Д. Опишите значение процесса, в котором участвует данная реакция.

А. Малонат - структурный аналог сукцината, связывается в активном центре СДГ, но не может дегидрироваться, то есть механизм - конкурентное ингибирование;

Конкурентное ингибирование может быть вызвано веществами, имеющими структуру, похожую на структурусубстрата, но несколько отличающуюся от структуры истинного субстрата. Такое ингибирование основано на связывании ингибитора с субстратсвязывающим (активным) центром. Классическим примером подобного типа ингибирования является торможение сукцинатдегидрогеназы (СДГ) малоновой кислотой. Этот фермент катализирует окисление путем дегидрирования янтарной кислоты (сукцината) в фумаровую.

Если в среду добавить малонат (ингибитор), то в результате структурного сходства его с истиннымсубстратом сукцинатом (наличие двух таких же ионизированных карбоксильных групп) он будет взаимодействовать с активным центром с образованием фермент-ингибиторного комплекса, однако при этом полностью исключается перенос атома водорода от малоната. Структуры субстрата (сукцинат) и ингибитора(малонат) все же несколько различаются. Поэтому они конкурируют за связывание с активным центром, и степень торможения будет определяться соотношением концентраций малоната и сукцината, а не абсолютной концентрацией ингибитора. Таким образом, ингибитор может обратимо связываться сферментом, образуя фермент-ингибиторный комплекс.

Б. Ингибирование СДГ малонатом можно устранить, повысив концентрацию сукцината.

Добавление малоновой кислоты к реакционной смеси снижает или полностью останавливает ферментативную реакцию, так как она является конкурентным ингибитором сукцинатдегидрогеназы. Сходства малоновой кислоты с янтарной достаточно для образования комплекса с ферментом, однако распад этого комплекса не происходит. При увеличении концентрации янтарной кислоты (сукцината) она вытесняет малоновую кислоту из комплекса, в результате активность сукцинатдегидрогеназы восстанавливается.

В. Сукцинатдегидрогеназа или сукцинат-убихинон-оксидорекдуктаза относится к классу оксидоредуктаз, локализована во внутренней мембране митохондрий. по химической структуре флавопротеид; белковая часть ковалентно связана с коферментом — флавинадениндинуклеотидом (ФАД). Фермент содержит 8 атомов негеминового железа и лабильные атомы серы. Кофермент ФАД, производное витамина В₂ (рибофлавина). ФАД состоит из витамина В₂ (структура витамина включает изоаллоксазиновое кольцо и спирт рибитол) и молекулы АДФ (аденозинтрифосфорная кислота)

Роль: в трикарбоновых кислот цикле катализирует обратимое окисление янтарной кислоты (сукцината) до фумаровой кислоты. Окисление 1 моля янтарной кислоты приводит к синтезу 2 молей аденозинтрифосфата (АТФ). Сукцинатдегидрогеназа  имеет четко выраженный оптимум действия между pH 7,0 и 8,0.

Г. Коэффициент Р/О для данной реакции равен двум, т.к. две молекулы неорганического фосфата включаются в м молекулу АТФ в расчете на 1 атом поглощенного в ЦПЭ кислорода.

Д. Это реакция ЦТК (цикл трикарбоновых кислот). При переносе 2Н⁺ от ФАДН₂ на О₂ в ЦПЭ образуется две молекулы АТФ путем окислительного фосфорилирования.

Реакция дегидрирования янтарной кислоты (сукцината) с образованием фумаровой кислоты (фумарата).

6 реакция ЦТК катализируется сложным ферментом сукцинатдегидрогеназой, в молекуле которой кофермент ФАД+ ковалентно связан, а белковой частью фермента. Окисленная форма ФАД+ в результате реакции восстанавливается до ФАД∙Н2.

Восстановленная форма ФАД∙Н2 поступает в дыхательную цепь, там регенерирует до окисленной формы ФАД+, что приводит к образованию двух молекул АТФ.

39

Фермент креатинфосфокиназа (КК) катализирует обратимую реакцию образования и распада креатинфосфата - вещества, которое участвует в запасании энергии