К практическим и лабораторным занятиям

СОДЕРЖАНИЕ

	ПРЕДИСЛОВИЕ……………………………………………………..	4
	ВВЕДЕНИЕ……………………………………………………………	5
1.	Контрольные вопросы для самоподготовки к практическим и лабораторным занятиям………………….. …	6
	Модуль № 1. «Структура и функции простых и сложных белков»…………………….…………………………………………..	6
	Модуль № 2. «Витамины, ферменты, гормональная регуляция процессов метаболизма»…………………. ………………………	8
	Модуль № 3. «Энергетический обмен. Обмен и функции         углеводов»…………………………………………………..…...	11
	Модуль № 4. «Обмен и функция аминокислот. Биосинтез нуклеиновых кислот и белка. Основы молекулярной генетики»  …………………………………………………….......	13
	Модуль № 5. «Обмен и функции липидов»…………………….	16
	Модуль № 6. «Основы функциональной биохимии»……………	18
2.	Контрольные вопросы к защите модулей……………………..	21
	Модуль № 1. «Структура и функции простых и сложных белков»…………………….…………………………………………	21
	Модуль № 2. «Витамины, ферменты, гормональная регуляция процессов метаболизма»…………………. ……………………...	24
	Модуль № 3. «Энергетический обмен. Обмен и функции              углеводов»…………………………………………………….....	28
	Модуль № 4. «Обмен и функция аминокислот. Биосинтез нуклеиновых кислот и белка. Основы молекулярной генетики»  …………………………………………………….....	30
	Модуль № 5. «Обмен и функции липидов»……………………	33
	Модуль № 6. «Основы функциональной биохимии»…………..	36
3.	Экзаменационные вопросы по биологической химии………………………..……………………………………….	38
	РЕКОМЕНДУЕМАЯ ЛИТЕРАТУРА…………………….....	50

 

ПРЕДИСЛОВИЕ

Цель данных методических указаний – сформировать у студентов лечебного факультета представление о структуре курса биологической химии, последовательности изучения модулей, межпредметной интеграции биохимии с другими естественнонаучными и профессиональными дисциплинами. Методические указания предназначены для самостоятельной внеаудиторной работы студента в течение всего периода обучения по дисциплине «Биохимия» и включают в себя контрольные задания для подготовки к текущим лабораторно-практическим занятиям, вопросы для защиты каждого из модулей и экзаменационные вопросы по дисциплине.

Учебно-методические указания составлены в строгом соответствии с рабочей программой и учебным планом кафедры для студентов лечебного факультета и в полной мере отвечает требованиям государственного образовательного стандарта ФГОС ВО по специальности 31.05.01 Лечебное дело (уровень специалитета).

Контрольные задания помогут студентам эффективно готовиться к каждому занятию по биохимии, к защите модулей и к завершающему этапу освоения дисциплины – экзамену.

ВВЕДЕНИЕ

 

Биологическая химия является одной из фундаментальных дисциплин, обеспечивающих подготовку квалифицированного врача.

Цели обучения студентов курсу биохимии

1. Изучение строения и роли биологически важных соединений, метаболических процессов в живом организме как основ функционирования биологических объектов в целом.

2. Формирование:

- системы химических знаний, умений, навыков, обладающих свойством широкого переноса, элементов творческой деятельности для последующего включения их в состав компетенций выпускника медицинского вуза;

- представления о биохимии как науке постоянно разви­ваю­щейся и позволяющей на молекулярном уровне углубленно познавать сущность жизни, о роли биохимии как фундаментальной науки, необходимой для формирования клинического мышления врача;

- знаний об основных сферах применения биохимических положений в будущей клинической практике, об основных методах клинических биохимических исследований, приме­няе­мых в повседневной практике врача;

- научного миропонимания, химической картины природы, химической грамотности как части общей культуры человека с медицинским образованием;

- опыта разнообразной деятельности: экспериментальной, учебно-исследовательской, расчетной, графической и др.;

- практических умений постановки и выполнения учебно-исследовательской экспериментальной работы.

- навыков изучения учебной химической литературы, информационного поиска.

