Заглавная страница
Избранные статьи
Случайная статья
Познавательные статьи
Новые добавления
Обратная связь
FAQ
Написать работу

ТОП 10 на сайте

Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации

Техника нижней прямой подачи мяча.

Франко-прусская война (причины и последствия)

Организация работы процедурного кабинета

Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний

Коммуникативные барьеры и пути их преодоления

Обработка изделий медицинского назначения многократного применения

Образцы текста публицистического стиля

Четыре типа изменения баланса

Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву

Мы поможем в написании ваших работ!

ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Влияние общества на человека

Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации

Практические работы по географии для 6 класса

Организация работы процедурного кабинета

Изменения в неживой природе осенью

Уборка процедурного кабинета

Сольфеджио. Все правила по сольфеджио

Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления

Главная Избранные Случайная статья Познавательные Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу

Асп-Асн-Глн-Сер-Глу-Вал-Тир-Лиз-Гис-Гли-Ала

↑

⇐ ПредыдущаяСтр 6 из 6

ЗАНЯТИЕ 20.............................................................. 1 ТЕМА: Белки 3. Особенности обмена аминокислот в норме и при патологии.................................................................... 1 ЗАНЯТИЕ 21.............................................................. 1 ТЕМА: Белки 4. Нуклеопротеиды. Структура и функции информационных макромолекул............................. 1 ЗАНЯТИЕ 22.............................................................. 1 ТЕМА: Белки 5. Биосинтез белка. Регуляция биосинтеза. Патология белкового обмена....................................................... 1 ЗАНЯТИЕ 23.............................................................. 1 ТЕМА: Контрольное занятие по теме “Белки”....... 1

а б в г д е ж з и к л Практическая часть: (работы 1 и 2 выполняются по соответствующим инструкциям) Лаборатоpная работа № 3. Количественное определение общего белка в сыворотке крови биуретовым методом (УИРС). ВНИМАНИЕ: Соблюдать меры безопасности при работе с гидроксидом натрия ПРИНЦИП МЕТОДА: основан на образовании в щелочной среде комплекса фиолетового цвета пептидных связей белка с ионами двухвалентной меди. Интенсивность окраски раствора прямо пропорциональна концентрации белка, определяемой фотометрически. ХОД РАБОТЫ: В пробирку наливают 0.05 мл сыворотки крови затем добавляют 2.5 мл биуретового реактива. Содержимое пробирки осторожно перемешивают, избегая пенообразования, и через 30 мин фотометрируют в кюветах 5 мм при 540 нм (зеленый светофильтр) против контрольного раствора (дист. вода). Измерив экстинкцию исследуемого раствора, по калибровочной кривой определяют концентрацию белка. Клинико-диагностическое значение: Нормальное содержание белка в сыворотке крови у взрослых людей 65-85 г/л, у детей 58-85 г/л. Повышенное содержание белка в сыворотке крови (гиперпротеинемия) встречается редко. Это наблюдается при ревматизме, миеломной болезни. Кратковременная относительная гиперпротеинемия отмечается при сгущении крови из-за значительных потерь жидкости, например, при усиленном потоотделении, неукротимой рвоте, профузных поносах, несахарном диабете, холере, тяжелых ожогах. Снижение уровня белка в крови (гипопротеинемия) наблюдается при нефритах, злокачественных опухолях, длительном голодании и др. ВЫВОДЫ: (записать полученный результат и дать ему клинико-диагностическую оценку) РАЗДЕЛ II. ЭНЗИМОЛОГИЯ И БИОЭНЕРГЕТИКА. ЗАНЯТИЕ 2 ТЕМА: Ферменты 1. Строение и функции белков. Строение и свойства ферментов. Цель занятия: закрепить знания по структуре белков, сформировать представ

