Конформації макромолекул. Рівні організації біомакромолекул. 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Конформації макромолекул. Рівні організації біомакромолекул.



БІОФІЗИКА

(ректорські контрольні завдання)

 

1. Перший закон термодинаміки.

2. Ентальпія. Закон Гесса.

3. Другий закон термодинаміки. Ентропія.

4. Термодинамічні потенціали.

5. Конформації макромолекул. Рівні організації біомакромолекул.

6. Молекулярна організація клітинних мембран.

7. Білки мембран.

8. Мембранний транспорт. Канальні білки.

9. Ендо- та екзоцитоз.

10. Первинний і вторинний активний транспорт.

11. Мембранний потенціал. Рівняння Нернста.

12. Потенціал дії. Іонні механізми виникнення потенціалу дії.

 

Основна література

1. Біофізика: підручник / П.Г. Костюк, В.Л. Зима, І.С. Магура та ін. – К.: Видавничо-поліграфічний центр "Київський університет". 2008.– 567 с.

2. Биофизика / Под общ. ред. акад. АН СССР П.Г. Костюка. – К.: Выща шк. Головное изд-во, 1988. – 504 с.

3. Ремизов А.Н. Медицинская и биологическая физика. – М.: Высш. школа, 1999. – 616 с.

Додаткова література

1. Рубин А.Б. Биофизика: В 2-х кн.: Учеб. Для биол.спец. вузов. Кн. 1. Теоретическая биофизика. – М.: Высш. шк., 1987. – 319 с.

2. Рубин А.Б. Биофизика: В 2-х кн.: Учеб. Для биол.спец. вузов. Кн. 2. Биофизика клеточных процессов. – М.: Высш. шк., 1987. – 303 с.

 

 

Перший закон термодинаміки.

 

Головне завдання термодинаміки полягає в тому, щоб знайти таку універсальну характеристику, яка б однозначно визначила зміни термодинамічної системи при переході з одного стану в інший. Досліди показали, що такою характеристикою є внутрішня енергія U. Вона є функцією стану системи й залежить від термодинамічних параметрів: маси m, об'єму V, тиску р, температури Т. U = f (т, V, р, Т). Її зміна Δ U не залежить від шляху переходу з одного стану в інший. Внутрішня енергія – це сума кінетичної та потенціальної енергії всіх атомів і молекул термодинамічної системи.

Перший закон термодинаміки (закон збереження, енергії): в ізольованій термодинамічній системі повний запас енергії є сталим:

U = const; Δ U = 0.

У цій системі можливі тільки перетворення одного виду енергії в інший в еквівалентних співвідношеннях.

Зміну внутрішньої енергії Δ U в замкнутій системі визначають, вимірюючи поглинену (виділену) теплоту Q й виконану роботу W. Експериментально встановлено, що незалежно від шляху переходу системи з одного стану в інший і будь-якої зміни за значенням Q і W зміна внутрішньої енергії завжди є сталою величиною.

Δ U = U 2U 1 = Q ′ ± W ′ = Q ″ ± W ″ = const.

Знак (-) означає, що робота виконується системою проти зовнішніх сил, (+) – робота виконується із системою. У диференціальній формі перший закон термодинаміки записується таким чином:

dU = ∂Q ± ∂W.

Символ д означає, що Q і W не є функціями стану й тому не можуть бути повними диференціалами.

У системі СІ енергія вимірюється в джоулях (Дж): 1 Дж = 0,239 кал = 6,25 ∙ 1018 еВ; 1 ккал = 4,19 кДж.

 

Ентальпія. Закон Гесса.

 

За фіксованого тиску р замість внутрішньої енергії U вводять нову функцію стану, яка добре описує поведінку термодинамічної системи. Робота , яка виконується при зміні об'єму V (р = const),

Wp = p Δ V.

Тоді перший закон термодинаміки можна записати таким чином:

Q = Δ U + p Δ V = Δ(U + pV) = Δ H.