Восприятие и усвоение биохимии во многом зависит от учебной системы, структурированности и последовательности изучения её основных разделов. В учебном плане кафедры фундаментальной и клинической биохимии весь объём дисциплины разделён на шесть модулей, два из которых посвящены статической биохимии (строение и функции белков; биологически активные вещества – витамины, ферменты, гормоны), три – динамической (обмен энергии и углеводов, обмен белков и обмен липидов) и завершающий, шестой, – функциональной. В соответствии с модульной системой и составлены учебные задания по дисциплине.

 

Контрольные вопросы для самоподготовки

Модуль № 2

«ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ, ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ

ПРОЦЕССОВ МЕТАБОЛИЗМА»

1. Витамины, химическая природа, классификация, биологическая роль.

2. Общебиологические признаки витаминов.

3. Функции витаминов.

4. Источники витаминов для человека, потребность в витаминах.

5. Нарушения обмена витаминов. Алиментарные и вторичные а- и гиповитаминозы. Гипервитаминозы.

6. Антивитамины, понятие, роль в процессах метаболизма.

7. Понятие о витаминзависимых, витаминдефицитных и витамин­резис­тентных состояниях.

8. Витаминоподобные вещества, понятие, отличия от витаминов.

9. Общая характеристика группы жирорастворимых витаминов.

10. Витамин Д, химическая природа, роль в процессах минерализации, суточная потребность.

11. Провитамины группы Д. Активные формы витаминов группы Д. Роль почечных и печеночных гидроксилаз в их образовании.

12. Проявление гипо- и гипервитаминозов Д. Нарушения фосфорно-кальциевого обмена при рахите.

13. Витамин А, химическая природа, биологическая роль, суточная потребность. Проявления гипо- и гипервитаминозов.

14. Витамин К, химическая природа, потребность, биологическая роль. Проявления недостаточности витамина К.

15. Витамин Е, химическая природа, потребность, биологическая роль. Проявления недостаточности витамина Е.

16. Общая характеристика водорастворимых витаминов.

17. Коферментная функция витаминов группы В.

18. Витамин С, строение, роль в процессах жизнедеятельности, суточная потребность.

19. Цинга, причины возникновения, механизм поражения соеди­ни­тель­ной ткани при цинге.

20. Принцип и химизм качественного открытия и количественного определения витамина С в продуктах и биологических жидкостях.

21. Программированный контроль–1: знать строение, суточную потребность и биологическую роль витаминов А, Д₂ и Д₃, В₁, В_2, В₃, В₅, В₆, В₉, Н, С.

22. Ферменты, химическая природа, роль в процессах метаболизма.

23. Общие свойства ферментов как катализаторов.

24. Особенности ферментативного катализа.

25. Активный центр фермента, понятие, теории конформации активного центра.

26. Основные этапы ферментативного катализа (механизм действия ферментов).

27. Понятие о термолабильности ферментов.

28. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры. Температурный оптимум.

29. Принцип качественного открытия ферментов.

30. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента и субстрата. Константа Михаэлиса.

31. Зависимость скорости ферментативной реакции от реакции среды, рН-оптимум действия ферментов.

32. Специфичность ферментов, ее виды.

33. Химический состав ферментов, понятие об одно- и двухкомпонентных ферментах.

34. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты.

35. Коферментные функции витаминов (примеры).

36. Программированный контроль–2: знать строение и биологическую роль коферментов: КоА, НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, ПФ, ТГФК, ТПФ, биотин-кофермент.

37. Эффекторы, понятие, типы.

38. Активаторы, их роль в ферментативном катализе. Механизм действия активаторов.

39. Ингибирование, его виды, понятие об ингибиторах.

40. Механизм конкурентного ингибирования. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов.

41. Механизм неконкурентного ингибирования.

42. Понятие о субстратном и бесконкурентном ингибировании.

43. Регуляция ферментативной активности.

44. Понятие об аллостерическом центре ферментов. Аллостерические активаторы и ингибиторы. Регуляция по принципу обратной связи.

45. Химическая модификация ферментов. Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования. Значе­ние регуляции.

46. Многообразие ферментов. Классификация и номенклатура ферментов.

47. Единицы измерения количества и активности ферментов.

48. Принцип количественного определения ферментов, диагности­чес­кое значение.

49. Гормоны, понятие, химическая природа, биологическая роль. Общебиологические признаки гормонов.

