Химические превращения алиментарных компонентов пищи в процессе ее изготовления

Химические превращения алиментарных компонентов пищи в процессе ее изготовления

Химия пищевых производств

Тема № 6

ПЛАН ЛЕКЦИИ

— Изменение структуры и свойств белков.

— Химические превращения веществ липидной природы.

— Изменение свойств углеводов.

— Количественные и качественные изменения других пищевых веществ.

Изменение структуры
и свойств белков

— Любое изменение условий среды при производстве пищевых продуктов оказывает влияние на нековалентные связи молекулярной структуры белка и приводит к разрушению его четвертичной, третичной и вторичной структуры.

— Разрушение нативной структуры, сопровождающееся потерей биологической активности (ферментативной, гормональной), называют денатурацией.

— Физический смысл денатурации – разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первичной структуры.

— Денатурация включает диссоциацию полимерных структур, разворачивание мономерных структур, агрегацию белков и гелеобразование.

— Большинство белков денатурируют:

◦ В присутствии сильных минеральных кислот или оснований;

◦ При воздействии температуры (нагревании, охлаждении);

◦ При обработке ПАВ (додецилсульфатом), мочевиной, гуанидином, тяжелыми металлами (Ag, Pb, Hg) или органическими растворителями.

Изменение структуры
и свойств белков

— Воздействие температуры:

— Нагрев выше 100 °С вызывает частичный гидролиз белка с образованием свободных аминокислот, распадающихся затем до аммиака, амидов, сероводорода, что снижает биологическую ценность продукта.

— Одновременно происходит реакции аминокислот с редуцирующими сахарами (реакция Майяра)*, в результате чего снижается содержание азотистых веществ.

— Степень гидролиза увеличивается с повышением температуры и продолжительности нагрева.

— *При температуре от 40-60 °С до 100 °С со значительной скоростью протекает взаимодействие белков с восстанавливающими сахарами, сопровождающееся образованием карбонильных соединений и темноокрашенных продуктов – меланоидинов (реакция Майяра).

— Сущность реакций меланоидинообразования заключается во взаимодействии группы –NH2 аминокислот с гликозидными гидроксилами сахаров.

— *Сахароаминные реакции являются причиной не только потемнения пищевых продуктов, но и уменьшения в них сухого вещества и потерь незаменимых аминокислот (лизина, треонина).

— Меланоидины понижают биологическую ценность изделия, т.к. снижается усвояемость аминокислот (сахароаминные комплексы не подвергаются гидролизу ферментами пищеварительного тракта).

— С увеличением температуры и особенно продолжительности нагрева скорость распада полипептидов возрастает более интенсивно, чем скорость распада белковых веществ до полипептидов.

— Повышение температуры и увеличение продолжительности нагрева вызывают усиление распада коллагена** до глютина и гидролиз глютина до глютоз (это уменьшает жесткость мяса и способствует лучшему усвоению организмом).

— **При длительном нагревании в воде и органических растворителях коллаген (фибриллярный белок – кость, сухожилие, хрящи, связки) денатурирует и превращается в желатин.

— Чрезмерный распад приводит к разволокнению тканей, а глубокий гидролиз глютина – к образованию низкомолекулярных соединений, уменьшающих студнеообразование).

— Из аминокислот наименее устойчивыми к нагреву являются метионин и цистеин, разлагающиеся с выделение сероводорода, что снижает пищевую ценность и органолептические свойства, а также вызывает сульфидную коррозию внутренней поверхности жестяной тары.

— Стерилизация значительно изменяет связь между нуклеотидами, нуклеозидами и свободными пуриновыми основаниями, влияющими на вкус и запах мяса.

— В продуктах растительного происхождения изменения белковых веществ имеют такой же характер.

— Наименее устойчивыми помимо серосодержащих аминокислот являются лизин, треонин, аргинин, валин и гистидин.

— Более стабильны пролин, изолейцин, аланин, аспарагиновая кислота.

