Основы молекулярной генетики»

 

1. Пищевые белки как источник аминокислот. Качественный состав и биологическая ценность пищевых белков.

2. Динамическое состояние белков в организме. Нормы белка в питании. Азотистый баланс.

3. Переваривание белков, протеиназы пищеварительного тракта, общая характеристика и классификация.

4. Желудочный сок, суточное количество, химический состав, биологическая роль.

5. Минеральный состав желудочного сока. Роль соляной кислоты в процессах пищеварения.

6. Механизм секреции соляной кислоты.

7. Виды кислотности желудочного сока, определение и расчет всех видов кислотности по Михаэлису.

8. Проферменты пищеварительных протеиназ, механизм превращения в ферменты. Субстратная специфичность протеиназ.

9. Желудочные протеиназы: пепсин, гастриксин, их роль в переваривании белков.

10. Методы количественного определения пепсина.

11. Патологические составные части желудочного сока. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного сока.

12. Химический состав панкреатического и кишечного соков.

13. Роль панкреатических и кишечных протеиназ в переваривании белков.

14. Биохимические механизмы регуляции пищеварения, гормоны желудочно-кишечного тракта.

15. Всасывание аминокислот.

16. Общая схема источников и путей расходования аминокислот в тканях. Экзогенный и эндогенный пул аминокислот

17. Общие пути катаболизма аминокислот в тканях.

18. Трансаминирование, химизм. Трансаминазы, их специфичность. Роль витамина В₆ в трансаминировании. Биологическая роль реакций трансаминирования.

19. Определение трансаминаз в сыворотке крови. Принцип метода, диагностическое значение.

20. Окислительноедезаминирование аминокислот. Химизм. Роль глутаматдегидрогеназы. Биологическая роль окислительного дезаминирования аминокислоты.

21. Непрямое дезаминирование аминокислот, понятие, стадии, биологическое значение.

22. Декарбоксилирование аминокислот, химизм, ферменты, субстратная специфичность декарбоксилаз.

23. Биогенные амины, механизм образования, влияние на процессы метаболизма и физиологические функции. Окисление биогенных аминов.

24. Понятие о свободном амином азоте. Принцип метода определения, диагностическое значение.

25. Программированный контроль–1: знать химизм процессов: окислительного дезаминирования D- и L-аминокислот, химизм трансаминирования, роль пиридоксальфосфата в переносе аминогруппы, химизм декарбоксилирования циклических (ароматических и гетероциклических), серусодержащих и дикарбоновых аминокислот, окислительного дезаминирования биогенных аминов.

26. Трансметилирование. Метионин и S-аденозилметионин. Роль метионина в биосинтезе биологически важных соединений, в реакциях обезвреживания.

27. Тетрагидрофолиевая кислота и ее роль в синтезе и переносе одноуглеродных радикалов.

28. Обмен фенилаланина и тирозина. Пути превращения в норме. Врожденные нарушения обмена ароматических аминокислот.

29. Методы предупреждения, диагностики и лечения врожденных нарушений обмена фенилаланина и тирозина.

30. Наследственные нарушения обмена других аминокислот.

31. Понятие о скрининг-тестах. Качественное открытие фенил­пиро­вино­градной и гомогентезиновой кислот.

32. Программированный контроль–2: знать формулы: ТГФК и S-аденозил-метионина; химизм процессов синтеза креатина, адреналина, холина; пути превращения фенилаланина и тирозина в норме (синтез адреналина, норадреналина, тироксина, распад тирозина), превращения фенилаланина при фенилкетонурии, образования гиппуровой и фенацетуровой кислот.

33. Конечные продукты азотистого обмена. Основные источники аммиака в организме.

34. Обезвреживание аммиака в месте образования в организме. Транспортные формы обезвреженного аммиака.

35. Синтез мочевины как путь окончательного обезвреживания аммиака. Химизм, ферменты, энергетика. Биологический смысл цикла мочевинообразования, связь с ЦТК.

