Гидрофобные и гидрофильные взаимодействия

Процесс образования ориентированного окружения вокруг называется гидратацией или сольватацией. Небольшие полярные молекулы при малых концентрациях могут растворяться в воде. Они размещаются в пустых промежутках между молекулами воды. Такая растворимость резко уменьшается при увеличении размеров молекул, кот. Не могут войти в пустоты. Взаимодействие неполярных молекул с молекулами воды слабее, чем взаимодействие молекул воды др с др. внедрение больших молекул в воду должно привести к разрыву водородных связей, что энергетически не выгодно и молекула выталкивается из воды подобно маслу. Считается, что молекула выталкивается под воздействием гидрофобных взаимодействий.

Небольшие полярные молекулы при малых концентрациях могут растворяться в воде. Они размещаются в пустых промежутках между молекулами воды. Такая растворимость резко уменьшается при увеличении размеров молекул, кот. Не могут войти в пустоты. Взаимодействие неполярных молекул с молекулами воды слабее, чем взаимодействие молекул воды др с др. внедрение больших молекул в воду должно привести к разрыву водородных связей, что энергетически не выгодно и молекула выталкивается из воды подобно маслу. Считается, что молекула выталкивается под воздействием гидрофобных взаимодействий.

Гидрофобные взаимодействия -кооперативное проявление сил Ван-дер-Ваальса и водородных связей. Полярные молекулы легко растворяются в воде. Растворимость полярной молекулы обусловлена за выигрышем свободной энергии при ориентации молекул воды в электрическое поле. При этом полярные молекулы проявляют гидрофильное взаимодействие. Гидрофильное взаимодействие- проявлении суммарного эффекта гидратации, обусловленной парой электрических зарядов в дипольном моменте растворенной молекулы. Крупные био молекулы, например липиды, имеют гидрофобные и гидрофильные участки при малой концентрации такие молекулы растворяются в воде, а при большой образуют скопления-минеллы, в которых гидрофильные участки группируются на поверхности, а гидрофобные внутри. Гидрофобные и гидрофильные взаимодействия определяют вторичную структуру белка, структуру клеточных и внутриклеточных мембран. Именно гидрофобные взаимодействия явл-ся причиной то, что живые организмы нерастворимы в воде, хоть и состоят на 2\3 из воды.

Функции белков.

Элементарная живая система, способная к самостоятельному существованию, развитию и воспроизведению - это живая клетка - основа строения всех животных и растений. Важнейшими условиями существования клетки (и клеточных органелл) являются, с одной стороны, автономность по отношению к окружающей среде (вещество клетки не должно смешиваться с веществом окружения, должна соблюдаться автономность химических реакций в клетке и ее отдельных частях); с другой стороны, связь с окружающей средой (непрерывный, регулируемый обмен веществом и энергией между клеткой и окружающей средой). Живая клетка - открытая система

Единство автономности от окружающей среды и одновременно тесной связи с окружающей средой - необходимое условие функционирования живых организмов на всех уровнях их организации. Поэтому важнейшее условие существования клетки, и, следовательно, жизни - нормальное функционирование биологических мембран.

Три основные функции биологических мембран:

барьерная - обеспечивает селективный, регулируемый, пассивный и активный обмен веществом с окружающей средой (селективный - значит, избирательный: одни вещества переносятся через биологическую мембрану, другие - нет; регулируемый - проницаемость мембраны для определенных веществ меняется в зависимости от генома и функционального состояния клетки);

матричная - обеспечивает определенное взаимное расположение и ориентацию мембранных белков, обеспечивает их оптимальное взаимодействие (например, оптимальное взаимодействие мембранных ферментов);

механическая - обеспечивает прочность и автономность клетки, внутриклеточных структур.

Кроме того, биологические мембраны выполняют и другие функции:

энергетическую - синтез АТФ на внутренних мембранах митохондрий и фотосинтез в мембранах хлоропластов; генерацию и проведение биопотенциалов;

рецепторную (механическая, акустическая, обонятельная, зрительная, химическая, терморецепция - мембранные процессы) и многие другие функции.

Общая площадь всех биологических мембран в организме человека достигает десятков тысяч квадратных метров. Относительно большая совокупная площадь связана с огромной ролью мембран в жизненных процессах.

Первичная и вторичная структура белковых молекул.

