Строение фибриллярных белков.

Фибриллярные б. – это б., полипептидные цепи которых располаг вдоль одной оси, образуют удлинённые волокна (фибриллы). Это структ и сократит б. Структурные б. наз коллагенами, они вход в состав хрящей, костей, связок. Сократит б. вход в состав механо-хим сис-м, в частности в состав мышц. В отл от глобуляр б. фибриллярные б. образ надмолекуляр тканевые сис-мы. Структурная ф-ция требует точности построения б. на всех уровнях, начиная с 1-й. Коллагеновые волокна нераствор в воде, но при длит нагрев превр в растворимую желатину в результ гидролиза части пептид связей. АК состав коллагена представлен глицином (33%), пролином (12%) и оксипролином (10%). Мол. коллагена в р-ре состоит из левозакрученных трёх спиралей, в которых на виток приходится 3 АК остатка. Кажд из трёх цепей имеет около 1000 АК остатков. Длина мол.= 290 нм., диаметр= 1,5 нм. Коллаген стабилизируется р-ром воды, удаление котор. разрушает коллаген. Важ. фибрилляр Б. явл кератин, вход. в состав волос, перьев, копыт. Он высокостабилен и нерастворим. Кератин волос чел. содерж. 12% цистина, 3% серы. Длина волокон кератина завис от кол-ва воды.

Структурная организация нуклеиновых кислот.

НК – это биополимеры, ответственные за биосинтез б. и сборку их 1-й структуры. НК сост из мономеров – нуклеотиды, состоящие из фосфата, сахара и пуринового или пиримидинового основания. Основная цепь НК сост из чередующихся звеньев фосфорной к-ты и сахара, к кажд. углевод звену присоед. одно из четырёх азотистых оснований.

ДНК содерж в митохондр и хромосомах клетки. Мол. масса ДНК велика и достигает 10⁹ мол. ед. РНК содерж и в ядре, и в цитоплазме кл в различ виде: р-РНК (мол. масса = 10⁶), и-РНК (мол. масса = 30000), т-РНК (20000) и вирусная РНК (10000).

Некоторые особенности двухцепочечных нуклеотидов указ на то, что структ организ НК отлич от структ Б. В двухцепочечной структ некотор группы оснований НК оказыв недоступ для хим воздействия. Это позвол предполож, что эти группы наход внутри структуры. Все группы Б. напротив локализованы снаружи. Все НК независ от последовательности могут образов 2-хцепочечную структуру. В Б. последовательность является решающим фактором от которого завис наличие 2-й структ и её тип. Важ. особ-ю двойных спиралей явл межплоскостное взаимод оснований. Расст меж плоскостями соседних пар составляет 0,35 нм., что соответст. Ван-Дер-Вальсовым радиусам и явл наименьшим расст на котором нет взаимного отталкивания хим несвязанных групп. Стехинг (межплоскостное взаимод) обусловлен взаимод меж индуцированными диполями, важ роль играет вода, т.к. гидрофобные силы стабилизируют структ неполяр молекул в воде.

Динамические свойства глобулярных белков.

