Структура ферментов, активные центры, механизмы действия

Классификация:

1. Оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные реакции);

2. Трансферазы (перенос функциональных групп);

3. Гидролазы (реакции расщепления с участием воды);

4. Лиазы (разрыв связей без участия воды);

5. Изомеразы (изомерные превращения);

6. Лигазы (синтез с затратой молекул АТФ)

 

Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, пепсин, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Примером сложных ферментов являются сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат), различные пероксидазы (содержат гем), лактатдегидрогеназа (содержит Zn²⁺), амилаза (содержит Ca2+).

Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом (НАД+, НАДФ+, ФМН, ФАД, биотин) или простетической группой (гем, олигосахариды, ионы металлов Fe2+, Mg2+, Ca2+, Zn2+).

Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут. Кофактор входит в состав активного центра, участвует в связывании субстрата или в его превращении.

Как многие белки, ферменты могут быть мономерами, т.е. состоять из одной субъединицы, и полимерами, состоящими из нескольких субъединиц.

Структурно-функциональная организация ферментов

В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:

1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. В активном центре выделяют два участка:

· якорный (контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,

· каталитический – непосредственно отвечает за осуществление реакции.

Схема строения ферментов

У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора. Например, в реакции превращения пировиноградной кислоты (пируват) в молочную кислоту (лактат) сначала к апоферменту лактатдегидрогеназы присоединяется НАД, формируется активный центр, и только потом входит пируват.