Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Регуляция активности фермента фосфорибулокиназаСодержание книги
Поиск на нашем сайте
Еще одним основным регуляторным ферментом в цикле Кальвина-Бенсона-Бэссема, кроме РБФК, у фотосинтетических и хемосинтетических организмов является фосфорибулокиназа (ФБК). Фермент катализирует реакцию регенерации конечного акцептора CO2 РБФ [19]. Фермент эукариот контролируется активируемой светом системой ферредоксин/тиоредоксин. Ферменты фотосинтезирующих бактерий не зависят от системы ферредоксин/тиоредоксин, однако для деятельности фермента необходимо наличие энергетического эквивалента в виде НАДH [40]. Тиоредоксины действуют непосредственно на остатки цистеина и изменяют окислительно-восстановительные свойства своих целей. ФРК из высших растений и зеленой водоросли Chlamydomonas reinhardtii регулируется тиоредоксином f, который катализирует образование или разрушение дисульфидных мостиков с участием двух остатков цистеина ФРК. Наличие этого моста приводит к ингибированию фермента, поскольку Цис16 принадлежит АТФ-связывающему сайту, а Цис55 включен в активный центр; разрыв дисульфидного мостика способствует полной активации фермента [29]. Прокариотические ФРК имеют мало общего с эукариотическими, так как они не имеют пару регулятивных остатков цистеина и контролируются аллостерически через метаболиты АМФ и НАДH. Однако ФРК, выделенная из цианобактерий Synechococcus sp. PCC 7942, обладает двумя регулятивными остатками цистеина и способна регулировать окислительно-восстановительный потенциал также, как и фермент эукариот [7]. Еще одной важной особенностью регулирования ФРК является формирование супрамолекулярного комплекса CP12. После окисления CP12 образуется бинарный неустойчивый комплекс с глицеральдегид-3-фосфатом (ГАДФ), и затем тройной комплекс, включающий ФРК. Ферменты в комплексе ингибируют друг друга и активируются при распаде комплекса с участием ферредоксин/тиоредоксин системы. Комплекс ГАДФ-СР12-ФРК был идентифицирован у растений Pisum sativum, Spinacia oleracea, Arabidopsis thaliana, зеленой морской водоросли C. reinhardtii, красной морской водоросли Galdieria sulphuraria, и цианобактерий Synechococcus PC7942. У цианобактерий Synechococcus PC7942 СР12 не достает N-концевой пары остатка цистеина, но по-прежнему в состоянии взаимодействовать с ФРК и образовывать стабильный и функциональный комплекс ГАДФ-СР12-ФРК [39].
1.4. Общая характеристика рода Azospirillum Диазотрофные представители α-Proteobacteria, объединенные в род Azospirillum, широко распространены в различных экосистемах, главным образом в почвах и в корневой системе растений различных географических зон. Лишь два известных вида было изолировано из водных экосистем. A.largimobile ранее был обнаружен в образцах глубинных подземных вод. Недавно описанный вид A. thiophilum оказался обитателем необычных для диазотрофов нестабильных физико-химических условий глубинного сероводородного минерального источника, который в отличие от почвенных экосистем, характеризуется очень незначительным содержанием органических веществ [8, 42]. В отличае от известных видов Azospirillum, A. thiophilum способен к миксотрофному росту в микроаэробных условиях с одновременным использованием органических веществ и тиосульфата, в качестве донора электронов для энергетического метаболизма. Культивирование A. thiophilum в среде с тиосульфатом и органическими субстратами приводит к окислению тиосульфата, которое сопряжено с дыхательной цепью [5, 8]. Все известные представители рода обладают аэробным типом метаболизма. Оптимальные условия роста для них - низкое парциальное давление кислорода в среде, ~0,2 кПа O2 [21]. Более низкие концентрации кислорода в среде активируют нитрогеназный комплекс, фиксирующий молекулярный азот. Хотя Azospirillum является органогетеротрофом, некоторые штаммы A. lipoferum способны к водородзависимому автотрофному росту. Способность к литотрофному росту в присутствии водорода, восстановленных соединений серы и т. д., не следует исключать и у других видов этого рода [8].
ЗАКЛЮЧЕНИЕ ПО ОБЗОРУ ЛИТЕРАТУРЫ
Существует 4 формы РБФК, встречающиеся в природе. Формы 1, 2, 3 катализируют карбоксилирование и оксигенирование субстрата РБФ, в то время как форма 4, также называемая РПБ, не осуществляет ни оду из этих реакций. Известно шесть различных типов РПБ, сходных с истинными белками РБФК по первичной последовательности белка и третичной структуре. Однако, несмотря на это, РПБ, как известно выполняют иную функцию в клетке. РПБ участвуют в биосинтезе метионина, где они катализируют реакцию енолизации аналога РБФ 2,3-дикето-5-метилтиопентил-1-фосфота [33]. Предполагается, что формы РБФК 1, 2, 3, наряду с формой 4, эволюционировали из первичной РБФК архебактерий. Структурное и функциональное изучение формы 3 РБФК (метаногены) и формы 1 (цианобактерии) идентифицировало остатки, непосредственно участвующие в связывании молекулярного кислорода. Специфичные области всех форм (1, 2, 3) идентифицированы как важные для этих взаимодействий. Предполагается также, что оксигеназная реакция РБФК – это механизм, не позволяющий CO2 полностью исчерпаться, поддерживает уровень CO2, необходимый для выживания организма. РБФК является самым медленным ферментом. Его скорость равна ~3 об/с-1 у растений, и ~12-13 об/с-1 у цианобактерий, что является одним из самых низких показателей активности для любого биологического катализатора. В клетке концентрация РБФК превышает концентрацию субстрата (CO2). Чтобы не произошло исчерпания субстрата необходимо постоянное его поступление в клетку. Это обеспечивается благодаря превращению бикарбонатного иона () в CO2, катализируемому ферментом карбоангидраза. Благодаря этой реакции происходит постоянное поступление субстрата для РБФК. Карбоангидраза, в отличие от РБФК, является самым быстрым ферментом с числом оборотов, достигающем значения 106 с-1 [25, 26]. Карбоангидраза – буферный фермент, а РБФК – фермент-двигатель, осуществляющий карбоксилазную и оксигеназную реакцию. Известно 6 классов карбоангидраз: α-, β-, γ-, δ-, η- и ζ-класс. Одним из основных регуляторных ферментов в цикле Кальвина-Бенсона-Бэссема, кроме РБФК, является фосфорибулокиназа (ФБК). Фермент катализирует реакцию регенерации конечного акцептора CO2 РБФ [19]. Однако на сегодняшний день этот фермент мало изучен.
|
||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-07-16; просмотров: 367; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.146.65.134 (0.007 с.) |