Рассм эти с-ва на примере миоглобина (Mb) и гемоглобина (Hb). Эти белки обратимо связывают кислород. Mb является депо О₂ и запасает его для последующего потребления. Много Mb нах в орг-ме китообразных. Hb – функционал б. эритроцитов, переносит О₂ от легких к органам и тканям и участвующий в обратном транспорте СО₂. Связывание О₂ и др. лигандов сходно со связыванием субстрата ферментом. О₂ проник в полость мол Hb или Mb, но не подвергается хим превращению. Мол Hb сост из 4 субъединиц (2и 2цепи). Кажд. Из субъединиц Hb подобна мол Mb, но не тождественна ей. Гем Hb имеет плоскую структуру и леж в отдел карманах, немного выступая из плоскости. Атомы вход. в состав гемма Mb тоже имеют плоскую структуру, но лежат погружено в Б. Hb обладает кооперативными св-вами, а Mb этих с-в не имеет. Присоединение О₂ к мол Mb и Hb идёт в группе гема. Оно вызывает изменение в структ мол б. Гем пр собой ферро-прото-порфирин (ат Fe, координационно связ с 4ат N плоского порфиринового кольца). Ат. Fe способен удерживать мол О₂ , он входит в состав гемма и глобина. Один гем О₂ не присоединяет. Окружение гема Б. позволяет это делать. Процесс присоед-я О₂ –оксигенация. Процесс освобожд. – дезоксигенация. При оксигенации ио Fe в Hb переходит в нулевое спиновое состояние и смещается в плоскость порфиринового кольца (не выступает). При освобождении мол О₂ ио Fe выступает из плоскости кольца на 0,08 нм. Это пространственное движение важно для присоед О₂. Hb транспорт О₂ от легких к тканям. Если бы такого носителя О₂ не было, то 1л артериал крови мог бы растворить и перенести не более 1мл О₂. В присутствии гемов это кол-во О₂ увелич в100 раз. Р-ция присоединения О₂ сопровождается изменением цвета крови, она становится алой. Присоед О₂ изменяет структуру мол Hb. В этом процессе учавств вся субъед. Hb. В - цепях Hb полость меж. Порфирин кольцом и ямой фетола велика, чтобы безпрепятственно присоединить О₂. В - цепях эти полости недостат широки и О₂ не может быть там присоединён. После присоед. О₂ в -цепь нач. конформационное изменение мол. Hb, кот. сводится к расширению плоскости - цепей. Воз. возмож. присоед. О₂ и в - цепи. При оксигенации уменьшается расст. меж ат. и V мол. Hb. Изменение 4-й структуры мол. Hb увеличивает вероятность присоед. 4-ой мол. О₂ в 70 раз по сравн. с присоед. 1-ой мол О₂. В этом проявл. кооператив. с-во Hb и выраж. физиолог. активность. Мол. Mb сост из одной цепи, подобно отдел цепи Hb, и сод-т только одну группу гема. При увелич давления О₂ насыщение Mb наступ раньше, чем у Hb.

Зависимость насыщения Mb от Р(О₂) имеет важ. знач. Её следств. явл способ. мол. реагир. на малые измен. Р(О₂) связ. с освобожд или присоед. О₂.

Функции биологических мембран

Основными функциями биологических мембран являются: барьерная, матричная и механическая.

Барьерная функция обеспечивает селективный, регулируемый, пассивный и активный обмен в-вом с окружающей средой. Селективная означает избирательный перенос в-ств. Регулируемый перенос означает, что проницаемость мембраны изменяется в зависимости от состояния клетки. Матричная функция обеспечивает взаимное расположение и ориентацию мембранных белков, их оптимальное взаимодействие.

Механическая ф-ция обеспечивает прочность и автономность клетки и внутриклеточных структур.

Выделяют также энергетическую ф-цию. Это синтез АТФ на мембранах клеток, фотосинтез на мембранах хлоропластов, генерация и проведение биопотенциалов; рецепторную ф-цию.

Общая площадь мембран составляет десятки тысяч м².

Развитие представлений о физико-химической организации мембран

Биологическая мембрана – это динамически организованная сис-ма. Она состоит из липидов и белков, включает также углеводы, фосфолипиды и холестерин. В бол-ве случаев мембраны гетерогенны. Белки мембран разнообразны и состоят из компонентов с различной молекулярной массой. Первая модель строения мембраны была предложена в 1902 г. было предложено, что через мембраны лучше проникают в-ва, хорошо растворяемые в липидах, и, следовательно, мембраны состоят из тонкого слоя фосфолипидов. На поверхности раздела полярной и неполярной среды молекула фосфолипидов образует мономолекулярный слой. Полярные головы погружены в полярную среду, а неполярные хвосты ориентированы в сторону неполярной. Следующая модель предложена в 1926 году и показывала, что площадь монослоя липидов мембраны эритроцитов в 2 раза больше суммарной площади эритроцитов, и, следовательно, липиды мембраны имеют бимолекулярный слой. Эту гипотезу подтвердили при электронных исследованиях – мембрана похожа на конденсатор с емкостью С и электронной проницаемостью Е =2. биологические мембраны можно рассматривать как электр. конденсатор, в котором пластинами являются электролиты. С 1935 года была предложена модель сэндвича для строения мембран. Установлено, что липидный слой покрыт белковым слоем с обеих сторон. По мере внедрения в биологию физических методов исследования предложена другая модель строения мембраны – белки не являются сплошным слоем, который покрывает двойной слой липидов. Современные представления о мембранах состоит в том, что они являются жидкомозаичной стр-рой. Их структурную основу образует двойной слой фосфолипидов инкрустированный белками. Молекулы белков погружены в бислой или пронизывают его. Различают поверхностные и интегральные белки. Липиды находятся в жидкоагрегатном состоянии. Также мембраны содержат холестерин, гликолипиды и гликопротеиды.