50. Понятие о прогормонах. Механизм превращения прогормонов в биологически активные гормоны. Роль прогормонов.

51. Клетки-мишени и клеточные рецепторы гормонов, строение рецептора.

52. Механизм передачи регуляторного сигнала в клетку гормоном мембранного способа рецепции.

53. Циклическая 3,5-АМФ как посредник между гормонами и внутриклеточными механизмами регуляции. Другие посредники.

54. Механизм передачи гормонального сигнала эффекторным системам гормоном цитозольного способа рецепции.

55. Центральная регуляция эндокринной системы. Роль либеринов, статинов, тропных гормонов гипофиза.

56. Эйкозаноиды, понятие, химическое строение, представители, их роль в регуляции метаболизма и физиологических функций.

57. Строение, биосинтез и метаболизм иодтиронинов. Влияние на обмен веществ. Гипо- и гипертиреозы, механизм возникновения и последствия.

58. Инсулин, строение, образование из проинсулина. Влияние на обмен углеводов, липидов, аминокислот.

59. Адреналин и норадреналин, биосинтез, пути метаболизма, механизм регуляторного действия.

60. Стероидные гормоны (коры надпочечников и половые), структура, метаболизм, механизм регуляторного действия.

61. Нарушение функций эндокринных желез.

62. Принцип качественного открытия гормонов: инсулина, тироксина, 17-кетостероидов.

63. Программированный контроль–3: знать строение, способ рецепции, механизм действия и биологическую роль тироксина, адреналина, норадреналина, гистамина, ГАМК, серотонина, кортизола, альдостерона, тестостерона, прогестерона, эстрона, эстрадиола, схему строения инсулина.

                                                           

 

Модуль № 3

«ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ОБМЕН И ФУНКЦИЯ УГЛЕВОДОВ»

Контрольные вопросы к семинару по теме:

«Энергетический обмен. Общие пути катаболизма»

1. Понятие об анаболизме и катаболизме и их взаимосвязи.

2. Эндэргонические и экзэргонические реакции в живой клетке.

3. Макроэргические соединения, понятие. Макроэргическая связь, ее особенности. Типы макроэргических соединений.

4. АТФ и другие макроэргические соединения, пути образования и использования АТФ.

5. Окисление пищевых веществ как основной источник полезной энергии. Типы окисления.

6. Схема катаболизма основных пищевых веществ. Понятие об общих и специфических путях катаболизма.

7. Понятие о тканевом дыхании. Структурная организация мито­хондриаль-ной дыхательной цепи.

8. НАД-зависимые дегидрогеназы, химическое строение кофер­мен­тов, роль в процессах тканевого дыхания.

9. Желтые окислительные ферменты (ФАД-зависимые дегидрогеназы), химическое строение просте­тической группы, роль ферментов в тканевом дыхании.

10. Цитохромная система, представители, роль.

11. Схема тканевого дыхания. Сопряжение процессов окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи, коэффициент Р/О.

12. Терморегуляторная функция тканевого дыхания.

13. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кисло­ты, строение пируватдегидрогеназного комплекса, последо­ва­тель­ность реакций, связь с дыхательной цепью, энергетика, регу­л­я­ция­.

14. Ацетил-КоА, пути образования и превращений в организме. Значение процессов.

15. Цитратный цикл, последовательность реакций, ферменты, связь­ с дыхательной цепью, энергетика, регуляция, биоло­ги­чес­кая­ роль (программированный контроль).

 

«Обмен углеводов»

1. Основные углеводы животных, их содержание в тканях, биологическая роль.

2. Основные углеводы пищи человека, потребность в углеводах.

3. Переваривание и всасывание углеводов.

4. Глюкоза как важнейший метаболит углеводного обмена.

5. Общая схема источников и путей расходования глюкозы в организме.

6. Катаболизм глюкозы.

7. Анаэробный распад глюкозы (программированный контроль), химизм, распределение, энергетика и физиологическое значение. Субстратное фосфорилирование.

8. Гликонеогенез. Взаимосвязь гликолиза и гликонеогенеза (цикл Кори).

9. Аэробный дихотомический распад глюкозы. Этапы, энергетика, распределение и физиологическое значение.

10. Челночные механизмы переноса водорода из цитозоля в митохондрии.

