Основнi компоненти синтезу бiлка

Компонентами білоксинтезуючої системи, що реалізують процес трансляції в прокаріотичних та еукаріотичних клітинах, є: рибосоми — рибонуклеопротеїдні структури з константами седиментації 70s та 80s у прокаріотів та еукаріотів (відповідно), що взаємодіють у процесі трансляції з іншими компонентами системи білкового синтезу мРНК (іРНК), або інший матричний полірибонуклеотид, що програмує послідовність включення амінокислот у поліпептидний ланцюг згідно з інформацією, яка міститься в генетичній ДНК; -L-амінокислоти в кількості, що відповідає амінокислотному складу повноцінних функціональних білків (звичайно,близько 20 амінокислот); ТРНК -функцію адапторів у процесі трансляції, взаємодіючи з кодонами мРНК та певними АК— близько 20 типів різних тРНК, відповідно до кількості амінокислот, що вони акцептують Транспортні РНК та активація амінокислот Для кожної з 20 α-L-амінокислот існує щонайменше один специфічний для неї тип тРНК. Разом з тим, різні молекули тРНК відзначаються схожістю у вторинній та третинній структурі. Важливою структурною особливістю тРНК є наявність у складі антикодонової петлі специфічного триплету нуклеотидів — антикодону, який є комплементарним кодону мРНК і забезпечує сполучення між тРНК та мРНК (кодон-антикодонову взаємодію) під час утворення ініціюючого комплексу. Саме ці дві біохімічні властивості тРНК — здатність до взаємодії з певною АК1)і здатність до взаємодії із специфічним кодоном мРНК, 2)молекулярною основою адапторної функції тРНК, тобто можливості сполучати два інформаційні потоки — “нуклеотидний” та “амінокислотний” в процесі фенотипічної експресії генетичної інформації. Взаємодія між тРНК та відповідною їй АК вимагає взаємного розпізнавання (рекогніції) цих молекул, що здійснюється лише за умов наявності спеціальних білків, які мають специфічні сайти для рекогніції як тРНК, так і α-L-амінокислоти. Цей процес розпізнавання та наступного приєднання двох біомолекул різних класів відбувається в два етапи і каталізується аміноацил-тРНК-синтетазами. ферментами, що активують амінокислоти та сполучають амінокислотні залишки з 3'-кінцями акцепторних гілок тРНК. АРС-ази є ферментами з високою специфічністю як відносно певної амінокислоти, так і тРНК, що їй відповідає;

25. Етапи та механізми трансляції в рибосомах: ініціація,елонгація та термінація.Ініціація – в мРНК є дві ділянки,які необхідні для початку синтеза білка:*кодон GUG, який є ініціюючим кодоном;*послідовність,багата на пурини і є передуючою ініціюючому кодонові,необхідна для зв`язування мРНК з рибосомой.У прокаріот трансляція почин. з зв`яз. з мРНК, 30S-субчастки рибосом ініціюючою аміноацил-тРНК.В результаті форм. 30S-комплекс ініціації. Далі до цього комплексу приєдн. 50S-cубчастка рибосоми,щопризв. до форм. 70S- комплекс ініціації. Елонгація* зв`язування аміноацил-тРНК з кодоном в А-ділянці рибосом* утв. пептидної зв`язку*переміщ. Рибосоми вздовж мРНК на один кодон(трансокація)Цикл почин. з приєдн. Наступної ацил-тРНК в А-участок рибосоми Потім утв пептидний зв`язок між амінокислотами в Р- і А- ділянках. В А-ділянці виявл тРНК «нагружена»подовженим пептидом, а в Р-діл – вільна тРНК. Термінація Кінець синтезу білка. Рибосома досягає одного з термінуючи кодонів.Цей кодон попада в А-ділянку і з ним взаємодіють білкові фактори термі нації – RF-1,2,3. це призводить до:*гідролізу зв`язків між поліпептидом и тРНК*дисоціації 70S комплексу і відділенню мРНК від рибосоми.

26. Пострансляційна модифікація пептидних ланцюгів. Реакції постмодифікаційної модифікації пептидів:а)модифікація N-та C-кінців-видалення N-кінцевих формілметіоніну та метіоніну; ацетелювання N та С кінців.б) модифікація гідроксильних,амінних, та карбоксильних груп у бічних радикалах пептидів шляхом їх фосфорилювання,ацетилування тощо.в)приєднання до пептидів простетичних груп- вуглеводів,гему,коферментів.г)хімічна модифікація ковалентної основи амінокислотних залишків.Регуляція трансляції:(1)в ініціації бере участь фактор ініціації eIF-2,що може бути в активній і не активній формах.(2)фосфорилювання альфа-субодиниці регулюється eIF-2-протеїнкіназою,тим самом блокує процес ініціації трансляції.(3)активність eIF-2-кінази контролюється іншою протеїнкіназою,яка є цАМФ-залежною.(4)каталітична активність цАМФ-залежної протеїнкінази негативноконтролюється гемом,який є інгібітором цієї кінази.