Влияние на жизнедеятельность микроорганизмов окислительно-восстановительного потенциала

Для развития, роста и размножения микроорганизмов необ­ходима энергия. Способы добывания энергии у микроорганизмов различны. Большинство из них живет за счет окисления веществ кислородом. Микроорганизмы, не имеющие других способов до­бывания энергии, называют облигатными а э р'о б а м и. Но есть микроорганизмы, которые получают энергию без участия кислорода воздуха за счет сопряженного окисления-воостановле-ния веществ субстрата. Такие микроорганизмы называются облигатными анаэробами. Кислород -подавляет их раз­витие.

Имеются и промежуточные формы микроорганизмов: факуль­тативные аэробы и факультативные анаэробы.

Микроорганизмы, обладающие лабильным обменом веществ, т. е. живущие за счет окисления кислородом воздуха и сопря­женных окислительно-восстановительных реакций без участия кислорода воздуха, называют факультативными аэро­бами. При недостатке кислорода они могут переходить на анаэробный способ существования.

Микроорганизмы, которые могут жить как при доступе воз­духа, так и без него, называют факультативными анаэ­робами. Они живут за счет сопряженного окисления-восста­новления без вовлечения кислорода. Известны факультативные анаэробы (например, дрожжи) _г способные в зависимости от условий развития переключаться с анаэробного на аэробный тип получения энергии.

Под ферментацией понимают совокупность биохимических процессов, протекающих в среде под влиянием ферментов куль­тивируемого микроорганизма. Сначала.идет интенсивное раз­множение культуры микроорганизма, а затем происходит интен­сивный синтез нужного метаболита. Ферментацию прекращают, когда в среде накапливается максимальное количество полезно­го продукта.

Целый ряд ценных продуктов брожения получают с помощью аэробных микроорганизмов при их размножении в аэрируемых питательных средах. Но молекулярный кислород в отличие от других элементов питания малорастворим в воде и поэтому для роста аэробных микроорганизмов должен постоянно поставлять­ся в культуральную среду.

Микроорганизмы при выращивании их глубинным методом могут использовать только растворенный кислород. Процесс до­ставки его к живой клетке представляет собой явление массопе-редачи молекул кислорода из газовой фазы через культураль­ную жидкость внутрь клетки. Таким образом, массонередача кислорода складывается из абсорбции его из воздуха жидкостью и переноса из основной массы жидкости к клеточной стенке.

Аэрация и массообмен среды — важнейшие условия быстрого размножения дрожжей. Посредством аэрации дрожжи обеспечи­ваются кислородом, достигается равномерное распределение их в среде и удаление из среды диоксида углерода, угнетающего жизнедеятельность клеток. Дрожжам, как и другим аэробным микроорганизмам, необходим свободный кислород, так как по­требная для их жизни энергия возникает в результате окисления ассимилируемых ими источников углерода.

Чтобы определить количество кислорода, необходимого для синтеза биомассы дрожжей и максимально возможного выхода сухого вещества дрожжей из сахара, рассмотрим элементарную схему биосинтеза белковых и безазотистых веществ.

Белковый обмен дрожжевой клетки идет закономерным пу­тем, общим для всех живых клеток. Он слагается из двух звень­ев: распада и синтеза.

ФЕРМЕНТЫ МИКРООРГАНИЗМОВ И ЗЕРНОВЫХ КУЛЬТУР. ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА И ПРО­ИЗВОДСТВЕННОЕ ПРИМЕНЕНИЕ

Ферментами называют специфические белки, которые играют роль биологических катализаторов. Они широко рас­пространены во всей живой природе. В каждой животной, расти­тельной и микробной клетке имеются ферменты. Биологическая роль ферментов необычайно велика. Все разнообразные и много­численные биохимические процессы, протекающие в живом орга­низме в связи с обменом веществ, ростом и развитием, катализи­руются ферментами, вырабатываемыми клетками организма* Вещества, подвергающиеся под действием ферментов разнооб­разным химическим превращениям, носят название субстратов.

 ФЕРМЕНТЫ КАК БИОЛОГИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ

Характерной особенностью ферментов, отличающихся от всех других катализаторов, является чрезвычайно высокая ак­тивность. Одна молекула фермента «обрабатывает» в одну ми­нуту огромное число молекул субстрата, т. е. она делает громад­ное число оборотов, которое для большинства ферментов равно приблизительно 1000, а в некоторых случаях превышает 10⁶.

Круг реакций, катализируемых ферментами, необычайно ши­рок. Они катализируют реакции гидролиза, поликонденсации, окисления-восстановления, дегидрирования, альдольной конден­сации, переноса различных групп и многие другие.

Ферменты обладают высокой,специфичностью, т. е. действие каждого фермента строго ограничено одним или несколькими сходными по структуре субстратами. Специфичность ферментов обеспечивает непрерывную цепь превращений. Каждый фермент вызывает определенные изменения в структуре молекулы данного вещества, прежде чем она подвергнется действию следующего фермента. Если бы ферменты не обладали высокой специфич­ностью, то не происходило бы упорядоченного обмена веществ в живом организме, что привело бы к его гибели. Специфичность их действия обусловлена структурными особенностями молекул субстрата и фермента.

Избирательность действия различных ферментов позволила разделить их на несколько групп как по характеру объектов, к которым они проявляют наибольшее сродство, так и по характе­ру выполняемой ими функции. По типу катализируемой реакции все ферменты разделены на шесть основных классов: оксидоре-дуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы). Классы в свою очередь делятся на подклассы. Каждому ферменту присваивается свой номер, состоящий из четырех •цифр: первая указывает основной класс, вторая и третья обозна­чают подклассы, которые точнее определяют тип катализиру­емой реакции; четвертая является порядковым номером фермента в данном подклассе. У каждого фермента имеются два назва­ния — систематическое и тривиальное, или рабочее; систематиче­ское определяет его 'каталитическое действие.

