Раздел 1. Введение в биохимию.

Раздел 1. ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ.

1.1 Аминогруппа встречается в составе:

1. белков;

2. нейтральных жиров;

3. углеводов;

4. аминокислот;

5. азотистых оснований.

1.2 Какие из указанных соединений содержат фосфор?

1. простые белки;

2. гликоген;

3. ДНК;

4. мРНК;

5. аминокислоты;

6. нуклеотиды.

 

1.3 Что является структурным элементом простых белков?

1. мононуклеотиды;

2. глюкоза;

3. аминокислоты;

 

1.4 Структурными элементами нуклеиновых кислот являются:

1. мононуклеотиды;

2. глюкоза;

3. глицерин;

4. аминокислоты.

 

1.5 Какое из указанных соединений гидрофобно?

1. простой белок;

2. нейтральный жир;

3. гликоген;

4. аминокислоты.

 

1.6 Какая химическая связь подвергается гидролизу при распаде жиров?

1. фосфодиэфирная;

2. простая эфирная;

3. сложноэфирная;

4. гидрофобная.

 

1.7 Укажите биологические полимеры:

1. простые белки;

2. нейтральный жир;

3. ДНК;

4. гликоген;

5. аминокислоты.

 

1.8 Какая химическая связь подвергается гидролизу при распаде белков?

1. водородная;

2. сложноэфирная;

3. пептидная;

4. гидрофобная.

1.9 Укажите, какой характер имеет группа-NH₂:

1. кислый;

2. основной;

3. нейтральный;

4. амфотерный.

 

1.10 Как называется эта химическая связь O...H:

1. сложноэфирная;

2. дисульфидная;

3. пептидная;

4. водородная;

5. простая эфирная.

 

1.11Как называется эта химическая связь -S-S-:

1. сложноэфирная;

2. дисульфидная;

3. пептидная;

4. водородная;

5. простая эфирная.

 

1.12 Как называется эта функциональная группа =NH:

1. спиртовая;

2. амино-;

3. альдегидная;

4. имино.

 

1.13 Укажите, какой характер имеет –COOH группа:

1. кислый;

2. основной;

3. нейтральный;

4. амфотерный.

 

1.14 Как называется -CO-NH- связь:

1. сложноэфирная;

2. пептидная;

3. водородная;

4. простая эфирная.

 

1.15 Структурным элементом крахмала является:

1. мононуклеотиды;

2. глюкоза;

3. фруктоза + глюкоза;

4. галактоза.

 

1.16 Структурным элементом гликогена является:

1. мононуклеотиды;

2. глюкоза;

3. глицерин;

4. галактоза.

 

 

1.17 Альдегидная группа встречается в составе:

1. белков;

2. нейтральных жиров;

3. углеводов;

4. аминокислот;

5. азотистых оснований.

 

1.18 Спиртовая группа встречается в составе:

1. белков;

2. триглицеридов;

3. углеводов;

4. аминокислот;

5. азотистых оснований.

 

1.19 Свободная карбоксильная группа встречается в составе:

1. белков;

2. нейтральных жиров;

3. углеводов;

4. аминокислот;

5. азотистых оснований.

 

1.20 Какие из указанных соединений содержат азот?

1. простые белки;

2. нейтральный жир;

3. фосфолипиды;

4. гликоген;

5. ДНК;

6. нуклеотиды.

 

1.21 Назовите углеводы - представители альдоз:

1. диоксиацетон;

2. глицеральдегид;

3. глюкоза;

4. рибоза;

5. фруктоза;

6. рибулоза;

7. галактоза.

 

1.22 Назовите углеводы - представители кетоз:

1. диоксиацетон;

2. глюкоза;

3. рибоза;

4. фруктоза;

5. рибулоза.

1.23 Какие вещества относятся к гомополисахаридам?

1. амилопектин;

2. глюкуроновая кислота;

3. гликоген;

4. гепарин;

5. крахмал;

6. глюкозамингликан.

1.24 Какие вещества относятся к гетерополисахаридам?

1. амилопектин;

2. глюкуроновая кислота;

3. гликоген;

4. гепарин;

5. крахмал;

6. глюкозамингликан.

 

1.25 Какие моносахариды образуются при кислотном гидролизе лактозы?