Все белки являются сополимерами, сост. из остатков оптич актив Ак 20 типов. Ак- это орг. карбоновые к-ты, содерж. одну или две аминогруппы. В природе распр. Ак:

Б. пр. соб. информац. макромол, кодирование инфо в кот осущ геном сотв Ак. В мол Б. АК-ые остатки соед. по схеме:

На одном конце такой цепи всегда нах гр NH₂ – N-конец, а на др. всегда COOH – C-конец. Т.к. все АК-ые остат. отл только радикалами, то белки явл квазипериодическими структ. Четыре атома H, N, C и O вход в мол Б. в виде повтор структур назыв пептидной или амидной группой:

Мол Б. характ строгой последовательностью мономеров(АК), кот связаны ковалентными связями. Число и порядок мономеров в этой послед наз 1-й структурой Б. Важная особенность структуры состоит в стабилиз положений хим групп в пространстве и это положение соотв min внутр энергии. Это достигается за счет водор св. Регулярное располож хим групп в пространстве создаёт 2-ю структуру мол Б. Особенностью пептид групп явл их способ обр водород связи друг с другом, с мол воды и с др мол содержащими атомы O и N. Вследствие наличия простых одинарных связей кажд пептид группы с сосед атомом C, пептид группы могут поворачиваться вокруг оси связи относительно друг друга. Благодаря этому одинарные связи в аминокислотных остатках: C-C₂, C-NH оказ гибкими. Б. м. расм как цепь связанных друг с другом плоских пептидных звеньев. Вращение звеньев возможно вокруг одинарных связей С₂. 2-я структ Б. мол. имеет два основных варианта: спираль и форма. спираль может быть право и лево закрученной. форма может быть параллельна и антипараллельна. спиральная структура устан за счет продольных водородных связей в полипепт цепи, а форма- за счёт поперечных водородных связей. в белках встречаются и участки без регулярной структуры, они образ в местах пространст изгиба спирализ цепи. Возмож изгибов полипепт цепи и наличие разл взаимод в мол Б. меж группами находящихся далеко друг от друга приводят к компактной укладке цепи. Расположение в пространстве элем 2-й структ и располож неупорядоч звеньев наз 3-й структурой.

Строение белковой глобулы.

Глобулярные белки- это б. полипептидные звенья которых свёрнуты в компакт или эллипсоид структуры, кот наз глобулами. Представители таких б. – альбумины, глобулины, гистоны. Глобулярные б. вып динамические ф-ции. белковая глобула обр в клетке в водной среде. Вода влияет на водор св глобулы. для стабилизации элем 2-й структ необх чтобы образов внутримол водор св давало бы больш выигрыш своб энергии, чем обр водор св с мол воды. АК остатки могут быть условно разделены на: неполяр (гидрофоб) и поляр (гидрофил). Неполярные углеводородные радикалы АК остатков взаимод в осн друг с другом, а поляр с водой. В результ гибкая макромол сворач в глобулу. Неполяр радикалы расп внутри глобулы, а поляр гидрофил- на её поверх, соприкасаются с водой. Это предполож высказал Бреслер и Томиун в 1944г, т.е. что определяющая роль в формир простр структуры глобулы принадл гидрофоб взаимод. Идея состояла в том, что макромол Б. сворач в глобулу потому что поляр радикалы стремятся к max контакту с водой, а неполяр к min. А min поверх при задан объёме – шар. Чтобы рассчит форму глобулы необх знать отношение полярных АК к неполяр. Предполож, что все АК имеют одинак объём. Найдём соотнош числа поляр остатков к неполяр для сферич глобулы радиусом r₀. Отнош поляр ост к неполяр равно отнош V этой части. Тогда параметр:

b_s=Ve/Vi, где Ve – V поляр части глобулы. Vi – V неполяр части.

Обозначим через S площадь поверх гидрофоб ядра (S=4r²). Тогда: Vi= Sr/3 – объём гидрофоб ядра. Ve=S/d – объём гидрофил фазы. d- толщина мол слоя поляр остатков. Т. о. bs=Ve/Vi = 3Sd/Sr = 3d/r. b- поляр остатки, bs- неполяр.

Из этого ур-я след, что чем меньше радиус глобулы, тем больше д. б. относительная гидрофильность Б. Глобула м.б. сферической только при усл., что b=bs. Если b>bs форма глобулы эллипсоидная. Если поляр остатков больше чем необх. чтобы покрыть гидрофоб ядро гидрофил слоем, то глобула вытяг в эллипс, кот имеет больш поверх чем сфера. Если b значительно меньше bs, то возм фибриллярная структ. Если b<bs, то возм надмолекуляр структ – гидрофил остатки неполностью закрыв гидрофоб, гидрофоб взаимод меж такими участками ведут к агрегации Б. и воз-ю надмолек стр-р. Формиров гидрофоб ядра имеет принципиал знач для функционир Б. Компактноупаков глобула нах. в устойчивой конформации (состоянии).