Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Функции белков плазмы крови.Содержание книги Поиск на нашем сайте
1. Белки поддерживающие коллоидно-осмотическое (онкотическое)давление и тем самым постоянный объем крови. 2. Белки определяют вязкость крови и сохраняют устойчивость эритроцитов и лейкоцитов в кровотоке. 3. Белки участвуют в регуляции кислотно-щелочного равновесия (белковая буферная система). 4. Белки выполняют транспортную функцию. Они транспортируют углеводы, липиды, гормоны, лекарства. 5. Белки удерживают в связанном состоянии и транспортируют катионы Са2+, Fe2+, Mg2+, Сu2+, препятствуют их потере с мочой. 6. Специализированные белки участвуют в свертывании крови (фибриноген, протромбин). 7. Белки выполняют защитную функцию. Иммуноглобулины участвуют в реакциях гуморального иммунитета. 8. Белки являются резервом аминокислот. Альбумины. На долю альбуминов приходится 55 – 60% белков плазмы крови. Молекулярная масса 70 тыс Да. Содержание альбуминов в крови – 40 – 50 г/л. Период полураспада 7 дней. Альбумины поддерживают коллоидно-осмотическое давление и регулируют обмен жидкостей между кровью и тканями. Снижение концентрации альбумина в сыворотке крови ниже 30 г/л сопровождается уменьшением онкотичекого давления крови и возникновением онкотического давления крови и возникновением отеков. Функции альбуминов: транспорт неэстерифицированных жирных кислот, желчных кислот, желчных пигментов (билирубин), стероидные гормоны, ионы Са2+, многие лекарства – сульфаниламиды, пенициллин, дикумарин, аспирин. Глобулины. Глобулины делят на 1, 2, и -глобулины. Фракция 1-глобулинов. 1 – гликопротеин кислый – орозомукоид, М.М. 40 кД, концентрация 55 – 100 мг/100 мл. Функция – неспецифический транспорт гормонов. Концентрация возрастает при воспалении, травле, ревматоидном артрите, некоторых опухолях. Ретинолсвязывающий белок – транспорт витамина А. М.М. 21 кД, концентрация 3 – 6 мг/100 мл. синтезируется в гепатоцитах, [конц.] при патологии почек и печени. 1-антитрипсин – альфа1-глобулин, синтезируется в печени, М.М. 54 кД, ингибитор протеолитических ферментов. Концентрация 200 – 400 мг/ 100 мл = 2 – 4 г/л. Врожденная недостаточность сопровождается легочной эмфиземой, циррозом печени у детей. Альфа - 1 – антитрипсин инактивирует элластазу (элластаза – это фермент расщепляющий эластин, этого белка много в легочной ткани). Когда 1-антипротеазы неактивны, повышается активность элластазы. У таких людей развивается эмфизема легких. Такое бывает в старости, у музыкантов. При генетическом дефекте такое заболевание бывает у детей.
Увеличение концентрации 1-антитрисина наблюдается при остром гепатите, циррозе печени, гематоме, беременности. Тироксинсвязывающий белок – связывает и транспортирует гормон щитовидной железы – тироксин. М.М. 58 кД, концентрация 1 – 2 мг/100 л. Транскортин – связывает и транспортирует кортикостероиды. М.М. 52 кД, концентрация 3 – 3,5 мг/100 мл. 1-фетоглобулин = 1-фетопротеин – белок плода. Синтезируется в печени, концентрация 8 – 9 г/л. функция – поддержание онкотического давления крови. В норме здоровых людей не содержится. Содержание увеличивается при остром гепатите, циррозе печени, гепатоме, беременности. Повышение концентрации – ранний признак рака печени. 2 - глобулины Гаптоглобин составляет 25% от всех 2-глобулинов. Гаптоглобины синтезируются в печени, состоят из двух легких и двух тяжелых цепей. М.М. 200 – 250 кД, концентрация 1 – 3 г/л. Разновидности Нр 1-1 (азиаты) 2-1 2-2 отличаются по набору полипептидных цепей и последовательности аминокислот. Функция – гаптоглобин образует стабильный комплекс с гемоглобином, появляющимся в плазме крови в результате внутрисосудистого гемолиза эритроцитов. Гаптоглобин – гемоглобиновый комплекс поглощается клетками РЭС, где глобин и гем подвергаются распаду, а освободившееся железо используется для синтеза гема. Такой механизм предотвращает повреждение почек гемоглобином и потерю железа с мочой. Ингибитор протеаз, транспорт В12. Низкий уровень гаптоглобина приводит к гемолитической анемии. Концентрация увеличивается при воспалении, инфекции, ревматической лихорадке, метастазирующем раке. Церулоплазмин – белок голубого цвета из-за содержания меди. М.М. 150 кД, концентрация 2 – 3 г/л, синтезируется гепатоцитами. Церулоплазмин участвует в обмене меди, регулирует уровень меди в печени, участвует в обмене витамина С, адреналина, диоксифенилаланина, серотонина, мелатонина. Уменьшение содержания цероплазмина при гепатоцеребральной дистрофии (болезнь Вильсона-Коновалова) сопровождается накоплением меди в нервной ткани и печени (врожденное нарушение). Увеличение содержания церулоплазмина специфично для меланомы и шизофрении.