1. два остатка Д-глюкозы;

2. α-Д-глюкоза и β-Д-галактоза;

3. Д-глюкоза и Д-фруктоза;

4. Д-глюкоза и Д-манноза.

 

 

Раздел 2. БЕЛКИ: СТРУКТУРА, СВОЙСТВА, ФУНКЦИИ.

2.1 Сравните растворимость трех пентапептидов при рН=7. Расположите их в порядке возрастания гидрофильных свойств:

1) лей – фен – иле – гли – вал;

2) глу – асп – сер – фен – иле.

3) арг – лиз – тре – гис – цис.

Гидрофильность возрастает в направлении 1→2→3

 

2.2 Расположите элементы структуры белковой молекулы в той последовательности, в которой они возникают при синтезе белка и формировании его нативной конформации.

1. Объединение протомеров в олигомерный белок.

2. Формирование α-спиралей и β-складчатых участков.

3. Образование пептидных связей.

4. Образование гидрофобных, водородных и ионных связей между радикалами аминокислот.

3→2→4→1

 

 

2.3 Напишите структурную формулу пентапептида следующего строения:

Гис – Глу - Про – Фен – Сер.

2.4 Взаимодействие субъединиц в олигомерном белке и белков с лигандами обусловлено принципом комплиментарности

 

2.5 Аминокислоты серин, тирозин и треонин, согласно классификации по химической природе радикала, относятся к полярным незаряженным аминокислотам и при формировании третичной структуры могут образовывать водородные связи.

 

2.6 Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, согласно классификации по химической природе радикала, относятся к отрицательнозаряженным аминокислотам и при формировании третичной структуры могут образовывать ионные связи с радикалами следующих аминокислот лизин,аргинин,гистидин.

 

2.7 Разделение белков методом электрофореза основано на их различии по заряду и молекулярной массе.

 

2.8 В основе метода гемодиализа лежит разделение высокомолекулярных соединений от низкомолекулярных примесей с помощью полупроницаемой мембраны

 

2.9 Назовите данный трипептид:

Глицил-аланил-лизин.

 

 

2.10Назовите данный трипептид: Тирозил-лейцил-аспарагиновая кислота.

2.11Назовите данный трипептид: Аспарагинил-треонил-валин.

 

2.12

1.Триптофан.	A-Гидрофильный,
2.Аспарагиновая кислота.	положительно заряженный.
3.Цистеин.	Б-Гидрофильный,
4.Лейцин.	отрицательно заряженный.
5.Аргинин.	В-Гидрофильный, незаряженный.
6.Серин.	Г-Гидрофобный.

Подберите к каждой из аминокислот соответствующее свойство радикала (подберите к буквам соответствующие цифры): А-5, Б-2, В-3,6, Г-1,4

 

 

2.13 Разные уровни структурной организации белков стабилизированы определёнными типами связей. Подберите к каждому пронумерованному типу связи буквенный ответ:

А-2, Б-3,4, В-1,3,5,6

1.Ковалентные связи между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот.
2.Связь между α- амино- и α-карбокси-группировками аминокислот.	A-Первичная структура.
3.Связь между радикалами цистеина.
4.Водородные связи между пептидными группировками.	Б-Вторичная структура.
5.Водородные связи между радикалами аминокислот.	В-Третичная структура.
6.Гидрофобные взаимодействия радикалов аминокислот.

2.14 Дан фрагмент пентапептидной цепи: серил-лизил-лейцил-цистеил-валин.

Выберите аминокислоты, которые могут участвовать в образовании: А-1,2,4, Б-2, В-3,5

 

	1. Серин.
А – Водородной связи.	2. Лизин.
Б – Ионной связи.	3. Лейцин.
В – Гидрофобного взаимодействия.	4. Цистеин.
	5. Валин.

 

2.15 Определите, как будут вести себя при электрофорезе в нейтральной среде следующие аминокислоты: А-3,4, Б-1,6, В-2,5

1. Лизин.	А – Двигается к аноду.
2. Триптофан.	Б – Двигается к катоду.
3. Аспартат.	В – Останутся на линии старта.
4. Глутамат.
5. Фенилаланин.
6. Гистидин.