ЗАНЯТИЕ 8............................................................... 1 ТЕМА: Углеводы 1. Химия углеводов. Переваривание и всасывание. Метаболизм гликогена.................... 1 ЗАНЯТИЕ 9................................................................ 1 Тема: Углеводы 2. Тканевой обмен углеводов. Количественное определение глюкозы в крови.................................. 1 ЗАНЯТИЕ 10.............................................................. 1 Тема: Углеводы 3. Тканевой обмен углеводов. Регуляция уровня глюкозы в крови........................................................ 1 ЗАНЯТИЕ 11.............................................................. 1 Тема: Углеводы 4. Патология углеводного обмена. 1 ЗАНЯТИЕ 12.............................................................. 1 ТЕМА: Контрольное занятие по разделу "Биохимия углеводов". 1 РАЗДЕЛ IV.................................................................... 1 БИОХИМИЯ ЛИПИДОВ............................................ 1 ЗАНЯТИЕ 13.............................................................. 1 ТЕМА: Липиды 1. Классификация, биологические функции. Переваривание и всасывание. Обмен липопротеидов. 1 ЗАНЯТИЕ 14.............................................................. 1 ТЕМА: Липиды 2. Тканевой обмен липидов.......... 1 ЗАНЯТИЕ 15.............................................................. 1 ТЕМА: Липиды 3. Биосинтез липидов. Регуляция и патология липидного обмена...................................................... 1 ЗАНЯТИЕ 16.............................................................. 1 ТЕМА: Контрольное занятие по разделу "Биохимия липидов". 1 ЗАНЯТИЕ 17.............................................................. 1 ТЕМА: Итоговое (зачетное) занятие семестра........ 1 РАЗДЕЛ V...................................................................... 1 БИОХИМИЯ БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ 1 ЗАНЯТИЕ 18.............................................................. 1 ТЕМА: Белки 1. Переваривание всасывание. Анализ желудочного сока.............................................................................. 1 ЗАНЯТИЕ 19.............................................................. 1 ТЕМА: Белки 2. Тканевый обмен аминокислот. Обезвреживание продуктов обмена...................................................... 1

ления о строении и свойствах ферментов. Научиться выполнять качественные реакции на активность некоторых гидролитических ферментов. Исходный уровень знаний и навыков: Студент должен знать: 1. Характеристику уровней структурной организации белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура) 2. Жизненно незаменимые микроэлементы. 3. Витамины B₁, B₂, B₃, B₆, PP. 4. Строение коферментов NAD⁺, NADP⁺. 5. Понятия - коагуляция, порог коагуляции, коллоидная защита. Студент должен уметь: 1. Проводить качественные реакции на белки и пептиды. Структура занятия: 1. Теоретическая часть: 1.1. Понятие о ферментах. История энзимологии. Особенности ферментативного катализа. Строение ферментов. Доказательства белковой природы ферментов. 1.2. Характеристика уровней структурной организации белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура) и связей удерживающих ее. Высаливание, денатурация, причины, механизм и признаки. 1.3. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Участие витаминов в построении коферментов. 1.4. Структурно-функциональная организация ферментов: активный (субстратный) центр, каталитический, аллостерический участки. 2. Практическая часть - выполнение лабораторных работ: 2.1. Цветные реакции на белки и аминокислоты. 2.2. Осаждение белков. 2.3. Разделение альбуминов и глобулинов методом высаливания (УИРС). 3. Решение задач и проведение контроля конечного уровня Литература основная: 1. Материал лекций. 2. Березов Т. Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия, М., Медицина, 1990, стр. 92-102., М., Медицина, 1998, стр. 114-143. 3. Николаев А. Я. Биологическая химия, М., Высшая школа,1989, стр. 5-92. дополнительная: 4. Р. Марри и др. Биохимия человека, М., Мир,. 1993, том 1, стр. 63-75. 5. Филиппович Ю. Б. Основы биохимии М., Высшая школа, 1993, стр. 93-99. 6. Ленинджер А.Л. Основы биохимии, М., Мир, 1985, том 1., стр. 226-302 7. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. Биоорганическая химия, М., Медицина, 1991. стр. 313-376. 8. Албертс Б. и др., Молекулярная биология клетки, М, Мир, 1994 г, том 1, стр. 113-171.

Оглавление TOC \h \z \t "Название,1,Раздел,2,занятие.тема,3" ПРЕДИСЛОВИЕ.......................................................... 1 ЧАСТЬ ПЕРВАЯ................................................... 1 РАЗДЕЛ I....................................................................... 1 ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ.................................... 1 ЗАНЯТИЕ 1............................................................... 1 ТЕМА: Введение в биохимию. Современные методы исследования. Строение и функции белков....... 1 РАЗДЕЛ II...................................................................... 1 ЭНЗИМОЛОГИЯ И БИОЭНЕРГЕТИКА................ 1 ЗАНЯТИЕ 2............................................................... 1 ТЕМА: Ферменты 1. Строение и функции белков. Строение и свойства ферментов................................................ 1 ЗАНЯТИЕ 3............................................................... 1 ТЕМА: Ферменты 2. Механизм действия ферментов. 1 ЗАНЯТИЕ 4............................................................... 1 ТЕМА: Ферменты 3. Номенклатура и классификация ферментов. Медицинская энзимология.............. 1 ЗАНЯТИЕ 5............................................................... 1 ТЕМА: Биологическое окисление 1. Цикл Кребса. 1 ЗАНЯТИЕ 6............................................................... 1 Тема: Биологическое окисление 2. Пути потребления кислорода в организме. Тканевое дыхание. Окислительное фосфорилирование. Микросомальное и перекисное окисление....................................................................................... 1 ЗАНЯТИЕ 7............................................................... 1 ТЕМА: Контрольное занятие по разделам I и II “Энзимология и биологическое окисление”.................................... 1 РАЗДЕЛ III.................................................................... 1 БИОХИМИЯ УГЛЕВОДОВ....................................... 1

