Группу аминокисл.остатков,взаимодествующих с субстратом

5.часть молекулы,влияние на которую изменяет ее активность

 

47. Безусловно верным является то утверждение, что скорость ферментативной реакции возрастает при 1.росте концентрации продукта реакции 2.увеличении концентрации неконкурентного ингибитора 3.росте концентрации действующего энзима 4.возрастании температуры реакционной среды 5.увеличении pH реакционной среды с 1 до 10

 

48. Комплекс белка-фермента с кофактором называется 1.апоферментом 2.коферментом 3.изоферментом 4.проферментом 5.холоферментом

 

49. Трипсин, фермент поджелудочной железы, расщепляет в перевариваемых белках пищи пептидные связи -CO-NH- между аминокислотными остатками лизина и аргинина и относится к классу

1.трансфераз 2.гидролаз 3.лиаз 4.изомераз 5.изоферментоа

 

50. График зависимости скорости ферментативной реакции от температуры по шкале Цельсия представляет собой 1.прямую с определенным постоянным наклоном 2.горизонтальную прямую, находящуюся на уровне v=Vmax\2

3.вертикальную прямую, находящуюся при 37 град.-t тела челов.

4.кривую с выраженным максимумом при 40 град. 5.кривую типа гиперболы, постепенно приближающейся к Vmax

 

51. График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата представляет собой 1.идущую из начала координат прямую с постоянным наклоном

2.горизонтальную прямую, отстоящую от 0 на величину Vmax

3.кривую с ассиметричным пиком-максимумом при 40 град. 4.симметричную параболу с вершиной при 0 град. 5.кривую из нач.коорд.со сниж.наклоном,почти достигающ.Vmax

 

52. Оптимум pH для пищеварительного фермента пепсина находит-ся при 1.2,0 2.4,5 3.6,8 4.7,4 5.9,0

 

53. Электроны в дыхательной цепи передаются по цитохромам в следующей последовательности 1.aa3-b-c-c1 2.aa3-b-c1-c 3.b-c-c1-aa3 4.b-c1-c-aa3 5.c-c1-b-aa3

 

54. Вещество обратимо связывается с активным центром фермента и снижает скорость катализируемой им реакции. Оно называется 1.аллостерическим эффектором 2.конкурентным ингибитором 3.конечным метаболическим продуктом 4.неконкурентным ингибитором 5.фермент-субстратным комплексом

 

55. Специфичность действия ферментов наиболее точно сегодня объясняется 1.хемиосмотической теорией П.Митчелла 2.теорией взаимодествия по типу "ключ-замок" Э.Фишера 3.согласно уравнению Михаэлиса-Ментен 4.теорией "индуцированного соответствия" П.Кошленда 5.теорией снижения энергетического барьера реакции

 

56. В молекуле фермента ее часть,непосредственно взаимодействующая с молекулой субстрата и участвующая в акте катализа, называется 1.аллостерическим центром 2.активным центром 3.каталитическим центром 4.регуляторным центром 5.связывающим центром

 

57. Оптимум pH для амилазы слюны находится при 1.1,7 2.3,2 3.5,5 4.6,8 5.8,0

 

58. Продукт ферментативной реакции ингибирует действие фермента данной реакции. Такое ингибирование называется 1.аллостерическим ингибированием 2.бесконкурентным ингибированием 3.ингибированием по типу отрицательной обратной связи 4.неконкурентным ингибированием 5.необратимым ингибированием

 

59. Активность фермента в 1 Е выражается как 1. 1 мг/сек 2. 1 мкМоль/мин 3. 1 Моль/сек 4. 1 мкМоль/мин*мг 5. 1 1/сек

60. Уравнение Михаэлиса-Ментен можно составить из следующих параметров и переменных величин: 1. E, S, ES, P 2. 1/V, Km, 1/S, 1/Vmax 3. Vmax, V, S, Km 4. Km, k1-, k1+, k2+ 5. V=Vmax/2, Km=S

 

61. При переносе 2 протонов и 2 электронов от НАДН2 на атом кислорода образуется молекул АТФ 1. 0 2. 1 3. 2 4. 3 5. 4

 

62. Высокоэнергетическими являются те соединения, при гидролизе которых высвобождается энергия в 1. 9,6 кДж/Моль 2. 12,5 кДж/Моль 3. 20,8 кДж/Моль 4. 30,6 кДж/Моль 5. 39,0 кДж/Моль

 

63. Автором хемиоосмотической теории образования АТФ является 1. Г.Маурер 2. П.Митчелл 3. Дж.Кендрью 4. Г.Кребс 5. В.А.Энгельгардт

 

64. Изоферментами называются такие ферменты, которые 1.катализируют как прямую, так и обратную реакции 2.катализируют превращение близких по строению субстратов

3.являются ферментами, принадлежащими к одному и тому классу

4.являются ферментами класса изомераз 5.являются множественными формами одного и того же фермента

 

65. Которое утверждение является неверным? Активность фермента не изменяется вследствие 1.действия аллостерических эффекторов 2.введения кофактора фермента 3.фосфорилирования молекулы фермента 4.роста концентрации фермента при насыщении его субстратом

66. 5.частичного активирующего протеолиза молекулы профермента

 

67. Ферменты цепи тканевого дыхания локализованы в 1. лизосомальном матриксе 2. митохондриальном матриксе 3. 60s субъединице рибосом 4. внешней мембране митохондрий 5. внутренней мембране митохондрий

 

68. При переносе 2 протонов и 2 электронов от ФАДН2 к кисло- роду образуется 1. 1 АТФ 2. 2 АТФ 3. 3 АТФ 4. 4 АТФ 5. не образуется АТФ

 

