Молекулярная масса: инсулин (5700)

МИОГЛОБИН (17000)

ПЕПСИН (35000)

ГЕМОГЛОБИН (65000).

Молекулярную массу белка можно определить по скорости седиментации (осаждения) при УЛЬТРАЦЕНТРИФУГИРОВАНИИ, т.е. при ускорении 100000-500000 дальтон. На основании этого определяют коэффициент седиментации, который обозначают S (в честь СВЕДБЕРГА). Он предложил за единицу коэффициента седиментации величину 10-13 степени. S большинства белков колеблется в пределах 1-2 СВЕДБЕРГОВ. Др. методом определения молекулярной массы является метод ГЕЛЬФИЛЬТРАЦИИ (молекулярное просеивание). Используется искусственно созданные гранулы, имеющие поры (гранулы СЕФАДЕКСА). Внутрь гранулы могут проникать только соединения определённого размера: молекулы небольшого размера входят в гранулы, а большие быстрее вымываются. Молекулярная масса рассчитывается ориентировочно. Буфер не задерживается, а белок движется тем медленнее, чем меньше молекулярная масса.

Способность белков связываться с ЛИГАНДАМИ,

Белки способны связываться с определенными веществами. Белки специфично узнают свои ЛИГАНДЫ, что обусловлено комплиментарным строением определённого участка белка и ЛИГАНДЫ.                                                                                                

Fe2+ O2. ИЗБИРАТЕЛЬНОСТЬ обеспечивается белковой частью гемоглобина. Центр связывания ЛИГАНДА называется активным центром. Это свойство лежит в основе др. метод разделения белков - АФФИНАЯ ХРОМОТОГРАФИЯ (разделение по сродству).

Электрохимические свойства белков.

А. АМФОТЕРНОСТЬ.

Белки - АМФОТЕРНЫЕ ЭЛЕКТРОЛИТЫ.

АМФОТЕРНОСТЬ обусловлена:

Концевыми СООН и NH2 группами.

2.Боковыми группами:

ГЛУ, АСП -дополнительные кислотные СВОЙВТВА. АРГ, ЛИЗ, ГИС - основные свойства.

Т.к. белковые молекулы имеют много ИОНОГЕННЫХ групп, следовательно, они ПОЛИЭЛЕКТРОЛИТЫ. БЕЛКИ являются АМФОЛИТАМИ.

Б. Буферные свойства - способность поддерживать РН среды. Наиболее мощным буфером крови является ГЕМОГЛОБИНОВЫЙ буфер, т.к. в большом количестве содержит ГИСТИДИН.

B. Белки содержат заряд, который зависит от соотношения кислотных и основных групп, а оно в свою очередь зависит от их диссоциации, определяющейся РН среды.

Изоэлектрическое состояние - это состояние молекулы белка, при котором её заряд равен 0. Значение РН, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой.

PI кислые белки<7 (белки протоплазмы)

Р I основные белки >7 (ядерные белки).

В изоэлектрическом состоянии белок менее устойчив. Это свойство белков используется при их ФРАКЦИВАНИИ:

ИОНООБМЕННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ.

Для неё используется ИОНООБМЕННИКИ, которые изготавливаются из чистой целлюлозы: ДЭАЭ - целлюлоза (содержит катионные группы); КМ - целлюлоза (содержит анионные группы). На ДЭАЭ разделяют отрицательно заряженные белки, на КМ - положительно заряженные. Чем больше в белке СООН групп, тем прочнее он связывается с ДЭАЭ целлюлозой.

Разделение белков на основании величины заряда - электрофорез белков. С помощью электрофореза в сыворотке крови выделяют как минимум 5 фракций: АЛЬБУМИНЫ, альфа, альфа-2, гамма, бета - глобулины.

Коллоидные свойства белков.

Белковые растворы весьма устойчивы,их иногда относят к истинным растворам, высокая молекулярная масса придаёт белковым растворам коллоидные свойства.

A. Оптические свойства:

- ОПАЛЕСЦЕНЦИЯ - дифракция световых лучей при прохождении через раствор и, следовательно, наблюдение его некоторого потемнения при взгляде под прямым углом к источнику света.

- Рассеивание света (конус ТИНДАЛЯ).

Оптические свойства используются в световой микроскопии, нефелометрии, ТУРБОДИМЕТРИИ.

При нефелометрии измеряется интенсивность отраженного света. При ТУРБОДИМЕТРИИ измеряется интенсивность проходящего света.

Б. Высокая вязкость растворов белка.

B. Малая скорость диффузии.