Склад, будова та функції білків.

 

Із органічних речовин, що входять в склад живих організмів, найбільш важливими в біологічному відношенні і найбільш складними за хімічною структурою є білки. Одне з визначень поняття «життя» так і звучить: життя – це форма існування білкових тіл.

Термін „білки” виник вперше в зв'язку із знаходженням в тканинах тварин і рослин речовин, що подібні за деякими властивостями до яєчного білка (при нагріванні вони розкладаються). Ці речовини Мульдер в 1838 р. назвав протеїнами (з грец. proteous - перший), тобто вони являються важливими складовими живої матерії, без якої неможливе життя. Нині поняття „білки” - збірне для цілого класу речовин.

При вивченні хімічної структури білків було встановлено, що основною їх структурною одиницею – мономером – являються амінокислоти. Таким чином білки – це високомолекулярні, органічні, N – вмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот. Загальна формула амінокислот має вигляд:

 

аміногрупа карбоксильна група

радикал

Наявність аміногрупи та карбоксильної групи є спільною ознакою для всіх амінокислот. Аміногрупа зумовлює основні властивості амінокислоти, карбоксильна – кислотні. Таким чином в цілому молекула амінокислоти проявляє амфотерні хімічні властивості. Радикал – у кожної амінокислоти різний і визначає індивідуальні властивості молекули.

При аналізі складу білків представників різних царств живої природи виявилось, що усі вони складаються з комбінацій 20 видів амінокислот. До сьогодні усі вони добре вивчені:

 

Амінокислотні ланцюжки завдовжки від двох до кількох десятків амінокислотних залишків зазвичай називають пептидами, при більшому ступені полімеризації — власне білками або протеїнами, хоча цей поділ вельми умовний. Поліпептидний ланцюг утворюється шляхом взаємодії молекул амінокислот:

 

 

 

Пептидний зв’язок

 

 

Виділяють чотири рівні структури білків:

 

· Первинна структура —послідовність амінокислотних залишків у пептидному ланцюжку. Саме первинна структура найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка і є індивідуальною для кожного організму.

· Вторинна структура — впорядковування фрагменту поліпептидного ланцюжка, стабілізоване водневими зв'язками і гідрофобними взаємодіями. Найпоширеніший тип вторинної структури білків – спіраль

· Третинна структура — повна просторова будова цілої білкової молекули, стабілізована водневими зв’язками, дисульфідними містками тощо. Білки що складаються з одного поліпептидного ланцюга, мають тільки третинну структуру.

· Проте деякі білки побудовані з кількох ланцюгів. Для них уведено поняття четвертинної структури, що описує взаємне розташування поліпептидних ланцюгів один відносно одного.

 

Як правило, білки протягом досить довгого часу зберігають структуру і, отже, фізико-хімічні властивості, наприклад, розчинність, в умовах, до яких пристосований даний організм або які підтримуються в його межах в результаті збереження гомеостазу. Різка зміна цих умов, наприклад, внаслідок нагрівання або обробки білка кислотою чи лугом, приводить до втрати четвертинної, третинної і вторинної структур білка, цей процес називається денатурацією. Процес денатурації є оборотним: за умови що первинна структура молекули залишилась неушкодженою, можливе відновлення вторинної, третинної, четвертинної структур. Процес відновлення називається ренатурацією. Процес руйнування усіх структур білка, включаючи первинну має назву деструкція.