 

 

2.16 Какие из перечисленных факторов могут изменять конформацию белковой молекулы: А-1,3,5, Б-2,4

А – регулировать биологическую активность белков;	1. Изменение температуры от 0^0до 40^0С.
2. Повышение температуры от 50^0 до 100^0С.
Б – вызывать денатурацию белка.	3. Взаимодействие с природными лигандами.
4. Действие солей тяжелых металлов.
5. Действие солей щелочно-земельных металлов.

 

2.17 Какие свойства белка обусловлены наличием в их структуре карбоксильных и аминогрупп?

1. гидрофильность и агрегативная неустойчивость;

2. термолабильность и растворимость;

3. способность к электрофорезу и реакциям осаждения;

4. амфотерность и способность к электрофорезу.

 

2.18 Для изучения первичной структуы белка применяется метод:

1. секвенирования;

2. рентгеноструктурного анализа;

3. определение коэффициента поступательного трения;

4. определение характеристической вязкости.

 

2.19 Какова особенность кислых белков?

1. преобладание дикарбоновых аминокислот;

2. равное соотношение диаминомонокарбоновых и моноаминодикарбоновых аминокислот;

3. преобладание диаминомонокарбоновых кислот;

4. белок состоит из моноамино- и монокарбоновых кислот.

 

2.20 Белки характеризуются:

1. амфотерными свойствами;

2. отсутствием специфической молекулярной организации;

3. сохранением структуры молекулы при кипячении;

4. неспособностью кристаллизоваться.

 

2.21 Первичная структура белка – это:

1. конфигурация полипептидной цепи;

2. способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме;

3. порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;

4. количественный состав аминокислот в полипептидной цепи.

 

2.22 Вторичная структура – это:

1. альфа-спираль, бета-складчатость и аморфные участки;

2. конфигурация полипептидной цепи;

3. образование протомера;

4. способ взаимодействия нескольких протомеров в пространстве.

 

2.23 Третичная структура белка – это высшая ступень организации для:

1. олигомерных белков;

2. мономерных белков;

3. доменных белков.

 

 

2.24 Связи, стабилизирующие α-спираль:

1. водородные;

2. гидрофобные;

3. пептидные;

4. ионные.

 

2.25 Что такое лиганд?

1. мономер четвертичного белка;

2. часть молекулы протомера, выполняющая определенную функцию;

3. скопление гидрофобных аминокислот на поверхности белка;

4. молекула или ион, которые связываются с белком.

 

2.26 Что такое кластер?

1. скопление радикалов на поверхности белка, выполняющих функцию связывания;

2. мономер четвертичного белка;

3. небелковая часть сложного белка;

4. часть молекулы протомера, выполняющая определенную функцию.

 

2.27 Домен – это:

1. часть протомера, участвующая в функции связывания;

2. мономер четвертичного белка;

3. часть протомера, выпоняющая сходные функции в разных белках;

4. небелковая часть сложного белка.

 

2.28 Четвертичная структура – это:

1. пространственная укладка протомера;

2. пространственная укладка нескольких протомеров;

3. α-спираль и β-структура;

4. образование доменов.

 

2.29 Нативные свойства олигомерных белков проявляются при формировании:

1. α-спирали;

2. четвертичной ступени организации;

3. β-структуры;

4. третичной ступени организации.

 

2.30 Взаимодействие субъединиц в олигомерном белке осуществляется за счет:

1. всех типов слабых связей;

2. только ковалентных связей;

3. только гидрофобных связей;

4. ионов металлов.

 

2.31 Нативные свойства мономерных белков проявляются при формировании:

1. α-спирали;

2. третичной структуры;

3. полипептидной цепи;

4. четвертичной структуры;

5. вторичной структуры.

 

2.32 Скорость седиментации белка зависит от:

1. числа растворенных молекул;

2. формы молекулы белка;

3. ионной силы раствора;

4. величины молекулы и ее массы.

 

2.33 Изоэлектрическая точка гемоглобина равна 6,8. Куда мигрирует данный белок в среде с рН=3,0 при электрофорезе?

1. мигрирует к катоду;

2. остается на линии старта;

3. образует биполярный ион;

4. мигрирует к аноду.

 

2.34 Обратимая денатурация белка происходит при:

1. длительном нагревании;

2. действии сильных кислот;

3. кратковременном воздействии спирта;

4. добавлении солей тяжелых металлов.

