Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Гем в белковой молекуле. Строение миоглобина
Как гем прикрепляется к белковой молекуле, покажем на примере более простого дыхательного белка - миоглобина. Биологические функции гемоглобина и миоглобина различны - первый находится в крови и является переносчиком кислорода, а второй - в мышечных тканях и его функция - запасание кислорода, приносимого кровью. Однако структура молекул и химизм обратимого присоединения О2 у этих белков весьма схожи. Так как белковые молекулы содержат большое количество атомов, их строение обычно изображают схематически: главную цепь молекулы - в виде ленты, а боковые группы не показывают совсем. При таком изображении хорошо видна вторичная и третичная структура белка. Рассмотрим, как построена молекула миоглобина кашалота в оксигенированной форме, то есть с присоединенной молекулой О2. Для того, чтобы определить ее строение, миоглобин был выделен, очищен, закристаллизован в атмосфере О2, и структура кристалла была определена методом рентгеноструктурного анализа. Известные структуры белков собраны в Брукхевенском протеиновом банке (www.rcsb.org/pdb). При выделении и кристаллизации белка большое внимание уделяется тому, чтобы избежать его денатурации, то есть сохранить ту третичную структуру, которую белок имеет в организме. В данном случае кристаллизация проходила в фосфатном буфере с рН=7. Белковая часть миоглобина состоит из 153 аминокислотных остатков, образующих 8 участков а-спирали различной длины (самый длинный состоит из 7 витков). Внутри имеется полость - гемовый карман - в котором располагается молекула гема. Гем прикрепляется к белковой молекуле благодаря образованию еще одной координационной связи между атомом железа (зеленый шар) и атомом азота гистидинового остатка № 93 (His93, изображен в виде толстых связей). В гемовом кармане гем участвует в ван-дер-ваальсовых взаимодействиях с гидрофобными аминокислотными остатками: фенилаланином (№43), тирозином (№103) и лейцином (№89). Кроме этого, гидрофильная сторона гема с карбоксилат-ными группами выходит на поверхность глобулы и образует там водородные связи с другими аминокислотными остатками (изображенными тонкими связями): слева - с аргинином, справа - с гистидином и серином, а также с молекулами воды, показанными в виде маленьких красных шаров. Здесь изображены лишь те молекулы воды, которые связаны с гемом. Всего же молекула миоглобина окружена 193 молекулами воды, образующими водородные связи с ее гидрофильной поверхностью.
5. Комплекс гема с кислородом. Лиганды π -акцепторного типа. С другой стороны гема к атому железа присоединилась молекула кислорода. Связь Fe-O - это тоже координационная связь, но иного типа. Молекула кислорода прочно удерживает свои электроны и поэтому является очень слабым донором. Атом железа, который хотя и находится в формальной степени окисления +2, уже связан с тремя донорными лигандами и его электроноакцепторная способность в значительной степени исчерпана. Поэтому о-взаимодействие О=О:—Fe вряд ли может быть сильным. Однако у атома железа (конфигурация d6) есть заполненные d-орбитали с высокой энергией, тогда как молекула О2 имеет низколежащие частично вакантные разрыхляющие π -орбитали. При перекрывании этих орбиталей образуется дополнительная п- связь металл-лиганд и происходит перенос электронов от центрального атома к лиганду. Лиганды, имеющие, подобно молекуле кислорода, низколежащие вакантные π *-орбитали, называются лигандами π-акцепторного типа. В результате переноса электронов центрального атома на разрыхляющую орбиталь молекулы O2 порядок связи кислород-кислород должен понизиться, а на атомах кислорода должен появиться избыточный отрицательный заряд. Понижение порядка связи полностью подтверждается данными колебательной спектроскопии: частота колебаний молекулы О2 составляет 1580 см-1, супероксидного анион-радикала О2 •‾ - 1125 см-1, а в комплексе миоглобина с кислородом она равна 1103 см-1, то есть порядок связи кислород-кислород близок к 1,5. Однако полного переноса электрона от атома железа к молекуле кислорода (с образованием Fe3+ и О2•‾) не происходит: оксигенированная форма миоглобина диамагнитна, следовательно, все электроны в молекуле спарены.
|
|||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-02-05; просмотров: 263; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.17.203.68 (0.005 с.) |