Структурная организация белков

Органы и ткани

Содержание белка, %

 

от сухой ткани

от общего белка тела

Скелетные мышцы

34,7

Кожа

11,5

Кости (твердые ткани)

18,7

Пищеварительный тракт

1,8

Мозг и нервная ткань

2,0

Печень

3,6

Сердце

0,7

Легкие

3,7

Селезенка

0,2

Почки

0,5

Поджелудочная железа

0,1

Жировая ткань

6,4

Остальные ткани:

 

 

жидкие

1,4

плотные

14,6

Все тело

100,0

 

 

Количественный и качественный состав отдельных белков различен. Все белки содержат постоянное количество азота, равное в среднем 16%. Поэтому по количеству азота, поступившего с пищей (процентное содержание азота пищи умножают на пересчетный коэффициент 6,25), оп­ределяют потребление белка организмом.

Аминокислотный состав. Белки состоят из аминокислот. Известно около 200 различных аминокислот, однако для построения белков в живот­ных и растительных тканях используются только 20. Называются эти ами­нокислоты основными.

Наряду с основными в состав отдельных белков входят другие амино­кислоты — неосновные. Каждая такая аминокислота происходит от одной из 20 основных аминокислот. Например, 4-гидроксипролин и 5-дигидро-ксилизин являются производными пролина и лизина и входят в состав кол­лагена — белка соединительной ткани:

Простые и сложные белки. В зависимости от химического состава белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, среди которых есть растворимые в воде (гистоны, альбуми­ны, фибриноген) и не растворимые (глобулины, миозин, коллаген, осеин, кератин). Сложные белки состоят из белковой и небелковой частей. Небел­ковая часть может быть представлена углеводами, нуклеиновыми кислота­ми, липидами, фосфорной кислотой, окрашенными (хромо-) веществами. В зависимости от природы небелковой части сложные белки делятся на гликопротеиды, нуклеопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды. Все они выполняют разнообразные функции в организме.

Биологические функции белков

• Структурная (пластическая). В комплексе с липидами белки составляют структуру всех клеточных мембран и основу цитоплазмы клеток. Струк­турной основой соединительной ткани являются такие белки, как коллаген (входит в состав хрящей и сухожилий), кератин (входит в состав кожи), эластин (входит в состав связок и стенок сосудов).

• Каталитическая. Эту функцию выполняют специфические белки-фер­менты, регулирующие обмен веществ и энергии в организме. Если ферменты не работают в клетке, то биохимические реакции не про­текают и живая клетка может погибнуть.

• Сократительная. Все виды сокращения и движения скелетных мышц, миокарда и других сокращающихся тканей обеспечивают сократительные белки актин и миозин.

• Транспортная. Белки способны связывать и транспортировать с током крови или через клеточные мембраны отдельные молекулы и ионы. Напри­мер, гемоглобин эритроцитов крови переносит кислород от легких к тканям и углекислый газ — от тканей к легким; миоглобин мышц переносит кисло­ род в мышечной ткани к местам его использования. Отдельные белки кро­ ви транспортируют жирные кислоты, липиды, железо, некоторые гормоны.

• Защитная. Белки иммунной системы гаммаглобулины "узнают" и связывают чужеродные вещества, поступающие в организм, защищая тем самым его от вирусов, бактерий и клеток других организмов. Защитную функцию выполняет также белок интерферон. Белки плазмы крови фибри­ноген и тромбин участвуют в процессах свертывания крови, предотвращая кровопотери при ранениях.

• Гормональная, или регуляторная. Высокоспецифические белки-гор­моны регулируют обмен веществ.

• Рецепторная. Многие белки являются рецепторами гормонов, нейро- медиаторов, других биологически активных веществ. Они осуществляют из­бирательное узнавание, связывание и передачу их регуляторного действия.

• Передача наследственной информации. Белки входят в состав хро­мосом и участвуют в воспроизведении генетической информации, в регу­ляции процессов роста и размножения.

• Опорная. Упругость и прочность костей скелета, кожи, сухожилий обеспечивают преимущественно белки коллаген и эластин.

• Энергетическая. Около 10—15% энергопотребления организма обеспечивается белками. При окислении 1 г белков выделяется 17 кДж (4,1 ккал) энергии.

Аминокислоты

При нагревании белков до высоких температур с крепкими кислотами, щелочами, а также под действием ферментов белковые молекулы расщепляются на более . простые соединения. На основании изучения конечных продуктов гидролиза белков было найдено, что в состав молекулы входит до 20 различных аминокислот. Аминокислотами называют соединения, содержащие од­новременно аминные и карбоксильные группы. Молекулы большин­ства природных аминокислот имеют общую структуру, в которой ами­ногруппа находится в альфа-положении по отношению к карбоксильной:

Следовательно, аминогруппа присоединена к ближайшему от карбо­ксила углеродному атому. Некоторые аминокислоты имеют амино­группу в бета- или -гамма-положении.

