Микроструктурные изменения КС при ферментативном

Протеолизе композицией ферментов

 

В задачу исследований данного подраздела входило изучение микроструктурных изменений КС в результате его ферментативного протеолиза композицией ферментов. Опытный образец готовили в соответствии с технологической схемой производства БП. При приготовлении контрольного образца на этапе ферментативного протеолиза использовали чистую воду.

При анализе структуры КС, необработанного композицией ферментов, выявлено следующее, рис 3.16:

– измельченное сырье представляет собой преимущественно волокнистые и аморфные составляющие соединительнойткани, также в его составе выявляются фрагменты мелких кровеносных сосудов;

– индивидуальные коллагеновые и эластиновые волокна выявляются только в отдельных случаях, в то время как аморфное вещество образует основную массу образца и представляет собой тонко структурированную мелкозернистую массу с умеренной базофилией. Местами зернистость уплотняется с формированием более интенсивно окрашиваемых агрегационных скоплений;

– клетки соединительной ткани в образце практически не обнаруживаются.

 

Рис. 3.15. Микроструктура КС без ферментации (×600)

 

При воздействии на КС композицией ферментов отмечается набухание аморфного вещества и умеренное гидратирование отдельных коллагеновых фибрилл и их пучков, рис. 3.17. Сколько-нибудь заметных признаков, обусловленных воздействием композицией ферментов на фрагментации волокнистых компонентов соединительной ткани, не обнаружено. Клеточные структуры, такие, как, например, ядра миоцитов и эндотелиоцитов мелких кровеносных сосудов, сохраняются и не изменяются по сравнению с исходным сырьем без ферментации. Аморфное вещество, составляющее основную массу образца, несколько набухает и характеризуется повышенной восприимчивостью к базофильным красителям. При этом соотношение содержания в нем гомогенного и зернистого материала сдвигается в пользу первого. Волокнистый компонент соединительной ткани набухает умеренно, пучки волокон не разрыхляются и не фрагментируются.

 

Рис. 3.17 – Микроструктура БП (×600)

 

Таким образом, исследование микроструктуры БП указывает на то, что ферментативный протеолиз КС композицией ферментов оказывает на исходное сырье умеренное воздействие, которое проявляется в увеличении деструктивных изменений общей массы веществ, при сохранении клеточных структур.

 

 

Исследование показателей качества БП

В задачу исследований, результаты которых изложены в данном подразделе, входило: изучение химического состава БП, его биологической ценности и микробиологической безопасности.

 

 

Химический состав БП

Особый интерес представляло изучение химического состава БП. Результаты исследований представлены в табл. 3.8.

 

 

Таблица 3.8

Химический состав БП

Наименование показателя	Единицы измерения	Содержание основных нутриентов в БП
W=5±0,2%	W=86±1%
Массовая доля белка	%	12,4±0,2	87,3±1,7
Массовая доля жира	%	0,9±0,1	6,3±0,1
Массовая доля влаги	%	86,5±0,9	5,0±0,1
Массовая доля золы	%	0,20±0,01	1,40±0,05
Кальций	мг%	39,0±0,7	273±5
Фосфор	мг%	19,0±0,3	132±2
Магний	мг%	34,0±0,6	238±4
Калий	мг%	42,0±0,8	294±6
Натрий	мг%	66,0±1,3	463±9

 

Из полученных экспериментальных данных следует, что основная доля сухих веществ в БП приходится на белок, более 85%, что доказывает целесообразность его использования в технологиях продуктов питания. Содержание жира – незначительно, а влажность сырого полуфабриката практически такая же, как у мяса. При исследовании минерального состава БП, установлено, что в нем содержатся такие минеральные вещества, как кальций, фосфор, магний, калий и натрий, причем соотношение Са:Р является оптимальным для усвоения организмом человека 2:1.

 

 

3.6.2 Показатели биологической ценности БП

 

Важной характеристикой БП является его биологическая ценность, которую мы оценивали по содержанию общих и незаменимых аминокислот. Результаты исследований представлены в табл. 3.9, 3.10.