ЗАДАЧИ:

1. Напишите формулу пептида Глу-Тир-Про-Гис-Сер. Какие из перечисленных цветных реакций будут положительными с данным пептидом?

а) биуретовая

б) Фоля

в) ксантопротеиновая

г) Миллона

2. О чем свидетельствуют цветные реакции на белки?

а) о наличии белка в биологической жидкости

б) о первичной структуре белка

в) о конформации белка

г) о наличии некоторых аминокислот в структуре белка

д) о функции белка

е) о наличии числа уровней структурной организации

3. Причиной различий в кривых насыщения кислородом между Hb и миоглобином является:

а) количество кислорода, переносимое этими гемопротеидами

б) заметные различия структур

в) конформационные переходы субъединиц

г) различиями pH окружающей среды

д) различное значение pCO₂ крови и ткани

4.Зимогены превращаются в ферменты путем реакций:

а) аденилирования	в) метилирования
б) фосфорилирования	г) ограниченного протеолиза

5. Примером ковалентных сшивок белков рубцовой ткани являются:

а) десмозин	в) солевые мостики	д) дисульфидные связи
б) лизил-альдольная связь	г) водородные связи

6. Активный центр фермента:

а) содержит каталитические и вспомогательные аминокислоты

б) создает благоприятное окружение для взаимодействия фермента и субстрата

в) является основным в формировании свойств третичной структуры фермента

г) может содержать дополнительные сайты небелкового строения, необходимых для каталитического действия

е) обязательно содержит SH группы

Практическая часть:

Лаборатоpная работа № 1. Цветные реакции на белки и аминокислоты.

Биуретовая реакция.

ПРИНЦИП МЕТОДА: основан на образовании в щелочной среде комплекса фиолетового цвета пептидных связей белка с ионами двухвалентной меди.

ВНИМАНИЕ: Соблюдать меры безопасности при работе с гидроксидом

4. а	9. г
5. а – д	10. а, е

ЗАНЯТИЕ 15

1. в, д, е	4. г
2. а, г, д	5. а, в, д
3. в	6. а, в, е

ЗАНЯТИЕ 18

1. а, в, е	3. а, б, д	5. а, в, ж, и	7. г, д	9. б, г, д
2. в, д	4. г, д	6. а, б, г, д, ж, е, и	8. б, в	10. -3,2

ЗАНЯТИЕ 19

1. б	5. б, в, г, д, е	9. а, б, д, е, ж	13. б, г, з, к
2. в	6. е	10. д	14. обезвреживание аммиака
3. а, д	7. а, в, д	11. а
4. б	8. в, г, е	12. в
15. 1) энергетический субстрат, 2) служит источником ГАМК, ГОМК, сукцината, глн, и глутатиона
16. А/Г = 1,27

ЗАНЯТИЕ 20

1. а, г	5. б	9. г	12. д	17. б
2. а, б, в, д	6. в, е	10. а, б, в	13. г	18. 1 – д, ж 2 – в, г, з 3 – е 4 – б 5 – а, и
3. б, е	7. б, в, г, е	11. 1-б, 2 – а, 3 – в, 4 – д, 5 - г	14. б
4. в	8. а, б, г, д, е	15. д
16. различной активностью в миокарде и печени

ЗАНЯТИЕ 21

1. б	6. б	11. д
2. д	7. в	12. в
3. а	8. е	13. б
4. а, д	9. б	14. а, б, д
5. б	10. а, б, г	15. а, б, г, д, е

ЗАНЯТИЕ 22

1. а, д	4. б	7. а, г, е	10. в	13. б, е
2. б	5. в	8. е	11. в
3. а	6. а	9. б, г	12. в

натрия ХОД РАБОТЫ: В три пробирки наливают по 5 капель растворов: в 1- яичного белка, во 2 - желатина, в 3 - миозина. В каждую пробирку добавляют по 5 капель 10% раствора гидроксида натрия и по 1 капле 1% раствора медного купороса. Во всех пробирках наблюдают устойчивое сине-фиолетовое окрашивание.

