Качественные реакции на аминокислоты (качественная реакция).

Реакция с нингидрином применяется для открытия и количественного определения a -аминокислот.

Продукт реакции имеет сине-фиолетовое окрашивание, интенсивность окраски которого (при 570 нм) пропорциональна количеству аминокислоты.

Биуретовая реакция служит для обнаружения пептидных связей в пептидах и белках. В щелочном растворе с ионами меди (II) наблюдается характерное фиолетовое окрашивание. В пептидах и белках пептидная связь обычно находится в амидной форме (или кетоформе), но в щелочной среде она переходит в иминольную (енольную).

Реакция с n-диметиламинобензальдегидом в среде серной кислоты используется для обнаружения триптофана (красно-фиолетовое окрашивание). Эта реакция применяется для количественного определения триптофана в продуктах расщепления белков.

Для обнаружения цистеина используется реакция с ацетатом свинца. При нагревании раствора белка с ацетатом свинца в щелочной среде образуется PbS, осадок черного цвета.

Ксантопротеиновая реакция служит для обнаружения ароматических и гетероциклических α-аминокислот (фенилаланина, тирозина, гистидина, триптофана).

При действии концентрированной азотной кислоты НNО₃ на раствор белка образуется нитросоединение, окрашенное в желтый цвет. При добавлении к нему щелочи окраска становится оранжевой в связи с ионизацией фенольной гидроксильной группы и увеличением вклада аниона в сопряжение.

Пептиды и белки. Строение (электронное, пространственное) пептидной группы. Первичная структура пептидов и белков. Частичный и полный гидролиз полипептидов.

Пептиды и белки представляют собой соединения, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидной (амидной связью). Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до 100, а белки — более 100 аминокислот. В группе пептидов принято различать олигопептиды, содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды в состав которых входит до 100 аминокислотных остатков. Пептидную или белковую молекулу можно представить как продукт поликонденсации α-аминокислот, протекающей с образованием пептидной связи.

Аминокислотная последовательность, т. е. порядок чередования α-аминокислотных остатков называется первичной структурой пептидов и белков. Она детерминирована последовательностью нуклеотидов в ДНК, кодирующей данный белок и и-РНК. Первичная структура определяет и более высокие уровни организации, которые формируются самопроизвольно. В отличие от белков пептиды имеют более разнородный аминокислотный состав, в частности, довольно часто включают аминокислоты D-ряда.