Группы ферментных препаратов в зависимости от сырья и целей применения

Ферменты представляют собой высокоспециализированные катализаторы белковой природы, которые ускоряют химические реакции в животных и растительных организмах. Практически все химические преобразования в живом веществе осуществляются с помощью ферментов. Можно сказать, что ферменты являются движущей силой биохимических процессов в живых организмах.

В зависимости от природы и назначения ферменты могут выделяться в окружающую среду или удерживаться внутри клетки. Они не утрачивают каталитической способности и после выделения из организма. На этом основано их использование в пищевой, легкой и медицинской промышленности, сельском хозяйстве и других отраслях народного хозяйства.

Все ферментативные реакции протекают легко и быстро. Катализируемые в организме ферментативные реакции не сопровождаются образованием побочных продуктов, в то время как в органических реакциях, проводимых с помощью искусственных катализаторов, всегда образуется хотя бы один или несколько таких продуктов.

В живых организмах ферменты находятся в упорядоченном состоянии. В отдельных структурных образованиях клетки ферментативные реакции протекают в строго определенном порядке. Будучи точно скоординированными друг с другом, отдельные циклы реакций обеспечивают жизнедеятельность клеток, органов, тканей и организма в целом. В отдельных частях клетки осуществляются строго определенные биохимические процессы.

Наряду с тем, что ферменты играют решающую роль в живых организмах, им принадлежит видное место в производстве пищевых продуктов и многих изделий других отраслей промышленности, а также в сельском хозяйстве. Производство этилового спирта, пива, вина, чая, хлеба, кисломолочных и многих других продуктов основано на действии ферментов. Ферменты участвуют в созревании и перезревании плодов и овощей, созревании и порче мяса и рыбы, сохраняемости зерна, муки, крупы и других продуктов.

В некоторых случаях присутствие ферментов в процессе переработки продуктов бывает нежелательным. Примером этого может служить реакция ферментативного потемнения плодов и овощей в результате воздействия фермента полифенолоксидазы или прогоркание жиров муки в результате действия присутствующих в зародыше зерна ферментов липазы и липооксидазы.

В настоящее время из биологических объектов выделено около 3500 и изучено несколько сотен ферментов. Полагают, что живая клетка может содержать более 1000 различных ферментов. Каждый фермент, как правило, катализирует только один тип химической реакции. Поскольку фермент способен ускорять только одну реакцию или редко группу реакций одного типа, не влияя при этом на другие, в живых организмах может одновременно происходить много различных реакций. Хотя: реакции отдельных ферментов протекают независимо друг от друга, тем не менее чаще всего они связаны между собой сложной последовательностью образования промежуточных продуктов. При этом продукт одной реакции может служить субстратом или реагентом другой. Поэтому в одной и той же клетке одновременно происходят сотни и тысячи ферментативных реакций, протекающих в определенной последовательности и в таких количествах, которые обеспечивают нормальное состояние клетки.

Каждый живой организм непрерывно синтезирует ферменты. В процессе роста организма увеличивается и количество необходимых ферментов. Непропорциональное увеличение или уменьшение количества ферментов, могло бы привести к нарушению сложившегося в организме характера обмена веществ.

В живой клетке ферменты могут синтезироваться в разных структурных образованиях — ядре, цитоплазме, хлоропластах, митохондриях, цитоплазматической мембране и др.

Каталитическая активность ферментов во много раз превосходит активность неорганических катализаторов. Так, гидролиз белка до аминокислот в присутствии неорганических катализаторов при температуре 100 °С и выше осуществляется за несколько десятков часов. Такой же гидролиз при участии специфических ферментов заканчивается за время меньше часа и протекает при температуре 30—40 °С. Полный гидролиз крахмала с помощью кислоты происходит за несколько часов, тогда как на ферментативный гидролиз при комнатной температуре затрачивается несколько минут.

Важной характерной особенностью ферментов является специфичность их действия. Специфичность ферментов намного выше, чем у катализаторов неорганической природы. Незначительные иногда изменения в химической структуре вещества исключают проявление действия на это вещество специфического фермента. По степени специфичности ферменты различаются между собой.

Специфичность действия ферментов иногда приводя к тому, что на органическое соединение оказывает влияние не один, а два фермента.

Ферменты, будучи специфическими катализаторами, ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, т. е. гидролиз и синтез вещества, на которое они действуют. Направленность этого процесса зависит от концентрации исходных и конечных продуктов и условий, в которых протекает реакция

Химическая природа ферментов

Ферменты делят на два больших класса — однокомпонентные, состоящие только из белка, и двухкомпонентные, состоящие из белка и небелковой части, называемой простетической группой. Белки ферментов могут быть простыми (протеинами) и сложными (протеидами).

Общие свойства ферментов

Количество фермента, присутствующего в тканях в любой данный момент времени, определяется относительными скоростями его синтеза и распада, а также концентрациями различного рода ингибиторов и активаторов. Как правило, распад ферментов и снижение их количества в среде происходят медленно. Ингибирование и активация ферментов могут осуществляться довольно быстро — в течение секунд. Существует много методов для определения и выражения активности отдельных ферментов. Это обусловлено многообразием ферментов, наличием и использованием для определения их активности различных субстратов.

Международный биохимический союз предложил следующее определение единицы фермента: «За единицу любого фермента принимается то его количество, которое катализирует превращение одного микромоля субстрата в минуту при заданных стандартных условиях».

Ферменты термолабильны, их активность зависит от рН среды и влажности, в которой они действуют,а также от влияния активаторов и ингибиторов.

При повышении температуры до определенных пределов активность ферментов усиливается. При достижении оптимальной для фермента температуры его каталитическая активность бывает наиболее высокой. Оптимальная температура для многих ферментов лежит чаще всего в пределах от 40 до 50 °С.

При температурах ниже 0 °С каталитическая деятельность ферментов резко снижается, но все же сохраняется даже при замораживании продуктов.

Температура инактивации у разных ферментов неодинакова(59-70 °С). Но при очень высоких температурах инактивация ферментов наступает мгновенно.

Действие ферментов сильно замедляется в сухих продуктах, однако полностью не прекращается. Результаты активности ферментов могут проявляться в изменении качества продукта — его потемнении, ухудшении аромата, вкуса, консистенции и т. д.

Скорость большей части ферментальных реакций пропорциональна концентрации фермента, по крайней мере на самых ранних стадиях. За пределами начальных стадий скорость ферментативных реакций падает.