                                                            

 

 

    Глицин                               Аланин                        Цистеин

 

Аминокислоты являются амфотерными электролитами, т. е. обладают свойствами кислот и оснований и могут реаги­ровать как с основаниями, так и кислотами:

 

 

 

 

Белки состоят из большого количества (не менее 50) аминокислот, соеди­ненных между собой пептидной связью. Поэтому они называются полипеп­тидами.

Пептидная связь — это прочная ковалентная связь между амино­группой (-NH₂) одной аминокислоты и карбоксильной группой (-СООН) — другой аминокислоты. При этом образуется дипептид и высвобождается молекула воды:

 

 

Аминокислотная последовательность в белках определяет их простран­ственную структуру (конформацию). Каждый белок уникален по своей структурной организации, от которой зависят его биологические функции, что будет рассмотрено далее на примере отдельных белков.

В образовании пространственной структуры белков участвуют различ­ные типы химических связей. Основными химическими связями в белках являются ковалентные, дисульфидные связи (-S-S-), образующиеся меж­ду -SH-группами остатков цистеина, водородные, образующиеся за счет электростатических сил притяжения водорода и кислорода разных функ­циональных групп в белке, а также ионные связи, образующиеся между ионизированными карбоксильными (-СОО~) и аминными (-NH₂) группами аминокислотных радикалов. Выделяют четыре уровня организации структуры белковых моле­кул: первичную, вторичную, третичную и четвертичную.

Первичная структура белка — это определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, а также их количественный и качес­твенный состав. Последовательность расположения аминокислот в отдель­ных белках генетически закреплена и обусловливает индивидуальную и ви­довую специфичность белка.

Расшифровка первичной структуры белка имеет большое практичес­кое значение, так как открывает возможность синтеза его в лаборатории. Благодаря расшифровке структуры гормона инсулина и иммуноглобулина эти белки получают синтети­чески и широко применяют в медицине. Изучение первичной структуры гемоглобина позволило выявить изменения его структуры у людей при от­дельных заболеваниях. В настоящее время расшифрована первичная структура более 1000 белков, в том числе ферментов рибонуклеазы, карбоксипептидазы, миоглобина, цитохромов и многих других.

Вторичная структура белка — это пространственная укладка поли­пептидной цепи. Выделяют три типа вторичной структуры: α-спираль, сло­исто-складчатая спираль (или ß-спираль) и коллагеновая спираль.

При образовании α-спирали полипептидная цепь спирализуется за счет водородных связей таким образом, что витки пептидной цепи периодичес­ки повторяются. При этом создается компактная и прочная структура поли­пептидной цепи белка. Спирализация полипептидной цепи белков открыта американскими учеными Л. Полингом и Р. Кори, α-спираль характерна для белков кератинов, которые являются основой кожи, волос, ногтей.

Слоисто-складчатая структура белка представляет собой линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно и прочно связанные во­дородными связями. Такая структура является основой для фибриллярных белков (миозина, ß-кератина волос и др.).

Коллагеновая спираль белка выделяется более сложной укладкой по­липептидных цепей. Отдельные цепи спирализованы и закручены одна вокруг другой, образуя суперспираль. Такая структура характерна для кол­лагена. Коллагеновая спираль имеет высокую упругость и прочность стальной нити.

Третичная структура белка — это пространственная укладка спирализованных и линейных участков полипептидной цепи в компактную струк­туру в виде глобулы (шарообразная или яйцевидная) или фибриллы (ните­образная). Третичная структура обеспечивает биологическую активность каждого белка. Нарушение этой структуры приводит к частичной или пол­ной потере его биологической функции.

Четвертичная структура белка представляет собой объединение нес­кольких одинаковых или разных полипептидных цепей (субъединиц) со сво­ей третичной структурой в сложную молекулу, проявляющую биологическую активность. Субъединицы соединяются между собой нековалентными свя­зями. Четвертичную структуру имеют многие ферменты (например, лактат-дегидрогеназа, пируватдегидрогеназа), а также гемоглобин. Белки с чет­вертичной структурой называются олигомерными, или мультимерными.

Все четыре уровня организации белковой молекулы взаимосвязаны и обеспечивают нативную (естественную) конформацию каждого белка. В проявлении биологической активности белков особое место занимает тре­тичная и четвертичная структуры, весьма чувствительные к изменению ус­ловий среды. Поскольку многие внутриклеточные ферменты имеют четвер­тичную структуру, то одним из механизмов регуляции их активности явля­ется изменение конформации белков.