2-макроглобулин – ингибитор протеаз (эндопептидаз). М.М. 725 кД, концентрация 152 – 420 мг/100мл, синтезируется в печени. Протеазы появляются в крови при гибели клеток. Три белка: 1-антитрипсин, 2-макроглобулин и интер- -трипсиновый ингибитор называют ингибиторами протеаз или антипротеазами. Эти белки ингибируют протеазы, т.е. регулируют их активность. Антипротеазы ингибируют ферменты свертывающей системы крови, а также протеазы (трипсин, химотрипсин), поступающие в кровь после гибели и разрушения клеток. -глобулины. Трансферрин – связывает и транспортирует железо в различные ткани, регулирует концентрацию. М.М. 90 кД, концентрация – 2 – 3 г/л, синтезируется в печени и в макрофагальной системе. Имеет 2 активных центра, связывает 2 атома железа. Связывает и переносит Zn, Cu и витамин D. Трансферрин предотвращает избыточное накопление Fe3+ в тканях и потерю его с мочой. Уменьшение содержания трансферрина отмечается при гепатитах, опухолях, нефротическом синдроме. Повышение содержания связано с усиленным распадом эритроцитов. Гемопексин – связавает гем и предотвращает его выведение почками. Комплекс гем-гемопексин улавливается из крови печенью, где железо освобождается и используется для образования гема. М.М. 57 кД, концентрация 50 – 100 мг/100мл. Концентрация уменьшается при гемолизе, болезнях печени и почек. Концентрация увеличивается при воспалении. Ферменты крови. Ферменты крови делят на 3 группы: 1. Секреторные, плазмоспецифические или собственно сывороточные или собственные ферменты крови. Синтезируются где-то, чаще в печени, но поступают в кровоток и там выполняют функцию. Относятся белки – ферменты свертывающей, антисвертывающей, кининовой, ренинангиотензиновой систем. К этой группе относятся лецитин-холестеринацилтрансфераза (ЛХАТ), липопротеидлипаза, холинэстераза. Диагностическое значение определения активности ферментов этой группы невелико. Снижение их активности указывает на повреждение продуцирующего эти ферменты органа – чаще всего печени. 2. Экскреторные К этой группе относятся ферменты поджелудочной железы, желудка. Относятся трипсин, химотрипсин. 3. Тканевые (клеточные), индикаторные ферменты. Попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функции. Активность этих ферментов определяют с целью выявления поврежденного органа. При поражении тех или иных тканей ферменты из клеток «вымываются» в кровь и их активность в сыворотке резко возрастает, что является индикатором степени и глубины повреждения тканей. Начальные стадии повреждений, на которых целостность клеток еще не нарушена, но проницаемость клеточных мембран уже увеличелась, сопровождается выходом в кровь растворимых ферментов цитозоля (альдолаза, аланинаминотрансфераза, лактатдегидрогеназа, гексокиназа, пируваткиназа). При более глубоких повреждениях, когда происходит разрушение клеток вплоть до некроза, в плазме крови появляются ферменты, связанные с клеточными органеллами – митохондриями, лизосомами. Активность ферментов определяют с целью энзимодиагностики. Ферментные тесты обладают определенной информативностью:
1. Показывают наличие патологии. 2. Показывают на локализацию процесса. 3. Определяют глубину повреждения клеток. 4. Позволяют решить вопрос о лечении, его эффективности. Необходимо сочетание с другими методами диагностики. В клинике с целью диагностики определяют: 1. Креатинкиназу (фосфокреатинкиназу). Отностися к фосфотрансферазам, катализирует реакцию переноса остатка фосфорной кислоты на креатин с образованием креатин-фосфата. Играет важную роль в поддержании соотношения АТФ/АДФ в клетке. Специфична для мышечной ткани. Среди различных типов мышц активность креатинкиназы распределяется следующим образом: поперечнополосатые мышцы > сердечные мышцы > мышцы беременной матки > мышцы матки > гладкие мышцы. Креатинкиназа представлена несколькими изоферментами, обладающими тканевой специфичностью. Молекула фермента состоит из 2 типов полипептидных цепей: М и В. Образует 3 изофермента: I тип (ВВ) – мозг, II тип (МВ) – сердце, III тип (ММ) – скелетная мускулатура. У больных инфарктом миокарда активность креатинкиназы в сыворотке возрастает уже через 3-4 часа после начала заболевания, максимальная активность фермента отмечается к концу первых суток, в 5 0 20 раз (возможно до 100 раз). У больных прогрессирующей мышечной дистрофией активность креатинкиназы возрастает в 50 раз, в мышцах появляются МВ и ВВ изоформы, отсутствующие у здоровых людей. Различные заболевания центральной нервной системы – шизофрения, маниакально-депрессивный