Изменение структуры
и свойств белков

— Тепловая денатурация лежит в основе:

— Выпечки хлеба, печенья. Бисквитов, пирожных, сухарей;

— Сушки макаронных изделий;

— Получения экструдатов и сухих завтраков;

— Варки, жарения овощей, мяса, рыбы;

— Консервирования;

— Пастеризации и стерилизации молока.

Изменение структуры
и свойств белков

— Тепловая денатурация

— Данный вид превращений относится к категории полезных (ускоряет перевариваемость белков в ЖКТ)однако степень денатурации может быть различной, а значит и усвояемость.

— При излишней термической обработке могут образовываться вредные для человека вещества (канцерогенные, мутагенные).

Изменение структуры
и свойств белков

— Воздействие высокого давления на белки рыбы:

— Оно разрушает ионные связи вследствие электрострикции*** молекул воды.

— Возможность денатурации белков и инактивации ферментов зависит от величины давления

— Влияние высокого давления может быть обратимым и необратимым.

— Обратимые воздействия высокого давления обычно наблюдаются при значениях ниже 100-200 МПа (это относится к диссоциации белков в субъединицах).

— При давлении выше 200 мПа наблюдаются необратимые воздействия включающие полную инактивацию ферментов и денатурацию белков.

Изменение структуры
и свойств белков

— Воздействие высокого давления на белки рыбы:

— ***(от лат. Strictio, стягивание) – деформация диэлектрика под действием внешнего электрического поля, пропорциональная квадрату напряженности поля и не зависящая от изменения его направления на обратное (в отличие от обратного пьезоэффекта).

— Денатурация зависит также от действия внешних факторов, в частности, температуры, рН и состава растворителя (содержания сахара, соли и других добавок).

— Первыми подвергаются воздействию давления менее 150 МПа гидрофобные взаимодействия, в связи с чем сначала изменяется четвертичная структура белков.

— Третичная структура претерпевает изменения при давлении выше 200 МПа, а вторичная – при давлении выше 700 МПа.

— Таким образом, денатурация белков, вызываемая действием высокого давления, включает в себя перестройку и/или разрушение нековалентных связей – водородных связей и гидрофобных взаимодействий, а также ионных связей четвертичной и третичной структуры белков (при этом ковалентные связи не нарушаются).

— Основными белками мышечной ткани рыб являются миофибриллярные и саркоплазматические белки.

— Миофибриллярные составляют 65-80 % общего содержания белков и состоят в основном из сократительных белков (актина и миозина), а также из регуляторных, эластичных и некоторых других второстепенных белков.

— Миозин денатурирует при давлении 100-200 МПа, а актин – при 300 МПа.

— Лишь некоторые растворимые белки выдерживают давление порядка 800 МПа.

Изменение структуры
и свойств белков

— Воздействие импульсного электрического тока (импульсные электрические поля высокой интенсивности):

— Известно, что яичный альбумин и другие протеины яичного белка при обработке импульсным электрическим полем напряженностью 27-33 кВ/см с 50-400 импульсами не денатурируются.

— Работ по денатурации белков морепродуктов практически не было, кроме одной (с треской).

— Результат – отрицательный: такое воздействие не оказывает денатурирующего действия.

— Аналогичные результаты дало изучение ферментативной активности амилазы, липазы, гидрогеназы, гексагеназы.

— Поля свыше 30 кВ/см не влияли на их активность.

— Известно, что поля напряженность 64-87 кВ/см заметно инактивируют альфа-амилазу, липазу и глюкозооксидазу.

— Гидролиз белков мышечной ткани рыбы после вылова:

— Под действием ферментов эндогенных протеаз на ключевые связывающие белки происходит нарушение целостности структуры миофибрилл.

— Гемсодержащие белки, обуславливающие яркий красный цвет мяса свежей рыбы: оксимиоглобин и оксигемоглобин окисляются.

— Их продукты окисления метмиоглобин и метгемоглобин обуславливают коричневый цвет испорченного мяса.

