Объекты и методы динамической биохимии

Динамическая биохимия изучает превращения веществ в процессе жизнедеятельности или течение химических процессов в живой материи. Это деление, в значительной мере условное, при проведении же реальных биохимических исследований невозможно глубоко изучить и понять превращения какого-либо вещества в организме, не зная строения, свойств этого вещества, и, наоборот, любая характеристика свойств биохимических соединений будет неполной без описания их превращений в организме. Динамическая биохимия требует знания состава живого тела, а также поступающих б него веществ; умения изолировать и получать путем синтеза отдельные вещества, входящие в состав живого тела и поступающей в него пищи; умения открывать и определять их как качественно, так и количественно.

· Метод синтеза

· физико-химические и физические методы: хроматография, электрофорез, рентгеноструктурный анализ, электронная микроскопия, инфракрасная спектроскопия, электронный парамагнитный резонанс (ЭПР), ядерный магнитный резонанс (ЯМР), метод радиоактивных изотопов и т.д

· методу радиоактивных изотопов

· метода меченых атомов.

· В биохимии нашли широкое применение физические методы - метод рентгеноструктурного анализа, при помощи которого выявлена структура сложных соединений -- ряда фибриллярных белков, миоглобина, структура лизоцима и других молекул.

2. Четвертичная структура белка. Дайте определение и приведите примеры

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

 

3. Коферменты нуклеотиды, НАД- зависимые дегидрогеназы

Коферменты нуклеотиды можно рассматривать как производные водорастворимых витаминов:

· витамина РР (В5) - никотинамидадениндинуклеотид (НАД) и

· никотинамид адениндинуклеотид фосфат (НАДФ).

· витамина В2 - флавинадениндинуклетид (ФАД) и

· флавинмононуклеотид (ФМН).

· витамина В3 - коэнзим А.

· витамина В12 - метилкобламин (метил-В12) и

· дезоксиаденозин кобламин (ДА-В12).

Коферментные функции выполняют пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды такие как УДФ, ЦДФ, ТТФ, АТФ и другие аналоги.

• являются производными витамина РР (В5, никотинамид) и служат в качестве кофермента анаэробных дегидрогеназ:

• изоцитрат дегидрогеназа,

• лактатдегидрогеназа,

• малатдегидрогеназа,

• оксиацил КоА-дегидрогеназы и др.

 

4. Строение и биологические функции витамина пантотеновая кислота(В3)

Пантотеновая кислота витамин В3, С₉Н₁₇О₅N, водорастворимый витамин группы В. Является компонентом кофермента А, участвующего во многих реакциях углеводного, жирового и белкового обмена. Необходима для синтеза жирных кислот, стероидных гормонов, ацетилхолина и других соединений. Суточная потребность: 7 мг

 

5. Химизм и биоэнергетика реакции окисления изоцитрата в ЦТК

6. Роль глицерофосфатного и малатного челночных механизмов при гликолизе

Различают глицерофосфатный и малатный челночный механизмы. Чаще наблюдается первый.

При глицерофосфатном челночном механизме цитозольные 2НАДН2 окисляются ДОАФ, который восстановливается в глицерофосфат, последний способен проходить через мембраны митохондрий. В митохондриях с участием ФП происходит окисление глицерофосфата и образуется вновь ДОАФ, который возвращается в цитоплазму и вновь участвует в окислении цитозольных НАДН₂, а ФПН₂ окисляются в цепи БО и дают по 2 АТФ. Т.к., при окислении 1 молекулы глюкозы образуется 2 цитозольных НАДН₂, то при данном челночном механизме образуется 4 АТФ.

При малатном челночном механизме цитозольные НАДН₂ окисляются с участием ЩУК, которые восстанавливается в малат (яблочную кислоту)

Малат проходит через митохондриальную мембрану и в митохондриях подвергается окислению под действием МДГ и образуется вновь ЩУК. При этом НАД восстанавливается. В цепи БО и ОФ 1 НАДН₂ дает 3 АТФ. Поскольку при окислении 1 молекулы глюкозы образуется 2 цитозольных НАДН₂, всего при малатном механизме выделяется 6 АТФ. Т.о, энергетический баланс аэробного окисления 1 молекулы глюкозы составляет 36 АТФ (при использовании глицерофосфатного челночного механизма) или 38 АТФ (при использовании малатного челночного механизма).

