Степень ионизация функциональных групп фермента 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Степень ионизация функциональных групп фермента



Степень ионизация функциональных групп фермента

11. Специфичность фермента обусловлена строением активного центра фермента

12. Величина константы Михаэлиса отражает сродство фермента к субстрату

13. Константа Михаэлиса соответствует концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна 1/2 максимальной

14. Кофермент – это небелковая часть фермента

15. Коферментом дегидрогеназ является никотинамидадениндинуклеотид

16. Коферментом аминотрансфераз является пиридоксальфосфат

17. Коферментом карбоксилаз является биотин

18. В состав кофермента NAD входит витамин РР

19. В состав кофермента FAD входит витамин В2

20. В состав кофермента А входит витамин В5

21. В состав кофермента тетрагидрофолат входит витамин В9

22. В состав кофермента тиаминпирофосфат входит витамин В1

23. В состав кофермента пиридоксальфосфат входит витамин В6

24. Соответствие между структурными компонентами фермента и их химической составляющей:

1) кофермент - б) органические вещества небелковой природы

2) кофактор  - а) ионы металлов

3) апофермент - в) белковая часть фермента

25. Повысить активность ферментов можно всеми способами, кроме денатурации

26. Активация цАМФ-зависимой протеинкиназы осуществляется путем диссоциации протомеров

27. Активации пепсиногена осуществляется путем  ограниченного протеолиза

28. Механизмом активации ферментов при участии протеинкиназы является фосфорилирование

29. Механизмом активации ферментов при участии фосфопротеинфосфатазы является дефосфорилирование

30. Активация аденилатциклазы осуществляется путем взаимодействия с белком-активатором

31. Конкурентными ингибиторами ферментов являются вещества, по структуре подобные субстрату

32. Особенностью аллостерических ферментов является олигомерная структура

33. Аллостерическим ингибитором фермента может быть продукт превращения субстрата

34. Мультиферментные комплексы представляют собой

Восстановленных коферментов в митохондриях

87. Окислительное фосфорилирование АДФ происходит в процессе тканевого дыхания

88. Синтез АТФ в клетках эукариот протекает на внутренней мембране митохондрий

89. Первичным акцептором электронов окисляемого субстрата является NAD +

90. При окислении FADН2 в процессе тканевого дыхания образуется 2АТФ

91. При окислении NADН+Н+ в процессе тканевого дыхания образуется 3АТФ

92. Наибольшая величина окислительно-восстановительного потенциала ферментов цепи передачи электронов характерна для

Цитохром-с-оксидазы

93. Последовательность расположения ферментов цепи передачи, электронов на внутренней мембране митохондрий:

1) цитохром-с-оксидаза - 4

2) QH2-дегидрогеназа - 3

3) Сукцинатдегидрогеназа - 2

4) NADH-дегидрогеназа - 1

94. В состав митохондриального комплекса тканевого дыхания входят все цитохромы, кроме Р-450

95. Цитохром-с-оксидаза передает электроны на кислород

96. Ингибитором цитохром-с-оксидазы является угарный газ

97. Ингибиторы NADH-дегидрогеназы является барбитуровая кислота

98. Разобщителями тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования являются все соединения, кроме жирных кислот

99. Разобщители тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования

Рибозо-5-фосфат

115.Пентозофосфатный путь окисления глюкозы наиболее активно протекает в зрелых эритроцитах

116.Продукт пентозофосфатного пути окисления глюкозы NADPН+Н+ используется в процессе синтеза жирных кислот

117.Продукты пентозофосфатного пути окисления глюкозы используются во всех процессах, кроме энергетического обмена

118.При анаэробном гликолизе образуется 2 АТФ

119.При аэробном гликолизе образуется 8 АТФ

120.Ключевым ферментом гликолиза является фосфофруктокиназа

121.Фосфофруктокиназа относится к ферментам класса изомеразы

122.Конечным продуктом гликолиза в эритроцитах является лактат

123.Конечным продуктом аэробного гликолиза является пируват

124.Конечным продуктом анаэробного гликолиза является лактат

125.Конечными продуктами полного окисления глюкозы являются Н2О и СО2

126.В работающей мышце активно протекает гликолиз

127.К макроэргическим соединениям относятся все, кроме аденозина

128.При анаэробном гликолизе АТФ синтезируется путем субстратного фосфорилирования АДФ