— Может быть позеленение мяса (тунца, например, это неферментативное окисление миоглобина по действием ТМАО (оксидоредуктаза) и некоторых сульфгидрильных соединений.

Изменение свойств углеводов

— Гидролиз углеводов

— Во многих пищевых продуктах происходит гидролиз пищевых гликозидов, олигосахаридов и полисахаридов.

— Он зависит от:

◦ температуры,

◦ рН,

◦ аномерной конфигурации,

◦ комплекса ферментов.

Изменение свойств углеводов

— Гидролиз крахмала.

Под действием кислот

— Вначале происходит ослабление и разрыв ассоциативных связей между макромолекулами амилозы и амилопектина.

— В результате нарушается структура крахмальных зерен и образуется гомогенная масса.

— Далее разрываются связи альфа-D-(1,4)- и альфа-D-(1,6)- с присоединением по месту разрыва молекулы воды.

— Нарастает число свободных альдегидных групп, уменьшается степень полимеризации.

— Конечный продукт гидролиза – глюкоза

— На промежуточных стадиях образуются декстрины, три- и тетрасахара, мальтоза.

Изменение свойств углеводов

— Гидролиз крахмала

2. Гидролиз под действием амилолитических ферментов (альфа- и бета-амилазы, глюкоамилаза, пуллуланаза).

— Альфа-амилаза, действуя на целое крахмальное зерно, атакует его, разрыхляя поверхность и образуя каналы и бороздки, т.е. раскладывает зерно на части.

— Клейстеризованный крахмал гидролизуется с образованием низкомолекулярных альфа-декстринов (много), мальтозы и глюкозы (мало).

— Бета-амилаза практически не гидролизует нативный крахмал, клейстеризованный крахмал гидролизуется до мальтозы (54-58 %) и бета-декстрина (42-46 %).

Изменение свойств углеводов

— Гидролиз сахарозы.

— При нагревании в присутствии небольшого количества пищевых кислот образуются редуцирующие сахара (глюкоза, фруктоза), которые далее участвуют в реакции дегидратации, меланоидинообразования и карамелизации.

— Ферментативный гидролиз сахарозы используется в производстве (действие бета-фруктофуранозидазы):

◦ помадных конфет – для предупреждения черствения

◦ хлебопекарных изделиях – способствует улучшению аромата.

— Этот процесс присутствует на начальной стадии производства виноградных вин.

— Инвертные сиропы, полученные действием бета-фруктофуранозидазы на сахарозу, используются при производстве безалкогольных напитков.

Изменение свойств углеводов

— Реакции образования коричневых продуктов

— Карамелизация.

— Прямой нагрев углеводов, особенно сахаров и сахарных сиропов, способствует протеканию комплекса реакций, называемых карамелизацией.

— Реакции катализируются небольшими концентрациями кислот, щелочей и некоторых солей.

— Регулируя условия, можно получить:

◦ определенный аромат продукта,

◦ или определенный цвет (желто-коричневых оттенков).

— Происходит:

◦ разрыв гликозидных связей и образование новых,

◦ а также образование ангидроколец,

◦ или включение в кольца двойных связей.

— При этом образуются дегидрофураноны, циклопентанолоны, циклогексанолоны, пироны и др.

Изменение свойств углеводов

— Реакции образования коричневых продуктов

— Реакция Майяра

— Редуцирующие сахара из-за наличия карбонильной группы легко вовлекаются при нагреве в реакции с аминокислотами, а также белками и пептидами, содержащими свободные аминные группы.

— Конечными продуктами этих реакций являются меланоидины – вещества сложного состава и строения, имеющие цвет от желтого до темно-коричневого.

— Взаимодействие карбонильных и аминных групп (реакция Майяра) идет по следующей схеме:

◦ Редуцирующие сахара + аминокислота – Н20=

◦ гликозиламин + альдозиламин - Н20 =

◦ фурфурол и оксиметилфурфурол, гетероциклические и летучие ароматические соединения, меланоидины, коричневые пигменты.

— Активность аминокислот в реакциях с сахарами и интенсивность потемнения зависят от:

◦ Температуры;

◦ рН среды;

◦ Общей концентрации СВ в растворе;

◦ Природы реагирующих компонентов;

◦ Др. факторов.

— Степень окрашивания убывает в следующем ряду аминокислот:

◦ глицин –

◦ аланин и аспарагин –

◦ цистин и тирозин.

— Активность углеводов возрастает в следующей последовательности:

◦ глюкоза –

◦ галактоза и лактоза –

◦ ксилоза, арабиноза.

Изменение свойств углеводов

— Реакции образования коричневых продуктов

— Реакция Майяра

— Реакции меланоидинобразования протекают даже когда отношение аминокислот к сахарам составляет 1:300.

— Интенсивность меланоидинобразования повышается при увеличении рН.

— При рН меньше 3 меланоидинобразование проявляется слабо, однако при нагреве ускоряется даже в таких средах.

Изменение свойств углеводов

— Сбраживание углеводов

— Процесс брожения – процесс (в котором участвуют углеводы), используемый в ряде пищевых технологий:

◦ Тестоприготовление,

◦ Пивоварение,

◦ Производство кваса,

◦ Производство спирта,

◦ Виноделие,

◦ Др.

— Спиртовое брожение осуществляется благодаря жизнедеятельности ряда микроорганизмов (дрожжей).

— Спиртовое брожение может быть выражено уравнением:

гексоза = углекислый газ + этиловый спирт.

Изменение свойств углеводов

— Сбраживание углеводов

— Помимо этанола образуются также янтарная и лимонная кислота, смесь амилового, изоамилового, бутилового и др. спиртов, уксусная кислота, дикетоны, уксусный альдегид, глицерин и ряд др. соединений.

— Углеводы по снижению скорости сбраживания можно расположить следующим образом:

◦ глюкоза и фруктоза –

◦ манноза –

◦ галактоза.

Изменение свойств углеводов

— Сбраживание углеводов

— Молочнокислое брожение

— Применяется при производстве:

◦ кисломолочных продуктов (простокваши, ацидофилина, кефира и др.),

◦ квасов,

◦ «жидких дрожжей» для хлебопечения,

◦ квашении капусты, огурцов,

◦ при силосовании кормов.

— Из одной молекулы гексозы образуется две молекулы молочной кислоты.

— Помимо молочной кислоты образуются уксусная кислота, этиловый спирт, углекислый газ, метан, водород.

— Превращение полисахаридов

— Важным компонентом растительных клеток является пектиновые вещества, состоящие из остатков альфа-галактуроновой кислоты, связанных альфа- 1,4-гликозидной связью.

— К пектиновым веществам относятся:

◦ пектиновые и пектовые кислоты,

◦ пектин,

◦ протопектин.

— Нагревание разрушает водородные связи в молекуле протопектина и может вызвать его деметилирование.

— В зависимости от свойств исходного протопектина и условий тепловой обработки получаются пектины, состоящие из полигалактуроновых кислот, различных по степени полимеризации и содержанию метоксильных групп.

— Расщепление протопектина соответствует кинетике реакции 1-го порядка (прямолинейная зависимость).

— Расщепление протопектина приводит к уменьшению прочности срединных пластин.

— Вследствие этого ослабляется связь между клетками паренхимной ткани и изменяется консистенция продукта.

— Этот процесс может быть охарактеризован величиной сопротивления разрыву тканей: чем выше температура обработки растительной ткани, тем меньше СР.

Заключение

— Пищевые вещества изменяются при технологической переработке в сторону уменьшения содержания или разрушения.

— При этом готовые продукты могут терять пищевую ценность по отношению к исходному сырью или приобретать новые как положительные, так и нежелательные свойства.

— Технологам и специалистам по сертификации знания об этом нужны для проектирования новых технологий и ПП, а также при анализе риска загрязнения ПП.