11. Пентозофосфатный путь превращения глюкозы, распределение и физиологическое значение, энергетика. Биологическое значение.

12. Пентозофосфатный цикл превращения глюкозы, окислительная и неокислительная стадии, биологическое значение.

13. Сахарная нагрузка как метод, характеризующий толерантность к глюкозе.

14. Значение метода сахарной нагрузки для клиники. Типы сахарных кривых.

15. Свойства и распространение гликогена. Особенности обмена.

16. Биосинтез гликогена в печени и мышцах.

17. Распад гликогена в печени и мышцах, особенности.

18. Фосфорилированные и дефосфорилированные формы фосфорилазы и гликогенсинтетазы, регуляция активности.

19. Гликопротеины, строение олигосахаридного компонента, биологическая роль.

20. Сиаловые кислоты, строение, представители, биологические функции.

21. Гликозаминогликаны и протеогликаны. Строение, представители, функции.

22. Принцип и химизм ферментативного метода определения глюкозы в крови (глюкозооксидазного).

23. Принцип колориметрического метода определения глюкозы по реакции с орто-толуидином.

24. Принцип количественного определения сахара мочи по Альтгаузену.

25. Расчет количества единиц инсулина, назначаемого больному сахарным диабетом.

26. Принцип количественного определения гликопротеинов в сыворотке крови. Диагностическое значение.

27. Принцип количественного определения сиаловых кислот в сыворотке крови. Диагностическое значение.

28. Качественное открытие гликозаминогликанов. Принцип.

29. Принцип качественного открытия малатдегидрогеназы и сукцинатдегидрогеназы.

 

Модуль № 4

«ОБМЕН И ФУНКЦИЯ АМИНОКИСЛОТ.

Модуль № 5

«ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ»

1. Липиды, определение. Классификация липидов по происхождению, химическому составу и функциям.

2. Важнейшие жиры тканей человека. Резервные и структурные липиды.

3. Биологическая роль липидов в процессах жизнедеятельности.

4. Триацилглицерины тканей человека, строение, биологическая роль.

5. Жирные кислоты, предельные и непредельные, характерные для триацилглицеринов человека. Особенности строения, ω₃-и ω₆- жирные кислоты и их биологическая роль.

6. Транспорт жирных кислот альбуминами крови.

7. Основные фосфолипиды тканей человека, строение, функции.

8. Гликолипиды тканей человека, особенности строения, функции.

9. Программированный контроль–1: знать формулы: нейтрального жира, моно- и диацилглицеринов, основных предельных и непредельных жирных кислот тканей человека; фосфатидной кисло­ты, фосфатидилхолина (лецитина), лизолецитина, фосфатидилсерина, фосфатидилэтаноламина (кефалина), сфингозина, церамида, цереб­розида, ганглиозида, сфингомиелина, сульфатида, холестерина, знать формулы: гидролиза нейтрального жира, фосфолипидов, стероидов, ресинтеза нейтрального жира и фосфолипидов в кишечнике.

10. Переваривание нейтрального жира в желудочно-кишечном тракте. Липазы и их роль.

11. Факторы, влияющие на степень гидролиза нейтрального жира.

12. Переваривание фосфолипидов и стероидов в желудочно-кишечном тракте. Ферменты, роль.

13. Всасывание продуктов переваривания липидов.

14. Желчные кислоты, строение, роль в переваривании и всасывании липидов.

15. Ресинтез триацилглицеринов в энтероцитах. Ресинтез фосфоли­пи­дов.

16. Образование хиломикронов и транспорт пищевых жиров. Липопротеинлипаза, ее роль.

17. Обмен нейтрального жира. Резервирование и мобилизация жиров в жировой ткани.

18. Регуляция процессов мобилизации и резервирования нейтрального жира, роль адреналина и глюкагона в этих процессах, физиологическое значение процессов. Нарушение при ожирении.

19. Липопротеины как транспортная форма липидов. Типы, состав и строение липопротеинов крови, взаимопревращения липопротеинов.

20. Катаболизм липидов, биологическое значение.

21. β-окисление жирных кислот. Химизм, ферменты, энергетика, биологическая роль.

22. Биосинтез жирных кислот, химизм, ферменты.

23. Биосинтез жирных кислот с длинной цепью углеродных атомов и непредельных.

