Преподаватель: Ларионова Н.К.

Дисциплина: ОДБ.09 Химия

Группа: ТЭЭО-20 1/9

Дата: 20.10.2020

Преподаватель: Ларионова Н.К.

Задание: Документ или фото выполненной работы прислать по адресу: [e-mail]

(Название файла с ответами: № занятия, дисциплина, группа, Фамилия, имя, студента).

Например: 14-Химия, ТЭЭО-20, Сидоров М.

Сроки выполнения:20.10.2020

Задания для дистанционного обучения будут выдаваться в день проведения занятия, согласно расписанию и подмен по адресу: https://s3320.nubex.ru/5989/ или https://vk.com/id314054111

Занятие № 14

Тема: Амины. Аминокислоты и белки.

Цель:

Дидактическая

Изучить строение, изомерию, номенклатуру аминокислот, их химические свойства и биологическое значение; узнать о строении пептидов; познакомиться со структурой белков, их химическими свойствами, с успехами в их изучении и синтезе.

Развивающая

Развитие внимательности, наблюдательности и умений выделять главное при оценке различных процессов, явлений и факторов; развитие умений грамотно, четко и точно выражать мысли.

Воспитательная

Воспитание творческого отношения к учебной деятельности. Воспитание бережливого отношения к окружающей среде. Воспитание сознательной дисциплины и норм поведения обучающихся. Способствовать овладению необходимыми навыками самостоятельной учебной деятельности.

 

 

План:

1. Амины.

2.Аминокислоты.

3.Белки.

Мотивация

А знаете ли Вы:

1. Белок никогда не переходит в жир – совет врача-диетолога.

2. Образование морщин связано с уменьшением натурального белка коллагена. Впрыскиванием его в верхний слой кожи коллаген возмещается. Почти все мелкие и крупные морщины можно корректировать этой терапией – совет врача-косметолога.

3. Современное название белков-ферментов – энзимы.

4. Выработка иммунитета – это важная защитная функция белка. Диета снижает иммунитет.  

5. Изучение белков позволило ответить на вопросы, почему одни люди высокого роста, а другие низкого, одни полные, другие худые, одни медлительные, другие проворные, одни сильные, другие слабые.

Лекция №14

 

1.Амины. Амины — органические соединения, которые можно рассматривать как производные аммиака, в котором атомы водорода (один или несколько) замещены на углеводородные радикалы.

Названия первичных аминов обычно производят от названий соответствующих углеводородов, добавляя к ним приставку амино- или окончание -амин. Названия вторичных и третичных аминов чаще всего образуют по принципам рациональной номенклатуры, перечисляя имеющиеся в соединении радикалы:

Физические свойства. Простейшие алифатические амины при нормальных условиях представляют собой газы или жидкости с низкой температурой кипения, обладающие резким запахом. Все амины являются полярными соединениями, что приводит к образованию водородных связей в жидких аминах, и следовательно, температурыих кипения превышают температуры кипения соответствующих алканов. Первые представители ряда аминов растворяются в воде, по мере роста углеродного скелета их растворимость в воде уменьшается. Амины растворимы также в органических растворителях.

Анилин C₆H₅NH₂ — важнейший из ароматических аминов. Он представляет собой бесцветную маслянистую жидкость, мало растворимую в воде. Анилин применяется для получения красителей, лекарственных препаратов, пластмасс и т. д

 

2. Аминокислоты – это азотсодержащие органические соединения, в состав которых входят как аминогруппа, так и карбоксильная группа. Аминокислоты – кристаллические вещества без цвета и запаха, сладковатые на вкус. Хорошо растворяются в воде. Аминокислоты могут реагировать друг с другом. Соединения, образованные более чем 50 остатками аминокислот с помощью пептидной связи, называются белками. Это природные полимеры, которые образуют клетки всех живых организмов. Белки образованы атомами углерода, водорода, кислорода и азота. Кроме этого, белки могут содержать атомы других элементов. В зависимости от молекулярной массы и функциональных групп белки могут, как хорошо растворяться в воде, так и не растворяться в ней. Генная инженерия занимается синтезом белков.