ВЫВОДЫ: Нингидриновая реакция. ПРИНЦИП МЕТОДА: основан на образовании димера нингидрина и азота аминогруппы сине-фиолетового цвета. ХОД РАБОТЫ: К 5 каплям раствора белка прибавить 5 капель раствора нингидрина и прокипятить 1-2 минуты. Появляется сине-фиолетовое окрашивание. ВЫВОДЫ:

этанол ® ацетальдегид ®ацетил КоА ®ЦТК

3. а) 5

б) 5-2-3-9-11-4-14-6-13

4. а) 8

б) 8->7->1

5. б, в, ж, з, к

6. а, б, г

7. около 0.2 ммоль/л

8. а, г

ЗАНЯТИЕ 10

1. а - г

2. 4,50 ммоль

2Ала® 2ПВК® 2ОА® 2ФЕП® Глюкоза

3. Гл®Г-6-Ф® Фр-6-Ф® Фр-1,6 дФ

¯ ¯

ФДА® 3-ФГА® 1,3-дФГК®

® 3-ФГК® 2-ФГК® ФЕП ® ПВК® ацетил КоА

4. 2Ала® 2ПВК® 2ОА® 2ФЕП® Глюкоза; а - в

5. а, б, д

6. а, е

7. д

8. а, ж

9. а - г, е, ж, и, л

10. а, в

ЗАНЯТИЕ 11

1. гликогеноз I типа (болезнь Гирке)

2. торможение аэробного гликолиза и активация анаэробного (увеличение продукции лактата, метаболический ацидоз)

3. гликогеноз III типа (болезнь Андерсена: недостаточность гликогенветвяшего фермента)

4. а, г, д, ж

5. б, г, е

6. г, е

ЗАНЯТИЕ 13

1. б	6. а, б, ж	11. д, е
2. а	7. б	12. г, д
3. б, в	8. б, в, е	13. а, в
4. г	9. б, г, д, е	14. б, е
5. г	10. б, в, д	15. а, д

ЗАНЯТИЕ 14

1. б, в	6. б, в, г
2. д	7. б, г, д
3. в	8. д

Ксантопротеиновая реакция (Мульдера) ПРИНЦИП МЕТОДА: основан на образовании нитросоединений ароматических и гетероциклических аминокислот, окрашенных в ярко желтый цвет.

ВНИМАНИЕ: Соблюдать меры безопасности при работе с концентрированной азотной кислотой ХОД РАБОТЫ: В три пробирки наливают по 5 капель растворов: в 1- яичного белка, во 2 - желатина, в 3 - миозина. В каждую пробирку добавляют по 3 капли концентрированной азотной кислоты и осторожно кипятят. В первой пробирке образуется осадок желтого цвета, а во второй - слабое окрашивание, т.к. желатин не содержит циклических аминокислот. В 3-ей пробирке образуется осадок белого цвета, переходящий в желтый цвет. Пробирки охлаждают и добавляют в каждую по 10-15 капель 20% едкого натра до изменения окраски растворов, вследствие образования натриевой соли динитротирозина.

48.кация гистоновых и негистоновых белков.

49. Полиморфизм белков на примере иммуноглобулинов. Структура иммуноглобулинов. Регуляция экспрессии генов иммуноглобулинов. Особенности биосинтеза иммуноглобулинов

50. Патология белкового обмена: белковое голодание, квашиоркор, биосинтез дефектных белков, первичные и вторичные протеинопатиии, поврежденные белки.

ОТВЕТЫ:

ЗАНЯТИЕ 1

1. г	3. тир, сер, тре	5 А:а, б, в, г, д, ж; з, и Б: е, л, В:к
2. в	4. лиз, арг

ЗАНЯТИЕ 2

1. а, в, г

2. а, б, г

3. б, в

4. г

5. б

6. а, б, г

ЗАНЯТИЕ 3

1. а, в

2. б

3. а, б, в, г

4. а, в

ЗАНЯТИЕ 4

1. а, б, г, д	4. 1 - б 2 - в 3 - д 4 - а 5 - г	5. 1 – г 2 - в 3 - д 4 - а 5 - б
2. а, б, в, д
3. 1 – д 2 - б 3 – а, в 4 - г 5 – в