Химические превращения алиментарных компонентов пищи в процессе ее изготовления

Химия пищевых производств

Тема № 6

ПЛАН ЛЕКЦИИ

— Изменение структуры и свойств белков.

— Химические превращения веществ липидной природы.

— Изменение свойств углеводов.

— Количественные и качественные изменения других пищевых веществ.

Изменение структуры
и свойств белков

— Любое изменение условий среды при производстве пищевых продуктов оказывает влияние на нековалентные связи молекулярной структуры белка и приводит к разрушению его четвертичной, третичной и вторичной структуры.

— Разрушение нативной структуры, сопровождающееся потерей биологической активности (ферментативной, гормональной), называют денатурацией.

— Физический смысл денатурации – разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первичной структуры.

— Денатурация включает диссоциацию полимерных структур, разворачивание мономерных структур, агрегацию белков и гелеобразование.

— Большинство белков денатурируют:

◦ В присутствии сильных минеральных кислот или оснований;

◦ При воздействии температуры (нагревании, охлаждении);

◦ При обработке ПАВ (додецилсульфатом), мочевиной, гуанидином, тяжелыми металлами (Ag, Pb, Hg) или органическими растворителями.

Изменение структуры
и свойств белков

— Воздействие температуры:

— Нагрев выше 100 °С вызывает частичный гидролиз белка с образованием свободных аминокислот, распадающихся затем до аммиака, амидов, сероводорода, что снижает биологическую ценность продукта.

— Одновременно происходит реакции аминокислот с редуцирующими сахарами (реакция Майяра)*, в результате чего снижается содержание азотистых веществ.

— Степень гидролиза увеличивается с повышением температуры и продолжительности нагрева.

— *При температуре от 40-60 °С до 100 °С со значительной скоростью протекает взаимодействие белков с восстанавливающими сахарами, сопровождающееся образованием карбонильных соединений и темноокрашенных продуктов – меланоидинов (реакция Майяра).

— Сущность реакций меланоидинообразования заключается во взаимодействии группы –NH2 аминокислот с гликозидными гидроксилами сахаров.

— *Сахароаминные реакции являются причиной не только потемнения пищевых продуктов, но и уменьшения в них сухого вещества и потерь незаменимых аминокислот (лизина, треонина).

— Меланоидины понижают биологическую ценность изделия, т.к. снижается усвояемость аминокислот (сахароаминные комплексы не подвергаются гидролизу ферментами пищеварительного тракта).

— С увеличением температуры и особенно продолжительности нагрева скорость распада полипептидов возрастает более интенсивно, чем скорость распада белковых веществ до полипептидов.

— Повышение температуры и увеличение продолжительности нагрева вызывают усиление распада коллагена** до глютина и гидролиз глютина до глютоз (это уменьшает жесткость мяса и способствует лучшему усвоению организмом).

— **При длительном нагревании в воде и органических растворителях коллаген (фибриллярный белок – кость, сухожилие, хрящи, связки) денатурирует и превращается в желатин.

— Чрезмерный распад приводит к разволокнению тканей, а глубокий гидролиз глютина – к образованию низкомолекулярных соединений, уменьшающих студнеообразование).

— Из аминокислот наименее устойчивыми к нагреву являются метионин и цистеин, разлагающиеся с выделение сероводорода, что снижает пищевую ценность и органолептические свойства, а также вызывает сульфидную коррозию внутренней поверхности жестяной тары.

— Стерилизация значительно изменяет связь между нуклеотидами, нуклеозидами и свободными пуриновыми основаниями, влияющими на вкус и запах мяса.

— В продуктах растительного происхождения изменения белковых веществ имеют такой же характер.

— Наименее устойчивыми помимо серосодержащих аминокислот являются лизин, треонин, аргинин, валин и гистидин.

— Более стабильны пролин, изолейцин, аланин, аспарагиновая кислота.

