Лаборатория функциональной биохимии

 

Одним из приоритетных направлений деятельности является изучение структуры и функций основных ферментов обмена нейромедиатор холинергетической и моноаминергической систем - холинэстераз и моноаминоксидаз. В течение 30 лет в лаборатории используются и совершенствуются кинетические методы исследования. В лаборатории впервые в мировой практике в сравнительно - энзимологическом аспекте применены методы теоретического конформационного анализа и многопрофильного статистического анализа, в результате чего была получена принципиально новая информация о структуре активного центра ферментативного семейства холинэстераз.

 

Российский университет дружбы народов

Возможно ли определение активности в клетках организмов ферментов? Это очень сложная задача. Можно приблизительно судить об уровне внутриклеточной активности ферментов (в редких случаях), определяя в моче или сыворотке крови непосредственные или отдаленные продукты их деятельности (обычно продукты тут же подвергаются превращениям, и определить их нельзя). Тогда используют такой прием. В организм вводят искусственный субстрат определенного фермента, подобранный с таким расчетом, чтобы продукт его каталитического превращения не подвергался дальнейшим превращениям и выводился из организма в неизменном виде. Часто в таких экспериментах используют изотопы Н, С, Р.

Выявление в клетке фермента, даже с нарушенной каталитической активностью, можно иммунными методами, получив предварительно высокоспецифичные для данного фермента антитела. Эта техника сейчас хорошо разработана. Также можно судить о наличии фермента по соответствующей данному белку нуклеотидной последовательности нуклеиновых кислот.

Путем сайт – специфического мутагенеза можно изменить функции фермента – повысит устойчивость к действию температуры, изменениям рН, присутствию денатурирующих агентов.

Основные успехи, позволившие широко использовать ферменты, связаны с получением ферментативных препаратов, стабильность которых повышена в сотни раз. Достигается такая стабильность в результате «обездвиживания» ферментов при присоединении с матрицей носителя. Иногда можно просто инкапсулировать фермент внутрь полимерного микроконтейнера, лизосомы, обволакивающего гелеобразного соединения.

Путем иммобилизации можно менять не только стабильность ферментов, но и их активность, специфичность и другое.

Появилось новое направление исследований – мицеллярная энзимология. Ферменты исследуют в гетерогенных модельных системах, в той или иной степени имитирующих ситуацию в живой клетке.

 

 

Тезаурус

 

Абсолютная специфичность – способность фермента действовать только на один субстрат.

Авитаминоз - болезни, связанные с отсутствием витаминов.

Активаторы – вещества, ускоряющие химические реакции.

Активный центр – определенный участок поверхности молекулы фермента, обладающий химически активной группой, за счет которой и происходит взаимодействие фермента с субстратом.

Амилаза - фермент, катализирующий разложения крахмала и превращение его в сахар.

Апофермент - белковый комплекс фермента.

АТФ – аденозинтрифосфорная кислота, главные источник энергии в клетке.

БАДы – биологически активные добавки.

Белки – нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Гидролиз – реакция обменного разложения соединений с водой.

Гидрофильные вещества – растворимые в воде вещества.

Гидрофобные вещества – нерастворимые в воде вещества.

Голофермент – комплекс апофермента с кофактором.

Гидролазы – ферменты, разрывающие химические связи (пептидные, гликозидные, эфирные) с участием молекул воды.

Групповая специфичность - способность фермента действовать на группу субстратов, имеющих сходное строение.

Денатурация – изменение природной структуры белковой молекулы.

Изомеразы - ферменты, активирующие внутримолекулярные перестройки вещества, т.е. изменяющие архитектонику.

Изоферменты - ферменты, различающиеся по строению, но катализирующие одну и ту же реакцию.

Ингибиторы – вещества, замедляющие химические реакции.

Кофактор – небелковый комплекс фермента.

Кофермент – легко диссоциирующийся комплекс.

Лиазы - ферменты, отщепляющие или присоединяющие негидролитическим путем определенные группы с образованием двойной связи.

 

Номенклатура – названия веществ.

Нутрицевтики - БАДы, применяемые для коррекции химического состава пищи человека.

Оксидоредуктазы - окислительно-восстановительные ферменты, переносят атомы кислорода и водорода от одного вещества к другому.

Парафармацевтики - БАДы, применяемые для профилактики, вспомогательной терапии и поддержания функциональной активности органов и систем.

Пепсин – фермент желудочного сока животного происхождения.

Простатические группы – прочный комплекс кофактора с апоферментом.

Простые белки – белки, состоящие только из аминокислот, и их каталитические свойства обусловлены свойством самой белковой молекулы.

Протеолитические ферменты – ферменты, ускоряющие гидролиз протеинов (белков).

Рациональная номенклатура - номенклатура по названию субстрата.

Ренатурация – восстановление природной структуры белковой молекулы.

Синтетазы (лигазы) - ферменты, катализирующие соединения 2 молекул с образованием новой связи за счет энергии АТФ.

Сложные белки – белки, содержащие в своём составе, помимо белкового компонента, ещё и небелковый.

Стереохимическая специфичность - способность фермента действовать на субстрат или группу субстратов, отличающихся особым расположением атомов в пространстве.

Субстрат – вещество, подвергающееся воздействию фермента.

Температурный оптимум - температура, при которой одно её действие вызывает ускорение реакции, катализируемой данным ферментом.

Термолабильность – способность белков проявлять свою активность в узких температурных рамках.

Трансферазы - ферменты, переносящие различные группы (карбоксильная, фосфатная, метильная, аминогруппа).

Тривиальная номенклатура - номенклатура по случайным признакам.

Трипсин - фермент, переваривающий белки.

Ферменты – биокатализаторы, ускоряющие химические реакции в миллионы раз.