 

2.35 При денатурации белка происходит:

1. изменение пространственной организации молекулы;

2. связывание ионогенных групп;

3. сохранение конформации белка.

 

2.36 Необратимая денатурация происходит при:

1. высаливании;

2. кратковременном воздействии спирта;

3. действии сильных кислот;

4. воздействии постоянного электрического поля.

 

2.37 Представителями хромопротеинов являются:

1. цитохромы;

2. каталаза;

3. гемоглобин;

4. миоглобин;

5. хлорофилл;

6. рибофлавин.

 

2.38 Какой заряд имеет белок в ИЭТ?

1. положительный;

2. отрицательный;

3. электрически нейтрален;

4. любой.

 

2.39 Как будет мигрировать белок при проведении электрофореза в условиях, когда pH раствора имеет более щелочное значение, чем ИЭТ?

1. к аноду;

2. к катоду;

3. остаётся на месте старта;

4. образует биполярный ион.

 

2.40 Что является простетической группой гемоглобина?

1. четыре пиррольных кольца, соединённых с железом;

2. протопорфирин;

3. железосодержащий протопорфирин.

 

2.41 Какой метод можно применить для фракционирования белков?

1. кристаллизацию;

2. осаждение кислотами и щелочами;

3. электрофорез;

4. высаливание.

 

2.42 Укажите суммарный заряд в нейтральной среде для тетрапептида

глицил-аспарагил-лизил-гистидин:

1. положительный;

2. отрицательный;

3. нейтральный.

 

2.43 Укажите направление движения пептида лиз-гли-ала-лей в процессе электрофореза на бумаге при pH=7.0:

1. к катоду;

2. к аноду;

3. останется на старте.

 

2.44 Какой процесс сопровождается потерей белком гидрофильных и приобретением гидрофобных свойств:

1. гидролиз;

2. денатурация;

3. диссоциация;

4. седиментация.

 

2.45 Специфичность белков обусловлена:

1. аминокислотным составом, их чередованием;

2. содержанием α-спирализованных и β-складчатых участков;

3. наличием определённых кластеров;

4. наличием небелкового компонента.

 

2.46 Укажите аминокислоты, радикалы которых имеют при pH=7.0 отрицательный заряд:

1. лизин;

2. серин;

3. треонин;

4. глутаминовая кислота;

5. аргинин;

6. аспарагин.

 

2.47 О чём позволяет судить биуретовая реакция:

1. о наличии белков в биологической жидкости;

2. о первичной структуре белка;

3. о наличии аминокислот в белке;

4. о функциях белков.

 

2.48 Из приведённых ниже аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании водородных связей:

1. аспарагиновая кислота;

2. глицин;

3. глутаминовая кислота;

4. серин;

5. валин;

6. лизин;

7. гистидин.

 

2.49 Выберите пары аминокислот, способные образовывать связи при формировании третичной структуры белка:

1. серин, аланин;

2. аланин, валин;

3. глутамин, аспарагиновая кислота;

4. цистеин, цистеин;

5. гистидин, аспарагиновая кислота;

6. фенилаланин, аргинин;

7. цистеин, аланин;

8. глутаминовая кислота, лизин.

 

2.50 Что представляют собой контактные поверхности протомеров в олигомерном белке:

1. поверхностные участки протомеров, между аминокислотными остатками которых образуются преимущественно ковалентные связи;

2. поверхностные участки протомеров, комплементарные друг другу, в результате пространственного и химического соответствия между двумя поверхностями образуется большое количество слабых связей;

3. поверхностные участки протомеров, представленные только небелковыми группами, за счёт которых осуществляется контакт взаимодействующих полипептидных цепей;

4. фрагменты полипептидных цепей уложенных в пространстве в виде бета-структур.

 

2.51 Какие из перечисленных ниже взаимодействий обусловлены комплементарностью молекул:

1. белки с лигандами;

2. протомеры в олигомерном белке;

3. белок с диполями воды в растворе;

4. функционально связанные ферменты при формировании полиферментных комплексов;

5. различные белки в процессе самосборки клеточных органелл;

6. радикалы аминокислот при формировании третичной структуры белка.

