В. Участвуют в ферментативных реакциях в составе коферментов 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

В. Участвуют в ферментативных реакциях в составе коферментов



Г. Имеют белковую природу

Д. Присоединяются в регуляторный центр ферментов

 

005. КОФЕРМЕНТЫ NAD и NADР:

А. Являются производными витамина РР

Б. Участвуют в реакциях трансаминирования

В. Связаны с активным центром ковалентно

Г. Образуются в организме из витамина В2

Д. В восстановленной форме окисляются ферментами цепи переноса электронов

006. СНИЖЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ СУБСТРАТА ВЫЗЫВАЕТ:

А. Изменение ионизации функциональных групп фермента

Б. Нарушение ионных взаимодействий в молекулу фермента

В. Снижение сродства фермента к субстрату

Г. Изменение содержания комплексов ЕS в процессе ферментативной реакции

Д. Разрыв водородных связей в молекуле субстрата

 

007.КОНКУРЕНТНЫЕ ИНГИБИТОРЫ ФЕРМЕНТОВ:

А. Похожи по структуре на продукт

Б. Присоединяются в аллостерический центр ферментов

В. Структурные аналоги субстратов

Г. Взаимодействуют с ферментом только в отсутствии кофермента

Д. Структурные аналоги кофермента

 

008. СПЕЦИФИЧЕСКИЕ НЕОБРАТИМЫЕ ИНГИБИТОРЫ ФЕРМЕНТОВ:

А. Структурные аналоги субстратов

Б. Присоединяются в ферменту вне активного центра

В. Образуют ковалентную связь с определенными аминокислотными остатками в активном центре фермента

Г. Вытесняются из активного центра при повышении концентрации субстрата

Д. Ингибируют только NAD+-зависимые ферменты

009. ИНГИБИТОРЫ ФЕРМЕНТОВ:

А. Являются белками

Б. Снижают скорость ферментативных реакций

В. Связываются только в активном центре ферментов

Г. Необратимо присоединяются к остаткам Фен в активном центре

Д. Присоединяются только в аллостерический центр ферментов

010. ПРОФЕРМЕНТЫ ПРЕВРАЩАЮТСЯ В ФЕРМЕНТЫ:

А. В результате фосфорилирования под действием протеинкиназы А

Б. После присоединения белков активаторов

В. При изменении ионизации функциональных групп

Г. В результате отщепления регуляторных субъединиц

Д. Путем частичного протеолиза

011. АКТИВНОСТЬ ПРОТЕИНКИНАЗЫ А РЕГУЛИРУЕТСЯ:

А. Фосфорилированием

Б. Аллостерически

В. Дефосфорилированием

Г. Частичным протеолизом

Д. Присоединением или отщеплением регуляторных протомеров

 

012. ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ:

А. Изменяет их заряд и конформацию

Б. Вызывает диссоциацию на протомеры

В. Стимулирует выход ферментов в кровь

Г. Повышает их сродство к цАМФ

Д. Активирует присоединение аллостерических ингибиторов

 

013. АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ:

А. Состоят из одного протомера

Б. Катализируют только обратимые реакции

В. В каталитический центр могут присоединять регуляторные лиганды

Г. Ингибируются, как правило, конечными продуктами метаболических путей

Д. Для проявления активности требуют присутствия гема в активном центре

 

Выберите правильные ответы

014. АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ:

А. Являются олигомерами

Б. Катализируют, как правило, необратимые реакции

В. В каталитический центр могут присоединять регуляторные лиганды

Г. Могут ингибироваться конечными продуктами метаболических путей

Д. Для проявления активности требуют присутствия гема в активном центре

 

015. ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ:

А. Изменяет их заряд и конформацию

Б. Вызывает диссоциацию на протомеры

В. Может повышать их активность

Г. Увеличивает их сродство к цАМФ

Д. Является обратимой ковалентной модификацией

 

016. АКТИВНОСТЬ ПРОТЕИНКИНАЗЫ А РЕГУЛИРУЕТСЯ:

А. Молекулами цАМФ

Б. Аллостерически

В. Дефосфорилированием

Г. Частичным протеолизом

Д. Присоединением или отщеплением регуляторных протомеров

 

017. ИНГИБИТОРЫ ФЕРМЕНТОВ:

А. Имеют стероидную природу

Б. Снижают скорость ферментативных реакций

В. Могут связываться в активном центре ферментов

Г. Используются в качестве лекарственных препаратов

Д. Присоединяются только в аллостерический центр ферментов

 

018.КОНКУРЕНТНЫЕ ИНГИБИТОРЫ ФЕРМЕНТОВ:



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 259; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.133.156.156 (0.005 с.)