24. Программированный контроль–2: химизм β-окисления жирных кислот (химизм, ферменты, энергетика), транспорта жирных кислот через мембрану митохондрий с помощью карнитина, биосинтеза жирных кислот (предельных и непредельных), биосинтеза нейтрального жира в печени и жировой ткани.

25. Кетоновые тела, биосинтез и использование, физиологическое значение процессов.

26. Биосинтез фосфолипидов в тканях, химизм, физиологическое значение.

27. Холестерин, строение, биосинтез, судьба в организме.

28. Выведение холестерина и жёлчных кислот из организма.

29. Нормальный уровень холестерина в крови. Гиперхолестеринемия и ее причины.

30. Биохимия атеросклероза и жёлчнокаменной болезни, факторы риска.

31. Биохимические основы профилактики и лечения атеросклероза.

32. Биосинтез и катаболизм сфинголипидов. Нарушения обмена сфинголипидов. Сфинголипидозы.

33. Принцип и химизм количественного определения общего холестерина крови, диагностическое значение.

34. Принцип и химизм количественного определения β-липопротеинов крови. Диагностическое значение.

35. Программированный контроль–3: знать химизм процессов: биосинтеза фосфолипидов в кишечнике и печени; биосинтеза холестерина; биосинтеза и путей превращения ацетоуксусной кислоты; биосинтеза сфинголипидов (фосфо- и гликосфинголипидов).

Модуль № 6

«ОСНОВЫ ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ БИОХИМИИ»

1. Кровь, понятие, физиологические функции.

2. Химический состав крови. Электролитный состав крови.

3. Натрий и калий, содержание в норме, роль в процессах жизнедеятельности. Гипо- и гипернатриемия, гипо- и гиперкалиемия. Причины.

4. Неорганические фосфаты, содержание в крови в норме, роль в процессах жизнедеятельности. Изменение содержания фосфатов при рахите.

5. Кальций, содержание в сыворотке крови в норме, роль в процессах жизнедеятельности. Гипо- и гиперкальциемия, причины, последствия.

6. Механизмы регуляции фосфорно-кальциевого обмена.

7. Содержание хлоридов в сыворотке крови в норме, биологическая роль хлоридов.

8. Принцип и химизм количественного определения кальция и хлоридов в сыворотке крови. Диагностическое значение.

9. Магний, роль в процессах жизнедеятельности, содержание в сыворотке кровив норме.

10. Принцип и химизм количественного определения магния в сыворотке крови. Диагностическое значение.

11. Железо, содержание в крови в норме, особенности обмена железа, формы в организме, роль в процессах жизнедеятельности.

12. Нарушения обмена железа.

13. Гемоглобин, строение, свойства, биологическая роль.

14. Варианты первичной структуры и свойств гемоглобина человека. Гемоглобинопатии.

15. Транспорт кислорода и двуокиси углерода кровью. Транспортные формы газов кровью. Анемическая гипоксия.

16. Билирубин, механизмы возникновения и обезвреживания. Содержание в сыворотке крови в норме.

17. Нарушения обмена билирубина, желтуха и ее типы. Желчные пигменты при желтухах.

18. Принцип и химизм количественного определения билирубина в сыворотке крови. Диагностическое значение

19. Белки плазмы крови, содержание в норме, факторы, влияющие на общий белок плазмы крови, причины и типы нарушений количественного содержания общего белка.

20. Белковые фракции сыворотки крови, роль отдельных белков в процессах жизнедеятельности. Белки «острой фазы» и ренин-ангеотензиновая система.

21. Безбелковые азотсодержащие вещества крови, содержание в крови в норме. Понятие о ретенционной и продукционной азотемиях.

22. Программированный контроль 1. Знать:

1. Синтез гема, формулы, ферменты.

2. Схема распада гемоглобина.

3. Формулы «прямого» (конъюгированного) и «непрямого»

(свободного, неконъюгированного) билирубина.

4. Схема связывания газов гемоглобином.

5. Транспортные формы диоксида углерода.

6. Общая схема переноса газов кровью.

23. Представление о белках свёртывания крови и ферментативном каскаде каскаде химических реакций при свёртывании крови.

24. Общая схема гемокоагуляции.

25. Понятие о противосвёртывающей и фибринолитической системах крови.

