В. Опишите вторичную, третичную и четвертичную структуры белка.

А. 1 - ионная; 2 - гидрофобная; 3 - водородная; 4 - водородная; 5 - водородная; 6 - дисульфидная.

  Ионные, гидрофобные, водородные связи – нековалентные (слабые) связи. Они очень чувствительны к физико-химическим условиям среды, их энергия ненамного превышает энергию теплового движения молекул при комнатной температуре. Конформация белка поддерживается за счет возникновения множества таких слабых связей.

Ионные связи образуются между противоположно заряженными аминокислотами в составе белковой молекулы (положительно заряженными лизином, аргинином, гистидином и отрицательно заряженными глютаматом и аспартатом). Ионные связи влияют на пространственную укладку белков, т.е. формируют третичную и четвертичную структуры белков. Ионные связи нарушаются при изменении рН среды, при денатурации.

Гидрофобные связи возникают между неполярными (гидрофобными) радикалами аминокислот в полярном растворителе (вода). Гидрофобные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы, меняя пространственное расположение полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия имеют энтропийную природу, придают устойчивость молекуле белка, участвуя в формировании его третичной, а также четвертичной структуры.

Водородные связи -  при образовании этого вида связи атом водорода обобществляется между двумя электроотрицательными атомами (например, кислородами в воде). Водород одной молекулы находится ближе к электроотрицательному атому другой молекулы, чем это может позволить Ван-дер-Ваальсово взаимодействие. В белках водородные связи образуются между карбонильной группой одного аминокислотного остатка и аминогруппой другого. В альфа-спиралях водородные связи создают каркас, образуясь между i остатком и i+4 остатком.

Дисульфидные связи – ковалентные (сильные) связи. В образовании таких связей участвует только аминокислота цистеин.В радикале цистеина содержится SH-группа,за счет которой молекулы цистеина могут соединяться друг с другом. Дисульфидная связь возникает между двумя атомами серы, с помощью которых происходит соединение двух остатков молекул цистеина.В молекулах белков дисульфидная связь возникает между остатками цистеина, входящими в состав полипептидов

 .Б. Вторичная структура - 4; третичная структура - 1,2,3,5,6.

В. Вторичная структура белка – способ укладки стержня пептидной цепи (первичной структуры) в упорядоченные пространственные структуры. Можно выделить два возможных варианта

вторичной структуры: α-спираль и β-структура (β-складчатый слой). В одном белке, как правило, присутствуют обе структуры. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура. Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д. Спираль стабилизирована водородными связями между группами СО и NH различных мономерных звеньев, отстоящих друг от друга на расстояние 4 остатков аминокислот. Водородные связи направлены вдоль оси спирали. Таким образом, стабильность вторичной структуры обеспечивается в основном водородными связями (определенный вклад вносят и главновалентные связи – пептидные и дисульфидные)

Третичная структура белка – Третичная структура – это укладка полипептидной цепи в глобулу ("клубок"). Четкой границы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, однако в основе третичной структуры лежат стерические взаимосвязи между аминокислотами, отстоящими далеко друг от друга в цепи. Благодаря третичной структуре происходит еще более компактное формирование цепи. Наряду с α-спиралью и β-структурой в третичной структуре обнаруживается так называемая неупорядоченная конформация, которая может занимать значительную часть молекулы. В разных белках наблюдается разное соотношение типов структур. Например, инсулин содержит 52% α-спирали и 6% β-структуры, трипсин – 14% α-спирали и 45% β-структуры. Третичную структуру стабилизируют:

· водородные – между ОН-, СООН-, NH2-группами радикалов аминокислот,

· дисульфидные – между остатками цистеина,

· гидрофобные – между остатками алифатических и ароматических аминокислот,

· ионные – между СООН-группами глутамата и аспартата и NH2-группами лизина и аргинина,

· псевдопептидные – между дополнительными СООН-группами глутамата и аспартата и дополнительными NH2-группами лизина и аргинина.

Четвертичная структура белка - под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных не главновалентными связями, а нековалентными (аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры). Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чаще всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входящих в его состав протомеров, т.е. возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером (или мультимером). Олигомерные белки чаще построены из четного числа протомеров (от 2 до 4, реже от 6 до 8) с одинаковыми или разными молекулярными массами – от нескольких тысяч до сотен тысяч. Объединяются субъединицы в четвертичную структуру за счет слабых нековалентных связей, поэтому четвертичная структура неустойчива и легко диссоциирует на субъединицы.

8

Белок имеет ИЭТ - 4,7.