Механизм сокращения и расслабления скелетной мышцы: значение потенциала действия, ионов кальция, сократительных и регуляторных белков. Роль атф.

Механизм сокращения и расслабления скелетной мышцы.

Мышца сокращается, когда миофиламенты движутся друг относительно друга.
Толстые нити образованы миазином, они закреплены в центре саркомера и называются М-линией. Тонкие миофиламенты состоят из белка актина и находятся на периферии саркомера, обозначаются как Z-линии. Поскольку актиновые миофиламенты находятся на Z-линии, саркомер сокращается с двух сторон при скольжении актиновых филаментов вдоль нитей миозина.
Хотя действие между филламентами описывается как скольжении, по факту миозиновые миофиламенты тянут актиновые нити по их длине.
Поперечные мостики миозиновых нитей прикрепляются к актиновым нитям, чтобы они двигались. Этот процесс известен, как механизм скольжения миофиламентов при мышечном сокращении.
Сокращение начинается с того, что АТФ гидролизуется до АДФ и Ф. Далее головки связываются со следующей субъединицей актина, фосфат отделяется и это приводит к прочному связыванию головки миозина к актиновому филаменту.
Головка претерпивает конформационные изменения, производящее подтягивание актинового филамента к Z-линии, то есть подтягивание свободных концов тонких филамента друг к другу.
Миозина остаётся прикрепленным до тех пор, пока новая молекула АТФ не свяжется, высвободив миозин.
Либо пойдёт другой новый цикл связывания и мышца сократится, либо останется непроисоединенной, что приведёт к расслаблению мышцы.
Мышечное сокращения регулируется кальцием.
Тонкие актиновые миофиламенты, связаны с регуляторными белками, которые называются тропинин и тропомиозин. Для того, чтобы контролировать сокращение, к актиновому филаменту прикрепряется тропомиозин и комплекс из трёх белков (тропонин).
Когда мышца раслабляется тропомиазин блокирует поперечный мостик, связывающий участки на актине, когда количество ионов кальция и АТФ увеличится до нужного уровня, присутствующие ионы кальция связываются с тропонином, который вытесняется тропомиазин, способствуя связыванию миозина с актином. Это позволяет миозину прикрепится к миозин-связывающему участку на актине, образуя поперечный мостик. Ионы кальция локализуются в саркоплазматическом ретикулуме и высвобождаются в ответ на сигнал от нервной системы. Воздействие медиатора, выделившегося из мотонейрона, вызывает ПД на клеточной мембране мышечной клетки, который передаётся далее с помощью специальных впячивание мембраны-Т трубочки, которые отходят от мембраны внутрь клетки. От Т трубочек сигнал передаётся к саркоплазматическому ретикулуму (ЭПС мышечной клетки), окружающему каждую миофибриллу. Сигнал вызывает открытие кальциевых каналов в мембране ретикулума, обратно ионы кальция попадают в ретикулум с помощью мембранных кальциевых насосов -кальциевых атфаз. Актин и миазин скользят друг относительно друга, саркомер укорачивается, а Z-линия приближается к М-линии. Саркомер в миофибрилле приводит к сокращению мышечного волокна.

Роль АТФ

Энергия АТФ используется во время деятельности скелетной мышцы для трех основных процессов:

1) работы натрий-калиевого насоса, обеспечивающего поддержание постоянства градиента концентрации ионов натрия и калия по обе стороны мембраны;

2) процесса скольжения актиновых и миозиновых нитей, ведущего к укорочению миофибрилл;

3) работы кальциевого насоса, необходимого для расслабления волокна.

В соответствии с этим фермент АТФаза локализован в трех различных структурах мышечного волокна: клеточной мембране, миозиновых нитях, мембранах саркоплазматического ретикулума. АТФ гидролитически арсщепляется и, таким образом, энергетически утилизируется с помощью АТФазы – фермента миозина; причем, процесс активируется актином.