36. Нарушения синтеза и выведения аммиака. Причины уремии.

37. Определение мочевины в сыворотке крови. Диагностическое значение.

38. Креатин и креатинин. Количественное определение креатинина, роль, диагностическое значение.

39. Программированный контроль–3: знать формулы: ФАФС, УДФГК (развернутые); химизм реакций обезвреживания аммиака в месте образования, синтеза мочевины и креатинина, химизм образования аммонийных солей, транспортных форм аммиака, обезвреживания биогенных аминов.

40. Распад нуклеиновых кислот, нуклеазы пищеварительного тракта и тканей.

41. Распад пуриновых нуклеотидов.

42. Биосинтез пуриновых нуклеотидов, происхождение атомов «С» и «N» в пуриновом кольце.

43. Распад пиримидиновых нуклеотидов.

44. Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов.

45. Нарушения обмена нуклеотидов. Подагра.

46. Программированный контроль–4: знать: схему гидролиза нуклеиновых кислот, химизм распада пуриновых нуклеотидов, распада пиримидиновых нуклеотидов, биосинтеза пуриновых нуклеотидов (начальные этапы, пути превращения инозиновой кислоты), происхождение атомов «С» и «N» в пуриновом кольце, биосинтеза пиримидиновых нуклеотидов.

Контрольные вопросы к семинару по теме:

«Биосинтез нуклеиновых кислот и белка.

Основы молекулярной генетики»

1. Нуклеиновые кислоты, химический состав, строение. Первичная структура ДНК и РНК, связи, формирующие первичную структуру.

2. Вторичная и третичная структура ДНК. Денатурация, ренативация ДНК. Гибридизация, видовые различия первичной структуры ДНК.

3. РНК, химический состав, уровни структурной организации. Типы РНК, функции.

4. Биосинтез ДНК, субстраты, источники энергии, матрица, ферменты. Понятие о репликативном комплексе. Этапы репликации.

5. Синтез ДНК и фазы клеточного деления. Роль циклинов и циклинзависимых протеинкиназ в продвижении клетки по клеточному циклу.

6. Повреждение и репарация ДНК. Ферменты ДНК-репарирующего комплекса.

7. Биосинтез РНК. РНК-полимеразы. Понятие о мозаичной структуре генов, первичном транскрипте, посттранскрипционном процессинге.

8. Биосинтез белка (трансляция). Общие представления о бесклеточной белок­син­тезирующей системе.

9. Биологический код, понятие, свойства кода, коллинеарность кода, сигналы терминации.

10. Роль транспортных РНК в биосинтезе белков. Изоакцепторные т-РНК.

11. Биосинтез аминоацил-т-РНК. Субстратная специфичность аминоацил-т-РНК-синтетаз.

12. Последовательность событий на рибосоме при сборке полипептидной цепи. Функционирование полирибосом.

13. Посттрансляционный процессинг белков.

14. Адаптивная регуляция генов у про- и эукариотов. Теория оперона.

15. Функционирование оперонов. Роль энхансеров, селенсеров, ампли­фи­ка­ции и перестройки генов в регуляции биосинтеза белков у эука­рио­тов.

16. Распад клеточных белков. Время полужизни различных белков.

17. Понятие о клеточной дифференцировке. Значение изучения диффе­рен­цировки и онтогенеза для медицины.

18. Изменения белкового состава клеток при дифференцировке (на примере полипептидных цепей гемоглобина).

19. Молекулярные механизмы генетической изменчивости. Молекулярные мутации: типы, частота, значение.

20. Рекомбинация как источник генетической изменчивости. Механизмы увеличения числа и разнообразия генов в геноме.

21. Генетическая гетерогенность. Полиморфизм белков в популяции чело­века (варианты гемоглобина, гликозилтрансферазы, группоспе­цифи­чес­кие вещества и др.)