Нова функція стану – ентальпія Н:

H = U + pV.

Ентальпія визначає тепловміст системи. У диференціальній формі:

dH = dU + pdV за p = const.

Закон Гесса: тепловий ефект Q хімічної реакції не залежить від шляху реакції, а визначається тільки різницею ентальпій вихідних речовин і продуктів реакції:

Q = ∑ Н] H = ∑ Hi - ∑ Н],

де ∑ Hi, – сума ентальпій усіх продуктів реакції; ∑ Н] –сума ентальпій початкових речовин. Закон Гесса – прямий наслідок першого за­кону термодинаміки. Оскільки зміна ентальпії (тепловмісту) системи відповідає величині поглиненої або виділеної теплоти, її можна точно вимірювати калориметром.

Другий закон термодинаміки.

 

Перший закон термодинаміки визначає енергетичні перетворення й енергетичний баланс у закритій системі, але він не встановлює напрям змін у системі. За другим законом термодинаміки оцінюється здатність термодинамічної системи змінюватись у певному напрямі й визначається ефективність перетворення енергії в роботу. У результаті постійних спостережень було запропоновано кілька еквівалентних формулювань другого закону термодинаміки:

1. Р. Клаузіус (1850): теплота не може мимовільно переходити від холодного до більш нагрітого тіла.

2. У. Томпсон (1851): не можна побудувати періодично діючий пристрій, який би виконував роботу за рахунок теплоти, що відбирається з одного резервуара з однаковою температурою у всіх його частинах. Тобто, неможливо побудувати "перпетум мобіле".

Експериментальне встановлено, що відношення теплоти Δ Q до температури Т євеличиною сталою й це відношення не залежить від того, як відбувається процес:

Δ Q

Δ S = S 2S 1 = ——.

T

Ентропія S є новою функцією системи. За нескінченно малих змін стану замкнутої системи зміну ентропії запишемо таким чином:

∂Q

dS = ——.

T

В ізольованій термодинамічній системі зміна ентропії становитиме:

dS ≥ 0,

де знак (=) відповідає циклічним оборотним процесам, а знак (>) – реальним мимовільним необоротним процесам. Фактично вираз (1.19) є математичним записом другого закону термодинаміки. Відповідно до цього закону, в ізольованій системі ентропія зберігає постійне значення для оборотних процесів (S = const), але вона завжди збільшується при необоротних процесах і досягає максимального значення за термодинамічної рівноваги (S → max). Для необоротних процесів другий закон термодинаміки вказує їхній напрям: вони завжди відбуваються в напрямі зростання ентропії. Таким чином, ентропія є кількісним показником здатності системи мимовільно змінюватись у певному напрямі.

Виходячи з понять статистичної фізики, Л. Больцман уперше дав фізичне трактування ентропії. Ентропія є мірою молекулярного хаосу, а її збільшення відображає зростаючу дезорганізацію системи. Він пов'язав ентропію кожного макроскопічного стану з імовірністю його реалізації величезною кількістю мікростанів, які визначають термодинамічну ймовірність ω системи. На відміну від математичної ймовірності, яка не може бути більшою за 1, термодинамічна ймовірність має дуже великі значення й визначається за формулою:

N ǃ

ω = ———————,

N 1ǃ N 2ǃ N 3ǃ… N

де N = N1 + N2 + N3 +... + Ni -загальна кількість молекул у системі; Ni, –кількість молекул в і -ому мікрооб'ємі. Термодинамічна ймовірність ω – це кількість способів, якими N молекул можна розмістити в і мікрооб'ємах системи. Больцман пов'язав ентропію з термодинамічною ймо­вірністю:

S = k0 lnω,

 

де k0 – стала Больцмана (k0 = 1,38 ∙ 1023 Дж ∙ К−1; газова стала R = k0N = 1,38 ∙ 10−23 ∙ 6,02 ∙ 1023 = 8,31 Дж ∙ моль1 ∙ К1).

