Регуляция сокращения и расслабления мышц в живой клетке

Сокращение.

Мышечное сокращение начинается с нервного импульса. Под воздействием ацетилхолина развивается возбуждение клеточной мембраны и резко повышается ее проницаемость для Са²⁺.

1. Са²⁺ поступает в цитоплазму мышечной клетки (саркоплазма) из депо - цистерн цитоплазматического ретикулума. Концентрация Са²⁺ в саркоплазме мгновенно увеличивается в 100 раз (с 10-7М до 10-5М).

2. Кальций связывается с тропонином "С". Это приводит к конформационным изменениям молекулы тропонина, в результате устраняется пространственное препятствие в виде тропонина "I", в результате конформационных изменений тропонина "Т" молекула тропомиозина оттягивается в сторону и открывает на поверхности актина миозин-связывающие центры. Дальше мышечное сокращение идет по схеме.

Расслабление.

Чтобы произошло расслабление мышцы, необходимы следующие условия.

Освобождение тропонина "С" от Са²⁺ - для этого работает мембрано-связанный фермент Са²⁺-зависимая АТФаза. Этот фермент использует энергию гидролиза АТФ для переноса Са²⁺обратно в цистерны против градиента их концентраций. Накоплению ионов кальция в цистернах помогает белок кальсеквестрин. Кальсеквестрин - связывает Са²⁺ в цистернах. Когда мышца готова к сокращению, концентрация Са²⁺ в цистернах велика.

Не только процесс сокращения, но и процесс расслабления нуждается в АТФ, потому что если нет АТФ, то не работает Са²⁺-зависимая АТФаза. В этих условиях кальций связан с тропонином "С" - вся система находится в активном состоянии, нет распада актомиозинового комплекса - мышца постоянно находится в состоянии сокращения. Такая ситуация наблюдается после смерти человека в состоянии "трупного окоченения".

Запасы АТФ в клетке значительны, но их хватает для обеспечения мышечной работы только в течение 0.1 секунды. Но в мышечной клетке идет очень быстрый ресинтез АТФ.

Особенность мышечной ткани - очень быстрые изменения концентрации АТФ (в 100 и более раз).

Механизмы энергообеспечения мышечной ткани

Источники энергии следующие.

1. Специальные реакции субстратного фосфорилирования.

2. Гликолиз, гликогенолиз.

3. Окислительное фосфорилирование.

Специальные реакции субстратного фосфорилирования.

Участие специальных реакций субстратного фосфорилирования в обеспечении энергией мышечной клетки различна - это зависит от интенсивности, продолжительности, мощности и длительности мышечной работы.

Креатинфосфокиназная реакция.

Это самый быстрый способ ресинтеза АТФ. Запасов креатинфосфата хватает для обеспечения мышечной работы в течение 20 с.

Максимально эффективен. Не требует присутствия кислорода, не дает побочных нежелательных продуктов, включается мгновенно. Его недостаток - малый резерв субстрата (хватает только на 20 с работы). Обратная реакция может протекать в митохондриях с использованием АТФ, образовавшейся в процессе окислительного фосфорилирования.

Мембрана митохондрий хорошо проницаема как для креатина, так и для креатин-фосфата, а креатинфосфокиназа есть и в саркоплазме, и в межмембранном пространстве митохондрий.

Миокиназная реакция. Протекает только в мышечной ткани!

АДФ --------> АТФ + АМФ.

Реакция катализируется миокиназой (аденилаткиназой).

Главное значение этой реакции заключается в образовании АМФ - мощного аллостерического активатора ключевых ферментов гликолиза, гликогенолиза, ГБФ-пути.

Гликолиз, гликогенолиз.

Не требуют присутствия кислорода (анаэробные процессы). Обладают большим резервом субстратов. Используется гликоген мышц (2 % от веса мышцы) и глюкоза крови, полученная из гликогена печени.

Недостатки:

1. Небольшая эффективность: 3 АТФ на один глюкозный остаток гликогена.

2. Накопление недоокисленных продуктов (лактат).

3. Гликолиз начинается не сразу - только через 10-15 с после начала мышечной работы.

4. Окислительное фосфорилирование.

Преимущества:

1. Это наиболее энергетически выгодный процесс - синтезируется 38 молекул АТФ при окислении одной молекулы глюкозы.

2. Имеет самый большой резерв субстратов: может использоваться глюкоза, гликоген, глицерин, кетоновые тела.

3. Продукты распада (CO₂ и H₂O) практически безвредны.