 

2.52 Что представляет собой центр узнавания белка лигандом:

1. совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры;

2. фрагмент третичной структуры;

3. простетическая небелковая группа;

4. участок белка, комплементарный лиганду.

 

2.53 Чем определяется растворимость белка в водной среде:

1. ионизацией белковой молекулы;

2. гидратацией белковой молекулы при растворении;

3. формой молекулы белка;

4. наличием в структуре гидрофильных аминокислот;

2.54Что происходит с белком при денатурации:

1. уменьшение растворимости;

2. изменение степени гидратации;

3. осаждение;

4. сохранение нативной структуры;

5. изменение молекулярной массы;

6. потеря биологических свойств.

2.55 Какие из перечисленных ниже факторов могут вызвать денатурацию белка:

1. температура выше 60⁰С;

2. взаимодействие с лигандом (субстратом, эффектором-регулятором, кофактором);

3. отщепление части полипептидной цепи при действии протеолитических ферментов;

4. значительные изменения pH;

5. изменение модификации белков (присоединение фосфатной, метильной или ацетильной группировки к молекуле белка);

6. действие солей тяжёлых металлов;

7. действие солей щёлочноземельных металлов.

РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ.

3.1. На рисунке изображены графики зависимости скорости реакции от концентрации лактата для трех изоферментов лактатдегидрогеназы. Расположите ферменты в порядке увеличения сродства к субстрату.

ЛДГ3→ЛДГ2→ЛДГ1

 

3.2Выберите и запишите последовательность событий (номеров), происходящих при аллостерическом ингибировании (например 6-5-1-…): 6→2→7→5→1

1. снижается скорость реакции;

2. изменяется конформация фермента;

3. эффектор присоединяется в активном центре;

4. изменяется конформация аллостерического центра;

5. нарушается комплементарность активного центра субстрату;

6. эффектор присоединяется в аллостерическом центре;

7. изменяется конформация активного центра.

 

3.3 Фермент креатинфосфокиназа, катализирующий превращение креатинфосфата в креатин, существует в трех изоформах, которые имеют следующие значения К_м:

КК 1 – 0,05 мкмоль/л

КК 2 – 0,1 мкмоль/л

КК 3 – 0,2 мкмоль/л.

Расположите ферменты в порядке убывания сродства фермента к субстрату. КК1→КК2→КК3

 

3.4 Оптимальные условия действия фермента – рН=7, Т=37⁰С. При изменении рН до 5,5 активность фермента заметно снизилась, так как … Происходит изменение степени ионизации молекулы субстрата и фермента, приводящее к изменению конформации активного центра и снижению сродства фермента к субстрату.

3.5 Большинство ферментов организма проявляют максимальную активность при Т=37⁰С. При увеличении температуры до 60⁰С активность ферментов значительно снижается, так как … Повышение температуры приводит к повышению колебательных движений молекул и атомов, входящих в состав фермента. Это ведет к изменению конформации активного центра и снижению активности фермента

 

3.6 Фермент в количестве 2 мг за 30с катализировал превращение 50 мкмоль субстрата. Удельная активность этого фермента составила … 50 мкмоль субстрата/мин х мг

 

 

3.7 Фермент поджелудочной железы трипсиноген (неактивный фермент) имеет молекулярную массу 56000 Д. В кишечном соке трипсиноген превращается в трипсин (активный фермент) с молекулярной массой 45000 Д. Активация фермента происходит за счет изменения его …, такой способ регуляции называется … Изменение первичной структуры вследствие отщепления полипептида с N-конца профермента, приводящее к формированию активного центра; ограниченный протеолиз.

3.8 В медицинской практике количественное определение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях организма используется для … Диагностика заболеваний и контроль эффективности лечения

3.9 Сравните взаимодействие фермента с субстратом и эффектором:

	1. Связывание вызывает конформационные изменения фермента.
А – субстрат. 1,4	2. Связывается с регуляторным центром.
Б – аллостерический эффектор. 1,2	3. Всегда является низкомолекулярным соединением.
	4. Претерпевает структурные изменения в ходе катализа.

 

3.10 Сравните действие аллопуринола (конкурентный ингибитор) и PbSO₄ (неконкурентный ингибитор) на фермент ксантиноксидазу:

	1. Снижают активность фермента.
	2. Конкурируют с субстратом за место в активном центре.
А – только аллопуринол; 1,2,4	3. Действие необратимо.
Б – только PbSO4. 1,3,5	4. Ингибитрование устраняется избытком субстрата.
	5. Образует с ферментом ковалентные связи.