 

Так, фермент с тривиальным названием а-амилаза гидролизует а-1,4-глю-кановые связи в полисахаридах,-содержащих три и более остатков D-глюко-зы, соединенных а-1,4-связями; он имеет систематическое название а-1,4-глю-кан-4-глюканогидролаза и шифр 3.2.1.1. Фермент с тривиальным названием р-амилаза гидролизует а-1,4-глюкановые связи в полисахаридах, последова­тельно отщепляя остатки мальтозы от нередуцирующих концов цепей; этот "фермент имеет систематическое название а-1,4-глюкан-глюкогидролаза и шифр 3.2.1.2. Фермент с тривиальным названием (З-фруктофуранозидаза расщепляет сахарозу на фруктозу и глюкозу, действует также на рафинозу, разлагая ее на фруктозу и мелибиозу; имеет систематическое название p-D-фруктофура-нозидфруктогидролаза и шифр 3.2.1.26.

Одну из наиболее многочисленных и весьма распространен­ных групп ферментов составляют г и д р о л а з ы, т. е. ферменты, ускоряющие реакцию гидролиза — расщепления сложных орга­нических соединений с участием воды. К ним относятся протео-литические ферменты —тгр отеиназы и пептидазы, вызы­вающие расщепление белков (протеинов) и полипептидов по амидным связям с присоединением молекулы воды.

С помощью некоторых гидролаз осуществляется и расщепле­ние углеводов (полисахаридов) на более простые вещества — сахара. Эти гидролазы называют г л и к о з и д а з а м и, т.ак как они участвуют в расщеплении гликозидных связей полисахари­дов. Например, гликозидаза амилаза, содержащаяся в солоде, катализирует распад крахмала на более простые углеводы — мальтозу, глюкозу и декстрины.

К группе гидролаз относятся эстеразы — ферменты, ката­лизирующие гидролитическое расщепление разнообразных слож­ных эфиров. Под действием некоторых эстераз, известных под названием липаз, происходит распад жиров (липидов) на глице­рин и свободные жирные кислоты.

Большая группа ферментов, катализирующая разнообразные реакции биологического окисления и восстановления и, следова­тельно, связанная с процессами дыхания и брожения, известна под названием оксидоредуктаз. К ним относятся различ­ные дегидрогеназы (процесс дегидрирования — отщепле­ния молекулы водорода)', оксидазы (окисление), перокси-дазы (окисление с участием перекиси водорода),. гидрокси-л а з ы (введение в органические соединения гидроксильных группировок). К этой группе ферментов относят и каталазу — фермент, катализирующий распад перекиси водорода на воду и кислород.Некоторые ферменты катализируют в биологических систе-ах перенос различных группировок с одного вещества на дру­гое в процессе разнообразных трансформаций органических веществ. Такие ферменты носят название трансфераз. Пред­ставителем трансфераз являются переносчики метальных групп (м ети л тр а н сф е р а з ы), различных ацильных групп (аци Щ трансферазы), фосфатных групп (киназы) и др. Особое значение имеют трансаминазы, с помощью которых осуществля­ется превращение различных кетокислот в аминокислоты и об­ратно.

Из других ферментов, катализирующих различные превраще­ния веществ в живом организме, известны лиазы, изомера-з ы, л и г а з ы. Лиазы отщепляют от субстратов негидролитиче­ским путем ту или иную группу с образованием двойной связи или, наоборот, присоединяют группы к двойной связи. Изомера-зы катализируют превращение органических соединений в их изомеры. Лигазы ускоряют реакции синтеза, идущие за счет рас­щепления веществ, богатых энергией. Они катализируют соеди­нение двух молекул, связанное с расщеплением пирофосфатной связи в АТФ или других нуклеозидтрифосфатах.

Почти все биологически важные, реакции катализируются ферментами. И биосинтез ферментов также катализируется ферментами. Как и все в живом мире, ферменты постоянно об­разуются и отмирают, и организм непрерывно обновляет их за­пас.

Все ферменты являются белками. Но они представляют собой либо простые белки (однокомпонентные ферменты), либо слож­ные белки — протеиды (двух- и многокомпонентные ферменты). В состав двух- и многокомпонентных ферментов наряду с белком входят специфические вещества, присутствие которых необходи­мо для того, чтобы эти ферменты обладали активностью. К та­кого рода веществам относятся сложные органические молеку­лы, ионы металла или комбинация органической, молекулы иона металла (железа, меди, цинка, марганца, хрома и т. п.). Небел­ковую, часть фермента называют коферментом (кофакто­ром) или простетической (т. е. активной) группой.

Ферменты, катализирующие окислительные реакции, имеют простетические группы, а ферменты, катализирующие гидроли­тические реакции, их лишены. В некоторых случаях простетиче-ск#я группа настолько прочно связана с белком,что связь между ними не нарушается даже при различных жестких воздейст­виях, которым ферменты подвергаются. В других случаях про-стетическая группа может быть легко отделена. Термином «ко-фермент», как правило, обозначают те простетические группы, которые могут быть сравнительно легко отделены от своего бел­ка. Белковый компонент сложного фермента, лишенного своей простетической группы, называют ап'оферментом. Это по­тенциальный фермент, приобретающий активность только последобавления к нему соответствующего кофермента или кофермен­тов. Роль коферментов в функционировании исключительно велика: они осуществляют перенос отдельных атомов и групп (водорода, фосфатной группы и др.) в ходе ферментативного превращения, служат «связными» между отдельными родствен­ными ферментами и обеспечивают их согласованную деятель­ность.