Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Фосфорилирование по –OH группам Тре, Тир, Сер.
Фосфорилирование – процесс присоединения к ОН группе треонина, серина, тирозина фосфатной группы. Сер-СН2-ОН + Н3РО4 -> Сер-СН2-О-РО3Н2 +Н2О - участвует в формировании сложных белков – фосфопротеидов; - используется в качестве одного из механизмов регуляции функциональной активности белков (ковалентная модификация)
2. Гликозилирование - ферментативный процесс присоединения остатков сахаров к органической молекуле (Получение гликопротеидов). *О-гликозидные связи (-ОН группа Сер, Тре, Тир) Сер-СН2-ОН + С6Н12О6 -> Сер-СН2-О-С6Н12О6 + Н2О *N – гликозидные связи (амидная группа Асн) Асн-СН2-СОNН2 + С6Н12О6 -> Асн-СН2-СОNH-C6H12O6
3. Метилирование – процесс присоединения метильной группы к аминокислоте. Лиз-R-NH3++(-CH3) -> Лиз-R-NH-CH3 +H+ S-аденозилметионин – источник метильных групп; участвует в регуляции функций белков-гистонов
4. γ- карбоксилирование – модификация глутаминовой кислоты (введение в нее карбоксильной группы) в молекуле белка, которая осуществляется с участием витамина К. Благодаря гамма-карбоксилированию, возрастает способность протромбина связывать ионы Ca2+ и превращаться в тромбин.
Основным свойством белков является возможность их связывания с различными веществами(лигандами). У каждого белка имеются центры, состоящие из аминокислот, которые участвуют в связывании с другими веществами - белками, углеводами, липидами, нуклеиновыми кислотами (активный центр). Вещества, которые присоединяются к белкам, называются лигандами (О2 к гемоглобину).
Лиганды Взаимодействие белка с каким-нибудь веществом иногда приводит к связыванию молекулы этого вещества молекулой белка. Этот явление известно как «сорбция» (связывание). Обратный же процесс - освобождение другой молекулы от белковой называется «десорбция». Если для какой-нибудь пары молекул процесс сорбции преобладает над десорбцией, то это уже специфическая сорбция, а вещество, которое сорбируется, называется «лиганд». Виды лигандов: 1) Лиганд белка-фермента – субстрат. 2) Лиганд траспортного белка – транспортируемое вещество. 3) Лиганд антитела (иммуноглобулина) – антиген. 4) Лиганд рецептора гормона или нейромедиатора – гормон или нейромедиатор. Белок может изменять свою конформацию не только при взаимодействии с лигандом, но и в результате любого химического взаимодействия. Примером такого взаимодействия может служить присоединение остатка фосфорной кислоты.
В природных условиях белки имеют несколько термодинамически выгодных конформационных состояний. Это нативные состояния (природные). Natura (лат.) – природа.
2. ФЕРМЕНТЫ. ВИТАМИНЫ
Ферменты: химическая природа, классификации, номенклатура. Изоферменты, проферменты. Ферменты простые и сложные. Кофакторы ферментов, их классификация и роль в катализе. Свойства ферментов как биологических катализаторов: эффективность, специфичность действия, зависимость активности ферментов от концентрации субстрата, температуры и рН среды. Ферме́нты, или энзи́мы — высокоспецифичные белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Химическая природа. Все ферменты – белки, имеющие, как и другие белки, первичную, вторичную, третичную и часто четвертичную структуру. Ферменты могут быть как простыми, так и сложными белками. Молекулы ферментов, представляющие собой простые белки (однокомпонентные), целиком построены из полипептидных цепей и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Примером ферментов такого рода являются гидролитические ферменты пепсин, трипсин, уреаза, лизоцим и др. Большинство природных ферментов относится к сложным белкам (двукомпонентным), содержащих в составе своей молекулы помимо полипептидных цепей небелковый компонент. Как белковая часть такого сложного фермента (апофермента), так и небелковый компонент его молекулы (кофермент) в отдельности лишены ферментативной активности. Только соединившись вместе и образовав так называемый холофермент (полный фермент), они приобретают свойства, характерные для биокатализаторов. В роли коферментов могут выступать различные соединения. Так, ряд коферментов является производными витаминов. По химическому строению многие коферменты представляют собой нуклеотиды, некоторые – органические производные фосфорной кислоты или пептиды и их производные (например, фолиевая кислота, глутатион, КоА). Таким образом, между ферментами, нуклеотидами и витаминами существует определенная функциональная связь.
Номенклатура. · Тривиальная (исторически сложившаясяся название фермента). Например, пепсин, трипсин. · Рациональная (название субстрата и характер катализируемой реакции + АЗА). Например, сукцинатдегидрогеназа. · Систематическая (химическое название субстрата: тип химической реакции (в соответствии с международной классификацией ферментов) и суффикс «аза») Классификация ферментов. По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов ü 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза,алкогольдегидрогеназа Дегидрогеназы. В этот подкласс входят ферменты, катализирующие реакции дегидрирования (отщепления водорода). В качестве акцепторов электронов используются коферменты NAD+, NADP+, FAD, FMN Оксидазы. Акцептором электрона служит молекулярный кислород. Оксигеназы (гидроксилазы) - атом кислорода из молекулы кислорода присоединяется к субстрату.
ü 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. К классу трансфераз относят аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтранс-феразы, гликозилтрансферазы, киназы (фосфо-трансферазы).
ü EC 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза.
ü EC 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
ü EC 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
Изомеразы могут катализировать внутримолекулярные окислительно-восстановительные реакции, осуществляя взаимопревращения альдоз и кетоз, кетонных и енольных групп, перемещения двойных связей внутри молекулы Когда изомеризация состоит во внутримолекулярном переносе группы, фермент называют "мутазой" ü EC 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ (или других нуклеозидтрифосфатов) или с разрывом макроэргических связей других соединений
Изоферменты, проферменты. Изоферменты, или изоэнзимы — это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах Изоферменты, как правило, высоко гомологичны по аминокислотной последовательности и/или подобны по пространственной конфигурации. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию, но могут значительно различаться по степени каталитической активности, по особенностям регуляции или другим свойствам. Виды изоферментов: · Органные — ферменты гликолиза в печени и мышцах. · Клеточные — малатдегидрогеназа цитоплазматическая и митохондриальная (ферменты разные, но катализируют одну и ту же реакцию). · Гибридные — ферменты с четвертичной структурой, образуются в результате нековалентного связывания отдельных субъединиц (лактатдегидрогеназа — 4 субъединицы 2 типов).
· Мутантные — образуются в результате единичной мутации гена. · Аллоферменты — кодируются разными аллелями одного и того же гена. Проферменты, или проэнзимы, зимогены, энзимогены — функционально неактивные предшественники ферментов, подвергающиеся тем или иным преобразованиям (обычно расщеплению специфическими эндо- или экзопептидазами или гидролизу), в результате чего образуется каталитически активный продукт — фермент. Кофакторы ферментов. Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть: ü неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и ü органическими (например,флавин или гем). o Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. o Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами. Роль кофактора в основном сводится к следующему:
|
|||||||
Последнее изменение этой страницы: 2021-09-25; просмотров: 56; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.129.13.201 (0.01 с.) |