 

Термодинамічні потенціали.

 

Другий закон термодинаміки дає змогу встановити спрямування процесів у системі. Але за зміною термодинамічних функцій Δ U і Δ S неможливо оцінити величину виконаної роботи.

Об'єднаємо перший (1.3) і другий (1.18) закони термодинаміки:

∂Q = TdS = dU + ∂W,

З урахуванням (1.11) отримуємо:

TdS = dU + ∂Wp + ∂W0,

де ∂Wр = р∂V. Тоді корисна робота становитиме:

∂W0 = dU + pdVT dS.

Уводимо дві нові функції стану системи. Якщо процеси відбуваються за постійної температури (Т = const) і постійного об'єму (V = const), то максимальна корисна робота в системі виконується за рахунок зміни вільної енергії Гельмогольца (F) (ізохорно-ізотермічний потенціал). У цьому випадку р∂V = 0 і

∂W0 = dUT dS = d (UTS) = dF,

де F = UТS. У диференціальній формі зміна вільної енергії Гельмгольца запишеться таким чином:

dF = dUTdS.

Якщо Т = const і р = const, то максимальна корисна робота виконується за рахунок зміни вільної енергії Гіббса (G) (ізобарно-ізотермічний потенціал):

∂W0 = dU + pdVT dS = dHTdS = d (HTS) = dG,

де G = НТS. У диференціальній формі:

dG = dHTdS.

Мембранні білки.

 

Мембранні ліпіди створюють бар'єри проникності й тим самим відділяють окремі частини (компартменти) клітини. Специфічні білки опосередковують окремі функції мембран, зокрема, транспорт, передачу інформації й перетворення енергії. Мембранні ліпіди формують середовище, необхідне для функціонування цих білків.

Мембрани різняться між собою за вмістом білка. Так, у мієліні, що служить ізолюючою оболонкою багатьох нервових волокон, міститься невелика кількість білка (18% маси мембрани). Основний компонент мієліну – ліпіди з високими ізоляційними властивостями. Разом з тим, у більшості клітин плазматичні мембрани мають високу фізіологічну активність і містять різноманітні помпи, канали, рецептори, ферменти. Кількість білка в такій плазматичній мембрані досягає зазвичай 50 % її маси. Найвищим вмістом білка (до 75 %) характеризуються мембрани, що функціонують як перетворювачі енергії: внутрішні мембрани мітохондрій і хлоропластів

При застосуванні детергентів (одноланцюгових амфіфільних сполук) багато мембранних білків було солюбілізовано й отримано в очищеному вигляді. Деякі з них зберігають активність у розчині з детергентом.

Деякі мембранні білки вдається виділити методами м'якої обробки, зокрема, екстрагуванням розчином високої іонної сили. Це поверхневі (периферичні) білки мембрани. Інші білки – інтегральні – виявляються міцніше пов'язаними з мембраною. Інтегральні білки внаслідок неполярних взаємодій утворюють гідрофобні зв'язки з вуглеводневими ланцюгами мембранних ліпідів. їх можна солюбілізувати і виділити лише за допомогою детергентів. Можливі ковалентні зв'язки ліпідів і деяких білків мембрани. Інтегральні білки мають трансмембранні домени, які безпосередньо занурені в ліпідний бішар. Вони складаються головним чином із залишків неполярних (гідрофобних) амінокислот і можуть перетинати бішар один чи кілька разів.

Периферичні білки поєднані з мембранами переважно електростатичними силами й водневими зв'язками. Ці полярні взаємодії може бути зруйновано при додаванні до розчинів, що оточують мембрану, солей або при зміні рН. Згідно з останніми даними периферичні білки мембран часто приєднуються до поверхні інтегральних білків.

 

Ендо- та екзоцитоз.