129.В глицерофосфатном челночном механизме транспорта NADН в митохондриях используется FAD

130.В малат-аспартатном челночном механизме транспорта NADН в митохондриях используется NAD

131.Глюконеогенез – это синтез глюкозы

132.Ферментом глюконеогенеза является пируваткарбоксилаза

133.Пируваткарбоксилаза относится к ферментам класса лигазы

134.Кофермент пируваткарбоксилазы является биотин

135.Активатором глюконеогенеза является кортизол

136.Глюконеогенез активно протекает в печени

137.Субстратами для синтеза глюкозы являются все вещества, кроме ацетоацетата оксалоацетата

138.Гликогенез – это синтез гликогена

139.Гликогенез активируется инсулином

140.Ферментом гликогенеза является гликогенсинтаза

141. Ключевой фермент синтеза гликогена называется … гликогенсинтаза

142.Гликогенсинтаза образует гликозидные связи альфа-1,4

143.Субстратом гликогенсинтазы является УДФ-глюкоза

144.Гликогенсинтаза в качестве субстрата использует УДФ-глюкозу

145.Гликогенсинтаза активируется по механизму дефосфорилирования

146.Гликогенсинтаза относится к ферментам класса трансферазы

147.Синтез гликогена наиболее активно протекает в печени

148.Основным органом депонирования гликогена является печень

149.Гликогенолиз – это распад гликогена

150.Ключевой фермент распада гликогена называется... гликогенфосфорилаза

151.Регуляторным ферментом распада гликогена является гликогенфосфорилаза

152.Гликогенфосфорилаза активируется по механизму фосфорилирования

153.Гликогенфосфорилаза катализирует реакцию образования глюкозо-1-фосфата

154.Гликогенфосфорилаза относится к ферментам класса трансферазы

155.Гликогенолиз в печени активируется глюкагоном

156.Распад гликогена до глюкозы происходит в печени

157.В скелетных мышцах конечным продуктом распада гликогена является глюкозо-6-фосфат

158.Соответствие фермента и катализируемой реакции:

1) Гликогенфосфорилаза - b) перенос остатка глюкозы с молекулы гликогена на фосфорную кислоту

2) гликогенсинтаза - c) перенос остатка глюкозы с УДФ-глюкозы на гликоген

3) гексокиназа - a) перенос остатка фосфорной кислоты с АТФ на глюкозу

159.Соответствие фермента и катализируемой реакции:

1) глюкозо-6-фосфат дегидрогеназа - a)перенос электронов и протонов на NADP +

степень ионизация функциональных групп фермента

11. Специфичность фермента обусловлена строением активного центра фермента

12. Величина константы Михаэлиса отражает сродство фермента к субстрату

13. Константа Михаэлиса соответствует концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна 1/2 максимальной

14. Кофермент – это небелковая часть фермента

15. Коферментом дегидрогеназ является никотинамидадениндинуклеотид

16. Коферментом аминотрансфераз является пиридоксальфосфат

17. Коферментом карбоксилаз является биотин

18. В состав кофермента NAD входит витамин РР

19. В состав кофермента FAD входит витамин В2

20. В состав кофермента А входит витамин В5

21. В состав кофермента тетрагидрофолат входит витамин В9

22. В состав кофермента тиаминпирофосфат входит витамин В1

23. В состав кофермента пиридоксальфосфат входит витамин В6

24. Соответствие между структурными компонентами фермента и их химической составляющей:

1) кофермент - б) органические вещества небелковой природы

2) кофактор  - а) ионы металлов

3) апофермент - в) белковая часть фермента

25. Повысить активность ферментов можно всеми способами, кроме денатурации

26. Активация цАМФ-зависимой протеинкиназы осуществляется путем диссоциации протомеров

27. Активации пепсиногена осуществляется путем  ограниченного протеолиза

28. Механизмом активации ферментов при участии протеинкиназы является фосфорилирование

29. Механизмом активации ферментов при участии фосфопротеинфосфатазы является дефосфорилирование

30. Активация аденилатциклазы осуществляется путем взаимодействия с белком-активатором

31. Конкурентными ингибиторами ферментов являются вещества, по структуре подобные субстрату

32. Особенностью аллостерических ферментов является олигомерная структура

33. Аллостерическим ингибитором фермента может быть продукт превращения субстрата

34. Мультиферментные комплексы представляют собой



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2019-08-18; просмотров: 121; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 174.129.190.10 (0.015 с.)