Нарушением третичной структуры

2. нейтрализацией зарядов

3. снятием гидратной оболочки

4. образованием функциональных комплексов с другими белками

Потерей нативных биологических свойств

#q120

Третичную структуру белков стабилизируют связи

1. сложноэфирные

Гидрофобные

Водородные

Ионные

Дисульфидные

#q121

Нингидриновая реакция не дает окраски с

1. простыми белками

2. дипептидами

3. трипептидами

4. свободными аминокислотами

Карбоновыми кислотами

#q122

Коллаген содержит наибольшее количество остатков аминокислоты

1. гистидина

Глицина

3. аспарагина

4. лейцина

5. глутамата

#q123

Аминокислоты, незаменимые для человека

Лейцин

2. аланин

Фенилаланин

4. пролин

5. аспарагин

#q124

Производным янтарной кислоты является

1. глутаминовая кислота

2. гистидин

3. пролин

4. триптофан

Аспарагиновая кислота

#q125

Молекулярную массу белков можно определить

По аминокислотному составу

2. диализом

3. ионообменной хроматографией

4. колориметрически

Гель-фильтрацией

#q126

Альбумины растворимы в

Дистиллированной воде

2. фосфатном буфере, pH=6,8

Полунасыщенном растворе сульфата аммония

4. полунасыщенном растворе сульфата меди

5. насыщенном растворе сульфата аммония

#q127

Смесь белков с различной молекулярной массой можно

Разделить

Гель-фильтрацией

Ультрафильтрацией через фильтры с молекулярным

Размером пор

3. диализом

Ультрацентрифугированием

Высаливанием

#q128

Положительную ксантопротеиновую реакцию дают

Фенилаланин

2. метионин

Триптофан

4. аргинин

5. аспарагин

#q129

Шапероны участвуют в образовании

1. первичной структуры белков

2. первичной структуры нуклеиновых кислот

Третичной структуры белков

4. четвертичной структуры белков

5. сложных белковых комплексов

#q130

Гидрофильными аминокислотами являются

1. фенилаланин

2. лейцин

Треонин

Серин

5. аланин

#q131

Фолдинг белка - это

1. формирование первичной структуры

2. модификация аминокислотных остатков

Формирование третичной структуры

4. транспорт в митохондрии

#q132

Аминокислоты, незаменимые для человека

Изолейцин

2. аланин

3. глицин

Валин

5. аспарагин

#q133

Гидрофильные аминокислоты – аминокислоты с положительным зарядом в радикале

Гистидин

2. валин

Аргинин

Лизин

5. изолейцин

#q134

Аминокислота, являющаяся производным глутаровой кислоты

1. аспарагиновая кислота

Глутаминовая кислота

3. аргинин

4. лизин

5. гистидин

#q135

Избыточным отрицательным зарядом обладают аминокислоты

1. аспарагин

2. глутамин

Глутамат

4. аргинин

Аспартат

#q136

Белки с различной молекулярной массой нельзя разделить, используя

Трихлоруксусную кислоту

Гидроксид натрия

Сульфат меди

4. сульфат аммония

#q137

Положительно заряженные белки

1. альбумины

2. глобулины

3. глутелины

Гистоны

Протамины

#q138

К простым белкам нельзя отнести – сложные белки

1. протамины

Миоглобин

3. гистоны

Флавопротеины

Гемоглобин

#q139

Для очистки белков от солей используют методы

Гель-фильтрации

Диализа

3. бумажной хроматографии

4. гидролиза

5. все вышеперечисленные

#q140

Положительную реакцию Фоля дают

1. триптофан

2. гистидин

Метионин

4. треонин

Цистеин

#q141

Наиболее прочные связи в молекуле белка

Пептидные

2. дисульфидные

3. водородные

4. ионные

5. гидрофобные

#q142

Субъединичный состав олигомерных белков определяет

1. первичную структуру

2. вторичную структуру

3. третичную структуру

Четвертичную структуру

5. доменное строение

#q143

Фермент амилаза относится к

1. оксидоредуктазам

Гидролазам

3. лиазам

4. синтетазам

5. изомеразам

#q144

Смесь ферментов нельзя разделить

1. высаливанием

Диализом

3. гель-фильтрацией

4. электрофорезом

5. ионообменной хроматографией

#q145

Фермент, который катализирует превращение альдоз в кетозы должен быть

Отнесен к классу

1. оксидоредуктаз

2. трансфераз

3. гидролаз

Изомераз

5. лиаз

#q146

Фермент холинэстераза гидролизует связи

Сложноэфирные

2. гликозидные

3. пептидные

4. дисульфидные

5. водородные

#q147

Молекула гема состоит из четырех колец производных

Пиррола

2. пурина

3. пиримидина

4. имидазола

5. пиридина

#q148

Активировать ферменты могут

Субстрат

Аллостерический активатор

3. продукт реакции

Кофактор

Изменение рН

Аллостерический активатор

#q149

Один катал - это

1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в