Аминокислоты – это азотсодержащие органические соединения, в состав которых входят как аминогруппа, так и карбоксильная группа

Простейшим представителем аминокислот является глицин – аминоуксусная (аминоэтановая) кислота

По международной номенклатуре нумерация углеродных атомов начинается от углерода карбоксильной группы.

Достаточно часто в литературе можно встретить обозначения углеродных атомов в аминокислотах с помощью букв греческого алфавита. При этом атом углерода карбонильной группы не имеет обозначения.

Для некоторых аминокислот существуют тривиальные названия.

Изомеры аминокислот различаются строением углеводородного радикала и положением аминогруппы.

Все α-аминокислоты, кроме глицина, имеют в своем составе асимметрический атом, который следует сразу за карбоксильной группой. У этого атома углерода все заместители разные.

В природе распространены только L-α-аминокислоты.

Получение аминокислот

В промышленности α-аминокислоты получают гидролизом белков.

Можно синтезировать аминокислоты из хлорпроизводных карбоновых кислот и аммиака.

Cl-CH₂-COOH + 2NH₃ → NH₂-CH₂-COOH + NH₄Cl

Пептиды

Аминокислоты могут реагировать друг с другом, аминогруппа одной кислоты соединяется с карбоксильной группой другой кислоты, при этом происходит выделение воды.

Группа атомов СО-NH называется пептидной (или амидной) группой, а связь между атомами углерода и азота – пептидной (амидной) связью.

Белки

Полипептиды, содержащие в своём составе более 50 остатков аминокислот, называются белками. Это природные полимеры, которые образуют клетки всех живых организмов. Без белков невозможно обмен веществ, размножение и рост живых организмов.

Белки образованы атомами углерода, водорода, кислорода и азота. Кроме этих атомов, макромолекулы белков могут содержать атомы фосфора, серы, железа и других элементов.

Относительная молекулярная масса белковых молекул может быть от нескольких десятков до сотен атомных единиц массы.

 

Структура белков

Последовательность остатков аминокислот в молекуле белка образует первичную структуру белка.

Между атомом кислорода в группе С=О и атомом водорода в амидной группе – NH – образуется водородная связь, в результате чего макромолекула белка закручивается в спираль. Образуется вторичная структура белка.

 

В результате образуется третичная структура белка, которая определяет специфическую биологическую активность белков. Именно благодаря уникальной третичной структуре биологические катализаторы – ферменты обладают уникальной избирательностью.

Благодаря различным функциональным группам белковые молекулы могут соединяться друг с другом, в результате формируется четвертичная структура белка.

Химические свойства белков

В зависимости от молекулярной массы и функциональных групп белки могут как хорошо растворяться в воде, так и не растворяться в ней.

Под действием температуры, растворов солей тяжёлых металлов, кислот и щелочей происходит разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, называемое денатурацией.

При нагревании в присутствии кислоты или щёлочи белки подвергаются гидролизу, распадаясь на исходные аминокислоты.

Белки в щелочной среде в присутствии сульфата меди (II) окрашивают раствор в красно-фиолетовый цвет. Это реакция на пептидную группу (биуретовая реакция).

Концентрированная азотная кислота при нагревании окрашивает белки в жёлтый цвет, если в состав белка входят остатки ароматических аминокислот, например, фенилаланина (ксантопротеиновая реакция).

Для обнаружения в составе белка атомов серы проводят реакцию с ацетатом свинца в щелочной среде при нагревании. В результате образуется чёрный осадок (цистеиновая реакция).

ПРИМЕРЫ И РАЗБОР РЕШЕНИЙ ЗАДАЧ

1. Решение задачи на вычисление массовой доли элемента в молекуле аминокислоты.