26. Протеин С и его роль в процессах антикоагуляции.

27. Понятия о коагулопатиях (тромбозы, геморрагии, синдром ДВС).

28. Принцип и химизм количественного определения остаточного азота крови. Диагностическое значение.

29. Роль печени в процессах жизнедеятельности.

30. Метаболическая функция печени (роль в обмене углеводов, липидов, белков, нуклеиновых кислот).

31. Детоксикационная функция печени. Типы химических реакций обезвреживания веществ в печени: реакции микросомального окисления и конъюгации.

32. Обезвреживание эндогенных токсических веществ печенью (метаболитов, шлаков, продуктов гниения, биологически активных веществ), примеры.

33. Обезвреживание чужеродных веществ печенью, химизм обезвреживания, примеры.

34. Токсичность кислорода, образование и обезвреживание токсических форм кислорода.

35. Пробы коллоидной устойчивости печени, принципы, клиническое значение.

36. Определение щелочной фосфатазы в сыворотке крови. Принцип, диагностическое значение.

37. Программированный контроль 2. Знать:

1. Плазменные факторы свёртывающей системы крови.

2. Образование внутреннего и внешнего активаторов.

3. Общая схема свёртывания крови (ферментный каскад).

4. Фибринолитическая система крови.

5. Общая схема микросомального окисления.

6. Стадии обезвреживания токсических веществ печенью (примеры, химизм).

7. Обезвреживание бензола с помощью УДФГК (химизм).

8. Обезвреживание индола ФАФС (химизм).

9. Обезвреживание биологически активных веществ (гормонов, витаминов, примеры).

10. Обезвреживание нитробензола (химизм).

11. Обезвреживание лекарственных веществ (пример, химизм).

38. Биохимия почек. Роль почек в регуляции водно-электролитного обмена.

39. Роль воды в процессах жизнедеятельности, водно-электролитные пространства, содержание и распределение воды в организме.

40. Регуляция, объема, состава и рН жидкостей организма.

41. Механизм регуляции функции почек альдостероном и вазопрессином.

42. Моча, понятие, физико-химические свойства.

43. Химический состав нормальной мочи.

44. Органические компоненты мочи в норме.

45. Неорганические компоненты мочи в норме.

46. Патологические составные части мочи, происхождение.

47. Протеинурия, причины возникновения, типы. Диагностическое значение определения белка в моче.

48. Глюкозурия, понятие. Порог почечной проницаемости для глюкозы. Диагностическое значение определения глюкозы в моче.

49. Фруктозурия, понятие, причины возникновения.

50. Кетонурия, причины появления кетоновых тел в моче, диагностическое значение теста.

51. Билирубинурия, причины появления желчных пигментов в моче, диагностическое значение в дифференциальной диагностике желтух.

52. Принцип и химизм качественного открытия и количественного определения патологических компонентов мочи.

 

Контрольные вопросы к защите модулей

Контрольные вопросы к защите модуля № 1

«СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ ПРОСТЫХ И СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ»

1. Белковые молекулы как основа жизни. Биологические функции белков.

2. История изучения белков. Теория строения белков Мульдера. Пеп­тидная теория строения белков.

3. Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение, свойства.

4. Молекулярная масса белков. Размеры и форма белковых молекул.

5. Физико-химические свойства белков: ионизация, гидратация, рас­т­воримость. Факторы стабилизации белков в коллоидном состоянии.

6. Белок как амфотерный коллоид. Заряд белковой молекулы.

7. Понятие об изоэлектрической точке и изоэлектрическом состоянии бел­ков.

8. Уровни структурной организации белков. Первичная структура, типы связей, стабилизирующих первичную структуру.

9. Чередование радикалов аминокислот как основа многообразия физико-химических свойств и функций белков.

10. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры.

11. Видовая специфичность первичной структуры, ее закономерности (при­меры).

12. Расшифровка первичной структуры белков, используемые методы, зна­чение расшифровки структуры.

13. Вторичная структура белка и ее варианты. Роль водородных связей в стабилизации вторичной структуры. Характеристика a-спирали и b - структуры. Ломаная спираль.

14. Понятие о третичной структуре белков, разновидности.

15. Связи, характерные для третичной структуры. Зависимость биологиче­ских свойств белков от третичной структуры.