22. Наследственные болезни, понятие, причины возникновения, много­образие и распространенность.

23. Биохимические механизмы возникновения и проявления наслед­ственных болезней.

24. Биохимические основы предрасположенности к наследственным бо­лезням.

Модуль № 5

«ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ»

1. Липиды, определение. Классификация липидов по происхождению, химическому составу и функциям.

2. Важнейшие жиры тканей человека. Резервные и структурные липиды.

3. Биологическая роль липидов в процессах жизнедеятельности.

4. Триацилглицерины тканей человека, строение, биологическая роль.

5. Жирные кислоты, предельные и непредельные, характерные для триацилглицеринов человека. Особенности строения, ω₃-и ω₆- жирные кислоты и их биологическая роль.

6. Транспорт жирных кислот альбуминами крови.

7. Основные фосфолипиды тканей человека, строение, функции.

8. Гликолипиды тканей человека, особенности строения, функции.

9. Программированный контроль–1: знать формулы: нейтрального жира, моно- и диацилглицеринов, основных предельных и непредельных жирных кислот тканей человека; фосфатидной кисло­ты, фосфатидилхолина (лецитина), лизолецитина, фосфатидилсерина, фосфатидилэтаноламина (кефалина), сфингозина, церамида, цереб­розида, ганглиозида, сфингомиелина, сульфатида, холестерина, знать формулы: гидролиза нейтрального жира, фосфолипидов, стероидов, ресинтеза нейтрального жира и фосфолипидов в кишечнике.

10. Переваривание нейтрального жира в желудочно-кишечном тракте. Липазы и их роль.

11. Факторы, влияющие на степень гидролиза нейтрального жира.

12. Переваривание фосфолипидов и стероидов в желудочно-кишечном тракте. Ферменты, роль.

13. Всасывание продуктов переваривания липидов.

14. Желчные кислоты, строение, роль в переваривании и всасывании липидов.

15. Ресинтез триацилглицеринов в энтероцитах. Ресинтез фосфоли­пи­дов.

16. Образование хиломикронов и транспорт пищевых жиров. Липопротеинлипаза, ее роль.

17. Обмен нейтрального жира. Резервирование и мобилизация жиров в жировой ткани.

18. Регуляция процессов мобилизации и резервирования нейтрального жира, роль адреналина и глюкагона в этих процессах, физиологическое значение процессов. Нарушение при ожирении.

19. Липопротеины как транспортная форма липидов. Типы, состав и строение липопротеинов крови, взаимопревращения липопротеинов.

20. Катаболизм липидов, биологическое значение.

21. β-окисление жирных кислот. Химизм, ферменты, энергетика, биологическая роль.

22. Биосинтез жирных кислот, химизм, ферменты.

23. Биосинтез жирных кислот с длинной цепью углеродных атомов и непредельных.

24. Программированный контроль–2: химизм β-окисления жирных кислот (химизм, ферменты, энергетика), транспорта жирных кислот через мембрану митохондрий с помощью карнитина, биосинтеза жирных кислот (предельных и непредельных), биосинтеза нейтрального жира в печени и жировой ткани.

25. Кетоновые тела, биосинтез и использование, физиологическое значение процессов.

26. Биосинтез фосфолипидов в тканях, химизм, физиологическое значение.

27. Холестерин, строение, биосинтез, судьба в организме.

28. Выведение холестерина и жёлчных кислот из организма.

29. Нормальный уровень холестерина в крови. Гиперхолестеринемия и ее причины.

30. Биохимия атеросклероза и жёлчнокаменной болезни, факторы риска.

31. Биохимические основы профилактики и лечения атеросклероза.

32. Биосинтез и катаболизм сфинголипидов. Нарушения обмена сфинголипидов. Сфинголипидозы.

33. Принцип и химизм количественного определения общего холестерина крови, диагностическое значение.

34. Принцип и химизм количественного определения β-липопротеинов крови. Диагностическое значение.