Условие задачи: вычислите массовую долю азота в молекуле аспаргина

. Ответ запишите с точностью до десятых долей.

Шаг первый: вычислить относительную молекулярную массу молекулы аспаргина:

М = 4·12 + 8·1 + 2·14 + 3·16 = 132 а.е.м.

Шаг второй: определить количество атомов азота в молекуле аспаргина и определить их относительную атомную массу:

2·14 = 28 а.е.м.

Шаг третий: определить массовую долю азота как отношение относительной атомной массы азота к относительной молекулярной массе аспаргина:

(28: 132)·100 = 21,2 %.

Ответ: 21,2.

2. Решение задачи на определение количества различных олигопептидов, которые можно получить из определённого набора аминокислот.

Условие задачи: Сколько ди- и трипептидов можно составить из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина?

Шаг первый: определить количество возможных дипептидов.

Из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина можно составить три дипептида: Ala-Ala, Ala-Cys и Cys-Ala (два последних дипептида – разные соединения, так как в молекуле Ala-Cys карбоксильная группа аланина соединяется с аминогруппой цистеина, а в молекуле Cys-Ala карбоксильная группа цистеина соединяется с аминогруппой аланина).

Шаг второй: определить количество возможных трипептидов.

Ala-Ala-Cys, Ala-Cys-Ala, Cys-Ala-Ala – возможно составить 3 трипептида.

Ответ: 3 дипептида и 3 трипептида.

Основные источники

Рудзитис, Г. Е., Фельдман, Ф. Г. Химия. 10 класс. Базовый уровень; учебник/ Г. Е. Рудзитис, Ф. Г, Фельдман – М.: Просвещение, 2018. – 224 с.

 

Домашнее задание.

Ответить письменно на задания.

1.В чем причина несовместимости при пересадке органов от одного организма к другому?

(Для тканей каждого организма характерен свой индивидуальный набор белков).

2.Научное название белков. (протеины).

3.Из чего построены молекулы белков? (из остатков аминокислот). 4.Сколько структур белка существует? (4).

5.Структура белка, свернутая в спираль? (вторичная).

6.Как называется четвертичная структура белка? (глобула).

7.Как называется связь - NH – CO -? (пептидная).

8.Разрушение структуры белка. (денатурация).

9.Реакции, определяющие наличие белка? (ксантопротеиновая, биуретовая).

19.Пищевые продукты с большим содержанием белка.

20.Самая неустойчивая структура белка? (четвертичная).

Критерии оценивания знаний.

5 баллов – за развернутый, точный и уникальный ответ в пределах оговоренного задания;

4 балла – за неточный, неуникальный или излишне длинный ответ;

3 балла – за попытку ответить хотя бы что-то на поставленный вопрос;

2 балла – за несоответствие ответа заданию;

1 балл – за невнятные символы вместо ответа;

0 баллов – за полное отсутствие ответа.

 

 

Дисциплина: ОДБ.09 Химия

Группа: ТЭЭО-20 1/9

Дата: 20.10.2020

Преподаватель: Ларионова Н.К.

Задание: Документ или фото выполненной работы прислать по адресу: [e-mail]

(Название файла с ответами: № занятия, дисциплина, группа, Фамилия, имя, студента).

Например: 14-Химия, ТЭЭО-20, Сидоров М.

Сроки выполнения:20.10.2020

Задания для дистанционного обучения будут выдаваться в день проведения занятия, согласно расписанию и подмен по адресу: https://s3320.nubex.ru/5989/ или https://vk.com/id314054111

Занятие № 14

Тема: Амины. Аминокислоты и белки.

Цель:

Дидактическая

Изучить строение, изомерию, номенклатуру аминокислот, их химические свойства и биологическое значение; узнать о строении пептидов; познакомиться со структурой белков, их химическими свойствами, с успехами в их изучении и синтезе.