 

3.11 Определите, какой класс ферментов может катализировать следующие реакции:

А – оксидоредуктазы; 3	1. NH3 + CO2 + 2ATP = Карбомоилфосфат + 2ATP + Pi
Б – трансферазы; 2	2. аланин + α-кетоглутарат = пируват + глутамат
В – гидролазы; 5	3. сукцинат + ФАД^+ = фумарат + ФАДН2
Г – лиазы; 6	4. глюкозо-6-фосфат = глюкозо-1-фосфат
Д – изомеразы; 4	5. сахароза + Н2О = глюкоза + фруктоза
Е – лигазы. 1	6. фруктозо-1,6-дифосфат = глицеральдегид-3-фосфат + диоксиацетонфосфат

 

 

3.12 Подберите к каждому из перечисленных классов ферментов витамины, производные которых могут быть кофакторами данного класса ферментов:

А – оксидоредуктазы; 2	1. В1, В6
Б – трансферазы;3	2. В2, В3
В – изомеразы;4	3. В5, В6
Г – лиазы;1	4. В12
Д – лигазы.5	5. Н, К

 

3.13 Сравните ферменты с неорганическими катализаторами:

	1. Способны к регуляции активности.
2. Ускоряют только термодинамически возможные реакции.
А – сходство с неорганическими катализаторами; 2,3,5	3. Не расходуются в ходе реакции.
4. Обладают высокой каталитической активностью.
Б – отличия от неорганических катализаторов. 1,4,6,7	5. Не смещают равновесие химической реакции.
6. Действуют в мягких условиях (Т, рН).
	7. Обладают высокой специфичностью действия.

 

 

3.14 Выберите, какие воздействия могут:

А – активировать фермент. 1,2,3,5	1. Присоединение к ферменту остатка фосфорной кислоты.
2. Образование полиферментного комплекса.
Б – ингибировать фермент.1,4,5,6	3. Присоединение к ферменту щелочноземельного металла.
4. Присоединение к ферменту квазисубстрата.
	5. Присоединение к ферменту эффектора.
6. Присоединение к ферменту тяжелого металла.

3.15 Определите, какие из перечисленных воздействий являются:

А – обратимым способом регуляции.1,3,4	1. Химическая модификация.
2. Ограниченный протеолиз.
Б – необратимым способом регуляции.2	3. Конкурентное ингибирование.
4. Аллостерическая регуляция.

 

3.16 Сравните конкурентное и неконкурентное виды ингибирования:

А – конкурентное ингибирование; 1,5,7	1. Ингибитор присоединяется в активном центре.
2. Ингибитор не имеет структурного сходства с субстратом.
3. Ингибитор связывается чаще вне активного центра фермента.
Б – неконкурентное ингибирование. 2,3,6	4. Ингибитор связывается в аллостерическом центре.
5. Кm увеличивается, Vmax не изменяется.
6. Кm не изменяется, Vmax уменьшается.
7. Снимается избытком субстрата.

 

3.17 Проводилось измерение активности сукцинатдегидрогеназы в оптимальных условиях. Как изменится активность фермента, если:

А – к инкубационной среде добавили малоновую кислоту. 2	1. Увеличится.
2. Уменьшится.
Б – в присутствии малоновой кислоты увеличили концентрацию сукцината.3	3. Сначала уменьшится, а затем восстановится до исходного значения.
4. Не изменится.

 

3.18 Проводилось измерение активности амилазы (фермента, расщепляющего крахмал) в оптимальных условиях. Как изменится активность фермента, если:

А – к инкубационной среде добавили сульфат свинца. 2	1. Увеличится.
2. Уменьшится.
Б – в присутствии сульфата свинца увеличили концентрацию крахмала. 4	3. Сначала уменьшится, а затем восстановится до исходного значения.
4. Не изменится.