16. Понятие о фолдинге, роль шаперонов в этом процессе.

17. Конформационные перестройки молекул белков как основа их функцио­нирования.

18. Лабильность пространственной структуры белков. Денатурация белков, факторы, вызывающие денатурацию белков. Механизм, признаки, обратимость денатурации.

19. Четвертичная структура белков. Протомеры и субъединицы. Зависимость биологической активности от четвертичной структуры белков.

20. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина.

21. Понятие о доменной структуре белковых молекул, ее роль в функционировании белков.

22. Шапероны – семейство защитных белков. Роль шаперонов в процессах жизнедеятельности.

23. Активный центр белков и его специфическое взаимодействие с лигандом как основа биологических функций всех белков.

24. Способность к специфическим взаимодействиям как основа биологиче­ских функций всех белков.

25. Комплементарность структуры центра связывания белка структуре лиганда. Типы природных лигандов и особенности их взаимодействия с белками.

26. Формирование надмолекулярных структур (самосборка). Примеры.

27. Классификация белков по биологическим функциям и семействам (примеры).

28. Иммуноглобулины, особенности строения. Понятие об антигенсвязывающих участках иммуноглобулинов.

29. Классы иммуноглобулинов, особенности строения каждого класса, биологические функции.

30. Индивидуальные особенности белкового состава органов и тканей. Многообра­зие структурно и функционально различных белков. Примеры.

31. Изменения белкового состава органов и тканей в онтогенезе и при болез­нях. Примеры.

32. Методы измерения концентрации белков: прямые и непрямые.

33. Колориметрия как метод измерения концентрации белков. Принцип ра­боты электрофотоколориметра.

34. Рефрактометрический метод измерения концентрации белков. Принцип.

35. Осаждение белков из растворов. Реакции обратимого и необратимого осаждения.

36. Механизм обратимого осаждения белков. Условия осаждения. Значение для клиники.

37. Необратимое осаждение белков из растворов. Механизм, условия, значе­ние для клиники.

38. Гидролиз. Понятие, виды. Схема гидролиза простого белка.

39. Методы выделения индивидуальных белков из смесей: фракционирова­ние солями щелочных и щелочноземельных металлов и органическими растворителями.

40. Хроматография как метод разделения смесей. Типы хроматографии.

41. Распределительная хроматография, принцип, механизм распределения, биологическое значение.

42. Принцип и использование ионообменной хроматографии.

43. Понятие об аффинной хроматографии, значение метода.

44. Гельфильтрация, принцип, значение метода.

45. Электрофорез как метод разделения белков. Принцип, значение для клиники.

46. Общие принципы классификации белков, белки глобулярные и фибриллярные, общая характеристика.

47. Понятие о простых и сложных белках.

48. Альбумины и глобулины, краткая характеристика.

49. Протамины и гистоны, краткая характеристика.

50. Коллагеновые белки. Особенности аминокислотного состава, строения, пространственной организации и функций склеропротеинов.

51. Сложные белки. Определение, классификация по простетической группе. Типы связей.

52. Нуклеопротеины. Химический состав, локализация в клетке. Общая ха­рактеристика белковых и нуклеотидных компонентов.

53. Типы нуклеиновых кислот. Химический состав мононуклеотидов ДНК и РНК. Молекулярная масса нуклеиновых кислот, локализация в клетке, функции.

54. Роль нуклеозидмоно-, ди- и трифосфатов в процес­сах жизнедеятельности.

55. Первичная структура нуклеиновых кислот, тип связей. Зако­но­мерности первичной структуры ДНК.

56. Уровни структурной организации РНК, типы связей, типы РНК, роль в процессах жизнедеятельности.

57. Строение хромосом. Уровни компактизации ДНК в хромосомах.

58. Липопротеины, химический состав, строение, представители, биологиче­ская роль.

59. Фосфопротеины, химический состав, представители, биологическая роль.

60. Хромопротеины, химический состав, представители, биологическая роль. Гемсодержащие хромопротеины.

61. Металлопротеины, многообразие представителей, роль в процессах жиз­недеятельности.

62. Гликопротеины, понятие, химический состав. Особенности строения уг­леводной части гликопротеинов. Представители. Биологические функции.