ЗАНЯТИЕ 5

1. а – д	3. а, в	5. г
2. в, г	4. в	6. а, б, г, д

ЗАНЯТИЕ 6

1. а, б	4. г, е	7. г, д, е
2. б, е	5. г	8. б, г
3. в	6. д	9. д

ЗАНЯТИЕ 8

1. 150 мг% (8.3 ммоль/л)	5. 0.02 ммоль/л
2. 7.56 ммоль/л	6. г-ж-д-а-в-б-е
3. 7.8 ммоль/л
4. - алиментарные причины; - повышен расход витаминов; - нарушены всасывание и утилизация витаминов

ЗАНЯТИЕ 9

1. 10 мкмоль

2. использование этанола как субстрата энергообмена:

ВЫВОДЫ: Реакция на тирозин (Миллона). ПРИНЦИП МЕТОДА: основан на образовании осадка ртутной соли динитротирозина кроваво-красного цвета.

ВНИМАНИЕ: Соблюдать меры безопасности при работе с реактивом Миллона (содержит Hg и HNO₃) ХОД РАБОТЫ: В три пробирки наливают по 5 капель растворов: в 1- яичного белка, во 2 - желатина, в 3 - миозина. В каждую пробирку добавляют по 3 капель реактива Миллона (раствор ртути в азотной кислоте) и осторожно нагревают. Отмечают изменение цвета в пробирках, характеризующее наличие в указанных белках тирозина. ВЫВОДЫ: Реакция Фоля (на аминокислоты, содержащие слабосвязанную серу). ПРИНЦИП МЕТОДА: основан на щелочном гидролизе белка и последующем отщеплении серы -SH групп в виде сульфида свинца (PbS) черно-бурого цвета.

ВНИМАНИЕ: Соблюдать меры безопасности при работе с реактивом Фоля (содержит NaOH и PbS)

23. Аспарагиновая кислота. Трансаминирование. Декарбоксилирование. Биологическая роль в биосинтезе мочевины, пуриновых и пиримидиновых оснований, детоксикации аммиака. 24. Особенности обмена цистеина - его биологические функции, антитоксическая, антиоксидантная и радиопротекторная роль. Нарушения обмена. Основные клинические проявления. 25. Особенности обмена метионина. S-аденозилметионин, его роль в синтезе холина, адреналина, карнитина, креатинина, в реакциях детоксикации и др. 26. Особенности обмена фенилаланина и тирозина. Биосинтез катехоламинов, тиреоидных гормонов. Нарушения обмена фенилаланина, тирозина (фенилкетонурия, алкаптонурия, альбинизм). 27. Обмен гистидина. Образование гистамина, дипептидов ансерина, карнозина. Протекторная роль гистидина. 28. Пути обмена триптофана. Клинические проявления в нарушении обмена. 29. Пути обмена аргинина. Адаптивная роль системы аргинин - аргиназа - мочевина. 30. Применение аминокислот в медицине. 31. Интеграция углеводного, липидного и белкового обменов. Общие метаболиты. 32. Сложные белки. Строение. Классификация. Биологическая роль. 33. Строение нуклеопротеидов. Особенности строения рибосом и хромосом. 34. Обмен нуклеопротеидов. Переваривание, всасывание. Судьба нуклеотидов, нуклеозидов, свободных пуриновых и пиримидиновых оснований. 35. Биосинтез и распад пиримидиновых нуклеотидов. Оротовая кислота. Роль ТГФК в синтезе пиримидиновых нуклеотидов. 36. Биосинтез и распад пуриновых нуклеотидов. Исходные субстраты синтеза. Регуляция синтеза. Роль продуктов распада пуринов в инициации перекисных процессов. 37. Нарушения обмена пуринов. Образование мочевой кислоты. Значение определения содержания мочевой кислоты в крови и в моче в клинической практике. 38. Строение нуклеиновых кислот: ДНК и РНК. Первичная и вторичная структура. Формы и типы ДНК. 39. Особенности строения транспортной тРНК. Участие ее в процессе активирования аминокислот. 40. Матричный механизм синтеза ДНК (репликация и репарация). Ферменты. Субстраты. 41. Роль ДНК в синтезе различных РНК. Процессинг и сплайсинг РНК. 42. Перенос генетической информации с ДНК на белок. Общая схема биосинтеза белка. 43. Информационный поток биосинтеза белка (репликация, транскрипция ДНК, процессинг, сплайсинг). Роль ревертазы в биосинтезе вирусных белков. Характеристика генетического кода. 44. Пластический поток. Механизмы активации аминокислот. Характеристика ферментов. 45. Энергетический поток. Роль АТФ, ГТФ. 46. Механизмы трансляции, рекогниции, инициации, элонгации, терминации. 47. Процессинг пробелков. Виды. Механизмы: химическая модификация, ограниченный протеолиз, самосборка молекул. Регуляция биосинтеза. Особенности регуляции биосинтеза у эукариот - избирательная транскрипция, альтернативный сплайсинг иРНК. Химическая модифи