 

У клітинах тварин необхідні для життєдіяльності невеликі молекули з'являються або завдяки синтезу, або транспортуються з позаклітинного середовища транспортними білками. Проте великі молекули й частинки можуть проникати у клітини й за допомогою іншого процесу, відомого як ендоциитоз. При цьому ділянка плазматичної мембра­ни обгортає об'єкт, що поглинається клітиною й у результаті ендоцитозу потрапляє до неї всередині оточеного мембраною пухирця. Існу­ють три види ендоцитозу.

Один з них – фагоцитоз. У цьому разі з клітинною поверхнею зв'язуються великі частинки, такі як мікроорганізми та інші клітини або їхні уламки. Вони обгортаються плазматичною мембраною, після чого потрапляють усередину клітини (інтерналізуються), перебуваючи у великих везикулах, що мають назву фагосоми. їхній діаметр може перевищувати 250 нм. За допомогою фагоцитозу клітини найпростіших захоплюють бактерії та інші харчові частинки. Фагосоми зливаються з лізосомами, що забезпечує перетравлення їхнього вмісту гідролітичними ферментами лізосоми. Компоненти інтерналізованої плазматичної мембрани фагосом повертаються до плазматичної мембрани. У ссавців фагоцитуючі клітини крові макрофаги і нейтрофіли захищають організм від бактерій, які потрапили в організм. Макрофаги також виконують важливу функцію у вилученні старих і пошкоджених клітин і клітинних уламків. В організмі людини макрофаги впродовж доби поглинають понад 1011старих еритроцитів. Фагоцити мають різноманітні спеціалізовані поверхневі рецептори, які функціонально пов'язані з механізмом здійснення фагоцитозу.

Неспецифічне поглинання клітинами позаклітинної рідини відбувається завдяки ендоцитозу другого типу, що названо піноцитозом. Практично всі еукаріотні клітини поглинають фрагменти їхньої власної плазматичної мембрани, утворюючи невеликі піноцитозні (ендоцитозні) везикули. Цей процес полягає в тому, що дрібна крапля рідини обгортається ділянкою мембрани, яка переходить всередину клітини у вигляді везикули. При цьому туди ж потрапляють іони й дрібні молекули, які були розчинені у краплі. Швидкість даного процесу може бути досить значною. Наприклад, макрофаги поглинають 3 % поверхні плазматичної мембрани за хвилину. У зв'язку з тим, що площа поверхні й об'єм клітини при цьому не змінюються, поглинуті ділянки мембрани мають за допомогою екзоцитозу знову вбудовуватись у мембрану.

Третій тип ендоцитозу – рецепторопосередкований ендоцитпоз. Відомо близько 25 різноманітних трансмембранних рецепторних білків, які беруть участь у ендоцитозі найрізноманітніших типів лігандів. Рецепторопосередкований ендоцитоз являє собою вибірковий концентруючий механізм, який надає можливість клітині поглинати специфічні ліганди. Уперше такий спосіб проникнення білка у клітини описали в 1964 р. К. Портер і Т. Рот. У більшості тваринних клітин утворюються заглиблення плазматичної мембрани, вкриті зсередини клітини білком клатрином. У цих заглибленнях накопичуються або лише комплекси рецепторів з відповідними макромолекулами-лігандами, або як зв'язані, так і не зв'язані рецептори. Інші білки плазматичної мембрани звідси витісняються. Потім заглиблення перетворюються на вкриті клатрином мембранні везикули, що інтерналізуються й у такий спосіб забезпечують ефективний шлях для поглинання певних лігандів з позаклітинної рідини. Потім везикули втрачають клатринову оболонку і, зливаючись, утворюють ранні ендосоми.

БІОФІЗИКА

(ректорські контрольні завдання)

 

1. Перший закон термодинаміки.

2. Ентальпія. Закон Гесса.

3. Другий закон термодинаміки. Ентропія.

4. Термодинамічні потенціали.

5. Конформації макромолекул. Рівні організації біомакромолекул.

6. Молекулярна організація клітинних мембран.

7. Білки мембран.

8. Мембранний транспорт. Канальні білки.

9. Ендо- та екзоцитоз.

10. Первинний і вторинний активний транспорт.

11. Мембранний потенціал. Рівняння Нернста.

12. Потенціал дії. Іонні механізми виникнення потенціалу дії.

 

Основна література

1. Біофізика: підручник / П.Г. Костюк, В.Л. Зима, І.С. Магура та ін. – К.: Видавничо-поліграфічний центр "Київський університет". 2008.– 567 с.

2. Биофизика / Под общ. ред. акад. АН СССР П.Г. Костюка. – К.: Выща шк. Головное изд-во, 1988. – 504 с.

3. Ремизов А.Н. Медицинская и биологическая физика. – М.: Высш. школа, 1999. – 616 с.

Додаткова література

1. Рубин А.Б. Биофизика: В 2-х кн.: Учеб. Для биол.спец. вузов. Кн. 1. Теоретическая биофизика. – М.: Высш. шк., 1987. – 319 с.

2. Рубин А.Б. Биофизика: В 2-х кн.: Учеб. Для биол.спец. вузов. Кн. 2. Биофизика клеточных процессов. – М.: Высш. шк., 1987. – 303 с.

 

 

Перший закон термодинаміки.

 

Головне завдання термодинаміки полягає в тому, щоб знайти таку універсальну характеристику, яка б однозначно визначила зміни термодинамічної системи при переході з одного стану в інший. Досліди показали, що такою характеристикою є внутрішня енергія U. Вона є функцією стану системи й залежить від термодинамічних параметрів: маси m, об'єму V, тиску р, температури Т. U = f (т, V, р, Т). Її зміна Δ U не залежить від шляху переходу з одного стану в інший. Внутрішня енергія – це сума кінетичної та потенціальної енергії всіх атомів і молекул термодинамічної системи.

Перший закон термодинаміки (закон збереження, енергії): в ізольованій термодинамічній системі повний запас енергії є сталим:

U = const; Δ U = 0.

У цій системі можливі тільки перетворення одного виду енергії в інший в еквівалентних співвідношеннях.

Зміну внутрішньої енергії Δ U в замкнутій системі визначають, вимірюючи поглинену (виділену) теплоту Q й виконану роботу W. Експериментально встановлено, що незалежно від шляху переходу системи з одного стану в інший і будь-якої зміни за значенням Q і W зміна внутрішньої енергії завжди є сталою величиною.

Δ U = U 2U 1 = Q ′ ± W ′ = Q ″ ± W ″ = const.

Знак (-) означає, що робота виконується системою проти зовнішніх сил, (+) – робота виконується із системою. У диференціальній формі перший закон термодинаміки записується таким чином:

dU = ∂Q ± ∂W.

Символ д означає, що Q і W не є функціями стану й тому не можуть бути повними диференціалами.

У системі СІ енергія вимірюється в джоулях (Дж): 1 Дж = 0,239 кал = 6,25 ∙ 1018 еВ; 1 ккал = 4,19 кДж.

 

Ентальпія. Закон Гесса.

 

За фіксованого тиску р замість внутрішньої енергії U вводять нову функцію стану, яка добре описує поведінку термодинамічної системи. Робота , яка виконується при зміні об'єму V (р = const),

Wp = p Δ V.

Тоді перший закон термодинаміки можна записати таким чином:

Q = Δ U + p Δ V = Δ(U + pV) = Δ H.

Нова функція стану – ентальпія Н:

H = U + pV.

Ентальпія визначає тепловміст системи. У диференціальній формі:

dH = dU + pdV за p = const.

Закон Гесса: тепловий ефект Q хімічної реакції не залежить від шляху реакції, а визначається тільки різницею ентальпій вихідних речовин і продуктів реакції:

Q = ∑ Н] H = ∑ Hi - ∑ Н],

де ∑ Hi, – сума ентальпій усіх продуктів реакції; ∑ Н] –сума ентальпій початкових речовин. Закон Гесса – прямий наслідок першого за­кону термодинаміки. Оскільки зміна ентальпії (тепловмісту) системи відповідає величині поглиненої або виділеної теплоти, її можна точно вимірювати калориметром.

Другий закон термодинаміки.

 

Перший закон термодинаміки визначає енергетичні перетворення й енергетичний баланс у закритій системі, але він не встановлює напрям змін у системі. За другим законом термодинаміки оцінюється здатність термодинамічної системи змінюватись у певному напрямі й визначається ефективність перетворення енергії в роботу. У результаті постійних спостережень було запропоновано кілька еквівалентних формулювань другого закону термодинаміки:

1. Р. Клаузіус (1850): теплота не може мимовільно переходити від холодного до більш нагрітого тіла.

2. У. Томпсон (1851): не можна побудувати періодично діючий пристрій, який би виконував роботу за рахунок теплоти, що відбирається з одного резервуара з однаковою температурою у всіх його частинах. Тобто, неможливо побудувати "перпетум мобіле".

Експериментальне встановлено, що відношення теплоти Δ Q до температури Т євеличиною сталою й це відношення не залежить від того, як відбувається процес:

Δ Q

Δ S = S 2S 1 = ——.

T

Ентропія S є новою функцією системи. За нескінченно малих змін стану замкнутої системи зміну ентропії запишемо таким чином:

∂Q

dS = ——.

T

В ізольованій термодинамічній системі зміна ентропії становитиме:

dS ≥ 0,

де знак (=) відповідає циклічним оборотним процесам, а знак (>) – реальним мимовільним необоротним процесам. Фактично вираз (1.19) є математичним записом другого закону термодинаміки. Відповідно до цього закону, в ізольованій системі ентропія зберігає постійне значення для оборотних процесів (S = const), але вона завжди збільшується при необоротних процесах і досягає максимального значення за термодинамічної рівноваги (S → max). Для необоротних процесів другий закон термодинаміки вказує їхній напрям: вони завжди відбуваються в напрямі зростання ентропії. Таким чином, ентропія є кількісним показником здатності системи мимовільно змінюватись у певному напрямі.

Виходячи з понять статистичної фізики, Л. Больцман уперше дав фізичне трактування ентропії. Ентропія є мірою молекулярного хаосу, а її збільшення відображає зростаючу дезорганізацію системи. Він пов'язав ентропію кожного макроскопічного стану з імовірністю його реалізації величезною кількістю мікростанів, які визначають термодинамічну ймовірність ω системи. На відміну від математичної ймовірності, яка не може бути більшою за 1, термодинамічна ймовірність має дуже великі значення й визначається за формулою:

N ǃ

ω = ———————,

N 1ǃ N 2ǃ N 3ǃ… N

де N = N1 + N2 + N3 +... + Ni -загальна кількість молекул у системі; Ni, –кількість молекул в і -ому мікрооб'ємі. Термодинамічна ймовірність ω – це кількість способів, якими N молекул можна розмістити в і мікрооб'ємах системи. Больцман пов'язав ентропію з термодинамічною ймо­вірністю:

S = k0 lnω,

 

де k0 – стала Больцмана (k0 = 1,38 ∙ 1023 Дж ∙ К−1; газова стала R = k0N = 1,38 ∙ 10−23 ∙ 6,02 ∙ 1023 = 8,31 Дж ∙ моль1 ∙ К1).

 

Термодинамічні потенціали.

 

Другий закон термодинаміки дає змогу встановити спрямування процесів у системі. Але за зміною термодинамічних функцій Δ U і Δ S неможливо оцінити величину виконаної роботи.