35. Программированный контроль–3: знать химизм процессов: биосинтеза фосфолипидов в кишечнике и печени; биосинтеза холестерина; биосинтеза и путей превращения ацетоуксусной кислоты; биосинтеза сфинголипидов (фосфо- и гликосфинголипидов).

Модуль № 6

«ОСНОВЫ ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ БИОХИМИИ»

1. Кровь, понятие, физиологические функции.

2. Химический состав крови. Электролитный состав крови.

3. Натрий и калий, содержание в норме, роль в процессах жизнедеятельности. Гипо- и гипернатриемия, гипо- и гиперкалиемия. Причины.

4. Неорганические фосфаты, содержание в крови в норме, роль в процессах жизнедеятельности. Изменение содержания фосфатов при рахите.

5. Кальций, содержание в сыворотке крови в норме, роль в процессах жизнедеятельности. Гипо- и гиперкальциемия, причины, последствия.

6. Механизмы регуляции фосфорно-кальциевого обмена.

7. Содержание хлоридов в сыворотке крови в норме, биологическая роль хлоридов.

8. Принцип и химизм количественного определения кальция и хлоридов в сыворотке крови. Диагностическое значение.

9. Магний, роль в процессах жизнедеятельности, содержание в сыворотке кровив норме.

10. Принцип и химизм количественного определения магния в сыворотке крови. Диагностическое значение.

11. Железо, содержание в крови в норме, особенности обмена железа, формы в организме, роль в процессах жизнедеятельности.

12. Нарушения обмена железа.

13. Гемоглобин, строение, свойства, биологическая роль.

14. Варианты первичной структуры и свойств гемоглобина человека. Гемоглобинопатии.

15. Транспорт кислорода и двуокиси углерода кровью. Транспортные формы газов кровью. Анемическая гипоксия.

16. Билирубин, механизмы возникновения и обезвреживания. Содержание в сыворотке крови в норме.

17. Нарушения обмена билирубина, желтуха и ее типы. Желчные пигменты при желтухах.

18. Принцип и химизм количественного определения билирубина в сыворотке крови. Диагностическое значение

19. Белки плазмы крови, содержание в норме, факторы, влияющие на общий белок плазмы крови, причины и типы нарушений количественного содержания общего белка.

20. Белковые фракции сыворотки крови, роль отдельных белков в процессах жизнедеятельности. Белки «острой фазы» и ренин-ангеотензиновая система.

21. Безбелковые азотсодержащие вещества крови, содержание в крови в норме. Понятие о ретенционной и продукционной азотемиях.

22. Программированный контроль 1. Знать:

1. Синтез гема, формулы, ферменты.

2. Схема распада гемоглобина.

3. Формулы «прямого» (конъюгированного) и «непрямого»

(свободного, неконъюгированного) билирубина.

4. Схема связывания газов гемоглобином.

5. Транспортные формы диоксида углерода.

6. Общая схема переноса газов кровью.

23. Представление о белках свёртывания крови и ферментативном каскаде каскаде химических реакций при свёртывании крови.

24. Общая схема гемокоагуляции.

25. Понятие о противосвёртывающей и фибринолитической системах крови.

26. Протеин С и его роль в процессах антикоагуляции.

27. Понятия о коагулопатиях (тромбозы, геморрагии, синдром ДВС).

28. Принцип и химизм количественного определения остаточного азота крови. Диагностическое значение.

29. Роль печени в процессах жизнедеятельности.

30. Метаболическая функция печени (роль в обмене углеводов, липидов, белков, нуклеиновых кислот).

31. Детоксикационная функция печени. Типы химических реакций обезвреживания веществ в печени: реакции микросомального окисления и конъюгации.

32. Обезвреживание эндогенных токсических веществ печенью (метаболитов, шлаков, продуктов гниения, биологически активных веществ), примеры.

33. Обезвреживание чужеродных веществ печенью, химизм обезвреживания, примеры.