 

7. Биосинтез и использование ацетоацетата и бета-оксибутирата

Ацетон является естественным метаболитом организма человека и животных. Он входит в триаду соединений (бета-оксибутират, ацетоацетат и ацетон), обозначаемых, как кетоновые тела. Ацетоацетат и бета-оксибутират образуются в печени из ацетил-КоА как продукты специфического биосинтетического процесса, именуемого циклом Линена. Физиологическая роль этих соединений, заключается в том, что они являются естественными энергетическими субстратами (топливом) для мышц и мозга. Установлено, что энергетические затраты головного мозга могут на 75% обеспечиваться за счет окисления кетоновых тел. В условиях дефицита глюкозы (голодание) или при снижении ее биодоступности (сахарный диабет), содержание кетоновых тел в крови может возрастать в десятки раз. При этом они действуют и как часть регуляторного механизма с обратной связью, блокируя чрезмерную мобилизацию жирных кислот из жировой ткани и ослабляя тем самым токсическое действие последних

 

Билет 42

1. Место БХ среди других естественных наук- Химия относится к естественным наукам, которые изучают окружающий нас мир. Она тесно связана с другими естественными науками: физикой, биологией, геологией. Многие разделы совр науки возникли на стыке этих наук: физическая химия, геохимия, биохимия. Химия тесно связана также с другими отраслями науки и техники. В ней широко применяются математические методы, используются расчеты и моделирование процессов на электронно-выч машинах. Этот раздел включает основы из различных разделов современной науки: «физической химии, химической кинетики, электрохимии, структурной химии и др..Наука, которая изучает взаимоотношение человечества с окружающей средой, получила название экология. Экология имеет тесную связь с химией. С одной стороны, химическое воздействие на окружающую среду наносит ей большой вред, но с другой стороны, предупредить деградацию природы можно путем использования химических методов. Химия и химическая промышленность являются одними из наиболее существенных источников загрязнения окружающей средь..

2.. Физико-химические св-ва белков Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются: высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению Уф-лучей при 280 нм (это последнее свойство, обусловленное наличием в белках ароматических аминокислот, используется для количественного определения белков). Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2-и СООН-групп и характеризуются соответственно всеми св-вами кислот и оснований. Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Их растворы обладают очень низким осмотическим давлением, высокой вязкостью и незначительной способностью к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан рад характерных свойств, в частности явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определениябелковмет одом нефелометрии. Этот эффект используется, кроме того, в современных методах, микроскопии биологических объектов. Молекулы белка не способны проходить через, полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей, хотя при органическихпоражени ях,на пример почек, капсула почечного клубочка (Шумлянского -Боумена) становится проницаемой для альбуминов сыворотки крови, и они появляются в моче. Денатурация белка под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются свертыванию и выпадают в осадок, теряя нативныесвойства.Так им образом, под денатурацией следует понимать нарушение общего плана - уникальной структурынативноймол екулы белка, приводящее к потере характерных для нее свойств (рас-творимости,злек трофо ретическойподвижност и, биологической активности и т. д.). Большинство белков денатурируют при нагревании их раствором выше 50-60о С. Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению количества свободных функциональных SH-rpyпп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей. Наиболее характерным признаком денатурации является резкое снижение или полная потеря белком его биологической активности (каталитической антигенной или гормональной) При денатурации разрушаются в основном нековалентные (в частности, водородные) связи и дисульфидные мостики и не затрагиваются пептидные связи самого остова полипептидной цепи При этом развертываются глобулы нативных белковых молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры.

3. ГИДРОЛАЗЫ –

Этот класс ферментов катализирует реакции гидролиза, и в зависимости от типа гидролизируемой связи делятся на 11 подклассов:

3.1. гидролиз сложноэфирной связи

3.2. гидролиз гликозидной связи

3.3. гидролиз простой эфирной связи

3.4. гидролиз пептидной связи

3.5. гидролиз не пептидной С-N связи

3.6. гидролиз кислотно-ангидридной связи

3.7. гидролиз С-С связи

3.8. гидролиз галоидной связи

3.9. гидролиз Р-N связи

3.10.гидролиз S-N связи

3.11.гидролиз C-P связи