ХОД РАБОТЫ: В три пробирки наливают по 5 капель растворов: в 1- яичного белка, во 2 - желатина, в 3 - миозина. В каждую пробирку добавляют по 5 капель реактива Фоля. Затем интенсивно кипятят и дают постоять 1-2 мин. При этом в 1 и в 3 пробирках образуется черный или бурый осадок сульфида свинца. Желатин осадка не образует, т.к. не содержит серосодержащих аминокислот. ВЫВОДЫ: Лаборатоpная работа № 2. Реакции осаждения белков. ПРИНЦИП МЕТОДА: основан на денатурации и осаждении белков различными факторами: Осаждение белков при кипячении. ВНИМАНИЕ: Соблюдать меры безопасности при работе с нагреванием пробирок. ХОД РАБОТЫ: В 5 пробирок наливают по 5 капель раствора белка. Первую пробирку нагреть до кипения. Жидкость мутнеет, т.к. разрушаются водные оболочки вокруг молекулы белка и происходит укрупнение его частиц. Мицеллы белка несут заряд и удерживаются во взвешенном состоянии. Во 2-й пробирке нагреть раствор до кипения и добавить 2 капли 1% раствора уксусной кислоты до слабого подкисления. При стоянии выпадает осадок белка. Частицы белка теряют заряд и приближаются к изоэлектрическому состоянию. В 3 пробирку добавить 5 капель уксусной кислоты для сильно кислой реакции среды. При кипячении жидкости осадка не образуется, поскольку белковые мицеллы перезаряжаются и несут положительный заряд, что повышает их устойчивость. В 4 пробирку налить 5 капель раствора уксусной кислоты, 2 капли насыщенного раствора хлористого натрия и нагреть. Выпадает белый хлопьевидный осадок, т.е. частицы белка теряют заряд. В 5 пробирку добавить 2 капли раствора гидроксида натрия. При кипячении осадок не образуется, т.к. в щелочной среде отрицательный заряд на частицах белка увеличивается. ВЫВОДЫ: Осаждение белков концентрированными минеральными кислотами. ВНИМАНИЕ: Соблюдать меры безопасности при работе с концентрированными азотной и серной кислотами. ХОД РАБОТЫ: В 2 пробирки наливают по 10 капель концентрированных кислот: азотной и серной. Наклонив пробирки под углом 45 градусов, осторожно по

ЗАНЯТИЕ 23 ТЕМА: Контрольное занятие по теме “Белки”. Контрольные вопросы: 1. Биологическая ценность белка. Нормы белка в питании. 2. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислот из глюкозы. Другие источники синтеза аминокислот. 3. Обмен простых белков. Переваривание белков в желудке. 4. Состав и свойства желудочного сока. Значение компонентов желудочного сока в переваривании белков (HCl, пепсин, слизь). 5. Кишечный сок. Ферменты сока и значение в переваривании пищи. Значение определения в клинической практике. 6. Механизм переваривания и всасывания в ЖКТ. Роль градиента pH различных отделов ЖКТ в переваривании белков. 7. Гниение белков в толстом кишечнике. 8. Обезвреживание продуктов гниения в печени. 9. Пути утилизации аминокислот в тканях. Аминокислотный пул клетки. Пути поступления и утилизации аминокислот в организме. 10. Прямое окислительное дезаминирование аминокислот. Ферменты, участвующие в этих процессах. Биологическая роль дезаминирования. 11. Переаминирование аминокислот. Ферменты. Коферменты. Значение этого процесса для клетки. Определение активности трансаминаз с диагностической целью. 12. Непрямое окислительное дезаминирование. Механизм. Значение. 13. Аммиак, его токсичность. Пути детоксикации аммиака (восстановительное аминирование, образование ГЛН, АСН). Аммониогенез. 14. Образование мочевины. Локализация процесса. Реакции. Ферменты. 15. Биологическая роль цикла мочевинообразования. Врожденные дефекты ферментов орнитинового цикла. Локализация ферментов и основные клинические проявления. 16. Связь цикла синтеза мочевины с ЦТК и обменом аминокислот. Энергетическая емкость цикла синтеза мочевины. 17. Декарбоксилирование аминокислот. Ферменты. Коферменты. Биогенные амины, их роль. 18. Пути превращения безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Пути вступления аминокислот в ЦТК. 19. Обмен серина и глицина. Роль ТГФК в обмене (биосинтез холина, этаноламина, пуриновых оснований, гема, креатина, ПВК, глутатиона, коллагена, гиппуровой кислоты, желчных кислот). Нарушения обмена ГЛИ. 20. Глутаминовая кислота. Дезаминирование. Трансаминирование. Ферменты. Биологическое значение. Адаптивная, антигипоксическая и антиоксидантная роль глутаминовой кислоты. 21. Реакции гидроксилирования. ПРО, ЛИЗ, ФЕН (значение микросомального окисления, роль аскорбата, NADPH, цитохрома Р450). 22. Особенности обмена ПРО. Биосинтез, распад. Нарушение обмена ПРО (клинические проявления).

стенке пробирки приливают равный объем раствора белка так, чтобы обе жидкости не смешивались. На границе двух жидкостей образуется осадок в виде небольшого белого кольца. При добавлении избытка азотной кислоты осадок не исчезает, а при добавлении серной кислоты осадок растворяется. ВЫВОДЫ: Осаждение белков органическими растворителями. ХОД РАБОТЫ: В 2 пробирки берут по 5 капель раствора белка и прибавляют по 15-20 капель этилового спирта и ацетона. ВЫВОДЫ: Осаждение белков органическими кислотами. ВНИМАНИЕ: Соблюдать меры безопасности при работе с трихлоруксусной кислотой. ХОД РАБОТЫ: В две пробирки наливают по 5 капель раствора белка и добавляют по 2 капли раствора ТХУ (трихлоруксусной кислоты) в одну и 2 капли сульфосалициловой в другую. Следят за изменением растворов. ВЫВОДЫ: Лабораторная работа № 3. Разделение альбуминов и глобулинов методом высаливания (УИРС). ПРИНЦИП МЕТОДА: основан на обратимой реакции осаждения белков из растворов с помощью высоких концентраций нейтральных солей (NaCl, NH₄Cl, MgSO₄ и др.) ХОД РАБОТЫ: К 1 мл неразведенного яичного белка добавляют 1 мл насыщенного раствора сульфата аммония и перемешивают. Получается полунасыщенный раствор сульфата аммония, в котором выпадает осадок яичного глобулина. Через 5 минут осадок отфильтровывают, в фильтрате остается яичный альбумин. Для высаливания альбуминов к фильтрату добавляют порошок сульфата аммония до полного насыщения, т.е. пока новая порция порошка остается нерастворенной. Выпавший осадок альбумина отфильтровывают. С фильтратом проделывают биуретовую ре

который в сыворотке крови обусловлен в основном количеством, качеством растворенного белка и температурой. Влияние других компонентам сыворотки крови на коэффициент преломления значительно меньше. Определение коэффициента преломления проводят с помощью рефрактометров.

Содержание белка (%) в плазме (сыворотке) крови

Коэффициент преломления	Содержание белка (%)	Коэффициент преломления	Содержание белка (%)
1,33705	0,63	1,34575	3,68
1,33743	0,86	1,34612	5,90
1,33781	1,08	1,34650	6,12
1,33820	1,30	1,34687	6,34
1,33858	1,52	1,34724	6,55
1,33896	1,74	1,34761	6,77
1,33934	1,96	1,34798	6,98
1,33972	2,18	1,34836	7,20
1,34000	2,40	1,34873	7,42
1,34048	2,62	1,34910	7,63
1,34086	2,84	1,34947	7,85
1,34124	3,06	1,34984	8,06
1,34162	3,28	1,35021	8,28
1,34199	3,50	1,35058	8,49
1,34237	3,72	1,35095	8,71
1,34275	3,94	1,35132	8,92
1,34313	4,16	1,35169	9,14
1,34350	4,38	1,35205	9,35
1,34388	4,60	1,35242	9,57
1,3442	4,81	1,35279	9,78
1,34463	5,03	1,35316	9,99
1,34500	5,25	1,35352	10,20
1,34537	5,47	1,35388	10,41

РАСЧЕТ: Определив показатель преломления по таблице, вычисляют процент содержания белка в сыворотке крови, для перехода к единицам системы СИ (г/л), результат следует умножить на 10.