69. В норме отношение количества связанного фосфата к количеству поглощенного кислорода(коэффициент окислительного фосфорилирования P/O) равен 1. 0 2. 1 3. 2 4. 3 5. 4

 

70. В конце дыхательной цепи находится 1. ФАД 2. ФМН 3. цитохром aa3 4. цитохром b 5. цитохром с1

 

71. Авторам гипотезы сопряжения окисления с фосфорилированием (теория окислительного фосфорилирования) является 1. Лавуазье 2. Л.Михаэлис 3. П.Митчелл 4. В.П.Скулачев 5. В.А.Энгельгардт

 

72. 3-й пункт фосфоририрования(образования АТФ) находится в митохондриальной дыхательной цепи на уровне 1. КоQ - цитохром b 2. цитохрома аа3 - O (кислород) 3. цитохромов с1 - с 4. НАД - ФМН 5. цитохрома P450 - O (кислород)

 

73. 2-й пункт фосфорилирования(образования АТФ) находится в митохондриальной дыхательной цепи на уровне 1. НАД - ФМН 2. ФМН - КоQ 3. дегидрирования сукцината на ФАД 4. цитохромa aa3 - O 5. цитохромов b - c1

 

74. 1-й пункт фосфорилирования(образования АТФ) в митохондриальной дыхательной цепи находится на уровне 1. НАД - ФМН 2. ФМН - КоQ 3. b - c1 4. c1 - c 5. c - aa3

 

75. Коэффициент полезного действия при образовании АТФ за счет энергии окисления, высвобождающейся в митохондриальной цепи, составляет примерно 1. 3-5% 2. 8-12% 3. 25-30% 4. 40-45% 5. 70-80%

 

76. Биохимической ролью тиамина в организме является участие 1. в антиоксидантной функции 2. в функции восприятия зрительного анализатора 3. в окислительном декарбоксилирования &-кетокислот 4. в трансаминирования между аминокислотами и кетокислотами

5. в синтезе стероидных гормонов

77. Авитаминозом называется 1. заболевание, при котором кожа сухая и шелушащаяся 2. искусственная диета,дефицитная по большинству витаминов

3. крайняя степень гиповитаминоза 4. гиповитаминоз по витамину A 5. гипервитаминоз по витамину A

 

78. Витамины в организме человека и животных необходимы,т.к. 1. из них строятся заменимые аминокислоты 2. из большинства их строятся коферменты 3. из некоторых из них строятся важнейшие апоферменты 4. связывают и переносят необходимые клеткам ионы металлов

5. они входят в состав нуклеотидов РНК и ДНК

 

79. По химической структуре витамины представляют собой 1. олигопептиды 2. олигосахариды или полисахариды 3. жиры и липоиды 4. разнообразные низкомолекулярные органические вещества

5. гемопротеины,содержащие атомы Fe,Co или Mg

 

80. Необходимо принимать поливитаминные препараты, если содержание пантотеновой кислоты в ежедневном рационе составляет менее 1. 100 мг 2. 50 мг 3. 25 мг 4. 10 мг 5. 3 мг

 

81. Суточная потребность в кобаламине равна 1. 0,3 мкг 2. 3,0 мкг 3. 15 мкг 4. 250 мкг 5. 1000 мкг

 

82. Суточная потребность в аскорбиновой кислоте составляет примерно 1. 200 мкг 2. 1 мг 3. 3300 МЕ 4. 60 мг 5. 1 г

 

83. Суточная потребность в тиамине для взрослых составляет 1. 0,25 мг 2. 1,2 мг 3. 2,7 мг 4. 5,0 мг 5. 18 мг

 

84. К водорастворимым витаминам не относится витамин 1. никотиновая кислота(ниацин) 2. пантотеновая кислота 3. пиридоксин 4. филлохинон 5. фолиевая кислота

 

85. Выбрать правильное, на ваш взгляд, продолжение предложения:"Гиповитаминозы не развиваются при... 1. алкоголизме 2. однообразном неполноценном питании (диета,религиозн.пост)

3. заболеваниях с нарушением всасывания и усвоения витаминов

4. остром гастрите или острой диарее 5. повышенных физических нагрузках и профессион. вредностях

 

86. Содержание пиридоксина в суточном пищевом рационе должно составлять не менее 1. 0,2 мг 2. 2,0 мг 3. 20 мг 4. 200 мг 5. 2000 мг

 

87. Суточный пищевой рацион взрослого человека должен содержать витамина A 1. 0,25 мг 2. 1,2 мг 3. 2,7 мг 4. 12 мг 5. 400 МЕ

 

88. К водорастворимым относится витамин 1. H 2. E 3. K 4. D 5. A

 

89. Витамин PP выполняет биохимическую функцию входя в состав 1. зрительного пигмента родопсина 2. кофермента цепи тканевого дыхания НАД 3. кофермента цепи тканевого дыхания ФМН 4. гормона норадреналина 5. АТФ

 

90. Биохимической ролью витамина К является: 1. участие в образование внутриклеточного посредника цАМФ

2. начальный донор протонов и электронов в тканевом дыхании

3. кофермент цепи биологического окисления 4. это цепь A гормона поджелудочной железы инсулина 5. кофактор карбоксилирования при синтезе белка протромбина

 

91. Витамин B2 выполняет биохимическую функцию входя в состав 1. внутриклеточного вторичного посредника нуклеотида цАМФ

2. дисахарида сахарозы 3. кофермента НАДФ 4. коферментов ФАД 5. коэнзима Q из цепи биологического окисления

 

92. Витамин E в организме необходим как 1. регулятор обмена ионов Ca и P 2. исходное вещество для синтеза фолиевой кислоты 3. кофермент трансметилирования-переноса групп CH3 и СH2