Влияние температуры на скорость реакции. Энергия активации.

Любые химические взаимодействия происходят тогда, когда возникают условия для перераспределения электронной плотности сталкивающихся частиц. Этот процесс требует затрат времени и энергии.

Представление о ходе реакции даёт теория переходного состояния, по которой в химической системе взаимодействия выделяют 3 последовательных состояния: [исходное]«[переходное]®[конечное].

Переходное состояние отвечает образованию активированного комплекса – промежуточной конфигурации атомов, в которой старые связи ослаблены, но формируются новые связи. Активированный комплекс существует очень короткое время порядка 10^-13 секунд и может превращаться в конечные продукты либо распадается с образованием исходных веществ.

Образование активированного комплекса требует затрат энергии, поэтому в химическое взаимодействие вступают только те частицы, которые обладают избыточной энергией по сравнению со средней энергией системы. Такие частицы называются активными.

Энергия, необходимая для перехода веществ в состояние активированного комплекса называется энергией активации (Е_а).

Чем меньше энергия активации, тем больше скорость реакции.

Величина энергии активации зависит от:

1) природы реагирующих веществ;

2) условий проведения реакции;

3) присутствия катализатора.

Не зависит от концентрации реагирующих веществ.

Энергия активации служит характеристикой каждой конкретной реакции в данных условиях взаимодействия.

А₂+В₂=2АВ

начальное состояние: А-А+В-В (по вертикали)«активированный комплекс, E_max (все четыре буквы в квадрат и соединить точками)=конечное состояние 2А-В. Графически: (график: по вертикали E, кДж; по горизонтали – ход реакции; рисуешь график).

Энергия активации – это своеобразный энергетический барьер, ограничивающий протекание реакции, т.е. превращение начальных веществ в конечные. Преодолеть его могут только активные частицы, обладающие достаточным запасом энергии.

Увеличить скорость реакции можно путём уменьшения энергии активации. Уменьшить энергию активации можно двумя способами:

1) сообщением начальной системе дополнительной энергии в виде тепловой, т.е. нагреванием;

2) введением в систему катализаторов, образующих с реагирующими веществами промежуточных комплексов пониженного уровня энергии.

Зависимость скорости реакции от энергии активации определяется уравнением Аррениуса:

К=А·е^(-((Еа)/(RТ))), где:

Е_а – энергия активации (кДж·моль^-1);

R – универсальная газовая постоянная;

Т – температура в К;

К – константа скорости реакции;

е – основание натурального логарифма (=2,718);

А – постоянная Аррениуса, характеризующая природу реагирующих веществ и вероятность их столкновения при данной температуре.

Уравнение показывает, что скорость реакции очень чувствительна к изменению энергии активации, а, значит, и к температуре, т.к. энергия активации входит в показатель степени.

Если Е_а лежит в интервале значений 84–170 кДж·моль^-1, то выполняется

правило Вант-Гоффа: при увеличении температуры на каждые 10 ° С скорость большинства гомогенных химических реакций возрастает в 2–4 раза.

V_t2=V_t1·g^((t₂-t₁)/10), где:

g - температурный коэффициент Вант–Гоффа, показывающий, во сколько раз изменится скорость реакции при увеличении температуры на 10°С (2-4).

Для некоторых биохимических процессов (денатурация белков) температурный коэффициент по значению выше (7-8), что означает сверхчувствительность процессов к изменениям температуры.

Температурные границы жизни лежат в пределах от 10 до 50°С. Это обусловлено денатурационными изменениями в белковых молекулах и инактивацией ферментов.

Графическая зависимость активности ферментов от температуры в общем случае имеет вид: (график: по верт. E_акт, по горизонтали t; на 37-40 по Цельсию приходится максимум кривой).

Катализ.

Катализ – это изменение скорости реакции в присутствии особых веществ – катализаторов, участвующих в процессе, но остающихся к концу реакции химически неизменёнными.

Действие катализатора основано на образовании между ними и реагирующими веществами комплекса с пониженным уровнем энергии активации в случае положительного катализа или повышенным уровнем энергии активации в случае отрицательного катализа.

По механизму действия различают катализы:

1) гомогенный;

Если катализатор находится в той же фазе, что и реагирующие вещества, то такой катализ называется гомогенным. Примерами гомогенного катализа могут быть многие реакции промышленного кислотно-основного катализа, для которых катализаторами служат ионы водорода кислот и гидроксид-ион оснований. К гомогенному катализу относится подавляющая часть биохимических процессов, осуществляемых под влиянием ферментов.

2) гетерогенный;

Если катализатор и реагирующие вещества находятся в разных фазах, то такой катализ называется гетерогенным.

Гетерогенный катализ в промышленной практике имеет еще большее значение, чем гомогенный. Достаточно упомянуть о контактном производстве серной кислоты, в основе которого лежит каталитическое окисление SO₂ до SO₃ (катализатор V₂O₅); синтез аммиака из Н₂ и N₂ под давлением (катализатор - губчатое железо + Аl₂О₃+К₂O) и др.