Контрольные вопросы к защите модуля № 2

«ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ,

Витамины

1. Витамины, понятие, история открытия и изучения витаминов.

2. Общебиологические признаки витаминов.

3. Классификация витаминов.

4. Источники витаминов для человека, суточная потребность в витаминах.

5. Нарушения обмена витаминов. Алиментарные и вторичные авитаминозы и гиповитаминозы. Гипервитаминозы.

7. Понятие о витаминдефицитных, витаминзависимых и витаминрезистентных состояниях.

8. Общая характеристика группы жирорастворимых витаминов.

9. Витамин А и каротины. Химическое строение, роль в обмене веществ.

10. Биохимическая характеристика гипо- и гипервитаминоза А.

11. Витамины группыД, химическое строение, механизм превращения провитаминов в витамины, суточная потребность, биологическая роль.

1. 11.Активные формы витамина Д, их образование,  роль в регуляции фосфорно-кальциевого обмена.

12. Биохимическая характеристика патогенеза рахита, формы рахита.

13. Биохимическая характеристика гипервитаминоза Д.

14. Витамин E, химическое строение, потребность, биологическая роль.

15. Витамин К, химическая природа, потребность, биологическая роль.

16. Общая характеристика группы водорастворимых витаминов.

17. Коферментная функция витаминов группы В (схема).

18. Витамин В₁, химическое строение, потребность, биологическая роль. Проявления недостаточности витамина В₁.

19. Витамин В₂, химическое строение, потребность, биологическая роль, проявления гипо- и авитаминоза.

20. Витамин В₃, химическое строение, потребность, биологическая роль, проявления гипо- и авитаминоза.

21. Витамин PP (B₅), химическое строение, биологическая роль, проявления недостаточности.

22. Витамин B₆, химическое строение, биологическая роль, проявления авитаминоза.

23. Витамин B₉, химическое строение, биологическая роль, проявления недостаточности. Антивитамины фолиевой кислоты.

24. Витамин B₁₂, химическая природа, роль в процессах метаболизма, проявление недостаточности.

25. Биотин, химическое строение, биологическая роль, проявления авитаминоза.

26. Витамин С, химическое строение, потребность, роль в процессах метаболизма. Проявление недостаточности витамина С.

27. Принципы и химизм качественного открытия и количественного определения витамина С в продуктах и биологических жидкостях.

 

Ферменты

1. Ферменты, понятия, химическая природа, роль в процессах метаболизма.

2. История открытия и изучения ферментов.

3. Свойства ферментов как катализаторов.

4. Особенности ферментативного катализа.

5. Теория ферментативного катализа, механизм действия ферментов.

6. Специфичность действия ферментов. Специфичность действия и субстратная специфичность, понятие, типы.

7. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН, оптимум рН действия ферментов (примеры).

8. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, понятие о температурном оптимуме.

9. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. Константа Михаэлиса. Уравнение Михаэлиса–Ментен.

10. Понятие об эффекторах, типы эффекторов.

11. Активаторы, их роль в ферментативном катализе. Механизм действия активаторов.

12. Ингибирование ферментов, понятие, типы.

13. Механизм конкурентного ингибирования.

14. Механизм неконкурентного ингибирования.

15. Лекарственные препараты – ингибиторы ферментов. Примеры.

16. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Роль кофакторов в катализе.

17. Классификация коферментов по строению и функциям.

18. НАД и НАДФ, строение окисленных и восстановленных форм, участие в катализе.

19. 19.ФАД и ФМН, строение окисленной и восстановленной форм, участвующих в катализе.

20. КоА, химическое строение, биологическая роль.

21. ТПФ, химическое строение, биологическая роль.

22. ПФ, химическое строение, участие в катализе.

23. ТГФК и В₁₂-кофермент, химическое строение, биологическая роль.

24. Биотин-кофермент, химическое строение, участие в биокатализе.

25. Понятие об активном центре ферментов. Теории конформации активного центра.

26. Регуляция действия ферментов, типы регуляции, физиологическое значение.

27. Аллостерическая регуляция: аллостерический центр, аллостерические активаторы и ингибиторы.

28. Четвертичная структура аллостерических ферментов. Кооперативные изменения конформации протомеров при функционировании.

29. Регуляция активности фермен<