Изменение структуры
и свойств белков

— Тепловая денатурация лежит в основе:

— Выпечки хлеба, печенья. Бисквитов, пирожных, сухарей;

— Сушки макаронных изделий;

— Получения экструдатов и сухих завтраков;

— Варки, жарения овощей, мяса, рыбы;

— Консервирования;

— Пастеризации и стерилизации молока.

Изменение структуры
и свойств белков

— Тепловая денатурация

— Данный вид превращений относится к категории полезных (ускоряет перевариваемость белков в ЖКТ)однако степень денатурации может быть различной, а значит и усвояемость.

— При излишней термической обработке могут образовываться вредные для человека вещества (канцерогенные, мутагенные).

Изменение структуры
и свойств белков

— Воздействие высокого давления на белки рыбы:

— Оно разрушает ионные связи вследствие электрострикции*** молекул воды.

— Возможность денатурации белков и инактивации ферментов зависит от величины давления

— Влияние высокого давления может быть обратимым и необратимым.

— Обратимые воздействия высокого давления обычно наблюдаются при значениях ниже 100-200 МПа (это относится к диссоциации белков в субъединицах).

— При давлении выше 200 мПа наблюдаются необратимые воздействия включающие полную инактивацию ферментов и денатурацию белков.

Изменение структуры
и свойств белков

— Воздействие высокого давления на белки рыбы:

— ***(от лат. Strictio, стягивание) – деформация диэлектрика под действием внешнего электрического поля, пропорциональная квадрату напряженности поля и не зависящая от изменения его направления на обратное (в отличие от обратного пьезоэффекта).

— Денатурация зависит также от действия внешних факторов, в частности, температуры, рН и состава растворителя (содержания сахара, соли и других добавок).

— Первыми подвергаются воздействию давления менее 150 МПа гидрофобные взаимодействия, в связи с чем сначала изменяется четвертичная структура белков.

— Третичная структура претерпевает изменения при давлении выше 200 МПа, а вторичная – при давлении выше 700 МПа.

— Таким образом, денатурация белков, вызываемая действием высокого давления, включает в себя перестройку и/или разрушение нековалентных связей – водородных связей и гидрофобных взаимодействий, а также ионных связей четвертичной и третичной структуры белков (при этом ковалентные связи не нарушаются).

— Основными белками мышечной ткани рыб являются миофибриллярные и саркоплазматические белки.

— Миофибриллярные составляют 65-80 % общего содержания белков и состоят в основном из сократительных белков (актина и миозина), а также из регуляторных, эластичных и некоторых других второстепенных белков.

— Миозин денатурирует при давлении 100-200 МПа, а актин – при 300 МПа.

— Лишь некоторые растворимые белки выдерживают давление порядка 800 МПа.

Изменение структуры
и свойств белков

— Воздействие импульсного электрического тока (импульсные электрические поля высокой интенсивности):

— Известно, что яичный альбумин и другие протеины яичного белка при обработке импульсным электрическим полем напряженностью 27-33 кВ/см с 50-400 импульсами не денатурируются.

— Работ по денатурации белков морепродуктов практически не было, кроме одной (с треской).

— Результат – отрицательный: такое воздействие не оказывает денатурирующего действия.

— Аналогичные результаты дало изучение ферментативной активности амилазы, липазы, гидрогеназы, гексагеназы.

— Поля свыше 30 кВ/см не влияли на их активность.

— Известно, что поля напряженность 64-87 кВ/см заметно инактивируют альфа-амилазу, липазу и глюкозооксидазу.

— Гидролиз белков мышечной ткани рыбы после вылова:

— Под действием ферментов эндогенных протеаз на ключевые связывающие белки происходит нарушение целостности структуры миофибрилл.

— Гемсодержащие белки, обуславливающие яркий красный цвет мяса свежей рыбы: оксимиоглобин и оксигемоглобин окисляются.

— Их продукты окисления метмиоглобин и метгемоглобин обуславливают коричневый цвет испорченного мяса.

— Может быть позеленение мяса (тунца, например, это неферментативное окисление миоглобина по действием ТМАО (оксидоредуктаза) и некоторых сульфгидрильных соединений.