 

 

3.19 Подберите способ регуляции для каждого из перечисленных ферментов:

 

А – Аллостерическая регуляция. 2	1. Гликогенсинтаза –Н2РО4(неактивная) + Н2О = гликогенсинтетаза (активная) + Н3РО4.
Б – Химическая модификация. 1,4	2. Протеинкиназа (неактивная) + цАМФ = протеинкиназа (активная).
В – Ограниченный протеолиз. 3	3. Пепсиноген + НСl + Н2О = пепсин + полипептид.
	4. 2 Фосфорилазы В (неактивная) + 4 АТФ = фосорилаза А-Н3РО4 (активная) + 4 АДФ

 

 

3.20 Что называется активным центром фермента?

1. участок фермента, обеспечивающий присоединение субстрата и его превращение;

2. место присоединения апофермента к коферменту;

3. часть молекулы фермента, которая легко отщепляется от апофермента;

4. место присоединения аллостерического эффектора.

 

 

3.21 Аминокислоты, входящие в активный центр фермента, располагаются:

1. в разных участках полипептидной цепи;

2. в середине полипептидной цепи;

3. на С-конце полипептидной цепи;

4. непрерывно друг за другом в одном участке полипептидной цепи.

 

3.22 Какие связи преимущественно образуются между ферментом и субстратом при формировании субстрат-энзимного комплекса?

1. водородные;

2. пептидные;

3. ионные;

4. дисульфидные.

 

3.23 Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент?

1. апофермент;

2. кофермент;

3. изоэнзим;

4. субстрат;

5. холофермент.

 

3.24 С белковой частью фермента непрочно связан:

1. простетическая группа;

2. кофермент;

3. апофермент;

4. изофермент.

 

3.25 Какая часть фермента определяет специфичность его действия?

1. апофермент;

2. кофермент;

3. простетическая группа;

4. профермент.

 

3.26 Как называется участок фермента, обеспечивающий химическое превращение субстрата?

1. адсорбционный центр;

2. регуляторный центр;

3. каталитический центр.

 

3.27 Аллостерический центр – это участок фермента, к которому присоединяется:

1. квази-субстрат;

2. кофермент;

3. эффектор;

4. субстрат.

 

3.28 Сущность теории Фишера:

1. активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии;

2. активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса;

3. активный центр присоединяет группу родственных субстратов;

4. активный центр может взаимодействовать только с одним субстратом.

 

3.29 Сущность теории Кошланда:

1. активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии;

2. активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса;

3. активный центр присоединяет группу родственных субстратов;

4. активный центр может взаимодействовать только с одним субстратом.

 

3.30 Какова возможная причина активирующего действия на фермент ионов щелочно-земельных металлов?

1. способствуют образованию субстрат-энзимного комплекса;

2. усиливают диссоциацию субстрат-энзимного комплекса;

3. вызывают денатурацию апофермента;

4. изменяют конформацию субстрата.

 

3.31 Какие связи разрушаются под действием амилазы?

1. пептидные;

2. эфирные;

3. гликозидные;

4. водородные.

 

3.32 Ферменты, участвующие в разрыве –С-С-связей без участия воды, относятся к классу:

1. лиаз;

2. лигаз;

3. трансфераз;

4. гидролаз;

5. изомераз.

 

3.33 Какой фермент осуществляет гидролитический распад дисахарида?

1. липаза;

2. амилаза;

3. лактаза;

4. пептидаза.

 

3.34 К классу оксидоредуктаз относятся:

1. цитохромоксидаза;

2. глюкокиназа;

3. каталаза;

4. эндопептидаза.

 

 

3.35 Энзимопатии – заболевания, связанные с недостаточной функцией:

1. белков;

2. белков-ферментов;

3. углеводов;

4. углеводно-белковых комплексов;

5. гормонов.

 

3.36 Энергия активации – это:

1. средняя кинетическая энергия молекул в системе;

2. минимальное количество энергии, которое нужно сообщить системе, чтобы перевести 1 моль вещества в реакционноспособное состояние;

3. минимальная энергия реакционноспособных молекул.

 

3.37 При изменении концентрации субстрата активность фермента:

1. не изменяется;

2. активность фермента постоянно повышается с увеличением концентрации субстрата;

3. с увеличением концентрации субстрата активность фермента повышается до определенного предела.

 

3.38 Константа Михаэлиса численно равна:

1. концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной;

2. концентрации субстрата, при которой скорость реакции является максимальной;

3. концентрации субстрата, при которой скорость реакции минимальна;

4. половине максимальной скорости реакции.