34. Токсичность кислорода, образование и обезвреживание токсических форм кислорода.

35. Пробы коллоидной устойчивости печени, принципы, клиническое значение.

36. Определение щелочной фосфатазы в сыворотке крови. Принцип, диагностическое значение.

37. Программированный контроль 2. Знать:

1. Плазменные факторы свёртывающей системы крови.

2. Образование внутреннего и внешнего активаторов.

3. Общая схема свёртывания крови (ферментный каскад).

4. Фибринолитическая система крови.

5. Общая схема микросомального окисления.

6. Стадии обезвреживания токсических веществ печенью (примеры, химизм).

7. Обезвреживание бензола с помощью УДФГК (химизм).

8. Обезвреживание индола ФАФС (химизм).

9. Обезвреживание биологически активных веществ (гормонов, витаминов, примеры).

10. Обезвреживание нитробензола (химизм).

11. Обезвреживание лекарственных веществ (пример, химизм).

38. Биохимия почек. Роль почек в регуляции водно-электролитного обмена.

39. Роль воды в процессах жизнедеятельности, водно-электролитные пространства, содержание и распределение воды в организме.

40. Регуляция, объема, состава и рН жидкостей организма.

41. Механизм регуляции функции почек альдостероном и вазопрессином.

42. Моча, понятие, физико-химические свойства.

43. Химический состав нормальной мочи.

44. Органические компоненты мочи в норме.

45. Неорганические компоненты мочи в норме.

46. Патологические составные части мочи, происхождение.

47. Протеинурия, причины возникновения, типы. Диагностическое значение определения белка в моче.

48. Глюкозурия, понятие. Порог почечной проницаемости для глюкозы. Диагностическое значение определения глюкозы в моче.

49. Фруктозурия, понятие, причины возникновения.

50. Кетонурия, причины появления кетоновых тел в моче, диагностическое значение теста.

51. Билирубинурия, причины появления желчных пигментов в моче, диагностическое значение в дифференциальной диагностике желтух.

52. Принцип и химизм качественного открытия и количественного определения патологических компонентов мочи.

 

Контрольные вопросы к защите модулей

Контрольные вопросы к защите модуля № 1

«СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ ПРОСТЫХ И СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ»

1. Белковые молекулы как основа жизни. Биологические функции белков.

2. История изучения белков. Теория строения белков Мульдера. Пеп­тидная теория строения белков.

3. Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение, свойства.

4. Молекулярная масса белков. Размеры и форма белковых молекул.

5. Физико-химические свойства белков: ионизация, гидратация, рас­т­воримость. Факторы стабилизации белков в коллоидном состоянии.

6. Белок как амфотерный коллоид. Заряд белковой молекулы.

7. Понятие об изоэлектрической точке и изоэлектрическом состоянии бел­ков.

8. Уровни структурной организации белков. Первичная структура, типы связей, стабилизирующих первичную структуру.

9. Чередование радикалов аминокислот как основа многообразия физико-химических свойств и функций белков.

10. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры.

11. Видовая специфичность первичной структуры, ее закономерности (при­меры).

12. Расшифровка первичной структуры белков, используемые методы, зна­чение расшифровки структуры.

13. Вторичная структура белка и ее варианты. Роль водородных связей в стабилизации вторичной структуры. Характеристика a-спирали и b - структуры. Ломаная спираль.

14. Понятие о третичной структуре белков, разновидности.

15. Связи, характерные для третичной структуры. Зависимость биологиче­ских свойств белков от третичной структуры.

16. Понятие о фолдинге, роль шаперонов в этом процессе.

17. Конформационные перестройки молекул белков как основа их функцио­нирования.

18. Лабильность пространственной структуры белков. Денатурация белков, факторы, вызывающие денатурацию белков. Механизм, признаки, обратимость денатурации.

19. Четвертичная структура белков. Протомеры и субъединицы. Зависимость биологической активности от четвертичной структуры белков.

20. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина.

21. Понятие о доменной структуре белковых молекул, ее роль в функционировании белков.

22. Шапероны – семейство защитных белков. Роль шаперонов в процессах жизнедеятельности.

23. Активный центр белков и его специфическое взаимодействие с лигандом как основа биологических функций всех белков.

24. Способность к специфическим взаимодействиям как основа биологиче­ских функций всех белков.

25. Комплементарность структуры центра связывания белка структуре лиганда. Типы природных лигандов и особенности их взаимодействия с белками.

26. Формирование надмолекулярных структур (самосборка). Примеры.

27. Классификация белков по биологическим функциям и семействам (примеры).

28. Иммуноглобулины, особенности строения. Понятие об антигенсвязывающих участках иммуноглобулинов.

29. Классы иммуноглобулинов, особенности строения каждого класса, биологические функции.

30. Индивидуальные особенности белкового состава органов и тканей. Многообра­зие структурно и функционально различных белков. Примеры.

31. Изменения белкового состава органов и тканей в онтогенезе и при болез­нях. Примеры.

32. Методы измерения концентрации белков: прямые и непрямые.

33. Колориметрия как метод измерения концентрации белков. Принцип ра­боты электрофотоколориметра.

34. Рефрактометрический метод измерения концентрации белков. Принцип.

35. Осаждение белков из растворов. Реакции обратимого и необратимого осаждения.

36. Механизм обратимого осаждения белков. Условия осаждения. Значение для клиники.

37. Необратимое осаждение белков из растворов. Механизм, условия, значе­ние для клиники.

38. Гидролиз. Понятие, виды. Схема гидролиза простого белка.

39. Методы выделения индивидуальных белков из смесей: фракционирова­ние солями щелочных и щелочноземельных металлов и органическими растворителями.

40. Хроматография как метод разделения смесей. Типы хроматографии.

41. Распределительная хроматография, принцип, механизм распределения, биологическое значение.

42. Принцип и использование ионообменной хроматографии.

43. Понятие об аффинной хроматографии, значение метода.

44. Гельфильтрация, принцип, значение метода.

45. Электрофорез как метод разделения белков. Принцип, значение для клиники.

46. Общие принципы классификации белков, белки глобулярные и фибриллярные, общая характеристика.

47. Понятие о простых и сложных белках.

48. Альбумины и глобулины, краткая характеристика.

49. Протамины и гистоны, краткая характеристика.

50. Коллагеновые белки. Особенности аминокислотного состава, строения, пространственной организации и функций склеропротеинов.

51. Сложные белки. Определение, классификация по простетической группе. Типы связей.

52. Нуклеопротеины. Химический состав, локализация в клетке. Общая ха­рактеристика белковых и нуклеотидных компонентов.

53. Типы нуклеиновых кислот. Химический состав мононуклеотидов ДНК и РНК. Молекулярная масса нуклеиновых кислот, локализация в клетке, функции.

54. Роль нуклеозидмоно-, ди- и трифосфатов в процес­сах жизнедеятельности.

55. Первичная структура нуклеиновых кислот, тип связей. Зако­но­мерности первичной структуры ДНК.

56. Уровни структурной организации РНК, типы связей, типы РНК, роль в процессах жизнедеятельности.

57. Строение хромосом. Уровни компактизации ДНК в хромосомах.

58. Липопротеины, химический состав, строение, представители, биологиче­ская роль.

59. Фосфопротеины, химический состав, представители, биологическая роль.

60. Хромопротеины, химический состав, представители, биологическая роль. Гемсодержащие хромопротеины.

61. Металлопротеины, многообразие представителей, роль в процессах жиз­недеятельности.

62. Гликопротеины, понятие, химический состав. Особенности строения уг­леводной части гликопротеинов. Представители. Биологические функции.

Контрольные вопросы к защите модуля № 2

«ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ,