Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Понятие о надвторичной структуре белка. Структурные и функциональные домены. Причины формирования третичной структуры белковой молекулы.
Надвторичные структуры — это особые участки в белковых молекулах, которые отличаются структурной и функциональной специфичностью. Иначе их называют домены или доменные области (от лат. dominium - владение, вотчина). Как правило, они возникают при взаимодействии радикалов аминокислот между собой. При этом наблюдается особая поляризация или, наоборот, гидрофобный участок, куда будут адсорбироваться ионы металлов, какого-либо органического соединения или другого белка. В зависимости от дальнейших превращений доменные области проявляют каталитические, структурообразующие или иные функции. --- Третичная структура белка. Силы, стабилизирующие третичную структуру. Конформационные изменения при функционировании белков. Денатурация белка и факторы, ее вызывающие. Использование явления денатурации в медицинской практике. Третичная структура – это укладка полипептидной цепи в глобулу ("клубок"). Четкой границы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, однако в основе третичной структуры лежат стерические взаимосвязи между аминокислотами, отстоящими далеко друг от друга в цепи. Благодаря третичной структуре происходит еще более компактное формирование цепи. Аминокислоты принимают участие в формировании третичной структуры, образуя связи своими функциональными группами (радикалами), например: - водородные – между НО-, СООН-, NH2-группами радикалов аминокислот, - дисульфидные – между остатками цистеина, - гидрофобные – между остатками алифатических и ароматических аминокислот, - ионные – между СОО–-группами глутамата и аспартата и NH3+-группами лизина и аргинина, - псевдопептидные – между дополнительными СОО–-группами глутамата и аспартата и дополнительными NH3+-группами лизина и аргинина. Гидрофобные взаимодействия, а также ионные и водородные связи относят к числу слабых, так как их энергия лишь ненамного превышает энергию теплового движения атомов при комнатной температуре (т.е. уже при данной температуре возможен разрыв таких связей). Поддержание характерной для белка конфор-мации возможно благодаря возникновению множества слабых связей между различными участками полипептидной цепи. Однако белки состоят из огромного числа атомов, находящихся в постоянном (броуновском) движении, что приводит к небольшим перемещениям отдельных участков полипептидной цепи, которые обычно не нарушают общую структуру белка и его функции. Следовательно, белки обладают конформационной лабильностью - склонностью к небольшим изменениям конформации за счёт разрыва одних и образования других слабых связей. Конформация белка может меняться при изменении химических и физических свойств среды, а также при взаимодействии белка с другими молекулами. При этом происходит изменение пространственной структуры не только участка, контактирующего с другой молекулой, но и конформации белка в целом.
Денатурация – необратимое осаждение белка из-за разрыва связей, стабилизирующих четвертичную, третичную, вторичную структуры белка, сопровождаемое изменением растворимости, вязкости, химической активности, снижением или полной потерей биологической функции. 1. Физическая денатурация Вызывается повышением температуры, ультрафиолетовым и микроволновым излучением, механическими воздействиями, ионизацией заряженными частицами. 2. Химическая денатурация Зависит от природы денатурирующего реагента: - кислоты и щелочи образуют водородные связи с пептидными группами, - органические растворители образуют водородные связи и вызывают дегидратацию, - алкалоиды образуют связи с полярными группами и разрывают систему водородных и ионных связей, - тяжелые металлы взаимодействуют с заряженными радикалами, нейтрализуют отрицательные заряды и разрывают систему водородных и ионных связей. --- 9. Четвертичная структура белков. Преимущества существования белков с четвертичной структурой. Кооперативные изменения конформации полипептидных цепей при функционировании белков с четвертичной структурой на примере гемоглобина. Сравнительные особенности транспорта кислорода гемоглобином и миоглобином. Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной структурой. Например, гемоглобин – белок эритроцитов, переносящий кислород, состоит из 4 гемсодержащих субъединиц – 2 α-субъединицы и 2 β-субъединицы в гемоглобине взрослых, 2 α-субъединицы и 2 γ-субъединицы в фетальном гемоглобине.
Лактатдегидрогеназа – фермент, принимающий активное участие в окислении глюкозы в бескислородных условиях, также включает 4 субъединицы – Н (heart) и М (muscle) в разных сочетаниях: Н4, Н3М1, Н2М2, Н1М3, М4. Всего 5 изоферментов. Креатинкиназа – фермент, участвующий в регенерации АТФ при мышечном сокращении, состоит из 2 субъединиц – В (brain) и М (muscle) в разных сочетаниях: ВВ, ВМ, ММ. Всего 3 изофермента. Взаимодействие протомеров друг с другом осуществляется по принципу комплементарности, т.е. их поверхность подходит друг другу по геометрической форме и по функциональным группам аминокислот (возникновение ионных и водородных связей). Так как субъединицы в олигомерах очень тесно взаимодействуют между собой, то любое изменение конформации какой-либо одной субъединицы обязательно влечет за собой изменение других субъединиц. Этот эффект называется кооперативное взаимодействие. Например, в легких у гемоглобина кооперативное взаимодействие субъединиц в 300 раз ускоряет присоединение кислорода к гемоглобину. В тканях отдача кислорода также ускоряется в 300 раз. Присоединение в легких первой молекулы кислорода к одной из субъединиц гемоглобина изменяет ее конформацию. В результате она начинает влиять на следующую субъединицу, облегчая присоединение к ней кислорода. После этого они вдвоем влияют на третью субъединицу и так далее. В тканях первая молекула кислорода отделяется от своей субъединицы не очень легко, вторая уже быстрее и так далее. Миоглобин является одиночной полипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обусловливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О2 в мышце (до 1-2 мм рт.ст). Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и гемоглобина: - одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода – около 26 мм рт.ст. для гемоглобина и 5 мм рт.ст. для миоглобина, - при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт.ст. (в тканях) гемоглобин насыщен на 50-80%, тогда как миоглобин – почти на 100%. Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельно малых величин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма. ---
|
||||||
Последнее изменение этой страницы: 2021-06-14; просмотров: 322; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.22.242.141 (0.01 с.) |