Моноаминодикарбоновые и диаминомонокарбоновые кислоты

В молекулах МОНОаминоДИкарбоновых кислот (аспр и глу) имеется по одной аминогруппе и по две карбоксильные группы. В этих аминокислотах преобладают кислотные свойств а и их растворы показывают кислую реакцию на лакмус.

 

В молекулах ДИаминоМОНОкарбоновых кислотах (лиз и арг) две аминогруппы и одна карбоксильная. Проявляют свойства оснований.

 

Циклические аминокислоты

Циклические аминокислоты (в радикале есть цикл). К аминокислотам циклического строения относят фенилаланин (Phe), тирозин (Tyr), триптофан (Trp), гистидин (His) и пролин (Pro). Первые содержат бензольное кольцо.

Тирозин является пара-гидроксипроизводным фенилаланина.

Циклическая структура триптофана представлена конденсированными циклами бензола и пиррола.

Аминокислота гистидин содержит имидазольное кольцо с двумя атомами азота, по этой причине обладает слабощелочными свойствами.

 

Химические свойства аминокислот.

Аминокислоты хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются в органических растворителях. При этом водные растворы аминокислот электропроводны.

Аминогруппа обуславливает основные свойства аминокислот, карбоксильная группа – кислотные свойства. Поэтому аминокислоты способны реагировать и с кислотами, и с основаниями.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

1. реакции на аминогруппу:

 

 

 

 

2. реакции на карбоксильную группу

 

Реакции аминокислот с различными положениями аминогрупп при нагревании

 

 

 

Строение белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структур.

Белки – это природные биополимеры, состоящие из цепочки мономеров – аминокислот, которые соединяются друг с другом пептидными связями. Белковые молекулы устроены определённым образом, каждая молекула имеет уникальную структуру, позволяющую молекуле выполнять определённые функции в клетке.

СТРУКТУРА БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ

Первичная структура. Первичная структура характеризуется порядком (последовательностью) чередования аминокислот в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями. Даже одинаковые по длине и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами потому, что последовательность аминокислот в цепи у них разная..

 

Вторичная структура белков обусловлена способностью групп пептидной связи к водородным взаимодействиям:

В α-спирали на одном витке укладываются четыре аминокислотных остатка. Все радикалы аминокислот находятся снаружи спирали. Между группами NH и СО, находящимися на соседних витках, образуются водородные связи, которые стабилизируют спираль.

В β-структуре (складчатом листе) полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельно друг другу и удерживаются водородными связями.

Третичная структура подразумевает трёхмерную конфигурацию белковой молекулы. Речь идёт о более высоком порядке пространственной организации, в осуществление которого, кроме спиралей, важную роль играют перегибы полипептидной цепи.

Определённая пространственная конфигурация третичной структуры поддерживается комплексом ковалентных и слабых связей. В образовании прочных ковалентных связей вносит вклад цистеин. Между двумя остатками цистеина образуются дисульфидные мостики, которые надёжно фиксируют молекулу. К слабым связям, участвующим в поддержании третичной структуры относятся:

· электростатические связи между противоположно заряженными химическими группами (например, между –СООН и –NH2)

· гидрофобные связи между остатками алифатических и некоторых циклических аминокислот, у которых радикалы проявляют гидрофобные свойства (валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин)

· водородные связи (между карбоксильными и гидроксильными группами) На иллюстрации ниже показана схема формирования третичной структуры белка под влиянием различных типов связей.

Четвертичная структура. Многие белки сформированы из нескольких субъединиц (глобул), каждая из которых имеет свою пространственную структуру. Эти субъединицы соединяются между собой слабыми связями. При воздействии диссоциирующих агентов эти слабые связи разрушаются и белок распадается на субъединицы. Среди белков, имеющих четвертичную структуру, часто встречаются ферменты. Главное отличие третичной структуры от четвертичной состоит в том, что в третичной структуре только одна полипептидная цепь, а в четвертичной – две и более. Каждая из этих полипептидных цепей синтезируется на рибосомах отдельно друг от друга и только после синтеза ассоциируются в одну молекулу.

Ди - и трипептиды.

Пептиды подразделяются на олигопептиды (до 10 аминокислот) и полипептиды (свыше 10 аминокислот). Сколько бы ни было в пептиде аминокислотных остатков, принято записывать слева направо, начиная с N-концевой аминокислоты (аминокислота со свободной αаминогруппой) и заканчивая С-концевой аминокислотой (аминокислота со свободной карбоксильной группой).

 

 

 

Название любого полипептида строится таким образом, что с первой по предпоследнюю аминокислоты называют с суффиксом –ил через дефис, а последняя аминокислота называется в полном объёме.