 

 

Таблица 3.9

Аминокислотный состав БП

№ п/п	Наименование аминокислот	Содержание аминокислот, г/100 г БП	Содержание аминокислот в водорастворимой фракции, г/100 г БП
	Аспарагиновая кислота	6,5±0,1	4,9±0,1
	Треонин	3,5±0,1	3,0±0,1
	Серин	3,6±0,1	4,6±0,1
	Глутаминовая кислота	11,4±0,3	7,0±0,2
	Пролин	8,0±0,1	4,5±0,1
	Цистин	––	––
	Глицин	10,3±0,3	7,8±0,2
	Аланин	8,4±0,2	5,7±0,2
	Валин	1,20±0,02	0,80±0,02
	Метионин	1,60±0,03	1,10±0,02
	Изолейцин	2,80±0,06	1,80±0,04
	Лейцин	3,7±0,1	2,35±0,05
	Тирозин	3,2±0,1	2,85±0,06
	Триптофан	––	––
	Фенилаланин	3,50±0,07	2,90±0,06
	Гистидин	1,50±0,03	1,10±0,02
	Лизин	2,50±0,05	2,10±0,04
	Аргинин	4,00±0,08	2,30±0,05
	Оксипролин	10,8±0,2	6,0±0,1
	Оксилизин	0,50±0,03	0,30±0,02
Всего	87±2	61,1±1,4

 

 

Согласно полученным данным в БП одной из превалирующих аминокислот является глутаминовая кислота – известный вкусообразователь мясных продуктов. Также в достаточно большом количестве содержатся глицин, аланин, аспарагиновая кислота, пролин и оксипролин. Однако, следует обратить внимание на полное отсутствие триптофана и цистина. В связи с этим нами был изучен качественный состав незаменимых аминокислот БП (табл. 3.10).

 

 

Таблица 3.10

Содержание незаменимых аминокислот БП

Наименование аминокислоты	Требования ФАО/ВОЗ, мг /1 г белка	Количество АК в БП, мг/1 г белка
Валин	50,0	0,98±0,02
Изолейцин	40,0	2,25±0,05
Лейцин	70,0	2,94±0,06
Лизин	55,0	2,0±0,04
Метионин+цистин	35,0	1,3±0,04
Треонин	40,0	2,9±0,06
Триптофан	10,0	–
Фенилаланин+тирозин	60,0	4,6±0,1

 

Данные представленные в таблице свидетельствуют о том, что БП нельзя отнести к сбалансированной системе, поскольку в его состав входят преимущественно белки соединительной ткани. Однако, в последние годы рядом российских ученых – Антиповой Л.В., Глотовой И.А., Роговым И.А., Журавской Н.К. получены данные, доказывающие, что замена 15-20% мяса высшего сорта белками соединительной ткани не только не вызывает снижения биологической ценности мясных продуктов, а и улучшает их перевариваемость ферментами желудочно-кишечного тракта. Несмотря на то, что КС не может быть адекватной заменой мышечной ткани по содержанию триптофана, цистина и цистеина, возможно моделирование рецептур и получение продуктов с улучшенной аминокислотной сбалансированностью, приближенных по количественному соотношению аминокислот к требованиям ФАО/ВОЗ. Именно поэтому, создание продуктов питания с использованием коллагенсодержащего сырья приобретает все большую актуальность, особенно при его сочетании с мышечными белками [6, 23, 24, 55, 134]. Следовательно, комбинируя мясо и БП в мясных системах в различных пропорциях, существует возможность регулирования аминокислотной сбалансированности готовой продукции и ее биологической ценности.

 

 

Таким образом, в результате исследований, представленных в разделе 3:

– обоснована и разработана композиция ферментов для обработки КС, состоящая из протомегатерина Г20Х и папаина, соотношение ферментов в композиции составляет ПМ:ПАП=1,5:1;

– отработаны параметры ферментативного протеолиза КС композицией ферментов: количество композиции ферментов к массе сырья составляет 0,15%; продолжительность ферментативного протеолиза – (50…66)×60 с, температура – (53…60)⁰С, гидромодуль 3:1, рН – 7,0;

– разработана технологическая схема получения БП, которая легко вписывается в работу мясных цехов, не требует закупки дорогостоящего оборудования и выделения дополнительных площадей и может быть реализована в предприятиях любой мощности;

– установлено, что ферментативный протеолиз КС композицией ферментов обеспечивает направленное изменение реологических характеристик, микроструктуры и функционально-технологических свойств исходного сырья;

– установлено, что основная масса сухих веществ БП представлена белком, в составе которого преобладают такие аминокислоты как глицин, аланин, пролин, оксипролин, глутаминовая кислота; содержание водорастворимого белка составляет 71%;

– микробиологические показатели БП соответствуют санитарно-микробиологическим требованиям, установленным для данного вида продукции в Украине.