Тропоколлаген, как это представлено на схеме, синтезируется фибробластами в виде проколлагена.

Полипептидные цепи проколлагена имеют дополнительные пептидные участки на концах полипептидных цепей (рис. Превращение проколлагена в тропоколлаген). Эти пептидные участки называются N -концевые и С-концевые пептиды.

Схема формирования зрелого коллагенового волокна

Фибробласт

1. Синтез полипептидной цепи. 2. Гидроксилирование и гликозилирование. 3. Образование тройной спирали. 4. секреция

       Пучки                                      Пучки тропоколлагена

проколлагена 5. Гидролитическое      6. Сборка вблизи

                              отщепление N - и C -      поверхности

                              пептида                            клетки

                                                                                             Коллагеновое волокно

                                                                                             7. Образование

                                                                                                            поперечных

                                                                                                            сшивок

                                                                                             Зрелое коллагеновое волокно

С-концевые пептиды этих цепей предшественников связаны межцепочечными дисульфидными связями, отсутствующими в коллагене. Полипептидные цепи проколлагена с дополнительными пептидами синтезируются в фибробластах и секретируются в межклеточное пространство соединительной ткани. Здесь дополнительные пептиды отщепляются протеолитическими ферментами – проколлагенпептидазами. После их отщепления из образовавшегося тропоколлагена формируется коллагеновое волокно. Причем ряд молекул тропоколлагена смещен по отношению к соседнему ряду молекул примерно на ¼ длины молекулы тропоколлагена (рис. Расположение молекулы тропоколлагена в четыре ряда).

Проколлаген

              N -концевой

              пептид                                                                                 С-концевой

                                                                                                                            пептид

Проколлагенпептидаза

Тропоколлаген

           Рис. Превращение проколлагена в тропоколлаген.

                                                          Перекрывание 64-67 нм

                                                         

          

                        40 нм                             400 нм

Рис. Расположение молекулы тропоколлагена в четыре ряда.

Коллагеновым волокнам свойственно два типа поперечных связей: внутримолекулярные – в пределах одной тропоколлагеновой единицы между N Н и СО и межмолекулярные – между отдельными тропоколлагеновыми единицами. В образовании внутримолекулярных поперечных связей в коллагене участвуют боковые цепи лизина. Внеклеточный медь-содержащий фермент, лизилоксидаза, осуществляет окислительное дезаминирование ε-аминогрупп некоторых лизиловых и гидроксилизиловых радикалов.

Именно они могут образовывать поперечные связи, реагируя с остатками лизина и оксилизина, а также друг с другом, с образованием шиффовых оснований и альдолей - между полипептидами Р₁ и Р₂.

       

Эти шиффовы основания подвергаются химической перегруппировке, обеспечивая стабильные ковалентные сшивки. При дефиците лизилоксидазы или нарушении метаболизма меди нарушается образование поперечных связей, что ведет к аномалиям коллагена - причиной наследственных болезней. Наиболее известные среди них: синдром Марфана, синдром Элерса-Данлоса и синдром Менке (синдром курчавых волос). При этом наблюдается дефекты в развитии скелета повышенная растворимость коллагенов, поражения кожи, сосудов.