Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
II. Коферменты переноса групп (трансферазы)
II.1. Аминотрансферазы. В метаболизме азотсодержащих соединений важную роль играют реакции переноса аминогрупп с остатков аминокислот на другие соединения (например, кетогруппы). Это реакции трансаминирования. Они катализируются ферментами, коферментом для которых служит пиридоксальфосфат (производная пиридоксина – витамина B6).
Пиридоксальфосфат ковалентно связан с ферментом за счёт взаимодействия альдегидной группы пиридоксальфосфата и аминогруппы аминокислоты лизина, входящей в состав белковой молекулы фермента (альдиминная связь).
Кроме этой связи пиридоксальфосфат связывается с белковой частью фермента за счёт ионных связей с участком фосфорного остатка и за счёт заряженного атома азота в пиридиновом кольце.
Соединение лизина и пиридоксальфосфата имеет плоское строение, обусловленное пиридиновым кольцом и дополнительной водородной связью между атомом N и атомом H гидроксильной группы. В процессе реакции трансаминирования аминокислоты, конкурируя с лизином, способны разрывать связь остатка лизина с карбонильной группой передоксальфосфата, вытесняя его из комплекса с ферментом. Кофермент в этом случае играет роль посредника, т.е. промежуточного акцептора аминогруппы. Весть процесс переноса аминогруппы (NH2) с α-аминокислоты на α-кетокислоту происходит в несколько стадий: 1) На первой аминогруппа субстрата (например, аланина), конкурируя с лизином, образует альдиминную связь с передоксальфосфатом. 2) Внутримолекулярная перестройка. Под влиянием изомеразы двойная связь переходит от одного углерода к другому. Образуется кетоиминная группировка – промежуточное соединение, у которого двойная связь находится у того атома углерода, который будет связан с кислородом на следующей стадии. 3) Стадия гидролиза. При этом образуется аминогруппа на коферменте и кетогруппа на бывшей аминокислоте.
4) Четвёртая стадия происходит при наличии второго субстрата, которым является кетокислота, например, 2-оксоглутаровая:
При этом происходит переход пиридоксальфосфата в исходную альдегидную группировку с лизином
Как видно из уравнений, механизм реакции такой же, как при взаимодействии пиридина с аминокислотой, только конкурентами за кетогруппу кислоты становятся лизин и пиридоксальфосфат.
Осуществление рассмотренной последовательности реакций становится возможным благодаря возникающим конкурентным отношениям. По конкурирующим способностям за карбонильной группой пиридоксальфосфата аминокислоты располагаются в следующий ряд: глутамат < остаток лизина в полипептиде < остаток аминокислоты Суммарно весь этот процесс можно изобразить следующим образом:
ПДФ в комплексе с декарбоксилазой может катализировать декарбоксилированные глутаминовые кислоты (образуется γ-аминомасляная кислота), гистодина, триптофана и др. аминокислоты.
Ацилтрансферазы Ацильная группа – это остаток от карбоновых кислот.
Коферментом реакции ацилирования является кофермент А или коэнзим КоА. Он переносит остатки карбоновых кислот. КоА – гетерофункциональное соединение, однако его физиологическая активность обусловлена концевой сульфгидрильной (тиольной) группы «–SH». Все реакции с участием КоА заключаются в образовании тиоэфиров при взаимодействии с кислотами.
Характерной особенностью структуры молекулы КоА является наличие длинного и гибкого рычага между группой SH с одной стороны и остатком аденазина с другой стороны. Молекула КоА построена из 3'-фосфоаденазин-5'-дифосфата, соединённого сложной эфирной связью с пантотеновой кислотой, которая в свою очередь соединена с β-меркатоэтиламином. Пантотеновая кислота – это продукт взаимодействия 2,4-дигидрокси-3,3-диметилбутановой кислоты и β-аланин-3-аминопропановой кислоты.
ОСНОВЫ КИНЕТИКИ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ
|
|||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-02-07; просмотров: 437; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 52.15.135.63 (0.004 с.) |