Белки. Строение и структура молекулы белка.

Белки – это природные биополимеры, состоящие из цепочки мономеров – аминокислот, которые соединяются друг с другом пептидными связями. Белковые молекулы устроены определённым образом, каждая молекула имеет уникальную структуру, позволяющую молекуле выполнять определённые функции в клетке.

Первичная структура характеризуется порядком (последовательностью) чередования аминокислот в полипептидной цепи. Даже одинаковые по длине и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами потому, что последовательность аминокислот в цепи у них разная. Последовательность аминокислот в белке уникальна и детерминируется генами. Даже небольшие изменения первичной структуры могут серьезно изменять свойства белка.
Вторичная структура белков обусловлена способностью групп пептидной связи к водородным взаимодействиям: C=O....HN.
В α-спирали на одном витке укладываются четыре аминокислотных остатка. Все радикалы аминокислот находятся снаружи спирали. Между группами NH и СО, находящимися на соседних витках, образуются водородные связи, которые стабилизируют спираль.
В β-структуре (складчатом листе) полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельно друг другу и удерживаются водородными связями.
Третичная структура подразумевает трёхмерную конфигурацию белковой молекулы. Речь идёт о более высоком порядке пространственной организации, в осуществление которого, кроме спиралей, важную роль играют перегибы полипептидной цепи. Большую роль в формировании таких перегибов играет аминокислота пролин. Определённая пространственная конфигурация третичной структуры поддерживается комплексом ковалентных и слабых связей. В образовании прочных ковалентных связей вносит вклад цистеин. Между двумя остатками цистеина образуются дисульфидные мостики, которые надёжно фиксируют молекулу. К слабым связям, участвующим в поддержании третичной структуры относятся:
· электростатические связи между противоположно заряженными химическими группами (например, между –СООН и –NH2)
· гидрофобные связи между остатками алифатических и некоторых циклических аминокислот, у которых радикалы проявляют гидрофобные свойства (валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин)
· водородные связи (между карбоксильными и гидроксильными группами)
На иллюстрации ниже показана схема формирования третичной структуры белка под влиянием различных типов связей.
Четвертичная структура. Многие белки сформированы из нескольких субъединиц, каждая из которых имеет свою пространственную структуру. Эти субъединицы соединяются между собой слабыми связями. При воздействии диссоциирующих агентов эти слабые связи разрушаются и белок распадается на субъединицы. Среди белков, имеющих четвертичную структуру, часто встречаются ферменты. Главное отличие третичной структуры от четвертичной состоит в том, что в третичной структуре только одна полипептидная цепь, а в четвертичной – две и более. Каждая из этих полипептидных цепей синтезируется на рибосомах отдельно друг от друга и только после синтеза ассоциируются в одну молекулу.

 

Классификация белков.

Белки разделяют на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, а сложные белки содержат небелковую часть. В зависимости от химической природы небелковой части сложные белки подразделяют на следующие группы: Фосфопротеины, Металлопротеины, Гликопротеины, Хромопротеины, Липопротеины, Нуклеопротеины

 

Структура гема.

Циклы, в состав которой входят четыре пиррольных цикла, объединены метиновыми мостиками в один большой цикл, который в совокупности с боковыми группировками и ионом железа является гемом. Боковые группы при пиррольных циклах представлены четырьмя метильными, двумя виниловыми группами и двумя протионатными группами.

 

60.Пространственная изомерия, примеры.

Пространственная изомерия (стереоизомерия) — вид изомерии, при котором молекулы веществ, обладающие одинаковым составом и одинаковым химическим строением, отличаются различным расположением заместителей в пространстве.

 

61.Кетоенольная изомерия, примеры.

Кето-енольная таутомерия

В водных растворах возможна спонтанная перегруппировка, приводящая к образованию, так называемой, енольной формы по следующей схеме:

Большинство оксо-кислот соединений существуют преимущественно в кетонной форме. Содержание енольной формы возрастает с увеличением кислотности соединения, а также в случае дополнительной стабилизации енольной формы за счет водородной связи или за счет сопряжения. Рассмотрим пример таутомерии пировиноградной кислоты:

В водных растворах подавляющее большинство молекул пировиноградной кислоты находится в кето-форме. Однако в живых клетках енольная форма ПВК имеет огромное значение в реакции образования АТФ.

 

62.Оптическая изомерия, примеры.

Этот вид изомерии характерен для первичных аминов, в которых имеется ассиметрический атом углерода.

 

63.Правило замещения в ароматическом цикле, примеры.

Ориентанты первого порядка обладают электронодонорными свойствами (смещают электронную плотность от себя к бензольному кольцу). Направляют последующие заместители в орто- или параположение.

 Hal это скорее всего HCl

Ориентанты второго порядка обладают электроноакцепторными свойствами (смещают электронную плотность от бензольного кольца к себе). Направляют последующие заместители в мета-положение.