НОРМА: содержание общего белка в плазме (сыворотке) крови здорового человека составляет 6.5-8.5 % или 65-85 г/л.

ВЫВОД:

акцию. Отрицательная реакция указывает на отсутствие белка. ВЫВОДЫ: ЗАНЯТИЕ 3 ТЕМА: Ферменты 2. Механизм действия ферментов. Цель занятия: закрепить знания по структуре ферментов, сформировать представления о механизме действия ферментов. Исходный уровень знаний навыков: Студент должен знать: 1. Теоретические основы химической кинетики. 2. Строение моносахаридов. Качественные реакции на альдегидные и спиртовые группы. 3. Строение полисахаридов. Свойство и качественные реакции. 4. Механизм образования шиффовых оснований. 5. Строение и механизм катализа коферментами NAD⁺ и NADP⁺. Студент должен уметь: 1. Проводить качественные реакции на продукты ферментативного гидролиза. Структура занятия: 1. Теоретическая часть. 1.1. Свойства ферментов (термолабильность, специфичность и др.) Механизм действия ферментов. Этапы взаимодействия фермента и субстрата. Гипотезы Э.Фишера, Д.Кошланда и современные взгляды. 1.2. Теория промежуточных соединений. Основы термодинамики катализа. Энергия активации. Энергетический барьер. 1.3. Кинетика ферментативных реакций (факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций: природа фермента и субстрата, их концентрация, pH, температура, лекарственные препараты и др.). K_m - определение, физиологическое значение. 1.4. Регуляция активности ферментов. Роль гормонов, цАМФ, активаторов, ингибиторов. Регуляция активности путем химической модификации ферментов (ограниченный протеолиз, фосфорилирование, метилирование и др.). Виды ингибирования. Аллостерическая регуляция и свойства аллостерических ферментов. 2. Практическая часть (выполнение лабораторных работ): 2.1. Изучение действия ферментов (липазы и уреазы). Изучение влияния различных факторов на скорость ферментативных реак

8. Основные каталитические функции в рибосоме осуществляют:

а) факторы инициации	г) р-РНК
б) факторы элонгации	д) синтетазы
в) факторы терминации	е) рибосомальные белки

9. Каждая рибосома в полисоме:

а) движется по мРНК в направлении 3`®5`

б) движется по мРНК в направлении 5`®3`

в) синтезирует многие полипептидные цепи

г) синтезирует только одну полипептидную цепь

д) диссоциирует по окончании синтеза

е) подавляется актиномицином Д

10. Укажите основной фермент ответственный за реализацию информации генома ретровирусов:

а) ДНК-лигаза	г) РНК-полимеразы
б) ДНК-полимераза	д) АРС-аза
в) обратная транскриптаза (ревертаза)

11. Какая из нуклеиновых кислот в животной клетке отличается большей стабильностью?

а) мРНК	г) мяРНК
б) рРНК	д) предшественники тРНК
в) ДНК	е) гяРНК

12. Денатурированная ДНК лимфоцитов человека не будет гибридизироваться с:

а) рРНК лимфоцитов	в) денатурированной ДНК митохондрий
б) тРНК почки	г) мРНК мозга

13. Дифтерийный токсин подавляет биосинтез белка на этапе и путем:

а) инициации	е) рибозилирования ФЭ-2
б) элонгации	ж) ограниченного протеолиза
в) терминации	з) аденилирования белка
г) процессинга иРНК	и) метилирования белка
д) сплайсинга иРНК	к) фосфорилирования белка

Практическая часть:

Лабораторная работа №1: Определение общего белка сыворотки крови рефрактометрическим методом.

ПРИНЦИП МЕТОДА: В основе рефрактометрии лежит различная преломляющая способность жидких сред, количественно выражаемая коэффициентом преломления (отношение синуса угла падения (a) к синусу угла преломления (b):

Sin a

n =¾¾¾¾,

Sin b

2.2. ций (УИРС).

⇐ Предыдущая 1 2 3 4 56

Познавательные статьи:

Формы дистанционного обучения

Передача мяча двумя руками снизу

Значение правильной осанки для жизнедеятельности человека

Основные ошибки при выполнении передач мяча на месте

Последнее изменение этой страницы: 2016-12-28; просмотров: 1020; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.135.189.25 (0.011 с.)