Гетерогенный катализ отличается более сложным механизмом, чем гомогенный. В этом случае активность катализатора, как показывает опыт, во многом зависит от характера его поверхности. Для твердого катализатора имеют значение структура его кристаллической решетки и пористость, наличие на ней микроскопических трещин, острых выступов или пиков.

Обычно катализатор наносится на поверхность какого-либо пористого инертного материала. Эти материалы, отличающиеся большой величиной удельной поверхности, называют носителями или трегерами. Нередко в состав массы катализатора вводят еще промоторы - вещества, которые сами по себе не являются катализаторами, но повышают его активность.

Есть и вещества, называемые каталитическими или контактными ядами, которые снижают активность катализатора. Действие каталитических ядов чаще связано с химическим разрушением активированных комплексов или с блокировкой поверхности активных центров.

Существует несколько теорий, объясняющих механизм гетерогенного катализа. В наиболее ранней адсорбционно-деформационной теории Менделеева-Зелинского механизм гетерогенного катализа объясняется тем, что на развитой поверхности катализатора происходят адсорбция и связанное с этим увеличение концентрации реагирующих газов, а на так называемых активных центрах этой поверхности - деформация и расшатывание связей в молекулах этих газов, образование поверхностных промежуточных соединений.

В теориях, развивающихся несколько позже, вводились представления о существовании на поверхности катализатора особых структурных образований - комплексов (мультиплетов, активных ансамблей). Структурным и энергетическим подобием этих комплексов с молекулами реагирующих веществ объяснялась специфичность (избирательность) действия катализатора. В других теориях механизм гетерогенного катализа связывали с протеканием на поверхности катализатора цепных реакций с участием свободных радикалов; с особым влиянием на ход реакций (особенно окислительно-восстановительных) электронов проводимости; с наличием у катализатора и реагентов противоположных кислотно-основных свойств т.п.

В биохимических реакциях гетерогенный катализ играет относительно меньшую роль, чем гомогенный.

3) ферментативный катализ.

Ферменты – это биологические катализаторы - вещества белковой природы, вырабатываемые клетками живого организма. Первое научное представление о ферментах в 1814 году дал русский учёный Кирхгофф. Первым выделил фермент (уреазу) в чистом виде в 1926 американский учёный Самнер.

Ферментативный катализ имеет ряд особенностей:

1) высокая каталитическая активность. Молекулярная активность фермента определяется числом молекул субстрата, превращённых одной молекулой фермента за 1 секунду. Для пепсина =20, для амилазы =300, для каталазы =100 000;

2) очень высокая скорость реакции. Она в 10⁶–10¹² раз выше чем скорость аналогичных неферментативных реакций;

3) ферментативный катализ осуществляется в мягких условиях;

4) ферменты обладают высокой специфичностью.

Механизм действия ферментов подобен действию других катализаторов. Ферменты образуют с субстратом фермент-субстратные комплексы пониженного уровня энергии:

E+S«ES®P+E

Каталитическая активность фермента определяется его активным центром – уникальной пространственной комбинацией аминокислотных остатков в белковой части фермента. Взаимодействие молекулы субстрата с активным центром фермента происходит с образованием электростатических, гидрофобных и водородных связей.

Классическое правило ферментативного катализа предложил в конце 19 века американский ученый Фишер: субстрат должен подходить к своему ферменту как ключ к замку, т.е. химические группировки субстрата должны в пространстве точно соответствовать очертаниям активного центра фермента.

Кинетика ферментативного катализа изучалась Михаэлисом и Ментом, которые в 1913 году установили зависимости между скоростью ферментативных процессов и концентрациями энзима и субстрата:

1. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата математически характеризуется уравнением Михаэлиса-Мента: V=V_max·(C_s/(K+C_s)). Графически имеет вид: (график: по верт. – V, по горизонт. – C_s; кривая).

График показывает, что при больших концентрациях субстрата скорость реакции постоянна и определяется уравнением нулевого порядка: V=k. В этом случае под К понимаем максимальную скорость реакции: V=V_max. Это выполняется при концентрации субстрата значительно больших константы Михаэлиса – К, зависящей от природы реагирующих частиц; она равна половине максимальной скорости реакции: K=V_max/2.

При низких концентрациях субстрата скорость реакции соответствует первому порядку и уравнение имеет вид V=K·C_s. Это справедливо при концентрациях субстрата значительно меньших константы Михаэлиса.

2. Зависимость скорости реакции от концентрации энзима имеет вид уравнения первого порядка: V=K·C_е (график: по верт. – V, по горизонт. – C_e; прямая под углом 45 градусов из 0).

В настоящее время известно более 2000 ферментов, в т.ч. 150 в чистом виде. А учение о ферментах выделено в самостоятельную науку – энзимологию.

Медицинская энзимология включает:

1) энзимодиагностику, т.е. исследование ферментов с целью диагностики;

2) энзимотерапию, т.е. применение ферментов в лечебных целях;

3) использование ферментов для изучения патогенеза ряда заболеваний.

Особым случаем катализа является автокатализ, сущность которого заключается в том, что некоторые реакции ускоряются по мере накопления продуктов реакции, являющихся для них катализаторами. Впервые это явление было обнаружено Н.А. Меншуткиным в 1882г.