 

3.39 При превращении профермента в фермент происходит:

1. изменение активного центра;

2. стабилизация структуры белка;

3. отщепление части полипептидной цепи, изменение структуры фермента, формирование активного центра;

4. образование субстрат-энзимного комплекса.

 

3.40 В физиологических условиях не наблюдается:

1. необратимое ингибирование, вызванное денатурацией фермента;

2. конкурентное ингибирование;

3. неконкурентное ингибирование;

4. ретроингибирование.

 

3.41 Эффект положительной кооперативности олигомерных ферментов - это:

1. эффект усиления первоначального действия ферментов;

2. эффект ослабления первоначального действия ферментов;

3. обратимое ингибирование;

4. необратимое ингибирование.

 

3.42 Обратимое ингибирование активности фермента возможно:

1. при врожденном нарушении первичной структуры фермента;

2. при действии солей тяжелых металлов;

3. при действии высокой температуры;

4. при избытке субстрата.

 

3.43 Субстратное ингибирование активности ферментов возникает вследствие:

1. недостаточной концентрации субстрата;

2. оптимальной концентрации субстрата;

3. высокой концентрации субстрата.

 

3.44 При действии ингибитора, обладающего структурным сходством с субстратом, наблюдается следующий вид торможения:

1. неконкурентное;

2. конкурентное;

3. аллостерическое;

4. неспецифическое.

 

3.45 Необратимые ингибиторы ферментов:

1. гормоны;

2. соли тяжелых металлов в высоких концентрациях;

3. соли щелочно-земельных металлов;

4. избыток субстрата.

 

3.46 К специфической регуляции активности ферментов относится:

1. влияние температуры;

2. влияние рН;

3. влияние гормонов;

4. влияние ионной силы.

 

3.47 Механизм действия конкурентных ингибиторов, заключается в том, что ингибитор:

1. вызывают денатурацию фермента;

2. изменяют пространственную конформацию активного центра;

3. блокируют активный центр;

4. окисляют сульфгидрильные группы фермента.

 

3.48 Часть молекулы фермента, обеспечивающая присоединение к нему отрицательного эффектора, называется:

1. активный центр;

2. аллостерический центр;

3. каталитический участок.

 

3.49 Ингибирование фермента по типу обратной связи называется:

1. конкурентным ингибированием;

2. бесконкурентным ингибированием;

3. ретроингибированием;

4. смешанным ингибированием.

 

3.50 Изоферменты – это:

1. ферменты, отличающиеся по физико-химическим свойствам, катализирующие одну и ту же реакцию;

2. мультимеры, обладающие одинаковыми физико-химическими свойствами;

3. ферменты, катализирующие разные химические реакции;

4. ферменты, способные катализировать несколько химических реакций.

 

3.51 Неактивной формой протеолитических ферментов является:

1. апофермент;

2. профермент;

3. кофермент;

4. изофермент.

 

3.52 Квази-субстрат присоединяется к:

1. активному центру;

2. аллостерическому центру;

3. апоферменту;

4. коферменту.

 

3.53 Отрицательный эффектор:

1. влияет на активный центр фермента и ускоряет ход реакции;

2. вызывает деформацию активного центра фермента и замедляет ход реакции;

3. вызывает обратимую денатурацию белка-фермента;

4. вызывает необратимую денатурацию фермента.

 

3.54 Положительный эффектор:

1. изменяет конформацию активного центра фермента и ускоряет ход реакции;

2. вызывает деформацию активного центра фермента и замедляет ход реакции;

3. вызывает обратимую денатурацию фермента.

 

3.55 Механизм действия аллостерических ингибиторов заключается в том, что они:

1. вызывают денатурацию апофермента;

2. блокируют активный центр фермента;

3. нарушают пространственную конфигурацию активного центра фермента.

 

3.56 К модификации фермента не относится:

1. денатурация апофермента;

2. ограниченный протеолиз;

3. присоединение химических группировок;

4. аллостерический эффект.

 

3.57 Малоновая кислота тормозит активность сукцинатдегидрогеназы в результате:

1. аллостерического ингибирования;

2. субстратного ингибирования;

3. конкурентного инг