

2. содержанием α-спирализованных и β-складчатых участков;

3. наличием определённых кластеров;

4. наличием небелкового компонента.

 

2.46 Укажите аминокислоты, радикалы которых имеют при pH=7.0 отрицательный заряд:

1. лизин;

2. серин;

3. треонин;

4. глутаминовая кислота;

5. аргинин;

6. аспарагин.

 

2.47 О чём позволяет судить биуретовая реакция:

1. о наличии белков в биологической жидкости;

2. о первичной структуре белка;

3. о наличии аминокислот в белке;

4. о функциях белков.

 

2.48 Из приведённых ниже аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании водородных связей:

1. аспарагиновая кислота;

2. глицин;

3. глутаминовая кислота;

4. серин;

5. валин;

6. лизин;

7. гистидин.

 

2.49 Выберите пары аминокислот, способные образовывать связи при формировании третичной структуры белка:

1. серин, аланин;

2. аланин, валин;

3. глутамин, аспарагиновая кислота;

4. цистеин, цистеин;

5. гистидин, аспарагиновая кислота;

6. фенилаланин, аргинин;

7. цистеин, аланин;

8. глутаминовая кислота, лизин.

 

2.50 Что представляют собой контактные поверхности протомеров в олигомерном белке:

1. поверхностные участки протомеров, между аминокислотными остатками которых образуются преимущественно ковалентные связи;

2. поверхностные участки протомеров, комплементарные друг другу, в результате пространственного и химического соответствия между двумя поверхностями образуется большое количество слабых связей;

3. поверхностные участки протомеров, представленные только небелковыми группами, за счёт которых осуществляется контакт взаимодействующих полипептидных цепей;

4. фрагменты полипептидных цепей уложенных в пространстве в виде бета-структур.

 

2.51 Какие из перечисленных ниже взаимодействий обусловлены комплементарностью молекул:

1. белки с лигандами;

2. протомеры в олигомерном белке;

3. белок с диполями воды в растворе;

4. функционально связанные ферменты при формировании полиферментных комплексов;

5. различные белки в процессе самосборки клеточных органелл;

6. радикалы аминокислот при формировании третичной структуры белка.

 

2.52 Что представляет собой центр узнавания белка лигандом:

1. совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры;

2. фрагмент третичной структуры;

3. простетическая небелковая группа;

4. участок белка, комплементарный лиганду.

 

2.53 Чем определяется растворимость белка в водной среде:

1. ионизацией белковой молекулы;

2. гидратацией белковой молекулы при растворении;

3. формой молекулы белка;

4. наличием в структуре гидрофильных аминокислот;

2.54Что происходит с белком при денатурации:

1. уменьшение растворимости;

2. изменение степени гидратации;

3. осаждение;

4. сохранение нативной структуры;

5. изменение молекулярной массы;

6. потеря биологических свойств.

2.55 Какие из перечисленных ниже факторов могут вызвать денатурацию белка:

1. температура выше 60⁰С;

2. взаимодействие с лигандом (субстратом, эффектором-регулятором, кофактором);

3. отщепление части полипептидной цепи при действии протеолитических ферментов;

4. значительные изменения pH;

5. изменение модификации белков (присоединение фосфатной, метильной или ацетильной группировки к молекуле белка);

6. действие солей тяжёлых металлов;

7. действие солей щёлочноземельных металлов.