Элементарный химический состав живых систем. Микроэлменты и их значение. Вода и неорганические вещества, их роль в клетке.

Растительные и животные клетки, обладая общностью строения, сходны и по химическому составу. Это свидетельствует о материальном единстве и общности происхождения растительного и животного мира.

В клетках обнаружено около 90 элементов периодической системы Д. И. Менделеева. Первую, группу - около 98% массы клетки - образуют четыре элемента: Н, О, С и N. Их называют макроэлементами. Больше всего в них кислорода - 70%, углерода - 18%, водорода - 10%, азота - до 3 %. Это главные компоненты всех органических соединений. Вместе с двумя элементами второй группы - S и Р, являющимися необходимыми составными частями молекул биологических полимеров - белков и нуклеиновых кислот, их часто называют биоэлементами. В меньших количествах в состав клетки входят 6 элементов: калий и натрий, кальций и магний, железо и хлор. Na, К и Сl обеспечивают проницаемость клеточных мембран для различных веществ и проведение импульса по нервному волокну. Са и Р участвуют в формировании, межклеточного вещества костной ткани, определяя прочность кости. Кроме того, Са - один из факторов, от которых зависит нормальная свертываемость крови. Fe входит в состав гемоглобина- белка эритроцитов, участвующего в переносе кислорода от легких к тканям. Mg в клетках растений включен в хлорофилл - пигмент, обусловливающий фотосинтез,.а у животных входит а состав биологических катализаторов- ферментов, участвующих в биохимических превращениях.

Микроэлементы. Zn, Сu, I, F и др. Содержатся в клетке в очень малых количествах. Общий их вкладов массу клетки всего 0,02%. Zn входит в молекулу гормона поджелудочной железы - инсулина, который участвует в регуляции обмена углеводов, а I - необходимый компонент тироксина - гормона щитовидной железы, регулирующего интенсивность обмена веществ всего организма в целом и его рост в процессе развития. Несмотря на малое количество этих элементов, входящих в вещества клеток и тканей, значение их велико.

Минеральные соли, их роль в клетке. Содержание минеральных солей в клетке в виде катионов (К+, Na+, Ca2+, Mg2+) и анионов (—НРО|~, — Н2РС>4, —СГ, —НСС*з). Уравновешенность содержания катионов и анионов в клетке, обеспечивающая постоянство внутренней среды организма. Примеры: в клетке среда слабощелочная, внутри клетки высокая концентрация ионов К+, а в окружающей клетку среде — ионов Na+. Участие минеральных солей в обмене веществ.   

Вода. Содержание воды в клетке — от 40 до 98% ее массы. Роль воды в клетке:

· обеспечение упругости клетки. Последствия потери клеткой воды — увядание листьев, высыхание плодов;

· ускорение химических реакций за счет растворения веществ в воде;

· обеспечение перемещения веществ: поступление большинства веществ в клетку и удаление их из клетки в виде растворов;

· обеспечение растворения многих химических веществ (ряда солей, Сахаров);

· участие в ряде химических реакций;

· участие в процессе теплорегуляции благодаря способности к медленному нагреванию и медленному остыванию.

СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10²⁰. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции.

Функция	Примеры и пояснения
Строительная	Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная	Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная	Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная	В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная	Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая	В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая	При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая	Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе.