Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Строение протеиногенных аминокислотСодержание книги
Поиск на нашем сайте
Аминокислоты обладают изомерией
Изомерия аминокислот в зависимости от положения аминогруппы α- и β- формы аланина Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты.
Изомерия по абсолютной конфигурации Две конформации тетраэдра В белке любого организма содержится только один стереоизомер, для млекопитающих это L-аминокислоты. L- и D-формы аланина
Деление изомеров по оптической активности Право- и левовращающие формы аланина Для аминокислот характерна амфотерность § ИЭТ большинства аминокислот располагается в диапазоне рН от 5,5 (фенилаланин) до 6,3 (пролин), § ИЭТ кислых аминокислот - для глутамата 3,2, для аспартата 2,8, § ИЭТ основных аминокислот - для гистидина 7,6, для аргинина 10,8, для лизина 9,7. Заряд аминокислот зависит от величины рН среды и от строения их радикала. Если рН ниже ИЭТ – заряд аминокислоты становится положительным, если рН выше – отрицательным. Изменение заряда аминокислот при смещении рН раствора Аминокислоты соединяются пептидной связью Свойства пептидной связи: 1. Копланарность Все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом атомы "Н" и "О" расположены по разные стороны от пептидной связи. Транс-положение заместителей Радикалы аминокислот по отношению к оси C-N связи находятся по "разные" стороны, в транс-положении. Две равнозначные формы . 4. Способность к образованию водородных связей. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи. Белки Функции белков Структурная функция - формируют вещество соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин, протеогликаны; - участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности); - участие в создании органелл – рибосомы. Ферментативная функция - все ферменты являются белками; - рибозимы - рибонуклеиновые кислоты, обладающие каталитической активностью. Гормональная функция Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма. Часть из них являются белками, например, инсулин и глюкагон. Рецепторная функция - избирательное связывание гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток. Транспортная функция - только белки осуществляют перенос веществ в крови: липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа). - транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы. - транспорт веществ через мембраны осуществляют белки - Na+,К+-АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры. Резервная функция - депонированного белка - производство и накопление в яйце яичного альбумина; - у животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени. Сократительная функция Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин). Защитная функция - иммуноглобулины крови - предупреждение инфекционного процесса; - факторы системы комплемента, пропердин; - при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови - например, фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин; - протеогликаны - механическая защита и поддержка клеток, К данной функции также можно отнести поддержание постоянства коллоидно-осмотического давления крови, интерстиция и внутриклеточных пространств, а также иные функции белков крови. - белковая буферная система участвует в регуляции кислотно-щелочного состояния.
|
||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-08-16; просмотров: 356; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.147.82.22 (0.008 с.) |