Развивающая

Развитие внимательности, наблюдательности и умений выделять главное при оценке различных процессов, явлений и факторов; развитие умений грамотно, четко и точно выражать мысли.

Воспитательная

Воспитание творческого отношения к учебной деятельности. Воспитание бережливого отношения к окружающей среде. Воспитание сознательной дисциплины и норм поведения обучающихся. Способствовать овладению необходимыми навыками самостоятельной учебной деятельности.

 

 

План:

1. Амины.

2.Аминокислоты.

3.Белки.

Мотивация

А знаете ли Вы:

1. Белок никогда не переходит в жир – совет врача-диетолога.

2. Образование морщин связано с уменьшением натурального белка коллагена. Впрыскиванием его в верхний слой кожи коллаген возмещается. Почти все мелкие и крупные морщины можно корректировать этой терапией – совет врача-косметолога.

3. Современное название белков-ферментов – энзимы.

4. Выработка иммунитета – это важная защитная функция белка. Диета снижает иммунитет.  

5. Изучение белков позволило ответить на вопросы, почему одни люди высокого роста, а другие низкого, одни полные, другие худые, одни медлительные, другие проворные, одни сильные, другие слабые.

Лекция №14

 

1.Амины. Амины — органические соединения, которые можно рассматривать как производные аммиака, в котором атомы водорода (один или несколько) замещены на углеводородные радикалы.

Названия первичных аминов обычно производят от названий соответствующих углеводородов, добавляя к ним приставку амино- или окончание -амин. Названия вторичных и третичных аминов чаще всего образуют по принципам рациональной номенклатуры, перечисляя имеющиеся в соединении радикалы:

Физические свойства. Простейшие алифатические амины при нормальных условиях представляют собой газы или жидкости с низкой температурой кипения, обладающие резким запахом. Все амины являются полярными соединениями, что приводит к образованию водородных связей в жидких аминах, и следовательно, температурыих кипения превышают температуры кипения соответствующих алканов. Первые представители ряда аминов растворяются в воде, по мере роста углеродного скелета их растворимость в воде уменьшается. Амины растворимы также в органических растворителях.

Анилин C₆H₅NH₂ — важнейший из ароматических аминов. Он представляет собой бесцветную маслянистую жидкость, мало растворимую в воде. Анилин применяется для получения красителей, лекарственных препаратов, пластмасс и т. д

 

2. Аминокислоты – это азотсодержащие органические соединения, в состав которых входят как аминогруппа, так и карбоксильная группа. Аминокислоты – кристаллические вещества без цвета и запаха, сладковатые на вкус. Хорошо растворяются в воде. Аминокислоты могут реагировать друг с другом. Соединения, образованные более чем 50 остатками аминокислот с помощью пептидной связи, называются белками. Это природные полимеры, которые образуют клетки всех живых организмов. Белки образованы атомами углерода, водорода, кислорода и азота. Кроме этого, белки могут содержать атомы других элементов. В зависимости от молекулярной массы и функциональных групп белки могут, как хорошо растворяться в воде, так и не растворяться в ней. Генная инженерия занимается синтезом белков.

Аминокислоты – это азотсодержащие органические соединения, в состав которых входят как аминогруппа, так и карбоксильная группа

Простейшим представителем аминокислот является глицин – аминоуксусная (аминоэтановая) кислота

По международной номенклатуре нумерация углеродных атомов начинается от углерода карбоксильной группы.

Достаточно часто в литературе можно встретить обозначения углеродных атомов в аминокислотах с помощью букв греческого алфавита. При этом атом углерода карбонильной группы не имеет обозначения.

Для некоторых аминокислот существуют тривиальные названия.

Изомеры аминокислот различаются строением углеводородного радикала и положением аминогруппы.

Все α-аминокислоты, кроме глицина, имеют в своем составе асимметрический атом, который следует сразу за карбоксильной группой. У этого атома углерода все заместители разные.

В природе распространены только L-α-аминокислоты.