Из 64 кодонов 61 кодирует определенные аминокислоты, А 3 стоп-кодона определяют окончание синтеза полипептидной цепи.

Последовательность кодонов в гене определяет последовательность аминокислот в полипептидной цепи белка, кодируемого этим геном

Свойства генетического кода

1.Триплетность — значащей единицей кода является сочетание трёх нуклеотидов (триплет, или кодон).

1. Непрерывность — между триплетами нет знаков препинания, то есть информация считывается непрерывно.

2. Неперекрываемость — один и тот же нуклеотид не может входить одновременно в состав двух или более триплетов (не соблюдается для некоторых перекрывающихся геноввирусов, митохондрий и бактерий, которые кодируют несколько белков, считывающихся со сдвигом рамки).

3.Однозначность (специфичность) — определённый кодон соответствует только одной аминокислоте (однако, кодон UGA у Euplotes crassus кодирует две аминокислоты —цистеин и селеноцистеин)[1]

4. Вырожденность (избыточность) — одной и той же аминокислоте может соответствовать несколько кодонов.

5. Универсальность — генетический код работает одинаково в организмах разного уровня сложности — от вирусов до человека (на этом основаны методы генной инженерии; есть ряд исключений, показанный в таблице раздела «Вариации стандартного генетического кода» ниже).

6.Помехоустойчивость — мутации замен нуклеотидов, не приводящие к смене класса кодируемой аминокислоты, называют консервативными; мутации замен нуклеотидов, приводящие к смене класса кодируемой аминокислоты, называют радикальными

 

 

1. Характеристика ферментов класса гидролаз.

3 класс ферментов — гидролазы. Катализируют реакции гидролиза, и в зависимости от типа гидролизируемой связи делится на 11 подклассов:

• гидролиз сложноэфирной связи
• гидролиз гликозидной связи
• гидролиз простой эфирной связи
• гидролиз пептидной связи
• гидролиз непептиднй С-N связи
• гидролиз кислотно-ангидридной связи
• гидролиз С-С связи
• гидролиз галоиднй связи
• гидролиз Р-N связи
• гидролиз S-N связи
• гидролиз С-Р связи

1. Строение, пищевые источники и биологические функции витамина В12.

Витаминами B12 называют группу кобальтсодержащих биологически активных веществ, называемых кобаламинами. К ним относят собственно цианокобаламин — продукт, получаемый при химической очистке витамина цианидами, гидроксикобаламин и две коферментные формы витамина B12: метилкобаламин и 5-дезоксиаденозилкобаламин.

B12 имеет самую сложную по сравнению с другими витаминами структуру, основой которой является корриновое кольцо. Коррин во многом аналогичен порфирину, но отличается от порфирина тем, что два пиррольных цикла в составе коррина соединены между собой непосредственно, а не метиленовым мостиком. В центре корриновой структуры располагается ион кобальта. Четыре координационных связи кобальт образует с атомами азота. Ещё одна координационная связь соединяет кобальт с диметилбензимидазольным нуклеотидом. Последняя, шестая координационная связь кобальта остаётся свободной: именно по этой связи и присоединяется цианогруппа, гидроксильная группа, метильный или 5'-дезоксиаденозильный остаток с образованием четырёх вариантов витамина B12, соответственно. Ковалентная связь углерод-кобальт в структуре цианокобаламина — единственный в живой природе пример ковалентной связи металл-углерод.

Из пищевых продуктов витамин В12 содержися тольков животных продуктах: печень, мясо, рыба, почки

В12 участвует в двух реакциях — изомеризации и метилирования.

Основой изомерующего действия явл.возможность способствовать переносу атома водорода на атом углерода в обмен на какую-либо группу.

Участие в трансметилировании аминокислоты гомоцистеина при синтезе метионина.

1. Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования.

Процесс катаболизма состоит из трех этапов:

1. Гидролитический этап в ЖКТ и в лизосомах без участия кислорода. На этом этапе освобождается до 1% всей энергии субстратов.

2. Этап бескислородного цитоплазматического расщепления (гликолиз и аналогичный процесс расщепления липидов), в результате которого образуются универсальные катаболиты. На этом этапе высвобождается не менее 30 % энергии, значительная часть которой рассеивается в виде тепла.

3. Аэробный, наиболее эффективный этап; осуществляется в митохондриях; на этом этапе высвобождается 70-90% всей энергии. Энергия, высвобождаемая в ходе окислительной реакции, сопрягается с реакцией образования АТФ из АДФ и неорганического фосфата; процесс выработки АТФ идет последовательно, небольшими порциями по ходу движения электронов в дыхательной цепи.

Конечными продуктами аэробного этапа окисления являются метаболическая вода и СО₂.

1. Механизм мобилизации гликогена. Биологическая роль этого поцесса.

Мобилизация гликогена начинается с возникновением готовности и необходимости организма выполнять мышечную работу, или струссовойситуации. При этом из мозгового вещества надпочечников в кровь секретируетя гормон адреналин, котороый, взаимодействуя с рецепторами мембран миоцитов, активирует фермент аденилатциклазу. Аденилатциклаза используя АТФ, синтезирует множество молекул цАМФ, что является фактором усиления нейрогеморального сигнала на клетку и ткань в целом.Далее молекулы цАТФ активирует цАМФ-зависимые протеинкиназы, которые активируют фосфорилазкиназу. Фосфорилазкиназа активирует фосфорилазу «b», переводя ее в фосфорилазу «а». Далее идет фосфоролиз гликогена, т.е. Его мобилизация. В целом мобилизация гликогена — это конечное звено каскада реакций запускаемые появлением в клетке 3'5'-АМФ(цАМФ).