Об'єднаємо перший (1.3) і другий (1.18) закони термодинаміки:

∂Q = TdS = dU + ∂W,

З урахуванням (1.11) отримуємо:

TdS = dU + ∂Wp + ∂W0,

де ∂Wр = р∂V. Тоді корисна робота становитиме:

∂W0 = dU + pdVT dS.

Уводимо дві нові функції стану системи. Якщо процеси відбуваються за постійної температури (Т = const) і постійного об'єму (V = const), то максимальна корисна робота в системі виконується за рахунок зміни вільної енергії Гельмогольца (F) (ізохорно-ізотермічний потенціал). У цьому випадку р∂V = 0 і

∂W0 = dUT dS = d (UTS) = dF,

де F = UТS. У диференціальній формі зміна вільної енергії Гельмгольца запишеться таким чином:

dF = dUTdS.

Якщо Т = const і р = const, то максимальна корисна робота виконується за рахунок зміни вільної енергії Гіббса (G) (ізобарно-ізотермічний потенціал):

∂W0 = dU + pdVT dS = dHTdS = d (HTS) = dG,

де G = НТS. У диференціальній формі:

dG = dHTdS.

Конформації макромолекул. Рівні організації біомакромолекул.

 

Функціональний стан біомакромолекул у клітині визначається їхньою просторовою організацією. Одним з найважливіших питань молекулярної біофізики є виявлення механізму стабілізації біомакромолекул, у результаті чого вони набувають компактної просторової структури з високою специфічністю. Це має особливе значення тому, що біологічна активність макромолекул є чутливою до зміни їхньої просторової структури.

Умовно виділяють кілька рівнів структурної організації біомакромолекул. Найнижчим рівнем організації є первинна структура біомакромолекул – послідовність мономерних елементів у ланцюгу біополімеру, які міцно ковалентно зв'язані. У нуклеїнових кислотах первинна структура визначається послідовністю кавалентно зв'язаних нуклеотидів у полінуклеотидних ланцюгах; у білках – амінокислот у поліпептидах. Ковалентні зв'язки є достатньо стійкими. Вільна енергія їх утворення становить 400-800 кДж ∙ моль–1.

Вищі рівні організації біомакромолекул включають: вторинну структуру – локальне упорядкування окремих ділянок полімерного ланцюга; третинну структуру – просторову укладку всього полімерного ланцюга; четвертинну структуру – просторове розміщення кількох компактно організованих полімерних ланцюгів з утворенням надмолекулярного комплексу. На цих рівнях організації важливого значення набувають нековалентні, слабкі зв'язки, які стабілізують просторову структуру біомакромолекул.

Обертання навколо простих ковалентних зв'язків зумовлює утворення різних поворотних ізомерів або конформерів полімерного ланцюга. Конформація макромолекули – це спосіб укладки полімерного ланцюга (без розриву ковалентних зв'язків) за допомогою великої кількості слабких зв'язків, через що утворюється найбільш термодинамічне вигідна й стабільна просторова структура макромолекули. Енергія слабких зв'язків є достатньою для стабілізації конформації макромолекули, оскільки за кімнатної температури (Т = 300 К) вона перевищує середню теплову енергію молекул, WT = 2,5 кДж ∙ моль–1. Зміна факторів навколишнього середовища (температура, рН, іонна сила тощо), додавання до розчину денатуруючих речовин (сечовина, гуаніл гідрохлорид, спирти, детергенти) спричинюють конформаційну перебудову макромолекул з утворенням нової просторової структури або приводять до утворення невпорядкованої структури. Конформаційні зміни в білках і нуклеїнових кислотах завжди відбуваються на більш високих, ніж первинна структура, рівнях організації. Такі зміни супроводжуються як розривом, так і утворенням інших слабких зв'язків.

 



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2016-04-26; просмотров: 381; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 54.163.221.133 (0.105 с.)