синдром, синдромы, вызываемые психотропными средствами сопровождаются возрастанием в крови активности креатинкиназы. Повышение активности кратковременное, что обусловлено высокой активностью фермента и вызывает выработку антител и выведение из организма. Для диагностики повреждения миокарда определяют активность аспартатаминотрансферазы. Активность фермента повышается у 98% больных. Повышение активности коррелирует с величиной очага поражения: повышение в 25-30 раз – крупный инфаркт, в 50-60 раз – трансмуральный инфаркт. Повышение активности фермента отмечается через 5 – 6 часов, максимум – через 15 – 20 часов. Для диагностики инфаркта определяют изоверменты лактатдегидрогеназы: ЛДГ1 и ЛДГ2. Активность ферментов повышается через 1 – 2 суток после возникновения инфаркта. Повышение в 25 – 30 раз. Активность снижается в период исчезновения ресорбционекротического синдрома. Повышение активности фермента позволяет дифференцировать стенокардию и инфаркт. При стенокардии активность фермента повышается редко и незначительно. Повторный инфаркт приводит к повышению активности фермента. При первичном инфаркте выбрасываются белки, на которые образуются АТ, которые могут стать причиной болевых синдромов (синдром Дреслера) и этим отличаются от вторичного инфаркта. При синдроме Дреслера активность фермента не повышена.
С целью диагностики заболеваний печени определяют активность аланинаминотрансферазы. Активность повышается за 1 – 1,5 недели до появления желтухи. Выявляют гепатит любой этимологии. Через 1 – 3 дня после появления желтухи активность АлТ увеличивается в 10 – 20 раз, четкой корреляции между повышением активности и величиной очага поражения нет. Нормализация АлТ – признак клинического выздоровления. При заболеваниях печени незначительно повышается активность АсТ, возвращение к норме идет постепенно, но активность фермента может расти и на фоне лечения, т.е. в кровоток может проникать митохондриальный фермент, т.е. лечение неэффективно. Активность фермента характеризует выраженность цитолитического синдрома, т.е. повышение проницаемости мембран гепатоцитов. Щелочная фосфотаза – катализирует гидролиз сложноэфирных связей в моноэфирах фосфорной кислоты и органических соединений. Активность фермента повышается у больных с механической желтухой, циррозе. Щелочная фосфотаза характеризует развитие внутрипеченочного холестаза – нарушение оттока по печеночным капиллярам. Активность щелочной фосфатазы повышается у больных саркоидозом, туберкулезом, амилоидозом, лимфогрануломатозом. При заболевании печени определяют изоферменты лактатдегидрогеназы, о заболевании судят по ЛДГ5, где есть связь между активностью фермента и величиной очага поражения, активность повышается одновременно с появлением желтухи. Альдолаза – первый определенный в клинике фермент. Фермент гликолиза, активируется при злокачесвенных новообразованиях в печени. Сорбитолдегидрогеназа – органоспецифичен для печени. В норме в крови не определяется, наличие свидетельствует о патологии. Алкагольдегидрогеназа – окисляет этиловый спирт. С помощью этого фермента пытались дифференцировать алкогольный гепатит от других видов гепатита. Уровень АДГ не соответствует выраженности процесса. -глутамилтрансфераза – переносит остаток глу. Активность растет при алкогольном гепатите в 20 – 30 раз. Белки острой фазы Под этим термином объединяют белки содержание, которых увеличивается или белки обнаруживаются при воспалительных процессах. К белкам острой фазы относятся: С-реактивный белок, 1-гликопротеин кислый, 1-антитрипсин, 2-макроглобулин, церулоплазмин, гаптоглобин. Для белков острой фазы характерны 2 общих признака: 1. Белки острой фазы являются гликопротеидами. 2. Синтезируются в печени. Важное клиническое значение имеет определение содержания в сыворотке крови – С-реактивного белка. Название С-реактивный белок получил за способность вступать в реакцию преципитации с С-полисахаридом пневмококов. С-реактивный белок синтезируется в печени, М.М.138 кД, 6 субъединиц по 23 кД. С-реактивный белок способствует фагоцитозу, активирует иммунные реакции, связывание комплемента.
Содержание белков острой фазы изменяется при остром течении заболевания, а также при обострении хронических процессов и понижается при выздоровлении. Белки острой фазы естественные ингибиторы иммунной системы, не дают развиться иммунопатологической реакции.
|
||||||||||||||||||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-08-16; просмотров: 242; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.145.65.149 (0.009 с.) |